【図1】図1（A）は、IgG結合ペプチド（C35A-3/15：DCAYHRGELVWCT（配列番号33））とヒトIgG Fcとの複合体の構造を示す。IgG結合ペプチドはスペースフィリングモデルで、IgG Fcはリボンモデルで、Fcの糖鎖をワイヤーモデルで示す。図1（B）は、DSGによって修飾したIgG結合ペプチド（C35A-3/15(R8K)：DCAYHKGELVWCT（配列番号34））とIgG Fcとの架橋構造のモデルを示す。ペプチドの主鎖はリボンモデルで示す。peptide-Lys8は、C35A-3/15(R8K)の6番目のリシン残基を、peptide-Tyr6-Gly9は、C35A-3/15(R8K)の4番目のチロシン残基から7番目のグリシン残基を示す。また、Fc-Lys248は、EU numberingに従うFcのLys248を、Fc-Pro247-Asp249は、EU numberingに従うFcのPro247からAsp249を示す。

【図2】図2は、標識化IgG結合ペプチドと各種タンパク質の混合物のSDS-PAGE（A）及びウエスタンブロット（B）の結果を示す。図中、DSGは、DSG（ジスクシンイミジルグルタレート）と反応させたIgG結合ペプチドを、DSSは、DSS（ジスクシンイミジルスベレート）と反応させたIgG結合ペプチドを供試したことを示す。また、図中、hIgGはヒトIgGを、hIgAはヒトIgAを、HSAはヒト血清アルブミンをそれぞれ示す。

【図3】図3は、標識化IgG結合ペプチドとIgGの反応における、反応モル比（A）及び反応時間（B）のELISAによる検討結果を示す。DSS R8K 0 minは、IgGの10倍モル比の標識化IgG結合ペプチドにTris-HCl（pH7.0）を加えNHS基をブロッキング後、ウェルに加えたものである。No DSS R8Kは、DSSを結合させていないビオチン化IgG結合（R8K）ペプチドを使用したものであり、no pepは、ペプチドを加えていないコントロールを示す。

【図4】図4は、標識化IgG結合ペプチドの各タンパク質（hIgA、hIgG、BSA（ウシ血清アルブミン））への反応性を、サイズ排除クロマトグラフィーを用いて測定した結果を示す。（A）は、DSSにより修飾したIgG結合ペプチドの反応性を、（B）は、DSGにより修飾したIgG結合ペプチドの反応性を測定した結果を示す。

【図5】図5（A）は、ヒトIgGのFc溶液と、DMF中に溶解したDSG修飾したIgG結合ペプチドを、ヒトIgGに対しモル比で0.5、1.0、2.0、又は5.0加え、撹拌後、室温で反応させた後の、液体クロマトグラフィーの結果を示す。図５（B）は、ヒトIgGとDSG修飾したIgG結合ペプチドを各モル比で反応させた場合の、未反応（ピーク２）、１個のペプチドの付加物（ピーク３）、及び２個のペプチドの付加物（ピーク４）の生成量の変化を示したものである。

【図6】図6は、pH4.0（A）、pH5.5（B）、又はpH7.0（C）にて調製したヒトIgGのFc溶液に対し、DMF中に溶解したDSG修飾したIgG結合ペプチドを、モル比で1.0加え、撹拌後、室温で反応させ、反応の１、５、１０、又は３０分後の、未反応（ピーク２）、１個のペプチドの付加物（ピーク３）、及び２個のペプチドの付加物（ピーク４）の生成量の変化を示したものである。

【図7】図7は、[¹¹¹In]標識Trastuzumab-1の投与6時間後の腫瘍部位を含むSPECT/CT画像（A）及びCT画像（B）、並びに[¹¹¹In]標識Trastuzumab-2の投与4時間後の腫瘍部位を含むSPECT/CT画像（C）を示す。

【図8】図8は、[¹¹¹In]標識Trastuzumab-1の投与24時間後（A）及び48時間後（B）の腫瘍部位を含むSPECT/CT画像、並びに[¹¹¹In]標識Trastuzumab-2の投与24時間後（C）及び48時間後（D）の腫瘍部位を含むSPECT/CT画像を示す。

【図9】図9は、[¹¹¹In]標識Trastuzumab-1の投与6時間後（A）、及び[¹¹¹In]標識Trastuzumab-2の投与4時間後（B）の、肝臓を含むSPECT/CT画像を示す。

【図10】図10は、実施例9で調製したジクロロプロパノンによるSS架橋構造を持つIgG結合ペプチドの合成スキームを示す。

【図11】図11は、[⁸⁹Zr]標識Trastuzumab-1又は2の投与6時間後、24時間後、及び48時間の腫瘍部位を含むPET画像を示す。実線矢印は、HER2高発現腫瘍組織を、破線矢印は、HER2低発現腫瘍組織を示す。