特許 6809906 ポリペプチドの使用

(19)【発行国】日本国特許庁(JP)

(12)【公報種別】特許公報(B2)

(11)【特許番号】6809906

(24)【登録日】2020年12月14日

(45)【発行日】2021年1月6日

(54)【発明の名称】ポリペプチドの使用

(51)【国際特許分類】

   C11D 3/386 20060101AFI20201221BHJP

   C11D 1/02 20060101ALI20201221BHJP

   C12N 9/16 20060101ALN20201221BHJP

   C12N 15/00 20060101ALN20201221BHJP

【ＦＩ】

   C11D3/386ZAB

   C11D1/02ZNA

   !C12N9/16 Z

   !C12N15/00

【請求項の数】11

【全頁数】111

(21)【出願番号】特願2016-569439(P2016-569439)

(86)(22)【出願日】2015年5月28日

(65)【公表番号】特表2017-517602(P2017-517602A)

(43)【公表日】2017年6月29日

(86)【国際出願番号】EP2015061828

(87)【国際公開番号】WO2015181286

(87)【国際公開日】20151203

【審査請求日】2018年5月2日

(31)【優先権主張番号】14170238.1

(32)【優先日】2014年5月28日

(33)【優先権主張国】EP

(31)【優先権主張番号】14172548.1

(32)【優先日】2014年6月16日

(33)【優先権主張国】EP

(31)【優先権主張番号】15154473.1

(32)【優先日】2015年2月10日

(33)【優先権主張国】EP

【前置審査】

(73)【特許権者】

【識別番号】500586299

【氏名又は名称】ノボザイムス アクティーゼルスカブ

(74)【代理人】

【識別番号】100099759

【弁理士】

【氏名又は名称】青木 篤

(74)【代理人】

【識別番号】100123582

【弁理士】

【氏名又は名称】三橋 真二

(74)【代理人】

【識別番号】100092624

【弁理士】

【氏名又は名称】鶴田 準一

(74)【代理人】

【識別番号】100114018

【弁理士】

【氏名又は名称】南山 知広

(74)【代理人】

【識別番号】100117019

【弁理士】

【氏名又は名称】渡辺 陽一

(74)【代理人】

【識別番号】100173107

【弁理士】

【氏名又は名称】胡田 尚則

(72)【発明者】

【氏名】リリャン イーバ タング バルトセン

(72)【発明者】

【氏名】マリーイ アレスン−ホルム

(72)【発明者】

【氏名】クラウス ゴリ

【審査官】 山本 悦司

(56)【参考文献】

【文献】 国際公開第２０１１／０９８５７９（ＷＯ，Ａ１）

【文献】 特公昭４６−００４２５９（ＪＰ，Ｂ１）

【文献】 米国特許出願公開第２００２／００７８５１０（ＵＳ，Ａ１）

【文献】 特開昭６１−０３４０９９（ＪＰ，Ａ）

【文献】 米国特許出願公開第２００３／００８７４２８（ＵＳ，Ａ１）

【文献】 米国特許出願公開第２００６／００４６２６１（ＵＳ，Ａ１）

(58)【調査した分野】（Int.Cl.，ＤＢ名）

Ｃ１１Ｄ １／００−１９／００

(57)【特許請求の範囲】

【請求項1】

後のクリーニング又は洗濯工程中に品目への汚れ及び／若しくは臭いの再付着を防止又は低減するための、デオキシリボヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）活性を有するポリペプチドと界面活性剤とを含む洗剤組成物であって、前記組成物が、臭気抑制剤をさらに含み、そして前記臭気抑制剤が、シクロデキストリン及びその混合物、防臭剤、活性アルデヒド、フラバノイド（ｆｌａｖａｎｏｉｄ）、金属塩、ゼオライト、活性炭、疎水性修飾悪臭抑制ポリマー（ＨＰＭ）、イソチアゾリノンの誘導体、及び／又は揮発性アルデヒドからなる群から選択される、洗剤組成物。

【請求項2】

前記界面活性剤が、硫酸塩及びスルホン酸塩、アルキル−若しくはアルケニルコハク酸、ドデセニル／テトラデセニルコハク酸（ＤＴＳＡ）、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホ−コハク酸のジエステル及びモノエステル又は脂肪酸の塩（石鹸）、並びにこれらの組み合わせからなる群から選択されるアニオン界面活性剤である、請求項１に記載の組成物。

【請求項3】

前記アニオン界面活性剤の量が、１重量％〜４０重量％である、請求項２に記載の組成物。

【請求項4】

ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを、後のクリーニング又は洗濯工程において使用しない、後のクリーニング又は洗濯工程中に品目への汚れ及び／若しくは臭いの再付着を防止又は低減するための、請求項１〜３のいずれか１項に記載の組成物。

【請求項5】

悪臭を防止又は低減するための、請求項１〜４のいずれか１項に記載の組成物。

【請求項6】

前記組成物が、ビルダー、凝集助剤、キレート化剤、移染防止剤、酵素、酵素安定剤、酵素阻害剤、触媒材料、漂白活性化剤、過酸化水素、過酸化水素の供給源、事前形成された過酸（ｐｒｅｆｏｒｍｅｄ ｐｅｒａｃｉｄ）、ポリマー分散剤、泥汚れ除去／再付着防止剤、増白剤、石鹸泡抑制剤、染料、香料、構造弾性化剤、布地柔軟剤、キャリア、ヒドロトロープ、ビルダー及びコビルダー、布地色相剤、消泡剤、分散剤、加工助剤、及び／又は顔料をさらに含む、請求項１〜５のいずれか１項に記載の組成物。

【請求項7】

前記組成物が、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ及びオキシダーゼからなる群から選択される１種又は複数種の酵素をさらに含む、請求項１〜６のいずれか１項に記載の組成物。

【請求項8】

前記ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、動物、植物、又は微生物起源のものである、請求項１〜７のいずれか１項に記載の組成物。

【請求項9】

前記ポリペプチドが、配列番号２の成熟ポリペプチドに対して、配列番号３の成熟ポリペプチドに対して、配列番号５の成熟ポリペプチドに対して、配列番号６の成熟ポリペプチドに対して、配列番号７の成熟ポリペプチドに対して、又は配列番号８の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％の配列同一性を有する、請求項８に記載の組成物。

【請求項10】

後のクリーニング又は洗濯工程中に品目への汚れの再付着を防止又は低減するための方法であって、
ａ）請求項１〜９のいずれか１項に記載の組成物と、品目を接触させるステップ；及び
ｂ）任意選択で前記品目をすすぐステップ
を含み、
ここで、前記品目が、生地であり、そしてステップａ）での組成物が、前記後のクリーニング又は洗濯工程の前に、前記品目を少なくとも１回クリーニング又は洗濯するために使用される、方法。

【請求項11】

ステップａ）での前記接触が、前記品目の含浸により、又は前記品目の洗浄時に実施される、請求項１０に記載の方法。

【発明の詳細な説明】

【技術分野】

【0001】

配列表の参照
本出願は、コンピュータ読み取り可能な形態の配列表を含んでおり、これは本明細書において参照により援用される。

【0002】

本発明は、後のクリーニング又は洗濯工程中に品目への汚れの再付着を防止又は低減するための、デオキシリボヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）活性を有するポリペプチドの使用に関する。本発明はさらに、デオキシリボヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）活性を有するポリペプチドを含む洗剤組成物、並びに後のクリーニング又は洗濯工程中に品目への汚れの再付着を防止又は低減するための方法にも関する。

【背景技術】

【0003】

微生物は、一般に、多くの自然、産業、及び医療環境における表面に生きたまま付着し、バイオポリマー及び高分子などの細胞外物質によって被包される。こうして形成される粘性の被包微生物の層は菌膜と呼ばれる。菌膜は、自然環境における細菌の優勢な増殖方法であり、菌膜で増殖する細菌は、独特な生理的特徴を呈示する。浮遊状態で（ｐｌａｎｋｔｏｎｉｃａｌｌｙ）増殖するそれらの対応物と比較して、菌膜内の細菌は、抗生物質、紫外線照射、洗剤及び宿主免疫応答に対して、より耐性である。

【0004】

シャツやブラウスなどの洗濯品目が時間の経過とともに灰色になっていくことは長年にわたり周知の問題であった。普段着及びスポーツウエアについて、汗及びその結果発生する臭いは課題である。これらの汚れは、通常、衣類の生地に付着する多数の異なる成分から構成されており、溶解させて除去するのは難しい場合がある。Ｔシャツ又はスポーツウエアなどの洗濯品目を使用する場合、これらは、使用者の身体からの汗及び細菌、並びにそれらが用いられるその他の環境からの別の種類の汚れと接触する。これらの細菌の一部は、洗濯品目に付着することができ、その品目に菌膜を形成する。細菌の存在は、洗濯品目が、粘着性になり、従って、汚れが粘着性の部分に付着することを意味する。この汚れは、市販の洗剤組成物によって除去し難いことが判明している。さらに、非常に汚れた洗濯品目をあまり汚れていない洗濯品目と一緒に洗浄すると、洗浄液中に存在する汚れが、菌膜に付着する傾向がある。その結果、洗濯品目は、洗浄前よりも洗浄後の方が「汚れ」て、さらに「灰色化」することになる。

【0005】

スポーツウエアは、汗を多く含んだシャツと一緒に洗浄した衣類上には汚染物、泥及び往来の汚れが存在することから、典型的な例である。洗浄を繰り返すと、衣類は、一段と灰色化していき、最後には形成されたしみとして現れる。１つにはこの種の汚れのために人はその衣類を廃棄する。ほとんどの衣類においてこうした問題はよく知られているが、この問題は、混交織物について非常に顕著である。ランドリーに関する資源を保護する欧州の政治的意図があり、これによって、高エネルギー消費の機械を排除するために、ＥＵ内での洗浄機に対するラベル法が採用されるに至った。これは、常温水での洗浄が、ＥＵ内で、はるかに多く普及し、それによってＥＵ以外の世界的洗濯環境とよく類似してくることを意味する。しかし、低温での洗浄による省エネルギーによって、消費者は、汗じみが適切に除去されないために、衣類を廃棄して、新しく購買する結果に至り得る。汗じみを有効に除去する課題を解決することが早急に求められる。

【0006】

国際公開出願：国際公開第２０１１／０９８５７９号パンフレットは、デオキシリボヌクレアーゼ化合物、並びに菌膜破壊及び防止のための方法に関する。

【発明の概要】

【課題を解決するための手段】

【0007】

本発明は、後のクリーニング又は洗濯工程中に品目への汚れの再付着を防止又は低減するための、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関する。本発明はさらに、デオキシリボヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）活性を有するポリペプチドを含む洗剤組成物にも関する。さらには、後のクリーニング又は洗濯工程中に品目への汚れの再付着を防止又は低減するための方法も記載され、この方法は、
ａ）本発明の組成物又はＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む洗浄液と、品目を接触させるステップ；
ｂ）任意選択で品目をすすぐステップ
を含み、
ここで、上記品目は、生地又は硬質表面である。

【0008】

定義
アルキルという用語は、直鎖又は分岐、飽和又は不飽和のヒドロカルビル部分を意味する。別に記載のない限り、アルキル部分は、二重結合、好ましくは１つ又は２つの二重結合を有する飽和又は不飽和であるのが好ましい。「アルキル」という用語には、アシル基のアルキル部分が含まれる。

【0009】

「自動食器洗浄用組成物」という用語は、食器洗浄機による、プレート、カップ、ガラス食器、ボールなどの食器類、スプーン、ナイフ、フォークなどのカトラリー、台所用器具、セラミック、プラスチック、金属、陶器、ガラス及びアクリル製品などのクリーニングのための組成物を指す。この用語は、家庭又は業務用洗浄用途のために選択されるあらゆる材料／化合物を包含し、製品の形態は液体、粉末若しくは顆粒であってよい。リパーゼに加えて、自動食器洗浄用組成物は、ポリマー、漂白系、漂白活性化剤、漂白触媒、ケイ酸塩、染料及び金属ケア剤（ｍｅｔａｌ ｃａｒｅ ａｇｅｎｔ）などの洗剤成分を含有する。

【0010】

対立遺伝子変異体：「対立遺伝子変異体」という用語は、同一の染色体座を占有する遺伝子の２つ以上の代替的な形態のいずれかを意味する。対立遺伝子変異は、突然変異を介して自然に生じ、また、個体群に多型性をもたらし得る。遺伝子突然変異は、サイレント（コードされるポリペプチドにおける変化なし）であってもよいし、又は、改変されたアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードするものでもよい。ポリペプチドの対立遺伝子変異体は、遺伝子の対立遺伝子変異体によってコードされたポリペプチドである。

【0011】

細菌（性）：本発明に関連して、ポリペプチド（酵素、例えば、ＤＮＡｓｅなど）に関して「細菌（性）」という用語は、細菌のゲノムによってコードされ、従ってそのゲノムから直接誘導可能なポリペプチドを指し、こうした細菌は、例えば、組換えＤＮＡ技術によりゲノムにコード配列を導入することによって、前記ポリペプチドをコードするように遺伝改変されていない。そのため、本発明に関連して、「細菌性ＤＮＡｓｅ」又は「細菌供給源から得られるＤＮＡｓｅ活性を有するポリペプチド」又は「細菌起源のポリペプチド」という用語は、細菌種のゲノムによってコードされ、従ってそのゲノムから誘導可能なＤＮＡｓｅを指し、この細菌種は、前記ＤＮＡｓｅをコードする組換えＤＮＡを導入する遺伝子改変に付されていない。従って、ＤＮＡｓｅ活性を有する細菌性ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列は、細菌種の遺伝的背景に天然に存在する配列である。こうした配列によりコードされるＤＮＡｓｅ活性を有する細菌性ポリペプチドも、野生型ＤＮＡｓｅ（又は親ＤＮＡｓｅ）と呼ばれることがある。別の態様では、本発明は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを提供し、ここで、前記ポリペプチドは、細菌性ＤＮａｓｅと実質的に相同性である。本発明に関連して、「実質的に相同性である」という用語は、選択した細菌性ＤＮａｓｅのアミノ酸配列と、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも８５％、より好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらに好ましくは少なくとも９６％、９７％、９８％、及び最も好ましくは少なくとも９９％同一である。

【0012】

菌膜：菌膜は、細胞が、生地、食器類若しくは硬質表面又は別の種類の表面などの表面と互いに付着しているか、あるいはそれらの表面に付着している、いずれかの微生物群である。こうした付着細胞は、多くの場合、細胞外高分子物質（ＥＰＳ）の自己生成マトリックス内に包埋されている。菌膜ＥＰＳは、一般に、細胞外ＤＮＡ、タンパク質、及び多糖から構成された高分子凝集塊である。菌膜は、生存又は非生存表面上に形成し得る。菌膜内で増殖する微生物細胞は、同じ生物の浮遊細胞とは生理学的に異なり、浮遊細胞は、対照的に、液体媒体中に浮遊又は泳動し得る単細胞である。

【0013】

菌膜内に生存する細菌は、膜の高密且つ保護された環境によって、これらの細菌が多様な方法で協同及び相互作用することが可能になるため、一般に、同じ種の浮遊細菌とは極めて異なる特性を有する。微生物にとってこうした環境の１つの利点は、高密度の細胞外マトリックス及び細胞の外層が集団の内部を保護するために、洗剤及び抗生物質に対する耐性が増大することである。

【0014】

ランドリー上で、菌膜生成細菌は、以下の種から見出すことができる：アシネトバクター属（Ａｃｉｎｅｔｏｂａｃｔｅｒ ｓｐ．）、アエロミクロビウム属（Ａｅｒｏｍｉｃｒｏｂｉｕｍ ｓｐ．）、ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ ｓｐ．）、ミクロバクテリウム属（Ｍｉｃｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｓｐ．）、ミクロコッカス・ルテウス（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ ｌｕｔｅｕｓ）、シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｐ．）、表皮ブドウ球菌（Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ ｅｐｉｄｅｒｍｉｄｉｓ）、及びステノトロホモナス属（Ｓｔｅｎｏｔｒｏｐｈｏｍｏｎａｓ ｓｐ．）。硬質表面上で、菌膜生成細菌は、以下の種から見出すことができる：アシネトバクター属（Ａｃｉｎｅｔｏｂａｃｔｅｒ ｓｐ．）、アエロミクロビウム属（Ａｅｒｏｍｉｃｒｏｂｉｕｍ ｓｐ．）、ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ ｓｐ．）、ミクロバクテリウム属（Ｍｉｃｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｓｐ．）、ミクロコッカス・ルテウス（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ ｌｕｔｅｕｓ）、シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｐ．）、表皮ブドウ球菌（Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ ｅｐｉｄｅｒｍｉｄｉｓ）、及びステノトロホモナス属（Ｓｔｅｎｏｔｒｏｐｈｏｍｏｎａｓ ｓｐ．）。一実施形態では、菌膜生成株は、ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ ｓｐ．）である。一実施形態では、菌膜生成株は、シュードモナス・アルカリフィラ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ａｌｃａｌｉｐｈｉｌａ）又はシュードモナス・フルオレッセンス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｓ）である。

【0015】

ｃＤＮＡ：「ｃＤＮＡ」という用語は、真核若しくは原核細胞から得られる成熟型のスプライシングされたｍＲＮＡ分子からの逆転写によって調製することができるＤＮＡ分子を意味する。ｃＤＮＡは、対応するゲノムＤＮＡに存在し得るイントロン配列が欠失している。初期の一次ＲＮＡ転写物は、ｍＲＮＡの前駆体であり、これは、スプライシングを含む一連のステップで処理された後、成熟型スプライシングｍＲＮＡとして出現する。

【0016】

コード配列：「コード配列」という用語は、ポリペプチドのアミノ酸配列を直接規定するポリヌクレオチドを意味する。コード配列の境界は、一般に、オープンリーディングフレームによって決定されるが、これは、ＡＴＧ、ＧＴＧ、又はＴＴＧなどの開始コドンで開始し、ＴＡＡ、ＴＡＧ、又はＴＧＡなどの終止コドンで終了する。コード配列は、ゲノムＤＮＡ、ｃＤＮＡ、合成ＤＮＡ、又はこれらの組合せであってもよい。

【0017】

色差（Ｌ値）：Ｌａｂ色空間は、明度を意味する次元Ｌを有する反対色空間である。Ｌ値、Ｌ^*は、Ｌ^*＝０で、最も暗い黒を示し、Ｌ^*＝１００で、最も明るい白を示す。本発明に関連して、Ｌ値は、色差とも呼ばれる。色差法は、本出願の実施例で用いられる。

【0018】

制御配列：「制御配列」という用語は、本発明の成熟ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの発現に必要な核酸配列を意味する。各制御配列は、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドに対して在来（すなわち、同じ遺伝子に由来する）若しくは外来の（すなわち、異なる遺伝子に由来する）ものであっても、又は、相互に在来若しくは外来のものであってもよい。このような制御配列としては、これらに限定されないが、リーダ、ポリアデニル化配列、プロペプチド配列、プロモータ、シグナルペプチド配列、及び転写ターミネータが挙げられる。少なくとも、制御配列は、プロモータ、並びに、転写及び翻訳終止シグナルを含む。制御配列は、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドのコード領域と制御配列の連結を促進させる特定の制限部位を導入する目的で、リンカーを備えていてもよい。

【0019】

「ディープクリーニング」という用語は、菌膜、又は菌膜内に存在する多糖、タンパク質、ＤＮＡ、汚れ若しくは他の成分などの菌膜成分の破壊、低減又は除去を意味する。菌膜を破壊、低減又は除去しないクリーニングはいずれも、ディープクリーニングではない。

【0020】

洗剤成分：「洗剤成分」という用語は、本明細書において、洗剤組成物に用いることができる化学物質の種類を意味するために定義される。洗剤成分の例としては、アルカリ、界面活性剤、ヒドロトロープ、ビルダー、コビルダー、キレート剤若しくはキレート化剤、漂白系若しくは漂白剤成分、ポリマー、布地色相剤、布地コンディショナ、気泡増進剤、石鹸泡抑制剤、分散剤、移染防止剤、蛍光白色化剤、香料、光学増白剤、殺菌剤、殺真菌剤、汚れ懸濁剤、汚れ遊離ポリマー、再付着防止剤、酵素阻害剤若しくは安定剤、酵素活性化剤、抗酸化剤、及び溶解剤が挙げられる。

【0021】

洗剤組成物：「洗剤組成物」という用語は、生地などの洗浄しようとする品目から不要な化合物を除去する上で有用な組成物を指す。洗剤組成物は、家庭用クリーニング及び業務用クリーニングの両方の用途で、例えば、生地をクリーニングするために用いることができる。この用語は、特定のタイプの所望のクリーニング組成物及び製品の形態（例えば、液体、ゲル、粉末、顆粒、ペースト、又はスプレー組成物）のために選択されるあらゆる材料／化合物を包含し、これらに限定されないが、洗剤組成物（例えば、液体及び／又は固体洗濯洗剤並びにデリケート用洗剤；布地フレッシュナ；布地柔軟剤；並びに生地及び洗濯プレスポッター／前処理剤）を含む。本発明の酵素を含有する以外に、洗剤製剤は、１種又は複数種の別の酵素（例えば、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、セルラーゼ、エンドグルカナーゼ、キシログルカナーゼ、ペクチナーゼ、ペクチンリアーゼ、キサンタナーゼ、ペルオキシダーゼ、ハロペルオキシゲナーゼ、カタラーゼ及びマンナナーゼ、若しくはこれらの任意の混合物）、並びに／又は洗剤補助成分、例えば、界面活性剤、ビルダー、キレート剤若しくはキレート化剤、漂白系若しくは漂白剤成分、ポリマー、布地コンディショナ、起泡増進剤、石鹸泡抑制剤、染料、香料、色あせ防止剤、光学増白剤、殺菌剤、殺カビ剤、汚れ懸濁剤、腐食防止剤、酵素抑制剤若しくは安定化剤、酵素活性化剤、トランスフェラーゼ、加水分解酵素、酸化還元酵素、青み付け剤及び蛍光性染料、酸化防止剤、及び溶解剤を含有してもよい。

