特許7782851IP Force 特許公報全文掲載

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技術分野

架橋ペプチドの製造方法等

発明が解決しようとする課題[発明の詳細な説明]から抜粋

そこで、本発明では、さらに架橋構造を再デザインすることで、大きな親和性の低下を伴わずに、アルカリ耐性が高く機能性が保持される架橋構造を高い収率で作製する方法を提供することを課題とする。

課題を解決するための手段[発明の詳細な説明]から抜粋

本発明者は、さらに架橋剤の構造に関する改良を重ねた結果、通常は反応性が高く水溶液中では使用されない１，１－ジクロロアセトン及びその誘導体を架橋剤として用いることにより、アルカリ耐性並びにＩｇＧに対して高い親和性（Ｋｄ＝４５ｎＭ）を保持したＩｇＧ結合ペプチドの作製に成功した。この発明により、医薬品として実用化可能な収率が高く、アルカリ耐性がありながら、タンパク質やペプチドの機能を維持可能な架橋・・・　続きを知財ポータルサイト IP Force にログインして見る

発明の効果[発明の詳細な説明]から抜粋

本発明の方法により得られるアミノ酸におけるＳＨ同士の結合は収率高く架橋構造を形成することができる。また、アルカリ耐性に優れることから、アルカリ条件下に曝されても結合が切断されない。よって、アルカリ耐性の強いタンパク質及びペプチドを提供することができ、アルカリ条件下で使用又は洗浄されるタンパク質及びペプチドに使用することができる。更に、架橋構造によりオリジナルのタンパク質及びペプチドが有していた構造を維持し、機能が損なわれないことから、様々なペプチド及びタンパク質の安定化に用いることができる。

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この特許公報に記載されている図面[図面の簡単な説明]から抜粋

【図1】 分子内ＳＳ結合の模式図である。Ａは天然のタンパク質やペプチドにおけるＳＳ結合を示す。Ｂは従来技術における架橋結合を示す。Ｃは本発明の架橋結合を示す。
【図2】 １，１－ジクロロアセトン架橋ペプチド誘導体固定化カラムを使ったＤＢＣの評価の結果を表すグラフである。縦軸は２８０ｎｍにおける吸光度を示し、横軸は溶出時間を表す。破線は１０％ブレークスルーポイントを示す。実線はアルカリ洗浄１回から５回までの結果を表し（濃い線は洗浄回数が多い）点線はアルカリ洗浄１０回から３０までの結果を表す（濃い線は洗浄回数が多い）。
【図3】 アルカリ洗浄によるペプチド固定化カラムのＤＢＣの変化を表すグラフである。縦軸は変動率（％）を表し、横軸は洗浄回数を表す。
【図4】 本発明の架橋ペプチドの模式図である。
【図5】 実施例１１におけるオキシトシンの架橋反応前及び架橋反応後に係る液体クロマトグラフィー質量分析計（ＬＣ－ＭＳ）での分析の結果を示す図である。Ａ及びＢは、それぞれ架橋反応前のオキシトシンＳＳ酸化型及び架橋反応後の反応物の溶出クロマトグラムを示す図である。
【図6】 実施例１２におけるバゾプレッシンの架橋反応前及び架橋反応後に係るＬＣ－ＭＳでの分析の結果を示す図である。Ａ及びＢは、それぞれ架橋反応前のバゾプレッシンＳＳ酸化型及び架橋反応後の反応物の溶出クロマトグラムを示す図である。
【図7】 実施例１３におけるα－キモトリプシンに暴露したオキシトシンＳＳ酸化型の逆相高速液体クロマトグラフィー（ＨＰＬＣ）による分析の結果を示す図である。
【図8】 実施例１３におけるα－キモトリプシンに暴露したオキシトシンＳＨ還元型の逆相ＨＰＬＣによる分析の結果を示す図である。
【図9】 実施例１３におけるα－キモトリプシンに暴露した２，２－ジクロロアセトフェノン架橋型の反応物の逆相ＨＰＬＣによる分析の結果を示す図である。
【図10】 実施例１３におけるα－キモトリプシン添加後の各分子種の変化量を示す図である。

代表図 図1本件の代表的な図

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