【0022】

食器類：「食器類」という用語は、これらに限定されないが、平鍋、陶器類、カトラリー（プレート、カップ、ナイフ、フォーク、スプーン）、磁器などの台所用具、ディナーセット又はテーブルウエアのあらゆる形態を意味するものとする。

【0023】

食器洗浄組成物：「食器洗浄組成物」という用語は、洗剤成分を含む組成物を指し、この組成物は、食器類、テーブルウエア、陶器類、ポット、平皿、カトラリーを洗浄するのに好適であり、且つそれを目的とする。本発明の一実施形態では、食器洗浄組成物は、台所における硬質表面部分をクリーニングするために用いることができる。本発明は、食器洗浄組成物又は任意のタイプの食器洗浄組成物又はいずれかの特定の洗剤に限定されない。

【0024】

ＤＮａｓｅ（デオキシリボヌクレアーゼ）：「ＤＮａｓｅ」という用語は、ＤＮＡ骨格において、ホスホジエステル結合の加水分解切断を触媒することにより、ＤＮＡを分解するＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを意味する。本発明の目的のために、ＤＮａｓｅ活性は、アッセイＩに記載する手順に従って決定される。一態様では、本発明のポリペプチドは、配列番号２の成熟ポリペプチドのＤＮａｓｅ活性の少なくとも２０％、例えば、少なくとも４０％、少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、又は少なくとも１００％を有する。本発明の目的のために、ＤＮａｓｅ活性は、アッセイＩに記載する手順に従って決定してもよい。本発明の一実施形態では、ポリペプチドのＤＮＡｓｅ活性は、配列番号２の成熟ポリペプチド、配列番号３に記載の配列を含むか、若しくはこれから構成されるポリペプチド、配列番号５に記載の配列を含むか、若しくはこれから構成されるポリペプチド、配列番号６の成熟ポリペプチドを含むか、若しくはこれから構成されるポリペプチド、配列番号７の成熟ポリペプチドを含むか、若しくはこれから構成されるポリペプチド、配列番号８の成熟ポリペプチドを含むか、若しくはこれから構成されるポリペプチドのＤＮａｓｅ活性を基準として、少なくとも１０５％、例えば、少なくとも１１０％、少なくとも１２０％、少なくとも１３０％、少なくとも１４０％、少なくとも１６０％、少なくとも１７０％、少なくとも１８０％、又は少なくとも２００％である。

【0025】

酵母洗浄力利益：用語「酵母洗浄力利益」は、本明細書において、酵素を含まない同じ洗剤と比較して、酵素が洗剤に付加しうる有利な効果として定義される。酵母によって提供され得る重要な酵母洗浄力利益は、洗浄及び／又はクリーニング後に目に見える汚れを全く、又はほとんど残さないしみの除去、洗浄工程中に放出された汚れの再付着の防止又は低減（再付着防止とも呼ばれる効果）、本来白色であったが、使用と洗浄を繰り返すうちに、灰色又は黄色がかった外観を帯びてきた生地の白色度の完全若しくは部分的回復（白色化とも呼ばれる効果）である。生地ケア利益は、触媒によるシミの除去又は汚れの再付着防止とは直接関連しないが、これも酵素洗浄力利益にとって重要である。こうした生地ケア利益の例としては、１つの布地から別の布地、又は同じ布地の別の部分への染料移りの防止又は低減（染料移り阻害又は移染防止とも呼ばれる効果）、ピリング傾向を低減するか、又は既に存在するピル又は毛羽を除去するための布地表面から突出又はちぎれた繊維の除去（ピリング防止とも呼ばれる効果）、布地柔軟性の改善、布地の色彩明瞭化、並びに布地又は衣服の繊維内に閉じ込められた粒状の汚れの除去がある。酵母漂白も、さらに別の酵母洗浄力利益であり、ここで、過酸化水素又は他の過酸化物などの漂白成分の形成を触媒するために、触媒活性が一般に用いられる。

【0026】

発現：「発現」という用語は、限定するものではないが、転写、転写後修飾、翻訳、翻訳後修飾及び分泌物を含むポリペプチドの生成に関与するいずれかのステップを含む。

【0027】

発現ベクター：「発現ベクター」という用語は、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを含み、また、その発現をもたらす制御配列に作動可能にリンクされている直鎖又は環状ＤＮＡ分子を含む。

【0028】

断片：「断片」という用語は、成熟ポリペプチド又はドメインのアミノ及び／又はカルボキシル末端から欠失された１つ又は複数（例えば、数個）のアミノ酸を有するポリペプチドを意味し；ここで、断片はＤＮａｓｅ活性を有する。一態様において、断片は、少なくとも２０６個のアミノ酸残基（例えば、配列番号２のアミノ酸１〜２０６）、少なくとも２０５個のアミノ酸残基（例えば、配列番号２のアミノ酸２〜２０６）、又は少なくとも２０４個のアミノ酸残基（例えば、配列番号２のアミノ酸３〜２０６）を含む。一態様では、断片は、少なくとも１３９個のアミノ酸残基（例えば、配列番号５のアミノ酸５０〜１８８）、又は少なくとも１８８個のアミノ酸残基（例えば、配列番号５のアミノ酸１〜１８８）を含む。

【0029】

真菌（性）：本発明に関連して、ポリペプチド（酵素、例えば、ＤＮＡｓｅなど）に関して「真菌（性）」という用語は、真菌のゲノムによってコードされ、従ってそのゲノムから直接誘導可能なポリペプチドを指し、こうした真菌は、例えば、組換えＤＮＡ技術によりゲノムにコード配列を導入することによって、前記ポリペプチドをコードするように遺伝子改変されていない。そのため、本発明に関連して、「真菌性ＤＮＡｓｅ」又は「真菌供給源から得られるＤＮＡｓｅ活性を有するポリペプチド」という用語は、真菌種のゲノムによってコードされ、従ってそのゲノムから直接誘導可能なＤＮＡｓｅを指し、この真菌種は、前記ＤＮＡｓｅをコードする組換えＤＮＡを導入する遺伝子改変に付されていない。従って、ＤＮＡｓｅ活性を有する真菌ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列は、真菌種の遺伝的背景に天然に存在する配列である。こうした配列によりコードされるＤＮＡｓｅ活性を有する真菌性ポリペプチドも、野生型ＤＮＡｓｅ（又は親ＤＮＡｓｅ）と呼ばれることがある。別の態様では、本発明は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを提供し、ここで、前記ポリペプチドは、真菌性ＤＮａｓｅと実質的に相同性である。本発明に関連して、「実質的に相同性である」という用語は、選択した真菌性ＤＮａｓｅのアミノ酸配列と、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも８５％、より好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらに好ましくは少なくとも９６％、９７％、９８％、及び最も好ましくは少なくとも９９％同一である。

【0030】

硬質表面：「硬質表面」という用語は、本明細書において、水を吸収しない表面として定義される。特に、「硬質表面」という用語は、生地又は布地を含まない。

【0031】

硬質表面を有し、この用語の意図される意味に含まれる品目は、家庭における表面、病院／施設における表面、及び床、壁、屋根などの屋外表面、並びに自動車（自動車洗浄）、テーブル及び他の家具、及び食器類などの硬質物品の表面を包含する。食器類として、これらに限定されないが、プレート、カップ、ガラス食器、ボールなどの食器セット、スプーン、ナイフ、フォークなどのカトラリー、台所用具、並びにセラミック、プラスチック、金属、陶器、ガラス及びアクリル製品などが挙げられる。

【0032】

硬質表面洗剤組成物：「硬質表面洗剤組成物」という用語は、洗剤成分を含む組成物を指し、この組成物は、硬質表面部分のクリーニングに好適であり、それを目的とする。本発明は、いずれか特定のタイプの硬質表面洗浄組成物又はいずれか特定の洗剤に限定されない。

【0033】

宿主細胞：「宿主細胞」という用語は、本発明のポリヌクレオチドを含む核酸構築物又は発現ベクターによる形質転換、形質移入、形質導入等などに対する感受性を有するあらゆる細胞型を意味する。「宿主細胞」という用語は、複製の最中に生じる突然変異のために、親細胞と同じではない親細胞のあらゆる子孫を包含する。

【0034】

単離された：「単離された」という用語は、自然界においては生じない形態又は環境にある物質を意味する。単離された物質の非限定的な例としては、（１）いずれかの非天然物質、（２）これらに限定されないが、自然界において関連している天然構成成分の１種又は複数種若しくは全てから少なくとも部分的に取り出されたいずれかの酵素、変異体、核酸、タンパク質、ペプチド若しくは補因子を含むいずれかの物質；（３）自然界に見出される物質に対して人為的に修飾されたいずれかの物質；又は（４）自然界で関連する他の成分に対して物質量の増加により修飾されたいずれかの物質（例えば、宿主細胞における組換え体産生；物質をコードする遺伝子の複数のコピー；並びに、物質をコードする遺伝子と自然界で関連するプロモータよりも強力なプロモータの使用）が挙げられる。単離された物質は、発酵ブロスサンプル中に存在してもよく；例えば、本発明のポリペプチドを発現するように、宿主細胞を遺伝子改変してもよい。宿主細胞からの発酵ブロスは、単離されたポリペプチドを含み得る。

【0035】

洗濯する：「洗濯する」という用語は、家庭での洗濯及び業務用洗濯の両方に関し、本発明のクリーニング又は洗剤組成物を含む溶液で生地を処理する工程を意味する。洗濯工程は、例えば、家庭用又は業務用洗浄機を用いて実施することもできるし、又は手で実施することもできる。

【0036】

「悪臭」という用語は、清浄な品目に対して望ましくない臭いを意味する。洗浄された品目は、その品目に付着した悪臭がなく、新鮮かつ清浄な臭いがするべきである。悪臭の一例として、微生物によって発生され得る不快な臭いを有する化合物がある。別の例は、ヒト又は動物と接触していた品目に付着した汗又は体臭であり得る不快な臭いである。悪臭の別の例は、品目に付着する香辛料からの臭いである場合もあり、例えば、カレーや、強烈な臭いがする他の外来香辛料がある。品目が悪臭を付着する程度を測定する一方法は、実施例５及び６に記載するようなアッセイＩＩの使用によるものである。

【0037】

成熟ポリペプチド：「成熟ポリペプチド」という用語は、Ｎ末端プロセシング、Ｃ末端切断、グリコシル化、リン酸化等などの翻訳及びいずれかの翻訳後修飾の後に、その最終形態にあるポリペプチドを意味する。一態様において、成熟ポリペプチドは、配列番号２のアミノ酸１〜２０６であり、配列番号２のアミノ酸−３７〜−１６は、シグナルペプチドであり、また、配列番号２のアミノ酸−１５〜−１は、プロペプチドである。一態様において、成熟ポリペプチドは、配列番号５のアミノ酸１〜１８８であり、配列番号２のアミノ酸−１７〜−１は、シグナルペプチドである。一態様では、成熟ポリペプチドは、配列番号６のアミノ酸１〜１１０であり、成熟ポリペプチドは、配列番号７のアミノ酸１〜１０９であるか、又は成熟ポリペプチドは、配列番号８のアミノ酸１〜２０６である。宿主細胞が、２つのさらに異なる成熟ポリペプチド（すなわち、異なるＣ末端及び／又はＮ末端アミノ酸を含む）の混合物を産生しうることは当技術分野において公知である。さらに、異なる宿主細胞は、ポリペプチドを異なる様式でプロセシングするため、あるポリヌクレオチドを発現する１宿主細胞は、同じポリヌクレオチドを発現する別の宿主細胞と比較して、異なる成熟ポリペプチド（例えば、異なるＣ末端及び／又はＮ末端アミノ酸を有する）を産生し得ることも当技術分野において公知である。一態様では、成熟ポリペプチドは、配列番号２、配列番号３又は配列番号８の２０６個以下のアミノ酸残基（例えば、配列番号２のアミノ酸１〜２０６）、又は２０４個以下のアミノ酸残基（例えば、配列番号２のアミノ酸３〜２０６）を含有する。

【0038】

成熟ポリペプチドコード配列：「成熟ポリペプチドコード配列」という用語は、ＤＮａｓｅ活性を有する成熟ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを意味する。一態様において、成熟ポリペプチドコード配列は、配列番号１のヌクレオチド１〜２４２、３０９〜４９４、５５６〜７１４及び７６６〜９０７である。一態様において、成熟ポリペプチドコード配列は、配列番号４のヌクレオチド５２〜８６４であり、ここで、この配列内に、３つのイントロンが、配列番号４の位置７６〜１６４、２８９〜３６２、及び５２０〜６１５において推定されている。分泌シグナルは、配列番号４の位置１〜５１のアミノ酸に存在する。

【0039】

核酸構築物：「核酸構築物」という用語は、一本鎖又は二本鎖いずれかの核酸分子を意味し、これは、天然の遺伝子から単離されるか、若しくは、そうでなければ自然に存在しないであろう様式で核酸のセグメントを含有するよう修飾されるか、又は、合成物であり、これは、１つ又は複数の制御配列を含む。

【0040】

作動可能にリンクされた：「作動可能にリンクされた」という用語は、制御配列がコード配列の発現を指令するように、ポリヌクレオチドのコード配列に対して適切な位置に制御配列が配置される構造を意味する。

【0041】

配列同一性：２つのアミノ酸配列間又は２つのヌクレオチド配列間の関連性は、「配列同一性」というパラメータによって表される。本発明の目的のために、２つのアミノ酸配列間の配列同一性は、好ましくはバージョン５．０．０以降のＥＭＢＯＳＳパッケージ（ＥＭＢＯＳＳ：Ｔｈｅ Ｅｕｒｏｐｅａｎ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ Ｏｐｅｎ Ｓｏｆｔｗａｒｅ Ｓｕｉｔｅ，Ｒｉｃｅ ｅｔ ａｌ．，２０００，Ｔｒｅｎｄｓ Ｇｅｎｅｔ．１６：２７６−２７７）のＮｅｅｄｌｅプログラムにおいて実装されている、Ｎｅｅｄｌｅｍａｎ−Ｗｕｎｓｃｈアルゴリズム（Ｎｅｅｄｌｅｍａｎ ａｎｄ Ｗｕｎｓｃｈ，１９７０，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．４８：４４３−４５３）を用いて決定する。用いるパラメータは、ギャップオープンペナルティ：１０、ギャップ伸長ペナルティ：０．５、及びＥＢＬＯＳＵＭ６２（ＢＬＯＳＵＭ６２のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスである。Ｎｅｅｄｌｅ標識された「最長同一性」（−ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）の出力を同一性割合として使用し、これは、以下のようにして算出する：
（同一の残基×１００）／（アラインメントの長さ−アラインメント中のギャップの総数）

【0042】

本発明の目的のために、２つのデオキシリボヌクレオチド配列間の配列同一性は、好ましくはバージョン５．０．０以降のＥＭＢＯＳＳパッケージ（前述のＥＭＢＯＳＳ：Ｔｈｅ Ｅｕｒｏｐｅａｎ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ Ｏｐｅｎ Ｓｏｆｔｗａｒｅ Ｓｕｉｔｅ，Ｒｉｃｅ ｅｔ ａｌ．，２０００）のＮｅｅｄｌｅプログラムにおいて実装されている、Ｎｅｅｄｌｅｍａｎ−Ｗｕｎｓｃｈアルゴリズム（前述のＮｅｅｄｌｅｍａｎ ａｎｄ Ｗｕｎｓｃｈ，１９７０）を用いて決定することができる。用いるパラメータは、ギャップオープンペナルティ：１０、ギャップ伸長ペナルティ：０．５、及びＥＤＮＡＦＵＬＬ（ＮＣＢＩ ＮＵＣ４．４のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスである。Ｎｅｅｄｌｅ標識された「最長同一性」（−ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）の出力を同一性として使用し、これは、以下のようにして算出する：
（同一のデオキシリボヌクレオチド×１００）／（アラインメントの長さ−アラインメント中のギャップの総数）

【0043】

緊縮条件：「極めて低度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理及び修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、並びに、２５％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーション及びハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、４５℃で１５分間ずつ３回洗浄される。

【0044】

「低度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理及び修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、並びに、２５％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーション及びハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、５０℃で１５分間ずつ３回洗浄される。

【0045】

「中度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理及び修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、並びに、３５％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーション及びハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、５５℃で１５分間ずつ３回洗浄される。

【0046】

「中度−高度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理及び修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、並びに、３５％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーション及びハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、６０℃で１５分間ずつ３回洗浄される。

【0047】

「高度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理及び修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、並びに、５０％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーション及びハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、６５℃で１５分間ずつ３回洗浄される。

【0048】

「極めて高度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理及び修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、並びに、５０％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーション及びハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、７０℃で１５分間ずつ３回洗浄される。

【0049】

サブ配列：「サブ配列」という用語は、成熟ポリペプチドコード配列の５’及び／又は３’末端から欠失された１つ又は複数（例えば、数個）のヌクレオチドを有するポリヌクレオチドを意味し；ここで、サブ配列は、ＤＮａｓｅ活性を有する断片をコードする。一態様において、サブ配列は、少なくとも７９６個のヌクレオチド（例えば、配列番号１のヌクレオチド１１２〜９０７）、少なくとも７９３個のヌクレオチド（例えば、配列番号１のヌクレオチド１１５〜９０７）、又は少なくとも７９０個のヌクレオチド（例えば、配列番号１のヌクレオチド１１８〜９０７）を含む。一態様において、サブ配列は、少なくとも５８７個のヌクレオチド（例えば、配列番号４のヌクレオチド２７８〜８６４）、少なくとも６５０個のヌクレオチド（例えば、配列番号４のヌクレオチド２１５〜８６４）、又は少なくとも８１６個のヌクレオチド（例えば、配列番号４のヌクレオチド５２〜８６４）を含む。

【0050】

生地：用語「生地」は、ヤーン、ヤーン中間体、繊維、不織材料、天然材料、合成材料、及び任意の他の生地、これらの材料から製造される布地などの任意の生地材料、並びに布地から製造される製品（例えば、衣服及びその他の製品）を意味する。生地又は布地は、ニット、織布、デニム、不織布、フェルト、ヤーン、及びタオル地の形態であってよい。生地は、綿、アマ／リネン、ジュート、ラミー、サイザルアサ若しくはコイヤを含む天然セルロース系、又はビスコース／レーヨン、酢酸セルロース繊維（トライセル）、リヨセル若しくはこれらのブレンドを含む人造セルロース系（例えば、木材パルプ由来）などのセルロースベースのものであってもよい。生地又は布地は、羊毛、ラクダ、カシミア、モヘア、ウサギ及び絹を含む天然ポリアミド、又はナイロン、アラミド、ポリエステル、アクリル、ポリプロピレン及びスパンデックス／エラスタン、若しくはこれらのブレンドを含む合成ポリマーなどの非セルロースベースのもの、並びにセルロースベース及び非セルロースベース繊維のブレンドであってもよい。ブレンドの例としては、綿及び／若しくはレーヨン／ビスコースと、羊毛、合成繊維（例えば、ポリアミド繊維、アクリル繊維、ポリエステル繊維、ポリ塩化ビニル繊維、ポリウレタン繊維、ポリ尿素系繊維、アラミド繊維）及び／若しくはセルロース含有繊維（例えば、レーヨン／ビスコース、ラミー、アマ／リネン、ジュート、酢酸セルロース繊維、リヨセル）などの１種又は複数のコンパニオン材料とのブレンドがある。布地は、通常の洗浄可能な洗濯物、例えば、家庭の汚れた洗濯物であってもよい。布地又は衣服という用語を用いる場合、さらに広義の用語「生地」も含むものとする。

【0051】

変異体：「変異体」という用語は、１つ又は複数（例えば、数個）の位置に改変（すなわち、置換、挿入及び／又は欠失）を含む、親酵素と同じ活性を有するポリペプチドを意味する。置換とは、ある位置のアミノ酸の異なるアミノ酸による置き換えを意味し；欠失とは、ある位置のアミノ酸の除去を意味し；また、挿入とは、ある位置のアミノ酸に隣接し、この直後に続く１アミノ酸を付加することを意味する。本発明に関連して、同定されたＤＮＡｓｅの変異体は、親の酵素活性、すなわち、ＤＮＡ骨格におけるホスホジエステル結合の加水分解切断を触媒する能力（デオキシリボヌクレアーゼ活性）を有する。一実施形態では、変異体のデオキシリボヌクレアーゼ活性は、親ＤＮＡｓｅ、例えば、配列番号２の成熟ポリペプチドに対して増加している。

【0052】

洗浄サイクル：「洗浄サイクル」という用語は、本明細書において、生地を洗浄液に浸漬し、汚れを遊離させると共に、生地への洗浄液の流入及び流出を促進するために、ある種の機械的作用を生地に加え、最後に、余分な洗浄液を除去する、洗浄操作として定義される。１回又は複数回の洗浄サイクル後に、一般的に、生地をすすぎ、乾燥させる。

【0053】

洗浄液：「洗浄液」という用語は、生地の洗濯、硬質表面クリーニング、又は食器洗浄に用いられる水と洗剤（任意選択で、本発明の酵素を含有する）の溶液又は混合物を意味するものとする。

【発明を実施するための形態】

【0054】

前述したように、長年にわたり、シャツやブラウスなどの洗濯品目は、時間の経過と共に白さを失うか、あるいは、段々と灰色化することが周知の問題であった。この問題の一部は、洗浄中の汚れの再付着によるものと考えられ、これによって、非常に汚れた洗濯品目をあまり汚れていない洗濯品目と一緒に洗浄すると、洗浄液中に存在する汚れが洗濯品目に付着する傾向がある。その結果、洗濯品目は、洗浄前の状態よりも洗浄後の方が「汚れ」て、さらに灰色化することになる。本発明者らは、驚くことに、後のクリーニング又は洗濯工程中のこうした再付着を防止又は低減するために、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用を利用できることを見い出した。

【0055】

本発明者らは、洗濯品目などの品目を、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドと接触させると、洗濯品目は、ＤＮａｓｅが存在しない後の洗浄後、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドと接触させなかった類似の洗濯品目よりも清浄で、しかも灰色化度が低いことを見い出した（例えば、実施例１及び２を参照のこと）。本発明者らは、品目の白色度を維持又は改善するために、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを使用できることを見い出した（例えば、実施例１及び２を参照のこと）。

【0056】

さらに、本発明は、ＤＮａｓｅを使用しない後のクリーニング又は洗濯工程中の汚れ及び／若しくは臭いの品目への付着を防止又は低減するためのＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用にも関する（例えば、実施例１〜７を参照のこと）。

【0057】

本発明者らは、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用によって、生地（実施例３〜７を参照のこと）、硬質表面、例えば、食器類などの品目からの悪臭を防止又は低減し得ることを見い出した。本発明の一実施形態では、悪臭は、Ｅ−２−ノネナールを原因とする。

【0058】

従来の洗濯方法では、悪臭は、洗濯工程及び乾燥工程を経ても残る場合がある。その結果、生地を使用するときに、悪臭が感じられ得る。このことは、生地の使用者（すなわち、スポーツ活動が始まる前から臭いのするスポーツウエアを着用しているとき）にとってあまり心地よいことではない。これは、生地の使用者にとってはきまりが悪く、そのため、使用者は、悪臭のするスポーツウエアの代わりに新しいスポーツウエアを購入する選択をする。本発明の使用によりこのことが回避され、これによって、新しい生地のための原料、水、エネルギーなどの限られた資源の使用及び環境の汚染に関して、環境が保護される。本発明の一実施形態では、洗浄後の乾燥した品目に存在するＥ−２−ノネナールが防止され、その量が低減するか、又は除去される。

【0059】

本発明の１つの利点は、湿った洗濯物品目から、すなわち洗濯機を開けるとき、この悪臭が発生しないことである。これにより、家庭及び工業用途での両方で、洗浄工程がより魅力的な作業となる。

【0060】

本発明の別の利点は、洗濯機又は洗浄液から湿った洗濯物を直接取り出すとき、洗濯物品目に悪臭がなく、それが清潔であると知覚されることである。これにより、不要な２回目、又は３回目の洗浄にかかる時間、費用及び労力が省かれる。これは、環境にとって極めて大きな利点である。

【0061】

本発明の一実施形態では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドと品目を接触させる。ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、例えば、品目に噴霧することができる。従って、例えば、カーペット、床若しくはシートにポリペプチドを噴霧することにより、汚れ及び／若しくは臭いの付着は、低減又は除去することができる。

【0062】

再付着を防止又は低減する別の方法は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む液体溶液と品目を接触させることである。例えば、品目を液体溶液に浸漬することによって、品目を液体溶液に接触させることができる。液体溶液は、洗浄液であってよく、品目を同時に洗浄してもよい。本発明のこの実施形態は、同時に洗浄することができる洗濯生地などの生地について好ましい。本発明の一実施形態では、生地を新しく生産し、生地の生産後に、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドで生地を洗浄、浸漬する、又は含浸させることによって前処理する。品目（例えば、生地）に含浸させることにより、品目は、品目への汚れ及び／若しくは臭いの付着に対してより耐性になり得る。

【0063】

また、再付着防止処理が必要な床又は他の硬質表面を洗浄するのに、洗浄液を使用することもできる。

【0064】

液体溶液は、含浸液であってもよく、この液体は、後のクリーニング又は洗濯工程中に生地が汚れを蓄積することを防止する。含浸用の液体溶液は、洗剤及び再付着防止溶液として同時に作用し得る。

【0065】

一実施形態では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、後のクリーニング又は洗濯工程の前に、品目をクリーニング又は洗濯するために少なくとも１回使用され、後のクリーニング又は洗濯工程では、ＤＮａｓｅの使用を含まない場合もある。一実施形態では、後のクリーニング又は洗濯工程では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを使用しない。

【0066】

一実施形態では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、後のクリーニング又は洗濯工程の前に、品目をクリーニング又は洗濯するために、少なくとも２回、３回、４回、５回、６回、７回、８回、９回若しくは１０回使用される。一実施形態では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを使用しない後のクリーニング又は洗濯工程の前に、品目をクリーニング又は洗濯するために、少なくとも２回、３回、４回、５回、６回、７回、８回、９回若しくは１０回使用される。

【0067】

本発明はさらに、デオキシヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）活性を有するポリペプチドと界面活性剤とを含む洗剤組成物に関し、この組成物は、ａ）又はｂ）の少なくとも１つを満たす：
ａ）組成物は、臭気抑制剤をさらに含む；及び／又は
ｂ）界面活性剤は、カチオン界面活性剤ではない。

【0068】

臭気抑制剤は、シクロデキストリン及びその混合物、防臭剤、活性アルデヒド、フラバノイド（ｆｌａｖａｎｏｉｄ）、金属塩、ゼオライト、活性炭、疎水性修飾悪臭抑制ポリマー（ＨＰＭ）、ベンズイソチアゾリノンなどのイソチアゾリノンの誘導体、及び／又は揮発性アルデヒドからなる群から選択される。

【0069】

一実施形態では、組成物は、ベンズイソチアゾリノンであり、菌膜を防止、低減又は除去する、悪臭を低減する、白色度を改善する及び／又は再付着を低減する目的で使用する。ベンズイソチアゾリノンは、広く使用されている殺生物剤であり、イソチアゾリノンの群に属する。

【0070】

本発明の一実施形態では、界面活性剤は、ノニオン界面活性剤、アニオン界面活性剤、双性イオン界面活性剤又は半極性界面活性剤である。

【0071】

界面活性剤は、以下に挙げるものからなる群から選択されるアニオン界面活性剤であってよい：硫酸塩及びスルホン酸塩、例えば、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＬＡＳ）、ＬＡＳの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＢＡＢＳ）、フェニルアルカンスルホン酸塩、α−オレフィンスルホン酸塩（ＡＯＳ）、オレフィンスルホン酸塩、アルケンスルホン酸塩、アルカン−２，３−ジイルビス（硫酸塩）、ヒドロキシアルカンスルホン酸塩及びジスルホン酸塩、アルキル硫酸塩（ＡＳ）、例えば、ドデシル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）、脂肪アルコール硫酸塩（ＦＡＳ）、第一級アルコール硫酸塩（ＰＡＳ）、アルコールエーテル硫酸塩（ＡＥＳ若しくはＡＥＯＳ若しくはＦＥＳ、アルコールエトキシレート若しくは脂肪アルコールエーテル硫酸塩としても知られる）、第２級アルカンスルホン酸塩（ＳＡＳ）、パラフィンスルホン酸塩（ＰＳ）、エステルスルホン酸塩、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、メチルエステルスルホン酸塩（ＭＥＳ）などのα−スルホ脂肪酸メチルエステル（α−ＳＦＭｅ若しくはＳＥＳ）、アルキル−若しくはアルケニルコハク酸、ドデセニル／テトラデセニルコハク酸（ＤＴＳＡ）、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホ−コハク酸のジエステル及びモノエステル又は脂肪酸の塩（石鹸）、並びにこれらの組み合わせ。

【0072】

アニオン界面活性剤の量は、約１重量％〜約４０重量％、例えば、約５％〜約３０％であり、約５％〜約１５％、又は約１５％〜約２０％、又は約２０〜約２５％の範囲である。

【0073】

界面活性剤は、以下に挙げるものからなる群から選択されるノニオン界面活性剤であってよい：アルコールエトキシレート（ＡＥ若しくはＡＥＯ）、アルコールプロキシレート、プロポキシル化脂肪アルコール（ＰＦＡ）、エトキシル化及び／又はプロポキシル化脂肪酸アルキルエステルなどのアルコキシル化脂肪酸アルキルエステル、アルキルフェノールエトキシレート（ＡＰＥ）、ノニルフェノールエトキシレート（ＮＰＥ）、アルキルポリグリコシド（ＡＰＧ）、アルコキシル化アミン、脂肪酸モノエタノールアミド（ＦＡＭ）、脂肪酸ジエタノールアミド（ＦＡＤＡ）、エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＥＦＡＭ）、プロポキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＰＦＡＭ）、ポリヒドロキシアルキル脂肪酸アミド、又はグルコサミンのＮ−アシルＮ−アルキル誘導体（グルカミド、ＧＡ、又は脂肪酸グルカミド、ＦＡＧＡ）、ＳＰＡＮ（商標）、ＴＷＥＥＮ（商標）、並びにこれらの組み合わせ。

【0074】

ノニオン界面活性剤の量は、約０．２重量％〜４０重量％のノニオン界面活性剤、例えば約０．５％〜３０％、とりわけ、約１％〜約２０％、約３％〜約１０％、例えば、約３％〜約５％、約８％〜約１２％、又は約１０％〜約１２％である。

【0075】

界面活性剤は、アミンオキシド（ＡＯ）、例えば、アルキルジメチルアミンオキシド、Ｎ−（ココアルキル）−Ｎ，Ｎ−ジメチルアミンオキシド及びＮ−（獣脂−アルキル）−Ｎ，Ｎ−ビス（２−ヒドロキシエチル）アミンオキシド、並びにこれらの組み合わせからなる群から選択される半極性界面活性剤であってもよい。

【0076】

界面活性剤は、アルキルジメチルベタイン、スルホベタインなどのベタインからなる群から選択される双性イオン界面活性剤であってもよい。

【0077】

一実施形態では、界面活性剤は、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム脂肪酸、アルキル硫酸ナトリウム、ラウラミンオキシド、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＭＥＡ塩）、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩（ナトリウム塩）、アルコールエトキシレートからなる群から選択される。

【0078】

本洗剤組成物は、後のクリーニング又は洗濯工程中の品目への汚れの再付着を防止又は低減するために、並びに悪臭を防止又は低減するために使用することができる。

【0079】

本洗剤組成物は、ビルダー、凝集助剤、キレート化剤、移染防止剤、酵素、酵素安定剤、酵素阻害剤、触媒材料、漂白活性化剤、過酸化水素、過酸化水素の供給源、事前形成された過酸（ｐｒｅｆｏｒｍｅｄ ｐｅｒａｃｉｄ）、ポリマー分散剤、泥汚れ除去／再付着防止剤、増白剤、石鹸泡抑制剤、染料、香料、構造弾性化剤、布地柔軟剤、キャリア、ヒドロトロープ、ビルダー及びコビルダー、布地色相剤、消泡剤、分散剤、加工助剤、及び／又は顔料をさらに含むことができる。

【0080】

組成物は、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ及びオキシダーゼからなる群から選択される１種又は複数種の酵素を含んでよい。

【0081】

組成物は、洗濯、食器洗浄又は硬質表面クリーニングに好適な洗剤組成物であってよい。

【0082】

本発明は、さらに、少なくとも３重量％の合計濃度の界面活性剤及び洗剤及び洗剤ビルダーと、洗剤酵素含有マイクロカプセルとを含む液体洗剤組成物に関し、ここで、マイクロカプセルの膜は、１ｋＤａ超の分子量を有する多分岐ポリアミンの架橋によって生成される。本発明者らは、半透膜を用いたマイクロカプセルに酵素をカプセル化し、これらのカプセル内部の水活性を（液体洗剤への添加の前に）液体洗剤より高くすることによって、カプセルが洗剤に添加される（水が流れ出る）と（部分的に）崩壊を被り、これによって、より高い濃度及び粘性の酵素がカプセル内部に残ることを見い出した。また、膜の崩壊によって、透過性の低下も起こり得る。これは、安定剤／ポリマー、特に膜を透過することができないものの添加によっても利用することができる。こうした崩壊及びその結果起こる粘性の増加は、カプセル内への敵対（ｈｏｓｔｉｌｅ）成分（例えば、界面活性剤又は隔離剤）の拡散を低減／妨害し、これによって、液体洗剤中の酵素の貯蔵安定性を高める。また、液体洗剤中で、酵素に対して感受性の成分（例えば、酵素の基質として作用する成分）も、酵素による分解から保護される。洗浄中、液体洗剤は、水によって希釈されるため、水活性が増加する。このとき、水は、カプセル内に拡散する（浸透）。カプセルは膨潤して、膜は、酵素に対して透過性になるため、酵素がカプセルから流出できるようになるか、又は単純に破裂することによって酵素を放出するかのいずれかである。このコンセプトは、液体洗剤中の敵対成分に対して酵素を安定化する上で非常に有効であり、その逆も、液体洗剤中の酵素に感受性の成分を酵素から保護する。

【0083】

酵素に対して感受性であり、酵素により分解され得る洗剤成分の例として、以下のものが挙げられる（括弧内は、関連酵素）：キサンタンゴム（キサンタナーゼ）、エステル結合を有するポリマー（リパーゼ）、水添ヒマシ油（リパーゼ）、香料（リパーゼ）、メチルエステルスルホン酸塩界面活性剤（リパーゼ）、セルロース及びセルロース誘導体（例えば、ＣＭＣ）（セルラーゼ）、並びにデキストリン及びシクロデキストリン（アミラーゼ）。

【0084】

また、感受性洗剤成分を本発明のマイクロカプセル中にカプセル化し、これによって、安定化させることもできる。感受性洗剤成分は、保存中に分解しやすい。このような洗剤成分には、漂白化合物、漂白活性化剤、香料、ポリマー、ビルダー、界面活性剤などがある。

【0085】

一般に、マイクロカプセルを用いて、洗剤中の不適合性成分／化合物を分離することができる。

【0086】

洗剤へのマイクロカプセルの添加を用いて、洗剤製品の視覚的外観、例えば、不透明化効果（小型マイクロカプセル）又ははっきりと見える粒子（大型マイクロカプセル）の効果に影響を与えることができる。また、マイクロカプセルは着色してもよい。

【0087】

マイクロカプセルを用いて、酵素生成物の取り扱い及び加工中の酵素ダストレベルを低減することができる。

【0088】

別途記載のない限り、本願全体を通して、パーセンテージは全て、重量パーセント（％ｗ／ｗ）として表示される。

【0089】

マイクロカプセル：マイクロカプセルは、典型的に、水と非混和性の連続体中に水滴を形成する、すなわち、典型的には、油中水型乳剤を調製した後、架橋剤の添加による界面重合によって膜を形成することにより生成する。最終的硬化の後、カプセルを回収し、さらにすすいでから、当技術分野で公知の方法により製剤化することができる。その後、カプセル製剤を洗剤に添加する。

【0090】

カプセル化しようとするペイロード、主要膜成分、及び最終的追加成分は、水相中に存在する。連続体には、水滴を合体に対して安定化させる成分（乳化剤、乳剤安定剤、界面活性剤など）が存在し、連続体を介して架橋剤も添加される。

【0091】

乳剤は、当技術分野で公知の任意の方法、例えば、機械的攪拌、滴下方法、膜乳化法、マイクロフルイディクス、音波処理などによって調製することができる。一部の態様では、各相の単純な混合によって自動的に乳剤が得られ、これは一般に自己乳化と呼ばれる。狭い粒度分布をもたらす方法の使用が有利である。

【0092】

続いて、架橋剤を、典型的には乳剤に直接添加するか、又はより一般的には、連続相に可溶性の溶媒中で架橋剤の溶液を調製することにより添加する。乳剤及び架橋剤又はこれらの溶液は、当技術分野において使用される従来の方法、例えば、単純な混合、又はインラインミキサーを用いて、乳剤及び架橋剤溶液の流れを注意深く制御することによって実施することができる。

【0093】

一部の態様では、膜形成を完了するために、カプセルの硬化が必要とされる。硬化は、多くの場合、界面重合反応の停止を可能にする一定の時間にわたってカプセルを単純に攪拌することである。別の事例では、膜形成は、反応クエンチャーの添加によって停止することができる。

【0094】

カプセルは、例えば、国際公開第９９／０１５３４号パンフレットに記載されているように、洗剤中の粒子の凝集を妨害又は低減するために、成分を膜上で反応させることにより、後修飾してもよい。

【0095】

生成されたカプセルは、当技術分野で公知の方法、例えば、カプセル分散液の濾過、遠心分離、蒸留又はデカンテーションによって単離又は濃縮することができる。

【0096】

得られたカプセルは、さらに、例えば、貯蔵、輸送及び後の取り扱い、並びに洗剤への添加について所望の特性を製品に付与するための界面活性剤の添加によって製剤化することもできる。他のマイクロカプセル製剤化物質として、レオロジー改質剤、殺生物剤（例えば、Ｐｒｏｘｅｌ）、ｐＨ調節のための酸／塩基（マイクロカプセル内部も調節する）、及び水活性調節のための水が挙げられる。

【0097】

カプセル形成工程は、以下のステップを含み得る：
−初期水及び油相の調製、
−油中水型乳剤の形成、
−界面重合による膜形成、
−任意選択の後修飾、
−任意選択の単離及び／又は製剤化、
−洗剤への添加。

【0098】

この工程は、バッチプロセス又は連続若しくは半連続プロセスのいずれであってもよい。

【0099】

本発明のマイクロカプセルは、均一な膜が周囲を取り囲む微小な水性球体である。マイクロカプセル内部の材料は、コア、内部相、又は充填物と呼ばれ、膜は、シェル、コーティング、又は壁と呼ばれることがある。本マイクロカプセルは、０．５μｍ〜２ミリメートルの直径を有する。マイクロカプセルの平均直径は、１μｍ〜１０００μｍの範囲であるのが好ましく、より好ましくは５μｍ〜５００μｍの範囲、さらに好ましくは１０μｍ〜５００μｍの範囲、さらに好ましくは５０μｍ〜５００μｍの範囲、最も好ましくは５０μｍ〜２００μｍの範囲である。あるいは、マイクロカプセルの直径は、０．５μｍ〜３０μｍの範囲；又は１μｍ〜２５μｍの範囲である。マイクロカプセルの直径は、重合が完了した後、油相中で測定する。カプセルの直径は、周囲の化学的環境の水活性に応じて変動し得る。

【0100】

本発明で用いられる酵素のマイクロカプセル化は、界面重合によって達成することができ、この場合、重合反応物中の２つの反応体は、界面で遭遇した後、急速に反応する。この方法の基本原理は、ポリアミンと酸誘導体、通常、酸ハロゲン化物（架橋剤として作用する）との反応である。ポリアミンは、実質的に水溶性である（遊離塩基形態の場合）のが好ましい。適切な条件下では、薄い柔軟な膜が界面に急速に形成される。重合を実施する１つの方法は、酵素及びポリアミンの水溶液を使用して、これを非水性溶媒（及び乳化剤）で乳化した後、酸誘導体を含有する溶液を添加するものである。酵素溶液中には、反応の最中に形成された酸を中和するために、アルカリ剤が存在してもよい。ポリマー（ポリアミド）膜が、乳剤液滴の界面に直ちに形成される。マイクロカプセルのポリマー膜は、典型的に、カチオン性のものであるため、アニオン性の化合物に結合し／複合体を形成する。

【0101】

マイクロカプセルの直径は、乳剤液滴の粒径によって決定されるが、これは、例えば、攪拌速度によって制御される。

【0102】

乳剤：乳剤は、第２液相内の１つの液相の一過性又は永続的分散液である。第２液体は、一般に、連続相と呼ばれる。乳剤の形成及び安定化を助けるために、一般に界面活性剤が使用される。全ての界面活性剤が一様に乳剤を安定化できるわけではない。界面活性剤の種類及び量は、特に乳剤の調製及び物理的安定性、並びに希釈及びさらなる処理の際の安定性に関して、最適な乳剤有用性のために選択する必要がある。物理的安定性とは、乳剤を分散液形態で維持することを指す。合体、凝集、容器壁への吸着、沈殿及びクリーム化などのプロセスは、物理的不安定性の形態であり、回避すべきである。好適な界面活性剤の例は、国際公開第９７／２４１７７号パンフレット、ページ１９〜２１；及び国際公開第９９／０１５３４号パンフレットに記載されている。

【0103】

乳剤は、分散液相が単純な均質液体である単純な乳剤か、又は分散液相が、液相若しくは固相の異種組み合わせである、より複雑な乳剤、例えば、二相乳剤若しくは多相乳剤のいずれかとしてさらに分類することができる。例えば、油中水型二相乳剤又は多相乳剤は、水相自体が乳化油相をさらに含有する場合に形成され得るが；このタイプの乳剤は、油中水中油型（ｏ／ｗ／ｏ）乳剤として規定される。あるいは、油中水型乳剤は、水相が、往々にして懸濁液−乳剤と呼ばれる分散固相を含有する場合に形成され得る。より複雑な他の乳剤を記載することができる。このような系を説明する上での特有の難しさのために、乳剤という用語は、乳剤の形態、又は存在する相のタイプ及び数を必ずしも限定することなく、単純及びより複雑な乳剤の両方を表すのに用いられる。

【0104】

ポリアミン：膜の剛性／柔軟性及び透過性は、主として、ポリアミンの選択に影響される。本発明のポリアミンは、多分岐ポリアミンである。

【0105】

好ましくは第１級アミノ基で終わる各分枝は、膜ネットワークにおけるテザリング点の役割を果たし、これによって、好都合な特性がもたらされる。本発明の多分岐ポリアミンは、３つ以上の分岐点と、３つ以上の活性アミノ基（架橋剤と反応することができる、すなわち、第１級及び第２級アミノ基）を有するポリアミンである。多分岐ポリアミンは、乳剤を調製する際に、出発材料として用いられ、他の出発材料からｉｎ ｓｉｔｕで形成されない。本発明の魅力的な特性を達成するために、ポリアミンの多分岐構造は、出発材料として存在しなければならない。

【0106】

第１級アミンは、常に分枝の末端に位置することから、分岐点の数と第１級アミンの数の間に密接な関係がある：直鎖アミンは、２つの第１級アミンのみを含有し得る。仮定としてこのような直鎖ジアミンに導入された各分岐点により、１つ又は複数の第１級アミンが、導入された分枝の末端に導入されることが可能になるのであろう。これに関連して、本発明者らは、第１級アミノ基を分枝の一部、すなわち分枝の末端として理解する。例えば、本発明者らは、トリス（２−アミノエチル）アミン及び１，２，３−プロパントリアミンの両方を、１つの分岐点を有する分子として考える。本発明に関して、ポリアミンは、少なくとも４つの第１級アミンを有する。分岐点は、既述した例のように脂肪族炭化水素鎖から、又は例えば、３，３’−ジアミノベンジジンのように不飽和炭素結合から、又はＮ，Ｎ，Ｎ’，Ｎ’−テトラキス−（２−アミノエチル）エチレンジアミンのように第３級アミノ基から導入することができる。

【0107】

分岐点の数以外に、本発明者らは、活性アミノ基の密集度が非常に重要であることを見い出した。例えば、Ｎ，Ｎ，Ｎ’，Ｎ’−テトラキス−（１２−アミノドデシル）エチレンジアミンなどの物質は好適ではないであろう。また、酵素などのペプチド又はタンパク質のいずれも膜形成には好適ではないであろう。従って、多分岐ポリアミンは、ペプチド又はタンパク質ではない。

【0108】

一実施形態では、活性アミノ基は、多分岐ポリアミンの分子量の少なくとも１５％、例えば、２０％超、又は２５％超を占める。好ましくは、多分岐ポリアミンの分子量は、少なくとも１ｋＤａであり；より好ましくは、多分岐ポリアミンの分子量は、少なくとも１．３ｋＤａである。

【0109】

好ましい実施形態では、多分岐ポリアミンは、３つ以上の分岐点と３つ以上の活性アミノ基とを有するポリエチレンイミン（ＰＥＩ）、及びその修飾物であり；ここで、活性アミノ基は、ＰＥＩの分子量の少なくとも１５％、例えば、２０％超、又は２５％超を占める。好ましくは、ＰＥＩの分子量は、少なくとも１ｋＤａである。

【0110】

本発明のマイクロカプセルを調製するために、様々な多分岐ポリアミンの組み合わせを用いることができる。

【0111】

本発明のマイクロカプセルの有利な特性（例えば、酵素保存安定性、酵素漏出の低減、洗剤成分流入の低減）は、分子量が１ｋＤａ未満の１種又は複数種の低分子アミンを添加することによって改善することができる。低分子アミンは、好ましくは、実質的に水溶性であり（遊離塩基形態の場合）、エチレンジアミン、ヘキサメチレンジアミン、ヘキサンジアミン、ジエチレンテトラミン、エチレンテトラミン、ジアミノベンゼン、ピペラジン、テトラメチレンペンタミン又は、好ましくは、ジエチレントリアミン（ＤＥＴＡ）などの材料であってよい。本発明のマイクロカプセルを調製する場合、低分子アミンは、低分子アミンと多分岐ポリアミンの合計含量の５０重量％以下、好ましくは４０重量％以下、３０重量％以下、２０重量％以下、１０重量％以下、又は５重量％以下の量で添加してよい。

【0112】

架橋剤：本発明で用いられる架橋剤は、アミンと反応して、共有結合を形成することができる、少なくとも２つの基／部位を有する分子である。

【0113】

架橋剤は、好ましくは油溶性であり、酸無水物又は酸ハロゲン化物、好ましくは酸塩化物の形態をするものでよい。例えば、塩化アジポイル、塩化セバコイル、ドデンカン二酸塩化物、塩化フタロイル、塩化テレフタロイル、塩化イソフタロイル、又は塩化トリメソイルであってよいが；好ましくは、架橋剤は塩化テレフタロイル又は塩化トリメソイルである。本発明はさらに、後のクリーニング又は洗濯工程中に品目への汚れの再付着を防止又は低減する方法にも関し、この方法は、
ａ）請求項２６〜５２のいずれか１項に記載の組成物又はＤＮａｓｅ活性を有する本発明のポリペプチドを含む洗浄液に、品目を接触させるステップ；及び
ｂ）任意選択で品目をすすぐステップ
を含み、
ここで、上記品目は、生地、食器類又は硬質表面である。

【0114】

ＤＮａｓｅ活性を有する組成物又はポリペプチドは、例えば、品目に対して組成物又は液体溶液を噴霧、コーティング、含浸、洗浄若しくは浸漬することによって、品目と接触させることができる。品目との接触は、１〜６０秒といった短い時間、又は１〜６０分といった長い時間あるいは１〜１２時間といったさらに長い時間にわたって実施してよい。

【0115】

本発明の一実施形態では、ステップａ）での組成物又はポリペプチドは、後のクリーニング又は洗濯工程の前に、少なくとも１回品目をクリーニング又は選択するために使用される。

【0116】

一実施形態では、ステップａ）での組成物又はポリペプチドは、後のクリーニング又は洗濯工程の前に、少なくとも２回、３回、４回、５回、６回、７回、８回、９回若しくは１０回品目をクリーニング又は選択するために使用される。

【0117】

液体溶液は、界面活性剤、ビルダー、凝集助剤、キレート化剤、移染防止剤、酵素、酵素安定剤、酵素阻害剤、触媒材料、漂白活性化剤、過酸化水素、過酸化水素の供給源、事前形成された過酸（ｐｒｅｆｏｒｍｅｄ ｐｅｒａｃｉｄ）、ポリマー分散剤、泥汚れ除去／再付着防止剤、増白剤、石鹸泡抑制剤、染料、香料、構造弾性化剤、布地柔軟剤、キャリア、ヒドロトロープ、ビルダー及びコビルダー、布地色相剤、消泡剤、分散剤、加工助剤、及び／又は顔料をさらに含むことができる。

【0118】

一実施形態では、液体溶液は、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ及びオキシダーゼからなる群から選択される１種又は複数種の酵素を含んでよい。

【0119】

液体溶液のｐＨは、１〜１１の範囲、例えば、５．５〜１１の範囲、例えば、７〜９の範囲、７〜８の範囲又は７〜８．５の範囲である。

【0120】

液体溶液の温度は、５℃〜９５℃の範囲、又は１０℃〜８０℃の範囲、１０℃〜７０℃の範囲、１０℃〜６０℃の範囲、１０℃〜５０℃の範囲、１５℃〜４０℃の範囲又は２０℃〜３０℃の範囲であってよい。一実施形態では、液体溶液の温度は、３０℃である。

【0121】

一実施形態では、品目は、液体溶液と接触させた後、すすぐ。品目は、水又はコンディショナを含む水ですすぐことができる。

【0122】

ＤＮａｓｅの濃度は、典型的には、０．００００４〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、例えば、０．００００８〜１００の範囲、０．０００１〜１００の範囲、０．０００２〜１００の範囲、０．０００４〜１００の範囲、０．０００８〜１００の範囲、０．００１〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、０．０１〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、好ましくは０．０５〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、より好ましくは０．１〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、より好ましくは０．１〜３０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、より好ましくは０．５〜２０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、最も好ましくは０．５〜１０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲である。

【0123】

本発明のＤＮａｓｅは、少なくとも０．００２ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、例えば、少なくとも０．００４ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．００６ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．００８ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．０１ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．１ｍｇのタンパク質、好ましくは少なくとも１ｍｇのタンパク質、より好ましくは少なくとも１０ｍｇのタンパク質、さらに好ましくは少なくとも１５ｍｇのタンパク質、非常に好ましくは少なくとも２０ｍｇのタンパク質、最も好ましくは少なくとも２５ｍｇのタンパク質に対応する量で、洗剤組成物に添加してよい。従って、洗剤組成物は、少なくとも０．００００８％のＤＮａｓｅタンパク質、好ましくは少なくとも０．００２％、０．００３％、０．００４％、０．００５％、０．００６％、０．００８％、０．０１％、０．０２％、０．０３％、０．０５％、０．１％、０．２％、０．３％、０．４％、０．６％、０．７％、０．８％、０．９％又は１．０％のＤＮａｓｅタンパク質を含み得る。

【0124】

ＤＮａｓｅ活性を有する組成物又はポリペプチドは、動物、植物、微生物起源のものであってよい。一実施形態では、ポリペプチドは、ヒト又はウシ起源のものである。一実施形態では、ポリペプチドは、リョクトウ（ｍｕｎｇ ｂｅａｎ）などの植物から得られる。一実施形態では、ポリペプチドは、細菌又は真菌起源のものである。

【0125】

真菌起源のポリペプチドは、以下のものからなる群から選択してよい：
ａ．配列番号２の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号３の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、又は配列番号５の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、又は配列番号８の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド；
ｂ．低度の緊縮条件下で、
ｉ．配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列若しくは配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列
ｉｉ．そのｃＤＮＡ配列、又は
ｉｉｉ．（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長補体
とハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド；
ｃ．配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列若しくはそのｃＤＮＡ配列に対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド、又は配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列若しくはそのｃＤＮＡ配列に対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド；
ｄ．１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号２の成熟ポリペプチドの変異体、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号３の成熟ポリペプチドの変異体、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号５の成熟ポリペプチドの変異体、又は１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体；並びに
ｅ．ＤＮａｓｅ活性を有する（ａ）、（ｂ）、（ｃ）若しくは（ｄ）のポリペプチドの断片。

【0126】

欧州特許出願第１４１６４４２４．５号明細書は、実施例１〜３においてどのようにして配列番号２、配列番号３及び配列番号８のポリペプチドを生成するかを開示している。欧州特許出願第１４１６４４２９．４号明細書は、実施例１〜２においてどのようにして配列番号５のポリペプチドを生成するかを開示している。

【0127】

細菌起源のポリペプチドは、以下のものからなる群から選択してよい：
ａ．配列番号６の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、又は配列番号７の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド；
ｂ．１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号６の成熟ポリペプチドの変異体、又は１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号７の成熟ポリペプチドの変異体；並びに
ｃ．ＤＮａｓｅ活性を有する（ａ）若しくは（ｂ）のポリペプチドの断片。

【0128】

ポリペプチドは、配列番号２の成熟ポリペプチド、配列番号３の成熟ポリペプチド、又は配列番号５の成熟ポリペプチド、又は配列番号６の成熟ポリペプチド、又は配列番号７の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する。

【0129】

国際公開第２０１１０９８５７９号パンフレットとして公開された国際特許出願は、実施例３において、配列番号６のポリペプチドをクローン化して、発現する方法を開示している。

【0130】

ポリペプチドは、配列番号２若しくは配列番号２の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドは、配列番号３若しくは配列番号３の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドは、配列番号５若しくは配列番号５の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドは、配列番号６若しくは配列番号６の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドは、配列番号７若しくは配列番号７の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、あるいは、ポリペプチドは、配列番号８若しくは配列番号８の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成される。

【0131】

成熟ポリペプチドは、配列番号２のアミノ酸１〜２０６、配列番号３のアミノ酸１〜２０６、配列番号５のアミノ酸１〜１８８、配列番号６のアミノ酸１〜１１０、配列番号７のアミノ酸１〜１０９、又は配列番号８のアミノ酸１〜２０６を含み得る。

【0132】

ポリペプチドは、配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６、配列番号７又は配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体（変異体は、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含み）、すなわち、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６、配列番号７又は配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体であってもよい。

【0133】

ポリペプチドは、配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６、配列番号７又は配列番号８の成熟ポリペプチドの断片であってもよく、ここで、断片はＤＮａｓｅ活性を有する。

【0134】

ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）から、例えば、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）から取得することができる。

【0135】

一実施形態において、本発明は、配列番号２の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有し、ＤＮａｓｅ活性を有する、ポリペプチドに関する。一態様では、ポリペプチドは、配列番号２の成熟ポリペプチドと、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０アミノ酸だけ異なる。

【0136】

一実施形態では、本発明は、配列番号３の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有し、ＤＮａｓｅ活性を有する、ポリペプチドに関する。一態様では、本ポリペプチドは、配列番号３の成熟ポリペプチドと、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０アミノ酸だけ異なる。

【0137】

一実施形態では、本発明は、配列番号８の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有し、ＤＮａｓｅ活性を有する、ポリペプチドに関する。一態様では、本ポリペプチドは、配列番号８の成熟ポリペプチドと、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０アミノ酸だけ異なる。

【0138】

一実施形態において、ポリペプチドは、単離されている。本発明のポリペプチドは、好ましくは、配列番号２のアミノ酸配列若しくはその対立遺伝子変異体を含むか、これから構成され；又は、ＤＮａｓｅ活性を有するその断片である。別の態様では、ポリペプチドは、配列番号２の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成される。別の態様において、ポリペプチドは、配列番２のアミノ酸１〜２０６を含むか、又はこれから構成される。

【0139】

一実施形態において、ポリペプチドは、単離されている。本発明のポリペプチドは、配列番号３のアミノ酸配列若しくはその対立遺伝子変異体を含むか、これから構成され；又は、ＤＮａｓｅ活性を有するその断片である。別の態様では、ポリペプチドは、配列番号３の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成される。別の態様において、ポリペプチドは、配列番３のアミノ酸１〜２０６を含むか、又はこれから構成される。

【0140】

一実施形態において、ポリペプチドは、単離されている。本発明のポリペプチドは、配列番号８のアミノ酸配列若しくはその対立遺伝子変異体を含むか、これから構成され；又は、ＤＮａｓｅ活性を有するその断片である。別の態様では、ポリペプチドは、配列番号８の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成される。別の態様において、ポリペプチドは、配列番８のアミノ酸１〜２０６を含むか、又はこれから構成される。

【0141】

別の実施形態において、本発明は、低度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列、（ｉｉ）そのｃＤＮＡ配列、又は（ｉｉｉ）（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長相補体（Ｓａｍｂｒｏｏｋ，ｅｔ ａｌ．，１９８９，Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｃｌｏｎｉｎｇ，Ａ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ Ｍａｎｕａｌ，２ｄ ｅｄｉｔｉｏｎ，Ｃｏｌｄ Ｓｐｒｉｎｇ Ｈａｒｂｏｒ，Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ）にハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。

【0142】

別の実施形態において、本発明は、配列番号１の成熟ポリペプチド又はそのｃＤＮＡ配列に対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされる、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関する。さらに別の実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。

【0143】

別の実施形態では、本発明は、１つ又は複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失及び／又は挿入を含む、配列番号２の成熟ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号２の成熟ポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失及び／又は挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０である。アミノ酸変異は、副次的な性質のものであってもよく、すなわち、タンパク質の折り畳み及び／若しくは活性に顕著に影響しない保存的アミノ酸置換若しくは挿入；典型的には１〜３０アミノ酸の小さな欠失；アミノ−末端メチオニン残基などの小さなアミノ−若しくはカルボキシル−末端伸長；２０〜２５個以下の残基の小さなリンカーペプチド；あるいは、正味電荷、又はポリヒスチジン配列、抗原性エピトープ若しくは結合性ドメインなどの他の機能を変化させることによって精製を促進させる小さな伸長であってもよい。

【0144】

別の実施形態では、本発明は、１つ又は複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失及び／又は挿入を含む、配列番号３の成熟ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号３の成熟ポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失及び／又は挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０である。アミノ酸変異は、副次的な性質のものであってもよく、すなわち、タンパク質の折り畳み及び／若しくは活性に顕著に影響しない保存的アミノ酸置換若しくは挿入；典型的には１〜３０アミノ酸の小さな欠失；アミノ−末端メチオニン残基などの小さなアミノ−若しくはカルボキシル−末端伸長；２０〜２５個以下の残基の小さなリンカーペプチド；あるいは、正味電荷、又はポリヒスチジン配列、抗原性エピトープ若しくは結合性ドメインなどの他の機能を変化させることによって精製を促進させる小さな伸長であってもよい。

【0145】

ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドはまた、トリコデルマ属（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）、例えば、トリコデルマ・ハルジアヌム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ｈａｒｚｉａｎｕｍ）から得ることもできる。一実施形態では、本発明は、配列番号５の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有し、ＤＮａｓｅ活性を有する、ポリペプチドに関する。一態様では、本ポリペプチドは、配列番号５の成熟ポリペプチドと、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０アミノ酸だけ異なる。

【0146】

一実施形態において、ポリペプチドは、単離されている。本発明のポリペプチドは、好ましくは、配列番号５のアミノ酸配列若しくはその対立遺伝子変異体を含むか、これから構成され；又は、ＤＮａｓｅ活性を有するその断片である。別の態様では、ポリペプチドは、配列番号５の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成される。別の態様において、ポリペプチドは、配列番５のアミノ酸１〜１８８を含むか、又はこれから構成される。

【0147】

別の実施形態において、本発明は、低度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列、（ｉｉ）そのｃＤＮＡ配列、又は（ｉｉｉ）（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長相補体（Ｓａｍｂｒｏｏｋ，ｅｔ ａｌ．，１９８９，Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｃｌｏｎｉｎｇ，Ａ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ Ｍａｎｕａｌ，２ｄ ｅｄｉｔｉｏｎ，Ｃｏｌｄ Ｓｐｒｉｎｇ Ｈａｒｂｏｒ，Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ）にハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。

【0148】

配列番号１又は配列番号４のポリヌクレオチド若しくはそのサブ配列、並びに配列番号５、配列番号２、配列番号３のポリペプチド若しくはその断片を用いて、当技術分野でよく知られている方法に従って、異なる属若しくは種の系統からＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドをコードするＤＮＡを同定及びクローン化するための核酸プローブを設計することができる。

【0149】

特に、このようなプローブは、標準的なサザンブロッティング法の後に、対応する遺伝子を同定及び単離するために、対象の細胞のゲノムＤＮＡ若しくはｃＤＮＡとのハイブリーダイゼーションに用いることできる。このようなプローブは配列全体よりもかなり短くてもよいが、長さが、例えば、少なくとも２５、少なくとも３５、又は少なくとも７０ヌクレオチドと、少なくとも１５ヌクレオチドであるべきである。好ましくは、核酸プローブは、例えば、長さが少なくとも２００ヌクレオチド、少なくとも３００ヌクレオチド、少なくとも４００ヌクレオチド、少なくとも５００ヌクレオチド、少なくとも６００ヌクレオチド、少なくとも７００ヌクレオチド、少なくとも８００ヌクレオチド、又は少なくとも９００ヌクレオチドと、長さが少なくとも１００ヌクレオチドである。ＤＮＡ及びＲＮＡプローブの両方を用いることができる。プローブは、典型的には、対応する遺伝子を検出するために標識化される（例えば、³²Ｐ、³Ｈ、³⁵Ｓ、ビオチン、又はアビジンで）。このようなプローブは本発明によって包含される。

【0150】

このような他の系統から調製したゲノムＤＮＡ若しくはｃＤＮＡライブラリは、前述のプローブとハイブリーダイズして、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドをコードするＤＮＡについてスクリーニングしてもよい。このような他の系統由来のゲノム又は他のＤＮＡは、アガロース若しくはポリアクリルアミドゲル電気泳動、又は、他の分離技術によって分離してもよい。これらのライブラリからのＤＮＡ又は分離されたＤＮＡは、ニトロセルロース若しくは他の好適なキャリア材料に移し、そこに固定化してもよい。配列番号４若しくはそのサブ配列とハイブリーダイズするクローン若しくはＤＮＡを同定するために、キャリア材料をサザンブロットに用いる。

【0151】

本発明の目的に関して、ハイブリーダイゼーションとは、極めて低度の緊縮条件から極めて高度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１又は配列番号４；（ｉｉ）配列番号１又は配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列；（ｉｉｉ）そのｃＤＮＡ配列；（ｉｖ）その完全長相補体；又は（ｖ）そのサブ配列に対応する標識核酸プローブに、ポリヌクレオチドがハイブリーダイズすることを意味する。核酸プローブがこれらの条件下でハイブリーダイズする分子は、例えば、Ｘ線フィルム又は当技術分野では公知の他のいずれかの検出手段を用いて検出することができる。

【0152】

一実施形態では、本発明は、配列番号１又は配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列又はそのｃＤＮＡ配列に対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによってコードされるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関する。別の態様では、ポリペプチドは、単離されている。

【0153】

別の実施形態では、本発明は、１つ又は複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失及び／又は挿入を含む、配列番号２、配列番号３又は配列番号５の成熟ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号２、配列番号３又は配列番号５の成熟ポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失及び／又は挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０である。アミノ酸変異は、副次的な性質のものであってもよく、すなわち、タンパク質の折り畳み及び／若しくは活性に顕著に影響しない保存的アミノ酸置換若しくは挿入；典型的には１〜３０アミノ酸の小さな欠失；アミノ−末端メチオニン残基などの小さなアミノ−若しくはカルボキシル−末端伸長；２０〜２５個以下の残基の小さなリンカーペプチド；あるいは、正味電荷、又はポリヒスチジン配列、抗原性エピトープ若しくは結合性ドメインなどの他の機能を変化させることによって精製を促進させる小さな伸長であってもよい。

【0154】

ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドはまた、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、例えば、枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）又はバチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）から得ることもできる。

【0155】

一実施形態では、本発明は、配列番号６又は配列番号７の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有し、ＤＮａｓｅ活性を有する、ポリペプチドに関する。一態様では、本ポリペプチドは、配列番号６又は配列番号７の成熟ポリペプチドと、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０アミノ酸だけ異なる。

【0156】

一実施形態において、ポリペプチドは、単離されている。本発明のポリペプチドは、好ましくは、配列番号６、配列番号７のアミノ酸配列若しくはその対立遺伝子変異体を含むか、これから構成され；又はＤＮａｓｅ活性を有するその断片である。別の態様では、ポリペプチドは、配列番号６若しくは配列番号７の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成される。別の態様において、ポリペプチドは、配列番６のアミノ酸１〜１１０若しくは配列番号７のアミノ酸１〜１０９を含むか、又はこれから構成される。

【0157】

一実施形態では、本発明は、配列番号６、配列番号７の成熟ポリペプチドコード配列又はそのｃＤＮＡ配列に対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによってコードされるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関する。別の態様では、ポリペプチドは、単離されている。

【0158】

一実施形態では、本発明は、配列番号６、配列番号７の成熟ポリペプチドコード配列又はそのｃＤＮＡ配列に対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによってコードされるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、後のクリーニング又は洗濯工程中の品目への汚れの再付着を防止又は低減するために用いられる。

【0159】

別の実施形態では、本発明は、１つ又は複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失及び／又は挿入を含む、配列番号６又は配列番号７の成熟ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号６又は配列番号７の成熟ポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失及び／又は挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０である。アミノ酸変異は、副次的な性質のものであってもよく、すなわち、タンパク質の折り畳み及び／若しくは活性に顕著に影響しない保存的アミノ酸置換若しくは挿入；典型的には１〜３０アミノ酸の小さな欠失；アミノ−末端メチオニン残基などの小さなアミノ−若しくはカルボキシル−末端伸長；２０〜２５個以下の残基の小さなリンカーペプチド；あるいは、正味電荷、又はポリヒスチジン配列、抗原性エピトープ若しくは結合性ドメインなどの他の機能を変化させることによって精製を促進させる小さな伸長であってもよい。

【0160】

保守的置換の例は、塩基性アミノ酸（アルギニン、リシン及びヒスチジン）、酸性アミノ酸（グルタミン酸及びアスパラギン酸）、極性アミノ酸（グルタミン及びアスパラギン）、疎水性アミノ酸（ロイシン、イソロイシン及びバリン）、芳香族アミノ酸（フェニルアラニン、トリプトファン及びチロシン）、並びに微小アミノ酸（グリシン、アラニン、セリン、トレオニン及びメチオニン）の群に含まれる。一般に比活性を変化させないアミノ酸の置換は当技術分野において公知であり、例えば、１９７９年、Ｈ．Ｎｅｕｒａｔｈ及びＲ．Ｌ．ＨｉｌｌによってＴｈｅ Ｐｒｏｔｅｉｎｓ，Ａｃａｄｅｍｉｃ Ｐｒｅｓｓ，Ｎｅｗ Ｙｏｒｋに記載されている。一般的な置換は、Ａｌａ／Ｓｅｒ、Ｖａｌ／Ｉｌｅ、Ａｓｐ／Ｇｌｕ、Ｔｈｒ／Ｓｅｒ、Ａｌａ／Ｇｌｙ、Ａｌａ／Ｔｈｒ、Ｓｅｒ／Ａｓｎ、Ａｌａ／Ｖａｌ、Ｓｅｒ／Ｇｌｙ、Ｔｙｒ／Ｐｈｅ、Ａｌａ／Ｐｒｏ、Ｌｙｓ／Ａｒｇ、Ａｓｐ／Ａｓｎ、Ｌｅｕ／Ｉｌｅ、Ｌｅｕ／Ｖａｌ、Ａｌａ／Ｇｌｕ、及びＡｓｐ／Ｇｌｙである。

【0161】

あるいは、アミノ酸変化は、ポリペプチドの物理化学的特性が改変されるような性質のものである。例えば、アミノ酸変化により、ポリペプチドの熱的安定性を改善する、基質特異性を改変する、ｐＨ最適値を変えるなどが可能である。

【0162】

必須アミノ酸は、部位特異的突然変異誘発又はアラニンスキャニング突然変異誘発（Ｃｕｎｎｉｎｇｈａｍ及びＷｅｌｌｓ、１９８９、Ｓｃｉｅｎｃｅ ２４４：１０８１−１０８５）などの当技術分野では公知の手順に従って同定することができる。後者の技術においては、単一のアラニン突然変異が分子中のあらゆる残基で導入され、その結果得られる突然変異分子をＤＮａｓｅ活性について試験することにより、分子の活性に不可欠なアミノ酸残基を同定する。Ｈｉｌｔｏｎ ｅｔ ａｌ．，１９９６、Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．２７１：４６９９−４７０８もまた参照のこと。酵素又はその他の生物相互作用の活性部位は、推定接触部位のアミノ酸の突然変異と併せて、核磁気共鳴、結晶学、電子回折、又は光親和性標識などの技術によって決定されるように、構造の物理分析により決定することもできる。例えば、ｄｅ Ｖｏｓ ｅｔ ａｌ．，１９９２、Ｓｃｉｅｎｃｅ ２５５：３０６−３１２；Ｓｍｉｔｈ ｅｔ ａｌ．，１９９２，Ｊ．Ｂｉｏｌ．２２４：８９９−９０４；Ｗｌｏｄａｖｅｒ ｅｔ ａｌ．，１９９２，ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔ．３０９：５９−６４を参照のこと。また、関連ポリペプチドとのアラインメントから、必須アミノ酸の同一性を推測することも可能である。

【0163】

単一若しくは複数のアミノ酸置換、欠失、及び／又は挿入は、Ｒｅｉｄｈａａｒ−Ｏｌｓｏｎ ａｎｄ Ｓａｕｅｒ，１９８８，Ｓｃｉｅｎｃｅ ２４１：５３−５７；Ｂｏｗｉｅ ａｎｄ Ｓａｕｅｒ，１９８９，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ ８６：２１５２−２１５６；国際公開第９５／１７４１３号パンフレット；又は、国際公開第９５／２２６２５号パンフレットにより開示されているものなどの公知の突然変異誘発方法、組換え法、及び／又はシャッフリング法、これに続く関連するスクリーニング法を用いて行い、テストすることができる。用いることができる他の方法としては、エラープローンＰＣＲ、ファージディスプレイ（例えば、Ｌｏｗｍａｎ ｅｔ ａｌ．，１９９１，Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ３０：１０８３２−１０８３７；米国特許第５，２２３，４０９号明細書；国際公開第９２／０６２０４号パンフレット）、及び領域特異的突然変異誘発（Ｄｅｒｂｙｓｈｉｒｅ ｅｔ ａｌ．，１９８６，Ｇｅｎｅ ４６：１４５；Ｎｅｒ ｅｔ ａｌ．，１９８８，ＤＮＡ ７：１２７）が挙げられる。

【0164】

突然変異誘発／シャッフリング法は、宿主細胞によって発現されたクローン化突然変異誘発ポリペプチドの活性を検出するために、ハイスループット自動スクリーニング法と組み合わせることができる（Ｎｅｓｓ ｅｔ ａｌ．，１９９９，Ｎａｔｕｒｅ Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ １７：８９３−８９６）。活性ポリペプチドをコードする突然変異誘発ＤＮＡ分子は、宿主細胞から回収可能であり、当技術分野における標準的な方法を用いて迅速に配列決定することが可能である。これらの方法によって、ポリペプチドにおける個別のアミノ酸残基の重要性を迅速に判定することが可能になる。

【0165】

ポリペプチドは、１つのポリペプチドの領域を別のポリペプチドの領域のＮ末端又はＣ末端に融合させたハイブリッドポリペプチドであってもよい。

【0166】

ポリペプチドは、別のポリペプチドの領域を本発明のポリペプチドのＮ末端又はＣ末端に融合させた融合ポリマー又は切断可能な融合ポリペプチドであってもよい。融合ポリペプチドは、別のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを、本発明のポリヌクレオチドに融合することにより作製される。融合ポリペプチドを作製する技術は当技術分野において公知であり、ポリペプチドをコードするコード配列を、これらがフレーム内にあって、しかも、融合ポリペプチドの発現が同一のプロモータ及びターミネータの制御下にあるように、連結することを含む。融合タンパク質は、融合ポリペプチドを翻訳後に作出するインテイン技術を用いて構築することもできる（Ｃｏｏｐｅｒ ｅｔ ａｌ．，１９９３，ＥＭＢＯ Ｊ．１２：２５７５−２５８３；Ｄａｗｓｏｎ ｅｔ ａｌ．，１９９４，Ｓｃｉｅｎｃｅ ２６６：７７６−７７９）。

【0167】

融合ポリペプチドは、２つのポリペプチドの間に切断部位をさらに含むこともできる。融合タンパク質が分泌される際に、この部位が切断されて、２つのポリペプチドを遊離させる。切断部位の例としては、これらに限定されないが、Ｍａｒｔｉｎ ｅｔ ａｌ．，２００３，Ｊ．Ｉｎｄ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３：５６８−５７６；Ｓｖｅｔｉｎａ ｅｔ ａｌ．，２０００，Ｊ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．７６：２４５−２５１；Ｒａｓｍｕｓｓｅｎ−Ｗｉｌｓｏｎ ｅｔ ａｌ．，１９９７，Ａｐｐｌ．Ｅｎｖｉｒｏｎ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．６３：３４８８−３４９３；Ｗａｒｄ ｅｔ ａｌ．，１９９５，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ １３：４９８−５０３；及びＣｏｎｔｒｅｒａｓ ｅｔ ａｌ．，１９９１，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ ９：３７８−３８１；Ｅａｔｏｎ ｅｔ ａｌ．，１９８６，Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ２５：５０５−５１２；Ｃｏｌｌｉｎｓ−Ｒａｃｉｅ ｅｔ ａｌ．，１９９５，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ １３：９８２−９８７；Ｃａｒｔｅｒ ｅｔ ａｌ．，１９８９，Ｐｒｏｔｅｉｎｓ：Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，Ｆｕｎｃｔｉｏｎ，ａｎｄ Ｇｅｎｅｔｉｃｓ ６：２４０−２４８；並びにＳｔｅｖｅｎｓ，２００３，Ｄｒｕｇ Ｄｉｓｃｏｖｅｒｙ Ｗｏｒｌｄ ４：３５−４８に開示されている部位が挙げられる。

【0168】

デオキシリボヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）
ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチド、すなわちデオキシリボヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）は、ＤＮＡ骨格において、ホスホジエステル結合の加水分解切断を触媒することにより、ＤＮＡを分解するあらゆる酵素である。ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチド及びＤＮａｓｅという２つの用語は、置き換え可能に用いられる。

【0169】

本発明によれば、真菌から取得可能なＤＮａｓｅが好ましい；特に、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）から取得可能なＤＮａｓｅが好ましく；とりわけ、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）から取得可能なＤＮａｓｅが好ましい。本発明の一実施形態では、デオキシリボヌクレアーゼを有するポリペプチドは、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）由来のＳ１ヌクレアーゼではない。

【0170】

本発明で用いられるＤＮａｓｅは、配列番号２のアミノ酸１〜２０６として示される配列番号２の成熟ポリペプチドを含み、これは、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）から取得可能である。ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）、例えば、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）から取得可能であるものでよい。本発明の一実施形態では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、特許請求の範囲に記載のポリペプチドである。

【0171】

本発明の一態様は、配列番号２の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有し、ＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一態様では、ポリペプチドは、配列番号２の成熟ポリペプチドと、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０アミノ酸だけ異なる。

【0172】

一実施形態では、本発明は、配列番号３の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有し、ＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一態様では、ポリペプチドは、配列番号３の成熟ポリペプチドと、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０アミノ酸だけ異なる。

【0173】

一実施形態では、本発明は、配列番号８に対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有し、ＤＮＡｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一態様では、ポリペプチドは、配列番号８の成熟ポリペプチドと、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０アミノ酸だけ異なる。

【0174】

本発明のポリペプチドは、配列番号２のアミノ酸配列若しくはその対立遺伝子変異体を含むか、これから構成され；又はＤＮａｓｅ活性を有する断片である。別の態様では、ポリペプチドは、配列番号２の成熟ポリペプチドを含むか、これから構成される。別の実施形態では、ポリペプチドは、配列番号２のアミノ酸１〜２０６を含むか、これから構成される。

【0175】

一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。本発明のポリペプチドは、配列番号３のアミノ酸配列若しくはその対立遺伝子変異体を含むか、これから構成され；又はＤＮａｓｅ活性を有する断片である。別の態様では、ポリペプチドは、配列番号３の成熟ポリペプチドを含むか、これから構成される。別の実施形態では、ポリペプチドは、配列番号３のアミノ酸１〜２０４を含むか、これから構成される。本発明の一態様は、配列番号８のアミノ酸配列からなるポリペプチドと、配列番号３のアミノ酸配列からなるポリペプチドを含むか、これらから構成される組成物に関する。

【0176】

別の実施形態において、本発明は、低度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列、（ｉｉ）そのｃＤＮＡ配列、又は（ｉｉｉ）（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長相補体（Ｓａｍｂｒｏｏｋ，ｅｔ ａｌ．，１９８９，Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｃｌｏｎｉｎｇ，Ａ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ Ｍａｎｕａｌ，２ｄ ｅｄｉｔｉｏｎ，Ｃｏｌｄ Ｓｐｒｉｎｇ Ｈａｒｂｏｒ，Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ）にハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。

【0177】

別の実施形態において、本発明は、低度−中度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列、（ｉｉ）そのｃＤＮＡ配列、又は（ｉｉｉ）（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長相補体にハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。

【0178】

別の実施形態において、本発明は、中度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列、（ｉｉ）そのｃＤＮＡ配列、又は（ｉｉｉ）（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長相補体にハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。

【0179】

別の実施形態において、本発明は、中度−高度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列、（ｉｉ）そのｃＤＮＡ配列、又は（ｉｉｉ）（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長相補体にハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。

【0180】

別の実施形態において、本発明は、高度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列、（ｉｉ）そのｃＤＮＡ配列、又は（ｉｉｉ）（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長相補体にハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。

【0181】

別の実施形態において、本発明は、極めて高度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列、（ｉｉ）そのｃＤＮＡ配列、又は（ｉｉｉ）（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長相補体にハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。

【0182】

別の実施形態では、本発明は、配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列又はそのｃＤＮＡ配列に対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによってコードされるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関する。一態様では、ポリペプチドは、単離されている。

【0183】

別の実施形態では、本発明は、１つ又は複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失及び／又は挿入を含む、配列番号２の成熟ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号２の成熟ポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失及び／又は挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０である。アミノ酸変異は、副次的な性質のものであってもよく、すなわち、タンパク質の折り畳み及び／若しくは活性に顕著に影響しない保存的アミノ酸置換若しくは挿入；典型的には１〜３０アミノ酸の小さな欠失；アミノ−末端メチオニン残基などの小さなアミノ−若しくはカルボキシル−末端伸長；２０〜２５個以下の残基の小さなリンカーペプチド；あるいは、正味電荷、又はポリヒスチジン配列、抗原性エピトープ若しくは結合性ドメインなどの他の機能を変化させることによって精製を促進させる小さな伸長であってもよい。

【0184】

別の実施形態では、本発明は、１つ又は複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失及び／又は挿入を含む、配列番号３の成熟ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号３の成熟ポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失及び／又は挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、又は１０である。アミノ酸変異は、副次的な性質のものであってもよく、すなわち、タンパク質の折り畳み及び／若しくは活性に顕著に影響しない保存的アミノ酸置換若しくは挿入；典型的には１〜３０アミノ酸の小さな欠失；アミノ−末端メチオニン残基などの小さなアミノ−若しくはカルボキシル−末端伸長；２０〜２５個以下の残基の小さなリンカーペプチド；あるいは、正味電荷、又はポリヒスチジン配列、抗原性エピトープ若しくは結合性ドメインなどの他の機能を変化させることによって精製を促進させる小さな伸長であってもよい。

【0185】

ＤＮａｓｅ酵素は、配列番号２のアミノ酸−３７〜２０６として示されるアミノ酸配列若しくはＤＮａｓｅ活性を有するその断片、例えば、成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され得る。あるいは、ＤＮａｓｅ酵素は、配列番号２のアミノ酸−３７〜２０６若しくは配列番号２のアミノ酸１〜２０６の断片を含むか、又はこれから構成されてもよく、上記断片は、配列番号２のアミノ及び／又はカルボキシル末端から１つ又は複数のアミノ酸が欠失している。

【0186】

ＤＮａｓｅ酵素は、配列番号３のアミノ酸１〜２０６として示されるアミノ酸配列若しくはＤＮａｓｅ活性を有するその断片、例えば、成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され得る。あるいは、ＤＮａｓｅ酵素は、配列番号３のアミノ酸１〜２０６又は配列番号３のアミノ酸１〜２０６の断片を含むか、又はこれから構成されてもよく、上記断片は、配列番号３のアミノ及び／又はカルボキシル末端から１つ又は複数のアミノ酸が欠失している。

【0187】

ＤＮａｓｅ酵素は、配列番号８のアミノ酸１〜２０６として示されるアミノ酸配列若しくはＤＮａｓｅ活性を有するその断片、例えば、成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され得る。あるいは、ＤＮａｓｅ酵素は、配列番号８のアミノ酸１〜２０６又は配列番号８のアミノ酸１〜２０６の断片を含むか、又はこれから構成されてもよく、上記断片は、配列番号８のアミノ及び／又はカルボキシル末端から１つ又は複数のアミノ酸が欠失している。

【0188】

本発明はまた、前述のポリペプチドに対して実質的に相同性であるＤＮａｓｅポリペプチド、及びその種相同体（パラログ若しくはオルトログ）も提供する。本明細書において、「実質的に相同性である」という用語は、配列番号２のアミノ酸配列若しくは配列番号３のアミノ酸配列、又はＤＮａｓｅ活性を有するその断片、又はそのオルトログ若しくはパラログに対して、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも８５％、より好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらに好ましくは少なくとも９７％、及び最も好ましくは少なくとも９９％以上同一である、ポリペプチドを表すのに用いられる。

【0189】

別の実施形態において、配列番号２のＤＮａｓｅは、１つ又は複数の（例えば、数個）の位置に置換、欠失及び／又は挿入を含む。別の実施形態では、配列番号３のＤＮａｓｅは、１つ又は複数の（例えば、数個）の位置に置換、欠失及び／又は挿入を含む。一実施形態では、配列番号２の成熟ポリペプチド又は配列番号３の成熟ポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失及び／又は挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、又は９である。アミノ酸変異は、副次的な性質のものであってもよく、すなわち、タンパク質の折り畳み及び／若しくは活性に顕著に影響しない保存的アミノ酸置換若しくは挿入；典型的には１〜３０アミノ酸の小さな欠失；アミノ−末端メチオニン残基などの小さなアミノ−若しくはカルボキシル−末端伸長；２０〜２５個以下の残基の小さなリンカーペプチド；あるいは、正味電荷、又はポリヒスチジン配列、抗原性エピトープ若しくは結合性ドメインなどの他の機能を変化させることによって精製を促進させる小さな伸長であってもよい。

【0190】

本発明によれば、真菌から取得可能なＤＮａｓｅが好ましい；特に、トリコデルマ属（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）から取得可能なＤＮａｓｅが好ましく；とりわけ、トリコデルマ・ハルジアヌム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ｈａｒｚｉａｎｕｍ）から取得可能なＤＮａｓｅが好ましい。

【0191】

本発明で用いられるＤＮａｓｅは、配列番号５のアミノ酸１〜１８８として示される配列番号５の成熟ポリペプチドを含み、これは、トリコデルマ・ハルジアヌム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ｈａｒｚｉａｎｕｍ）から取得可能である。

【0192】

ＤＮａｓｅ酵素は、配列番号５のアミノ酸−１７〜１８８として示されるアミノ酸配列若しくはＤＮａｓｅ活性を有するその断片、例えば、成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され得る。あるいは、ＤＮａｓｅ酵素は、配列番号５のアミノ酸−１７〜１８８又は配列番号５のアミノ酸１〜１８８の断片を含むか、又はこれから構成されてもよく、上記断片は、配列番号５のアミノ及び／又はカルボキシル末端から１つ又は複数のアミノ酸が欠失している。

【0193】

本発明はまた、前述のポリペプチドに対して実質的に相同性であるＤＮａｓｅポリペプチド、及びその種相同体（パラログ若しくはオルトログ）も提供する。本明細書において、「実質的に相同性である」という用語は、配列番号５のアミノ酸配列、又はＤＮａｓｅ活性を有するその断片、又はそのオルトログ若しくはパラログに対して、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも８５％、より好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらに好ましくは少なくとも９７％、及び最も好ましくは少なくとも９９％以上同一である、ポリペプチドを表すのに用いられる。

【0194】

本発明によれば、細菌から取得可能なＤＮａｓｅが好ましい；特に、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）から取得可能なＤＮａｓｅが好ましく；とりわけ、枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）又はバチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）から取得可能なＤＮａｓｅが好ましい。

【0195】

本発明で用いられるＤＮａｓｅは、配列番号６のアミノ酸１〜１１０として示され、枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）から得られる配列番号６の成熟ポリペプチド；又は配列番号７のアミノ酸１〜１０９として示され、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）から得られる配列番号７の成熟ポリペプチドを含む。

【0196】

ＤＮａｓｅ酵素は、配列番号６のアミノ酸−２６〜１１０若しくは配列番号７のアミノ酸−３３〜１０９として示されるアミノ酸、又はＤＮａｓｅ活性を有するその断片、例えば、成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され得る。配列番号６のアミノ酸−２６〜１１０又は配列番号６のアミノ酸１〜１１０の断片は、配列番号６のアミノ及び／又はカルボキシル末端から１つ又は複数のアミノ酸が欠失しているポリペプチドである。配列番号７のアミノ酸−３３〜１０９、又は配列番号７のアミノ酸１〜１０９の断片は、配列番号７のアミノ及び／又はカルボキシル末端から１つ又は複数のアミノ酸が欠失しているポリペプチドである。

【0197】

本発明はまた、前述のポリペプチドに対して実質的に相同性であるＤＮａｓｅポリペプチド、及びその種相同体（パラログ若しくはオルトログ）も提供する。本明細書において、「実質的に相同性である」という用語は、配列番号６若しくは配列番号７のアミノ酸配列、又はＤＮａｓｅ活性を有するその断片、又はそのオルトログ若しくはパラログに対して、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも８５％、より好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらに好ましくは少なくとも９７％、及び最も好ましくは少なくとも９９％以上同一である、ポリペプチドを表すのに用いられる。

【0198】

保存的置換の例は、塩基性アミノ酸（アルギニン、リシン及びヒスチジン）、酸性アミノ酸（グルタミン酸及びアスパラギン酸）、極性アミノ酸（グルタミン及びアスパラギン）、疎水性アミノ酸（ロイシン、イソロイシン及びバリン）、芳香族アミノ酸（フェニルアラニン、トリプトファン及びチロシン）、並びに低分子アミノ酸（グリシン、アラニン、セリン、スレオニン及びメチオニン）の群に含まれる。概して特異的活性を改変しないアミノ酸置換は当技術分野において公知であり、例えば、Ｈ．Ｎｅｕｒａｔｈ ａｎｄ Ｒ．Ｌ．Ｈｉｌｌ，１９７９，Ｉｎ，Ｔｈｅ Ｐｒｏｔｅｉｎｓ，Ａｃａｄｅｍｉｃ Ｐｒｅｓｓ，Ｎｅｗ Ｙｏｒｋに記載されている。一般的な置換は、Ａｌａ／Ｓｅｒ、Ｖａｌ／Ｉｌｅ、Ａｓｐ／Ｇｌｕ、Ｔｈｒ／Ｓｅｒ、Ａｌａ／Ｇｌｙ、Ａｌａ／Ｔｈｒ、Ｓｅｒ／Ａｓｎ、Ａｌａ／Ｖａｌ、Ｓｅｒ／Ｇｌｙ、Ｔｙｒ／Ｐｈｅ、Ａｌａ／Ｐｒｏ、Ｌｙｓ／Ａｒｇ、Ａｓｐ／Ａｓｎ、Ｌｅｕ／Ｉｌｅ、Ｌｅｕ／Ｖａｌ、Ａｌａ／Ｇｌｕ及びＡｓｐ／Ｇｌｙである。

【0199】

あるいは、アミノ酸変異は、ポリペプチドの物理化学的特性が改変されるような性質のものである。例えば、アミノ酸変異によって、ポリペプチドの熱安定性の向上、基質特異性の改変、至適ｐＨの変化などがもたらされ得る。

【0200】

ポリペプチドにおける必須アミノ酸は、部位特異的突然変異誘発又はアラニン走査突然変異誘発（Ｃｕｎｎｉｎｇｈａｍ ａｎｄ Ｗｅｌｌｓ，１９８９，Ｓｃｉｅｎｃｅ ２４４：１０８１−１０８５）などの当技術分野において公知である手法に従って同定することができる。後者の技術では、単一のアラニン突然変異が分子中のすべての残基に導入され、得られたミュータント分子をＤＮａｓｅ活性についてテストすることにより、分子の活性に重要なアミノ酸残基を同定する。また、Ｈｉｌｔｏｎ ｅｔ ａｌ．，１９９６，Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．２７１：４６９９−４７０８を参照のこと。酵素の活性部位又は他の生物学的相互作用は、推定上の接触部位アミノ酸の突然変異と併用した、核磁気共嗚、結晶構造解析、電子回折、又は光親和性標識などの技術によって判定される、構造の物理的分析によって決定することもできる。例えば、ｄｅ Ｖｏｓ ｅｔ ａｌ．，１９９２，Ｓｃｉｅｎｃｅ ２５５：３０６−３１２；Ｓｍｉｔｈ ｅｔ ａｌ．，１９９２，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．２２４：８９９−９０４；Ｗｌｏｄａｖｅｒ ｅｔ ａｌ．，１９９２，ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔ．３０９：５９−６４を参照のこと。必須アミノ酸のアイデンティティーは、関連ポリペプチドとのアラインメントから推測することもできる。

【0201】

単一若しくは複数のアミノ酸置換、欠失、及び／又は挿入は、Ｒｅｉｄｈａａｒ−Ｏｌｓｏｎ ａｎｄ Ｓａｕｅｒ，１９８８，Ｓｃｉｅｎｃｅ ２４１：５３−５７；Ｂｏｗｉｅ ａｎｄ Ｓａｕｅｒ，１９８９，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ ８６：２１５２−２１５６；国際公開第９５／１７４１３号パンフレット；又は、国際公開第９５／２２６２５号パンフレットにより開示されているものなどの公知の突然変異誘発方法、組換え法、及び／又はシャッフリング法、これに続く関連するスクリーニング法を用いて行い、テストすることができる。用いることができる他の方法としては、エラープローンＰＣＲ、ファージディスプレイ（例えば、Ｌｏｗｍａｎ ｅｔ ａｌ．，１９９１，Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ３０：１０８３２−１０８３７；米国特許第５，２２３，４０９号明細書；国際公開第９２／０６２０４号パンフレット）、及び領域特異的突然変異誘発（Ｄｅｒｂｙｓｈｉｒｅ ｅｔ ａｌ．，１９８６，Ｇｅｎｅ ４６：１４５；Ｎｅｒ ｅｔ ａｌ．，１９８８，ＤＮＡ ７：１２７）が挙げられる。

【0202】

突然変異誘発／シャッフリング法は、宿主細胞によって発現されたクローン化突然変異誘発ポリペプチドの活性を検出するために、ハイスループット自動スクリーニング法と組み合わせることができる（Ｎｅｓｓ ｅｔ ａｌ．，１９９９，Ｎａｔｕｒｅ Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ １７：８９３−８９６）。活性ポリペプチドをコードする突然変異誘発ＤＮＡ分子は、宿主細胞から回収可能であり、当技術分野において標準的な方法を用いて迅速に配列決定することができる。これらの方法によって、ポリペプチドにおける個別のアミノ酸残基の重要性を迅速に判定することが可能になる。

【0203】

ポリペプチドは、１つのポリペプチドの一領域が、別のポリペプチドの一領域のＮ−末端又はＣ−末端で融合したハイブリッドポリペプチドであってもよい。

【0204】

ポリペプチドは、別のポリペプチドが本発明のポリペプチドのＮ−末端又はＣ−末端で融合した融合ポリペプチド又は切断可能な融合ポリペプチドであってもよい。融合ポリペプチドは、別のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを本発明のポリヌクレオチドに融合させることにより生成される。融合ポリペプチドを生成する技術は、当技術分野において公知であり、それらがフレーム中に収まり、且つ、融合ポリペプチドの発現が、同一のプロモータ及びターミネータの制御下にあるように、ポリペプチドをコードするコード配列を連結するステップを含む。融合ポリペプチドはまた、翻訳後に融合ポリペプチドが形成されるインテイン（ｉｎｔｅｉｎ）テクノロジーを用いて構築してもよい（Ｃｏｏｐｅｒ ｅｔ ａｌ．，１９９３，ＥＭＢＯ Ｊ．１２：２５７５−２５８３；Ｄａｗｓｏｎ ｅｔ ａｌ．，１９９４，Ｓｃｉｅｎｃｅ ２６６：７７６−７７９）。

【0205】

融合ポリペプチドは、２つのポリペプチドの間に切断部位をさらに含むこともできる。融合タンパク質が分泌されると、この部位が切断されて、２つのポリペプチドを遊離させる。切断部位の例としては、これらに限定されないが、以下の文献に開示されている部位が挙げられる：Ｍａｒｔｉｎ ｅｔ ａｌ．，２００３，Ｊ．Ｉｎｄ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３：５６８−５７６；Ｓｖｅｔｉｎａ ｅｔ ａｌ．，２０００，Ｊ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．７６：２４５−２５１；Ｒａｓｍｕｓｓｅｎ−Ｗｉｌｓｏｎ ｅｔ ａｌ．，１９９７，Ａｐｐｌ．Ｅｎｖｉｒｏｎ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．６３：３４８８−３４９３；Ｗａｒｄ ｅｔ ａｌ．，１９９５，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ １３：４９８−５０３；及びＣｏｎｔｒｅｒａｓ ｅｔ ａｌ．，１９９１，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ ９：３７８−３８１；Ｅａｔｏｎ ｅｔ ａｌ．，１９８６，Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ２５：５０５−５１２；Ｃｏｌｌｉｎｓ−Ｒａｃｉｅ ｅｔ ａｌ．，１９９５，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ １３：９８２−９８７；Ｃａｒｔｅｒ ｅｔ ａｌ．，１９８９，Ｐｒｏｔｅｉｎｓ：Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，Ｆｕｎｃｔｉｏｎ，ａｎｄ Ｇｅｎｅｔｉｃｓ ６：２４０−２４８；並びに、Ｓｔｅｖｅｎｓ，２００３，Ｄｒｕｇ Ｄｉｓｃｏｖｅｒｙ Ｗｏｒｌｄ ４：３５−４８。

【0206】

ＤＮａｓｅの濃度は、典型的には、０．００００４〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、例えば、 ０．００００８〜１００の範囲、０．０００１〜１００の範囲、０．０００２〜１００の範囲、０．０００４〜１００の範囲、０．０００８〜１００の範囲、０．００１〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、０．０１〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質、好ましくは０．０５〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質、より好ましくは０．１〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質、より好ましくは０．１〜３０ｐｐｍ酵素タンパク質、より好ましくは０．５〜２０ｐｐｍ酵素タンパク質、最も好ましくは０．５〜１０ｐｐｍ酵素タンパク質である。

【0207】

本発明のＤＮａｓｅは、少なくとも０．００２ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、例えば、少なくとも０．００４ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．００６ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．００８ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．０１ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．１ｍｇのタンパク質、好ましくは少なくとも１ｍｇのタンパク質、より好ましくは少なくとも１０ｍｇのタンパク質、さらに好ましくは少なくとも１５ｍｇのタンパク質、非常に好ましくは少なくとも２０ｍｇのタンパク質、最も好ましくは少なくとも２５ｍｇのタンパク質に対応する量で、洗剤組成物に添加してよい。従って、洗剤組成物は、少なくとも０．００００８％のＤＮａｓｅタンパク質、好ましくは少なくとも０．００２％、０．００３％、０．００４％、０．００５％、０．００６％、０．００８％、０．０１％、０．０２％、０．０３％、０．０５％、０．１％、０．２％、０．３％、０．４％、０．６％、０．７％、０．８％、０．９％又は１．０％のＤＮａｓｅタンパク質を含み得る。本発明の洗剤組成物のＤＮａｓｅは、従来の安定剤、例えば、プロピレングリコール若しくはグリセロールなどのポリオール、糖若しくは糖アルコール、乳酸、ホウ酸、若しくはホウ酸誘導体、例えば、芳香族ホウ酸エステル、又は４−ホルミルフェニルボロン酸などのフェニルボロン酸誘導体を用いて安定化させてもよく、組成物は、例えば、国際公開第９２／１９７０９号パンフレット及び国際公開第９２／１９７０８号パンフレットに記載されているように製剤化してもよい。

【0208】

また、本発明のポリペプチドは、国際公開第９７／０７２０２号パンフレット（参照により本明細書に援用される）に開示されている洗剤製剤に組み込むことも可能である。

【0209】

洗剤組成物
一実施形態において、本発明は、本発明の酵素を１種又は複数種の追加のクリーニング組成物成分と組み合わせて含む洗剤組成物に関する。追加成分の選択は、当業者の技能の範囲内であり、以下に記載する非制限的な成分例などの従来の成分を含む。

【0210】

悪臭抑制剤
悪臭抑制剤は、品目から悪臭を低減する薬剤であり、悪臭抑制剤は、品目の洗浄又は洗濯工程中に使用される場合、品目からの悪臭を低減、中和若しくは除去する薬剤である。悪臭抑制剤は、ＤＮａｓｅとは異なる。

【0211】

本発明の悪臭抑制剤は、これらに限定されないが、ＨＭＰ、揮発性アルデヒド若しくはシクロデキストリン又はそれらの混合物を含み得る。

【0212】

一般に、本発明の悪臭抑制組成物は、悪臭抑制組成物の約０．００１％重量〜約９９．９９重量％、好ましくは約０．００２重量％〜約９９．９重量％、より好ましくは約０．００５重量％〜約９９重量％のレベルで１種又は複数種の悪臭抑制剤を含むことになる。組成物が、生地などの表面に噴霧される水性液体組成物（特に、非エーロゾル組成物）であるとき、組成物は、約２０重量％未満、好ましくは約１０重量％未満、より好ましくは約５重量％未満の悪臭抑制剤を含むのが好ましいであろう。悪臭抑制剤は、本発明の組成物で処理中の表面若しくは物体から悪臭を低減又は除去する役割を果たす。悪臭抑制剤は、非錯化シクロデキストリン；防臭剤；活性アルデヒド；フラバノイド（ｆｌａｖａｎｏｉｄ）；ゼオライト；活性炭；及びこれらの混合物からなる群から選択されるのが好ましい。

【0213】

非錯化シクロデキストリン
本明細書で用いる場合、「非錯化シクロデキストリン」という用語は、６〜１２のグルコース単位、特に、α−シクロデキストリン、β−シクロデキストリン、γ−シクロデキストリン及び／若しくはそれらの誘導体並びに／又はそれらの混合物などの非錯化形態の公知のシクロデキストリンのいずれかを含む。α−シクロデキストリンは、６つのグルコース単位から構成され、β−シクロデキストリンは、７つのグルコース単位から構成され、γ−シクロデキストリンは、ドーナツ型に配置された８つのグルコース単位から構成される。グルコース単位の特異な結合及び立体配座によって、シクロデキストリンに、特定の体積の中空内部を有する硬質な円錐形分子形状が付与される。各内部空間の「ライニング」は、水素原子及びグリコシドのブリッジ酸素原子によって形成され；そのため、この表面は、かなり疎水性である。内部空間の独特な形状及び物理化学的特性によって、シクロデキストリン分子は、この空間に収まることができる有機分子若しくはその一部を吸収する（これらと包接錯体を形成する）ことが可能になる。様々な悪臭分子及び香料分子を含む多くの臭気分子がこの空間に収まることができる。従って、シクロデキストリン、及び特に、様々なサイズの内部空間を有するシクロデキストリンの混合物を用いて、活性官能基を含有する、又は含有しない可能性がある多種多様な有機臭気材料によって引き起こされる臭いを制御することができる。シクロデキストリンと臭気分子の錯体形成は、水の存在下で急速に起こる。しかし、錯体形成の程度は、吸収された分子の極性にも左右される。水溶液中、強度に親水性の分子（高度に水溶性のもの）は、たとえあったとしても、一部しか吸収されない。従って、シクロデキストリンは、一部の非常に低分子量の有機アミン及び酸が表面上に低レベルで存在する場合、それらと有効に錯体形成しない。本発明の消臭組成物中のシクロデキストリンの内部空間は、溶液が表面に使用されるときに、シクロデキストリンが様々な臭気分子を吸収することを可能にするために、溶液状態の間、ほぼ充填されていないままである（シクロデキストリンが非錯化状態を維持している）べきである。非誘導体化（標準）β−シクロデキストリンは、室温での使用の条件下で、約１．８５％（１００グラムの水中約１．８５ｇ）の溶解度限界までのレベルで存在し得る。好ましくは、本発明で使用されるシクロデキストリンは、α−シクロデキストリン及び／又はその誘導体、γ−シクロデキストリン及び／又はその誘導体、誘導体化β−シクロデキストリン、及び／又はこれらの混合物である。シクロデキストリンの誘導体は、ＯＨ基の一部がＯＲ基に変換された分子から主として構成される。シクロデキストリン誘導体としては、“Ｏｐｔｉｍａｌ Ｐｅｒｆｏｒｍａｎｃｅｓ ｗｉｔｈ Ｍｉｎｉｍａｌ Ｃｈｅｍｉｃａｌ Ｍｏｄｉｆｉｃａｔｉｏｎ ｏｆ Ｃｙｃｌｏｄｅｘｔｒｉｎｓ”，Ｆ．Ｄｉｅｄａｉｎｉ−Ｐｉｌａｒｄ ａｎｄ Ｂ．Ｐｅｒｌｙ，Ｔｈｅ ７ｔｈ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｃｙｃｌｏｄｅｘｔｒｉｎ Ｓｙｍｐｏｓｉｕｍ Ａｂｓｔｒａｃｔｓ，Ａｐｒｉｌ １９９４，ｐ．４９に開示されているように、例えば、短鎖アルキル基を有するもの、例えば、メチル化シクロデキストリン、及びエチル化シクロデキストリンなど（Ｒは、メチル若しくはエチル基である）；ヒドロキシアルキル置換基を有するもの、例えば、ヒドロキシプロピルシクロデキストリン及び／又はヒドロキシエチルシクロデキストリン（Ｒは、−ＣＨ２−ＣＨ−（ＯＨ）−ＣＨ３若しくは−ＣＨ２−ＣＨ２−ＯＨ基である）；分岐シクロデキストリン、例えば、マルトース結合シクロデキストリン；カチオン性シクロデキストリン、例えば、２−ヒドロキシ−３−（ジメチルアミノ）プロピルエーテルを含有するものなど（Ｒは、ＣＨ２−ＣＨ（ＯＨ）−ＣＨ２−Ｎ−（ＣＨ３）２であり、これは、低ｐＨでカチオン性である）；第４アンモニウム、例えば、２−ヒドロキシ−３−（トリメチルアンモニオ）プロピルエーテル塩化物基（Ｒは、−ＣＨ２−ＣＨ−（ＯＨ）−ＣＨ２−Ｎ⁺（ＣＨ３）３Ｃｌ−である）；アニオン性シクロデキストリン、例えば、カルボキシメチルシクロデキストリン、シクロデキストリン硫酸塩、及びシクロデキストリンスクシニレート；両性シクロデキストリン、例えば、カルボキシメチル／第４アンモニウムシクロデキストリン；少なくとも１つのグルコピラノース単位が３−６−アンヒドロ−シクロマルト構造であるシクロデキストリン、例えば、モノ−３−６−アンヒドロシクロデキストリン；並びにそれらの混合物が挙げられる。他のシクロデキストリン誘導体は、以下の文献に開示されている：米国特許第３，４２６，０１１号明細書、Ｐａｒｍｅｒｔｅｒ ｅｔ ａｌ．，１９６９年２月４日発行；米国特許第３，４５３，２５７号明細書；同第３，４５３，２５８号明細書；同第３，４５３，２５９号明細書；及び同第３，４５３，２６０号明細書、全てＰａｒｍｅｒｔｅｒ ｅｔ ａｌ．の名義で、全て１９６９年７月１日に発行；米国特許第３，４５９，７３１号明細書、Ｇｒａｍｅｒａ ｅｔ ａｌ．、１９６９年８月５日発行；米国特許第３，５５３，１９１号明細書、Ｐａｒｍｅｒｔｅｒ ｅｔ ａｌ．、１９７１年１月５日発行；米国特許第３，５６５，８８７号明細書、Ｐａｒｍｅｒｔｅｒ ｅｔ ａｌ．、１９７１年２月２３日発行；米国特許第４，５３５，１５２号明細書、Ｓｚｅｊｔｌｉ ｅｔ ａｌ．、１９８５年８月１３日発行；米国特許第４，６１６，００８号明細書、Ｈｉｒａｉ ｅｔ ａｌ．、１９８６年１０月７日発行；米国特許第４，６７８，５９８号明細書、Ｏｇｉｎｏ ｅｔ ａｌ．、１９８７年７月７日発行；米国特許第４，６３８，０５８号明細書、Ｂｒａｎｄｔ ｅｔ ａｌ．、１９８７年１月２０日発行；並びに米国特許第４，７４６，７３４号明細書、Ｔｓｕｃｈｉｙａｍａ ｅｔ ａｌ．、１９８８年５月２４日発行。本発明において好適なさらに別のシクロデキストリン誘導体は、Ｖ．Ｔ．Ｄ’Ｓｏｕｚａ及びＫ．Ｂ．Ｌｉｐｋｏｗｉｔｚ、ＣＨＥＭＩＣＡＬ ＲＥＶＩＥＷＳ：ＣＹＣＬＯＤＥＸＴＲＩＮＳ，Ｖｏｌ．９８，Ｎｏ．５（Ａｍｅｒｉｃａｎ Ｃｈｅｍｉｃａｌ Ｓｏｃｉｅｔｙ，Ｊｕｌｙ／Ａｕｇｕｓｔ １９９８）に開示されている。

【0214】

高度に水溶性のシクロデキストリンは、室温で１００ｍｌの水中少なくとも約１０ｇ、好ましくは１００ｍｌの水中少なくとも約２０ｇ、さらに好ましくは１００ｍｌの水中少なくとも約２５ｇの水溶性を有するものである。可溶化した、水溶性シクロデキストリンは、表面、特にカーペットを敷いた表面に付着させると、不水溶性シクロデキストリンよりも効果的な臭気抑制性能を発揮し得る。

【0215】

本発明での使用に好適な好ましい水溶性シクロデキストリン誘導体の例は、ヒドロキシプロピルα−シクロデキストリン、メチル化α−シクロデキストリン、メチル化β−シクロデキストリン、ヒドロキシエチルβ−シクロデキストリン、及びヒドロキシプロピルβ−シクロデキストリンがある。ヒドロキシアルキルシクロデキストリン誘導体は、好ましくは約１〜約１４、より好ましくは約１．５〜約７の置換度を有し、ここで、シクロデキストリン当たりのＯＲ基の総数が、置換度として定義される。メチル化シクロデキストリン誘導体は、典型的に、約１〜約１８、好ましくは約３〜約１６の置換度を有する。公知のメチル化β−シクロデキストリンは、ヘプタキス−２，６−ジ−Ｏ−メチル−シクロデキストリン（一般に、ＤＩＭＥＢとして知られる）であり、各グルコース単位は、置換度が約１４の約２個のメチル基を有する。好ましく、より入手しやすい市販のメチル化β−シクロデキストリンは、異なる置換度、通常約１２．６のランダムメチル化β−シクロデキストリン（一般に、ＲＡＭＥＢとして知られる）である。ＤＩＭＥＭは、ＲＡＭＥＢに比べ、好ましい界面活性剤の表面活性に影響を及ぼすことから、ＤＩＭＥＢよりＲＡＭＥＢが好ましい。好ましいシクロデキストリンは、例えば、Ｃｅｒｅｓｔａｒ ＵＳＡ，Ｉｎｃ．及びＷａｃｋｅｒ Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ（ＵＳＡ），Ｉｎｃ．から市販されている。

【0216】

また、シクロデキストリンの混合物を使用することも好ましい。このような混合物は、より広範囲の分子サイズを有する多様な臭気分子と錯化することによって、より広範に臭気を吸収する。好ましくは、少なくとも一部のシクロデキストリンは、α−シクロデキストリン及びその誘導体、γ−シクロデキストリン及びその誘導体、及び／又は誘導体化β−シクロデキストリンであり、より好ましくは、α−シクロデキストリン、若しくはα−シクロデキストリン誘導体と、誘導体化β−シクロデキストリンの混合物、さらに好ましくは、誘導体化α−シクロデキストリンと誘導体化β−シクロデキストリンの混合物、最も好ましくは、ヒドロキシプロピルα−シクロデキストリンとヒドロキシプロピルβ−シクロデキストリンとの混合物及び／又はメチル化α−シクロデキストリンとメチル化β−シクロデキストリンとの混合物である。シクロデキストリンは、特に、水性組成物中にある場合、特定の微生物にとって最良の培養地となり得ることから、水溶性シクロデキストリンを含有する水性臭気吸収溶液の貯蔵安定性を高めるために、微生物増殖を阻害及び／又は調節する上で有効な後述の水溶性防腐剤を含有させるのが好ましい。

【0217】

防臭剤「防臭剤（Ｏｄｏｒ ｂｌｏｃｋｅｒ）」は、悪臭の作用を軽減するために、臭気抑制剤として使用することができる。

【0218】

有効であるために、防臭剤は、通常、いつでも存在しなければならない。臭気源が消失する前に防臭剤が蒸発すると、臭気を抑制し難くなる。また、防臭剤は、香料などの望ましい臭いを遮断することにより、審美剤に悪影響を及ぼす可能性もある。本発明の組成物における臭気抑制剤として好適な防臭剤の非限定的例として、以下のものが挙げられる：４−シクロヘキシル−４−メチル−２−ペンタノン、４−エチルシクロヘキシルメチルケトン、４−イソプロピルシクロヘキシルメチルケトン、シクロヘキシルメチルケトン、３−メチルシクロヘキシルメチルケトン、４−ｔｅｒｔ−ブチルシクロヘキシルメチルケトン、２−メチル−４−ｔｅｒｔ−ブチルシクロヘキシルメチルケトン、２−メチル−５−イソプロピルシクロヘキシルメチルケトン、４−メチルシクロヘキシルイソプロピルケトン、４−メチルシクロヘキシルｓｅｃ．ブチルケトン、４−メチルシクロヘキシルイソブチルケトン、２，４−ジメチルシクロヘキシルメチルケトン、２，３−ジメチルシクロヘキシルメチルケトン、２，２−ジメチルシクロヘキシルメチルケトン、３，３−ジメチルシクロヘキシルメチルケトン、４，４−ジメチルシクロヘキシルメチルケトン、３，３，５−トリメチルシクロヘキシルメチルケトン、２，２，６−トリメチルシクロヘキシルメチルケトン、１−シクロヘキシル−ｌ−エチルギ酸塩、１−シクロヘキシル−ｌ−エチル酢酸塩、１−シクロヘキシル−ｌ−エチルプロピオン酸塩、１−シクロヘキシル−１−エチルイソ酪酸塩、１−シクロヘキシル−ｌ−エチルｎ−酪酸塩、１−シクロヘキシル−ｌ−プロピル酢酸塩、１−シクロヘキシル−ｌ−プロピルｎ−酪酸塩、ｌ−シクロヘキシル−２−メチル−１−プロピル酢酸塩、２−シクロヘキシル−２−プロピル酢酸塩、２−シクロヘキシル−２−プロピルプロピオン酸塩、２−シクロヘキシル−２−プロピルイソ酪酸塩、２−シクロヘキシル−２−プロピルｎ−酪酸塩、５，５−ジメチル−１，３−シクロヘキサンジオン（ジメドン）、２，２−ジメチル−１，３−ジオキサン−４，６−ジオン（メルドラム酸（Ｍｅｌｄｒｕｍ’ｓ ａｃｉｄ）、スピロ−［４．５］−６，１０−ジオキサ−７，９−ジオキソデカン、スピロ−［５．５］−１，５−ジオキサ−２，４−ジオキソウンデカン、２，２−ヒドロキシメチル−１，３−ジオキサン−４，６−ジオン及び１，３−シクロヘキサジオン。防臭剤は、米国特許第４，００９，２５３号明細書；同第４，１８７，２５１号明細書；同第４，７１９，１０５号明細書；同第５，４４１，７２７号明細書；及び同第５，８６１，３７１号明細書に、より詳細に開示されている。

【0219】

活性アルデヒド
任意選択の臭気抑制剤としては、活性アルデヒドを、悪臭の作用を軽減するための臭気抑制剤として使用することができる。好適な活性アルデヒドの非限定的例として、クラスＩアルデヒド、クラスＩＩアルデヒド、及びその混合物が挙げられる。クラスＩアルデヒドの非限定的例として、アニスアルデヒド、ｏ−アリル−バニリン、ベンズアルデヒド、クミンアルデヒド、エチル−オーベピン、エチル−バニリン、ヘリオトロピン、トリルアルデヒド、及びバニリンが挙げられる。クラスＩＩアルデヒドの非限定的例として、３−（４’−ｔｅｒｔ．ブチルフェニル）プロパナール、２−メチル−３−（４’−ｔｅｒｔ．ブチルフェニル）プロパナール、２−メチル−３−（４’−イソプロピルフェニル）プロパナール、２，２−ジメチル−３−（４−エチルフェニル）プロパナール、シンナムアルデヒド、ａ−アミル−シンナムアルデヒド、及びａ−ヘキシル−シンナムアルデヒドが挙げられる。これらの活性アルデヒドは、米国特許第５，６７６，１６３号明細書にさらに詳しく記載されている。

【0220】

使用する場合、活性アルデヒドは、少なくとも２つのアルデヒドの組み合わせを含むことができ、１つは、非環式脂肪族アルデヒド、非テルペン脂肪族アルデヒド、非テルペン脂環式アルデヒド、テルペンアルデヒド、芳香族基により置換された脂肪族アルデヒド、及び二官能性アルデヒドから選択され；また、第２のアルデヒドは、芳香環と共役したアルデヒド官能基に不飽和αを有するアルデヒド、及びアルデヒド基が、芳香環上にあるアルデヒドから選択される。少なくとも２つのアルデヒドの組み合わせが、国際特許出願公開番号：国際特許第００／４９１２０号パンフレットにさらに詳しく記載されている。

【0221】

本明細書で使用される場合、用語「活性アルデヒド」は、さらに、消臭材料も包含し、これは、（ｉ）アルコールとアルデヒド、（ｉｉ）アルコールとケトン、又は（ｉｉｉ）アルデヒドと、同じ若しくは異なるアルデヒドの反応生成物である。このような消臭材料は、（ａ）アセタール、又はアルデヒドをカルビノールと反応させる手段により生成されるヘミアセタール；（ｂ）ケタール、又はケトンをカルビノールと反応させる手段により生成されるヘミケタール；（ｃ）環状トリアセタール、又は少なくとも２つのアルデヒドの混合環状トリアセタール、又はこれらのアセタール、ケタール、ヘミケタール、若しくは環状トリアセタールのいずれかの混合物。これらの消臭性香料材料は、国際特許出願公開番号：国際特許第０１／０７０９５号パンフレットにさらに詳しく記載されている。

【0222】

フラバノイド（ｆｌａｖａｎｏｉｄ）
フラバノイド（ｆｌａｖａｎｏｉｄ）も臭気抑制剤として使用することができる。フラバノイド（ｆｌａｖａｎｏｉｄ）は、Ｃａ Ｑ Ｑ；フラバン骨格に基づく化合物である。フラバノイド（ｆｌａｖａｎｏｉｄ）は、一般的な精油に見出すことができる。このような油は、ヒマラヤスギ、ヒノキ、ユーカリ、アカマツ、タンポポ、クマザサ及びゼラニウムなどの針葉樹及び草からの乾留によって抽出される精油を含み、α−ピネン、β−ピネン、ミルセン、フェンコン及びカンフェンを含有してよい。また、茶の葉からの抽出物も含まれる。このような材料の記載は、日本特許第０２２８４９９７号公報及び日本特許第０４０３０８５５号公報に見出すことができる。

【0223】

金属塩
本発明の臭気抑制剤は、悪臭抑制利益のために金属塩を含むことができる。金属塩は、銅塩、亜鉛塩、及びこれらの混合物からなる群から選択される。

【0224】

好ましい亜鉛塩は、悪臭抑制能力を有する。亜鉛は、米国特許第４，３２５、９３９号明細書及び同第４，４６９，６７４号明細書に開示されているように、例えば、洗口液において、悪臭を改善するその能力のために最も多く使用されている。高度にイオン化され、且つ可溶性の亜鉛塩（塩化亜鉛など）は、亜鉛イオンの最良の供給源を提供する。好ましい亜鉛塩は、ホウ酸亜鉛、カプリル酸亜鉛、塩化亜鉛、リシノール酸亜鉛、硫酸亜鉛七水和物、ウンデシレン酸亜鉛、並びにこれらの混合物からなる群から選択される。

【0225】

好ましくは、金属塩は、水溶性亜鉛塩、銅塩又はこれらの混合物であり、亜鉛塩、特に、ＺｎＣ１２が好ましい。これらの塩は、主にアミン及びイオウ含有化合物を吸収するための臭気抑制剤として、本発明に存在するのが好ましい。低分子量イオウ含有材料、例えば、硫化物及びメルカプタンは、様々な種類の悪臭、例えば、食物の臭い（ニンニク、タマネギ）、体臭／汗の臭い、口臭などの成分である。低分子量アミンもまた、多くの悪臭、例えば、食物の臭い、体臭、尿などの成分である。

【0226】

使用される場合、亜鉛塩は、式：Ｒ−（Ｏ−ＣＨ２−ＣＨ２）−Ｘ−Ｏ−ＣＨ２ＣＯＯ−（Ｒは、脂肪族アルコール置換基又はアルキルアリール置換基であり、Ｘは、少なくとも２である）を有するアニオン界面活性剤と組み合わせることができる。このようなアニオン界面活性剤は、亜鉛塩の制御放出剤として作用して、組成物の悪臭抑制性を向上させることができる。この亜鉛塩とアニオン界面活性剤の組み合わせは、米国特許第６，３５８，４６９号にさらに詳しく記載されている。

【0227】

使用される場合、亜鉛塩は、組成物の悪臭抑制性を向上させるために、炭酸塩及び／又は重炭酸塩と組み合わせることもできる。亜鉛塩を炭酸塩及び／又は重炭酸塩と組み合わせる場合、組成物は、２つ以上の−（Ｐ＝Ｏ）−基を有するリン酸塩と、２つ以上の酸性官能基を有する有機酸から選択される安定化アニオンをさらに含む。この亜鉛塩、炭酸塩及び／又は重炭酸塩、並びに安定化アニオンの組み合わせは、米国特許第６，０１５，５４７号明細書にさらに詳しく記載されている。

【0228】

銅塩は、ある程度の悪臭抑制能力を有する。使い捨て製品を処理するための消臭組成物（銅塩及び亜鉛塩などの、少なくともわずかに水溶性のアシルアセトンの塩を含む）を開示する、米国特許第３，１７２，８１７号明細書、Ｌｅｕｐｏｌｄ，ｅｔ ａｌ．を参照されたい。臭気抑制剤として金属塩を本発明の組成物に添加する場合、これらは、典型的に、約０．００１重量％から飽和塩溶液を提供するのに有効な量まで、好ましくは組成物の約０．００２重量％〜約２５重量％、より好ましくは約０．００３重量％〜約８重量％、さらに好ましくは約０．１重量％〜約５重量％のレベルで存在する。

【0229】

ゼオライト
本発明において臭気抑制剤は、ゼオライトであってもよい。好ましいクラスのゼオライトは、「中間」ケイ酸塩／アルミン酸塩ゼオライトとして特徴付けられる。中間ゼオライトは、約１０未満のＳｉＯｘ／Ａ１０ｚモル比を特徴とする。Ｓｉ０２／Ａ１０２のモル比は、約２〜約１０の範囲であるのが好ましい。中間ゼオライトは、「高度」ゼオライトに対して利点を有し得る。中間体ゼオライトは、アミンタイプの臭気に対してより高い親和性を有するものであり、より広い表面積を有すると共に、耐水性であり、しかもも水中のその臭気吸収能力を高度ゼオライトより多く保持することから、重量効率的である。本発明での使用に好適な多様な中間ゼオライトが、ＰＱ Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎから、Ｖａｌｆｏｒ（登録商標）ＣＰ３０１−６８、Ｖａｌｆｏｒ（登録商標）３００−６３、Ｖａｌｆｏｒ（登録商標）ＣＰ３００−３５、及びＶａｌｆｏｒ（登録商標）ＣＰ３００−５６、並びにＣｏｎｔｅｋａからのゼオライトのＣＢＶ１００（登録商標）シリーズとして市販されている。

【0230】

また、Ｔｈｅ Ｕｎｉｏｎ Ｃａｒｂｉｄｅ Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ及びＵＯＰから入手可能な、商品名Ａｂｓｅｎｔｓ（登録商標）及びＳｍｅｌｌｒｉｔｅ（登録商標）も好ましい。こうした材料は、例えば、チオール、メルカプタンなどのイオウ含有臭気の抑制について、中間ゼオライトよりも好ましい。表面に噴霧される組成物中の臭気抑制剤としてゼオライトを使用する場合、ゼオライト材料は、粒径が約１０ミクロン未満であるのが好ましく、組成物の約１重量％未満のレベルで組成物中に存在する。

【0231】

活性炭
活性炭は、本組成物に含有させるのに好適なもう１つの臭気抑制剤である。本発明に使用するのに好適な炭素材料は、有機分子の吸収剤として及び／又は空気清浄を目的として商業的慣行でよく知られている材料である。多くの場合、こうした炭素材料は、「活性」炭素又は「活性」炭と呼ばれている。

【0232】

こうした活性炭は、Ｃａｌｇｏｎ−Ｔｙｐｅ ＣＰＧ（登録商標）；Ｔｙｐｅ ＰＣＢ（登録商標）；Ｔｙｐｅ ＳＧＬ（登録商標）；Ｔｙｐｅ ＣＡＬ（登録商標）；及びＴｙｐｅ ＯＬ（登録商標）などの商品名で商業的供給源から入手可能である。

【0233】

表面に噴霧される組成物中の臭気抑制剤として活性炭を使用する場合、活性炭は、約１０ミクロン未満の粒径であるのが好ましく、組成物の約１重量％未満のレベルで組成物中に存在する。

【0234】

本明細書に臭気抑制剤として記載されるいずれかの材料が、本明細書に記載される別の成分としても分類され得る限り、本発明の目的のために、こうした材料は、臭気抑制剤として分類されるものとする。

【0235】

疎水性修飾された悪臭抑制ポリマー（ＨＭＰ）
臭気抑制剤は、国際公開第２０１２０９７０３４号パンフレットに記載するように疎水性修飾臭気抑制ポリマーであってよい。

【0236】

本発明の組成物は、疎水性修飾悪臭抑制ポリマー（ＨＭＰ）を含む。ＨＭＰは、アルキル、アルケニル、アルキルオキシド、又はアミドなどの疎水基で修飾された第１級、第２級、及び／又は第３級アミン基を有するポリアミンポリマーから形成される。アミン基は修飾されていないが、ＨＭＰは、悪臭成分と反応するための少なくとも１つの遊離且つ非修飾第１級、第２級、及び／又は第３級アミン基を有する。理論に拘束される意図はないが、疎水性修飾は、疎水性臭気に対するポリマーの親和性を高め得るため、臭気分子と活性アミン部位との相互作用を可能にする。ＨＭＰはまた、悪臭除去効果の範囲も向上させ得る。

【0237】

本発明のＨＭＰは、一般式（Ｉ）を有する：
Ｐ（Ｒ）ｘ （Ｉ）
式中：
Ｐは、ポリアミンポリマーであり；
Ｒは、Ｃ２〜Ｃ２６疎水基であり；並びに
ｘは、ポリマー上のアミン部位の総置換度であり、これは、１００％未満である。

【0238】

１．ポリアミンポリマー
ＨＭＰは、ポリアミンポリマー骨格を含んでよく、これは、直鎖又は環状のいずれであってもよい。ＨＭＰはまた、ポリアミン分岐鎖も含み得る。ポリアミンポリマーは、一般式（Ｉ１）を有する：

【化1】

式中、Ｑは、０〜３の値を有する整数である。

【0239】

ポリアミンポリマーの非限定的例として、ポリビニルアミン（ＰＶａｍ）、直鎖又は分岐ポリエチレンイミン（ＰＥＩ）、ポリアミドアミン（ＰＡＭａｍ）、ポリアリルアミン（ＰＡａｍ）、ポリエーテルアミン（ＰＥａｍ）若しくはその他の窒素含有ポリマー、例えば、リシン、又はこれらの窒素含有ポリマーの混合物が挙げられる。

【0240】

ａ．ＰＶａｍ
一実施形態では、ＨＭＰは、ＰＶａｍ骨格を含む。ＰＶａｍは、交互の炭素からなる主鎖にペンダント第１級アミン基が直接連結した直鎖ポリマーである。ＰＶａｍは、ポリ（Ｎ−ビニルホルムアミド）（ＰＶＮＦ）の加水分解から製造され、これによって、以下の式（Ｉ１ａ）により表されるｃｏｎ ｎｏ基が得られる：

【化2】

式中、ｎは、加水分解度に応じて０．１〜０．９９の数である。例えば、９５％加水分解ＰＶａｍにおいて、ｎは、０．９５であり、ポリマーの５％がビニルホルムアミド単位を有する。ＰＶａｍは、部分的に加水分解してもよく、その結果、１％〜９９％、あるいは３０％〜９９％、あるいは５０％〜９９％、あるいは７０％〜９９％、あるいは８０％〜９９％、あるいは８５％〜９９％、あるいは９０％〜９９％、あるいは９５％〜９９％、あるいは９７％〜９９％、あるいは９９％のＰＶａｍが加水分解される。ＰＶａｍの高度の加水分解によって、得られるポリマーが臭気を軽減する能力が増大することが判明している。加水分解することができるＰＶａｍは、５，０００〜３５０，０００の平均分子量（ＭＷ）を有し得る。好適な加水分解ＰＶａｍは、ＢＡＳＦから市販されている。いくつかの例として、Ｌｕｐａｍｉｎ（商標）９０９５、９０３０、５０９５及び１５９５が挙げられる。

【0241】

次に、こうした加水分解ＰＶａｍを疎水性修飾することができる。後述するように、疎水性修飾は、臭気除去効果をさらに向上させ得る。

【0242】

ｂ．ポリアルキレンイミン／ＰＥＩ
別の実施形態では、ＨＭＰは、ポリアルキレンイミン骨格を含む。ポリアルキレンイミンは、ＰＥＩ及びポリプロピレンイミン並びにＣ４−Ｃ１２アルキレンイミンを含む。ＰＥＩは、好適なポリアルキレンイミンである。ＰＥＩの化学構造は、１つのアミン機能と２つの炭素という単純な原則に従う。ＰＥＩは、以下の一般式（Ｉ１ｂ）を有する：
−（ＣＨ２−ＣＨ２−ＮＨ）ｎ− （ｌ１ｂ）：
式中、ｎ＝１０〜１０５である。

【0243】

ＰＥＩは、様々な分子量、構造、及び修飾度の水溶性ポリアミンの大きなファミリーを構成する。これらは、弱い塩基として作用して、ｐＨにより駆動されるプロトン化の程度に応じてカチオン特性を呈示し得る。

【0244】

ＰＥＩは、以下に示すように、エチレンイミンの開環カチオン性重合によって生成される。

【化3】

【0245】

ＰＥＩは、高度に分岐し、第１級、第２級、及び第３級アミン基を約１：２：１の比で含有すると考えられる。ＰＥＩは、約３０％〜約４０％、あるいは約３２％〜約３８％、あるいは約３４％〜約３６％の範囲で第１級アミンを含み得る。ＰＥＩは、約３０％〜約４０％、あるいは約３２％〜約３８％、あるいは約３４％〜約３６％の範囲で第２級アミンを含み得る。ＰＥＩは、約２５％〜約３５％、あるいは約２７％〜約３３％、あるいは約２９％〜約３１％の範囲で第３級アミンを含み得る。

【0246】

別の合成方法では、修飾分岐鎖構造を有する生成物、あるいは直鎖ＰＥＩも得られる。直鎖ＰＥＩは、主鎖にアミン部位を含有するのに対し、分岐ＰＥＩは、主鎖及び側鎖にアミンを含有する。直鎖ＰＥＩの例を以下に示す。

【化4】

【0247】

本発明の組成物は、約８００〜約２，０００，０００、あるいは約１，０００〜約２，０００，０００、あるいは約１，２００〜約２５，０００、あるいは約１，３００〜約２５，０００、あるいは約２，０００〜約２５，０００、あるいは約１０，０００〜約２，０００，０００、あるいは約２５，０００〜約２，０００，０００、あるいは約２５，０００のＭＷを有するＰＥＩを含み得る。

【0248】

一実施形態では、ＰＥＩは、１．０５の比重及び／又は１８（ｍｍｏｌ／ｇ、固体）のアミン値を有し得る。明瞭化のために、こうしたＰＥＩの比重及び／又はアミン値は、それが修飾され、水性組成物の一部として添加される前のＰＥＩを表す。当業者であれば、例えば、第１級及び第２級アミン基は、本組成物の他の成分と反応し得ることは理解されよう。

【0249】

例示的ＰＥＩとしては、ＢＡＳＦから商品名Ｌｕｐａｓｏｌ（商標）又はＮｉｐｐｏｎ Ｓｈｏｋｕｂｉａから商品名Ｅｐｏｍｉｎｅ（商標）で市販されているものが挙げられる。

【0250】

一部の実施形態では、１００％未満の活性アミン部位が、疎水官能基で置換され、あるいは約０．５％〜約９０％、あるいは約０．５％〜約８０％、あるいは約０．５％〜約７０％、あるいは約０．５％〜約６０％、あるいは約０．５％〜約５０％、あるいは約０．５％〜約４０％、あるいは約０．５％〜約３５％、あるいは約０．５％〜約３０％、あるいは約１％〜約３０％、あるいは約１％〜約２５％、あるいは約１％〜約２０％、あるいは約５％〜約２０％、あるいは約１０％〜約３０％、あるいは約２０％〜約３０％、あるいは約２０％の活性アミン部位が、疎水官能基で置換されている。ＰＥＩが、疎水官能基で完全に置換された活性アミン部位を有する場合、このような疎水性修飾ＰＥＩには、臭気抑制の活性がないと考えられる。

【0251】

ｃ．ＰＡＭａｍ
別の実施形態では、ＨＭＰは、ＰＡＭａｍ骨格を含む。ＰＡＭａｍは、その骨格鎖が、アミノ官能基（ＮＨ）とアミド官能基（ＮＨ−Ｃ（Ｏ））の両方を含有するポリマーである。ＰＡＭａｍは、ポリマー鎖の末端に、第１級アミン基及び／又はカルボキシル基も含有する。ＰＡＭａｍの一般構造は、以下の通りである（Ｉ１ｅ）：

【化5】

【0252】

ｄ．ＰＡａｍ
別の実施形態では、ＨＭＰは、ＰＡａｍ骨格を含む。ＰＡａｍは、アリアミン−Ｃ３Ｈ５ＮＨ２の重合から調製される。ＰＥＩとは異なり、これらは、ＰＡＡｍについて第１級アミノ基しか含有せず、これを以下に示す（Ｉ１ｄ）：

【化6】

【0253】

ｅ．ＰＥａｍ
また別の実施形態では、ＨＭＰは、ＰＥａｍ骨格を含む。ＰＥａｍは、ポリエーテル骨格の末端に結合した第１級アミノ基を含有する。ポリエーテル骨格は、プロピレンオキシド（ＰＯ）、エチレンオキシド（ＥＯ）、又は混合型ＰＯ／ＥＯに基づくものであってよい。ＰＥａｍの一般式な次のように示される（ｌ１ｅ）：

【化7】

Ｒ＝（ＥＯ）の場合、Ｈ、又は（ＰＯ）の場合、ＣＨ３

【0254】

これらのいわゆるモノアミン、Ｍシリーズは、商品名Ｊｅｆｆａｍｉｎｅ（登録商標）モノアミンでＨｕｎｓｔｍａｎから市販されている。別の実施形態では、ＨＭＰは、以下に示すジアミンを有するＰＥａｍ骨格を含む（Ｉ１ｆ）：

【化8】

【0255】

ジアミンは、商品名Ｊｅｆｆａｍｉｎｅ＜（登録商標）＞ジアミン（例えば、Ｄ、ＥＤ、及びＥＤＲシリーズ）でＨｕｎｓｔｍａｎから市販されている。ＨＭＰはまた、トリアミンを有するＰＥａｍ骨格も含み得る（例えば、Ｊｅｆｆａｍｉｎｅ（登録商標）トリアミンＴシリーズ）。

【0256】

２．その他のポリマー単位
ＨＭＰは、式（Ｉ２）を有する窒素含有ポリマーのコポリマーを含み得る：

【化9】

式中、Ｑは、０〜３の値を有する整数であり、Ｖは、コモノマーである。（Ｉ２）非修飾ポリマーの非限定的例として、ビニルアミド、ビニルピロリドン、ビニルイミダゾール、ビニルエステル、ビニルアルコール、及びこれらの混合物が挙げられる。

【0257】

３．疎水基
ＨＭＰの疎水基は、直鎖、分岐、若しくは環状アルキル、ヒドロキシアルキル、アルケニル、ヒドロキシアルケニル、アルキルカルボキシ、アルキルオキシド、アルカンジイル、アミド、又はアリールであってよい。一部の実施形態では、疎水基は、Ｃ２〜Ｃ２６、あるいはＣ２〜Ｃ１２、あるいはＣ２〜ＣＩＯ、あるいはＣ４〜ＣＩＯ、あるいはＣ１６〜Ｃ２６、あるいはＣ６である。シクロデキストリンが製剤に含まれる場合には、Ｃ４〜ＣＩＯ、あるいはＣ１６〜Ｃ２６、あるいはＣ６アルキル基で修飾されたＨＭＰを使用するのが望ましいことがある。というのは、こうしたアルキル基はシクロデキストリン適合性であるためである。

【0258】

４．疎水性修飾
ポリアミン骨格は、ポリアミン鎖の少なくとも１つの窒素、あるいは、各窒素が、置換、４級化、酸化、又はこれらの組み合わせを受けた単位に関して、その後記述されるように、疎水修飾される。

【0259】

ポリアミンポリマーを疎水性修飾する多くの方法がある。一般に、修飾は、ポリマーの第１級、第２級、及び／又は第３級アミンに関するものである。非修飾ポリアミン骨格を適切な試薬と反応させることにより、ポリアミンポリマーを疎水性にすることができ、これによって、悪臭除去効果を高める。以下は、本明細書に開示するＨＭＰを調製する方法の非限定的例である。

【0260】

ａ．アルコキシル化
ポリアミンポリマーと、炭化水素（Ｒ）を含有するエポキシドとの反応により、ポリマー上の１つ又は複数の窒素部分の置換が達成される。

【化10】

式中、Ｒ＞Ｃ２。

【0261】

こうした炭化水素の非制限的例として、置換又は非置換、分岐又は非分岐のＣ２〜Ｃ２６鎖が挙げられる。例えば、ドデセンオキシドとＰＥＩポリマーとの反応により、以下に示す構造を有する、本明細書に開示のＣ６−ＨＭＰが得られる。

【化11】

【0262】

あるいは、まずＥＯと反応させることにより塩基ポリマーを修飾した後、アルキル基化によりこれを仕上げることができる。さらに水溶性が要望される場合、追加修飾は、修飾ポリマーをＥＯ基でキャッピングすることを含んでもよい。あるいは、以下のサブパラグラフｃに記載するように、アルコキシル化ポリマーをさらに反応させることにより、ヒドロキシル基を置換することができる。

【0263】

ｂ．アミド化
無水物、ラクトン、イソシアネート、又はカルボン酸などのアミド形成試薬とポリアミンポリマーの反応によって、ポリマー上の１つ又は複数の窒素部分の置換が起こり、これは疎水性を付与する。アミド化の前に、ＥＯ又はＰＯを有するアミン部位の部分的置換から開始して、残りのアミン部分に対してアミド化を実施することができる。無水物とポリアミンポリマーの反応により、第１級／第２級アミン部位の部分的置換によるポリマーのアミド単位の形成が起こる。非限定的な例として、無水酢酸などの非環式カルボン酸無水物、又はマレイン酸無水物、無水コハク酸若しくは無水フタル酸などの環状カルボン酸無水物が挙げられる。例えば、無水酢酸とポリアミンの反応によって、アミド単位がポリマーへと導入される。

【化12】

式中、Ｒ＞Ｃ２。

【0264】

他方で、ポリアミンポリマーと環状無水物の反応によって、アミド酸単位がポリマーへと導入される。

【化13】

【0265】

より疎水性に修飾された誘導体は、アルキレン無水コハク酸、ドデシル無水コハク酸又はポリイソブタン無水コハク酸などの環状無水物の使用によって調製することができる。

【化14】

式中、Ｒ＞Ｃ２。

【0266】

ヒドロキシル末端ポリアミノ単位を含有するポリアミンポリマーは、ポリマーをラクトンと反応させることによって調製することができる。より疎水性のアルキルで置換したラクトンの使用により、より高度の疎水性を誘導し得る。任意選択で、ヒドロキシル末端基は、以下のサブパラグラフｃに記載するように、官能基でさらに置換することができる。

【化15】

【0267】

ポリアミンポリマーとのイソシアネート反応によって、以下に示す尿素誘導体の形成が起こる。

【化16】

式中、Ｒ＞Ｃ２。

【0268】

ｃ．アルコキシル化と、これに続くヒドロキシル基の置換
追加の官能基を、アルコキシル化ポリアミンポリマー上のＯＨ基（式（Ｉ）中の「ｘ」）に共有結合することができる。これは、アルコキシル化ポリマーを、二官能性化合物（例えば、エピクロロヒドリンなどのエピハロヒドリン、２−ハロ酸ハロゲン化物、トリメチルヘキサンジイソシアネートなどのイソシアネート若しくはジイソシアネート、又は無水マレイン酸若しくは無水フタル酸などの環状カルボン酸無水物）とさらに反応させることにより、達成することができる。例えば、アルコキシル化ＰＥＩとイソシアネートとの反応によって、以下のものが得られる：

【化17】

式中、Ｒ＞Ｃ２。

【0269】

アルコキシル化ＰＥＩと無水アルク（エン）イルコハク酸との反応生成物により、以下のものが得られる：

【化18】

式中、Ｒ＞Ｃ２。

【0270】

本明細書に開示するこれらのＨＭＰは全て、任意選択で、必要に応じ水溶性を賦与するために、ＥＯなどの親水基でキャッピングすることができる。

【0271】

一部の実施形態では、全非修飾ポリアミンポリマー上のアミン基の約０．５％〜約９０％を疎水基で置換してもよく、あるいは全非修飾ポリアミンポリマーのアミン基の約０．５％〜約８０％、あるいは約０．５％〜約７０％、あるいは約０．５％〜約６０％、あるいは約０．５％〜約５０％、あるいは約０．５％〜約４０％、あるいは約０．５％〜約３５％、あるいは約０．５％〜約３０％、あるいは約１％〜約３０％、あるいは約１％〜約２５％、あるいは約１％〜約２０％、あるいは約５％〜約２０％、あるいは約１０％〜約３０％、あるいは約２０％〜約３０％、あるいは約２０％を疎水基で置換してもよい。アミン単位の置換のレベルは、全ての第１級、第２級、及び／又は第３級アミン単位が置換されている理論最大の０．０１モルパーセントという低いものであってもよい。本発明で使用するＨＭＰは、約１５０〜約２^*１０⁶、あるいは約４００〜約１０⁶、あるいは約５０００〜約１０⁶のＭＷを有し得る。本発明での使用に好適な悪臭抑制ポリマーは、水溶性又は分散性である。一部の実施形態では、ポリアミン鎖の第１級、第２級、及び／又は第３級アミンは、所望の水溶性を維持しながら、部分的に置換されて、疎水性を付与する。ＨＭＰの最小溶解性指数は、約２％（すなわち、２ｇ／１００ｍｌの水）であってよい。水性生地リフレッシュナ製剤に好適なＨＭＰは、約０．５％〜１００％超、あるいは約５％超、あるいは約１０％超、あるいは約２０％超の水溶性パーセンテージを有し得る。水溶性指数は、国際公開第２０１２／０９７０３４号パンフレットの１３ページの水溶性（Ｗａｔｅｒ Ｓｏｌｕｂｉｌｉｔｙ）テストによって決定することができる。

【0272】

揮発性アルデヒド
悪臭抑制組成物は、化学反応を介して気相及び／又は液相中の悪臭を中和する揮発性アルデヒドを含む。部分的に揮発性のアルデヒドは、本発明で用いられる場合、揮発性アルデヒドとみなされることもある。揮発性アルデヒドは、シッフ塩基（Ｓｃｈｉｆｆ−ｂａｓｅ）形成の経路に従って、アミンベースの臭気と反応し得る。揮発性アルデヒドはまた、イオウベースの臭気とも反応して、気相及び／若しくは液相中にチオールアセタール、ヘミチオールアセタール、及びチオールエステルを形成し得る。これらの気相及び／若しくは液相揮発性アルデヒドは、製品の所望される芳香特性にほとんどマイナスの影響を及ぼさないことが望ましい。

【0273】

好適な揮発性アルデヒドは、２５℃で測定して、約０．０００１ｔｏｒｒ〜１００ｔｏｒｒ、あるいは約０．０００１ｔｏｒｒ〜約１０ｔｏｒｒ、あるいは約０．００１ｔｏｒｒ〜約５０ｔｏｒｒ、あるいは約０．００１ｔｏｒｒ〜約２０ｔｏｒｒ、あるいは約０．００１ｔｏｒｒ〜約０．１００ｔｏｒｒ、あるいは約０．００１ｔｏｒｒ〜０．０６ｔｏｒｒ、あるいは約０．００１ｔｏｒｒ〜０．０３ｔｏｒｒ、あるいは約０．００５ｔｏｒｒ〜約２０ｔｏｒｒ、あるいは約０．０１ｔｏｒｒ〜約２０ｔｏｒｒ、あるいは約０．０１ｔｏｒｒ〜約１５ｔｏｒｒ、あるいは約０．０１ｔｏｒｒ〜約１０ｔｏｒｒ、あるいは約０．０５ｔｏｒｒ〜約１０ｔｏｒｒを有し得る。揮発性アルデヒドはまた、特定の沸点（Ｂ．Ｐ．）及びオクタノール／水分配係数（Ｐ）を有し得る。本明細書で言及するＢ．Ｐ．は、７６０ｍｍＨｇの通常の標準圧力下で測定される。標準７６０ｍｍＨｇでの多くの揮発性アルデヒドのＢ．Ｐ．は、例えば、Ｓｔｅｆｆｅｎ Ａｒｃｔａｎｄｅｒ，１９６９により記述及び公開された“Ｐｅｒｆｕｍｅ ａｎｄ Ｆｌａｖｏｒ Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ（Ａｒｏｍａ Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ）”に記載されている。

【0274】

揮発性アルデヒドのオクタノール／水分配係数は、オクタノール及び水中のその平衡濃度間の比である。悪臭抑制組成物に使用される揮発性アルデヒドの分配係数は、便宜上、底（ｂａｓｅ）１０に対するその対数、ｌｏｇＰの形態で賦与することができる。様々な揮発性アルデヒドのｌｏｇＰ値が報告されている。例えば、Ｄａｙｌｉｇｈｔ Ｃｈｅｍｉｃａｌ Ｉｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ Ｓｙｓｔｅｍｓ，Ｉｎｃ．（Ｄａｙｌｉｇｈｔ ＣＩＳ），Ｉｒｖｉｎｅ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａから入手可能なＰｏｍｏｎａ９２データベースを参照されたい。しかし、ｌｏｇＰ値は、やはりＤａｙｌｉｇｈｔ ＣＩＳから入手可能な「ＧＬＯＧＰ」プログラムにより計算するのが最も好都合である。このプログラムはまた、Ｐｒｏｍｏｎａ９２データベースにおいて入手可能であれば、実験ｌｏｇＰ値も掲載する。「ｌｏｇＰ計算値」（ＣｌｏｇＰ）は、Ｈａｎｓｃｈ及びＬｅｏのフラグメント手法により求められる（Ａ．Ｌｅｏ，ｉｎ Ｃｏｍｐｒｅｈｅｎｓｉｖｅ Ｍｅｄｉｃｉｎａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，Ｖｏｌ．４，Ｃ．Ｈａｎｓｃｈ，Ｐ．Ｇ．Ｓａｍｍｅｎｓ，Ｊ．Ｂ．Ｔａｙｌｏｒ ａｎｄ Ｃ．Ａ．Ｒａｍｓｄｅｎ，Ｅｄｓ．，ｐ．２９５，Ｐｅｒｇａｍｏｎ Ｐｒｅｓｓ，１９９０を参照のこと）。フラグメント手法は、各揮発性アルデヒドの化学構造に基づいており、原子の数及び種類、原子結合性、並びに化学結合を考慮に入れる。ＣｌｏｇＰ値は、この物理化学的特性について最も信頼性が高く、しかも広く使用されている推定値であり、悪臭抑制組成物のための揮発性アルデヒドの選択において、実験ｌｏｇＰ値の代わりに使用するのが好ましい。

【0275】

ＣｌｏｇＰ値は、４つの群により区分することもでき、これらの群の１つ又は複数から揮発性アルデヒドを選択することができる。第１群は、約２５０℃以下のＢ．Ｐ．及び約３以下のＣｌｏｇＰを有する揮発性アルデヒドを含む。第２群は、２５０℃以下のＢ．Ｐ．及び３．０以上のＣｌｏｇＰを有する揮発性アルデヒドを含む。第３群は、２５０℃以上のＢ．Ｐ．及び３．０以下のＣｌｏｇＰを有する揮発性アルデヒドを含む。第４群は、２５０℃以上のＢ．Ｐ．及び３．０以上のＣｌｏｇＰを有する揮発性アルデヒドを含む。臭気抑制組成物は、１つ又は複数のＣｌｏｇＰ群からの揮発性アルデヒドの任意の組み合わせを含んでもよい。

【0276】

一部の実施形態では、悪臭抑制成分は、悪臭抑制成分の重量に対して、約０％〜約３０％、あるいは約２５％の群１からの揮発性アルデヒド；及び／又は約０％〜約１０％、あるいは約１０％の群２からの揮発性アルデヒド；及び／又は約１０％〜約３０％、あるいは約３０％の群３からの揮発性アルデヒド；及び／又は約３５％〜約６０％、あるいは約３５％の群４の揮発性アルデヒドを含み得る。

【0277】

清浄化組成物に配合することができる揮発性アルデヒドの量は、清浄化組成物の重量に対して、約０．０１５％〜約１％、あるいは約０．０１％〜約０．５％、あるいは約０．０１５％〜約０．３％であってよい。

【0278】

悪臭抑制成分に使用することができる揮発性アルデヒドの例として、これらに限定されないが、以下のものが挙げられる：アドキサール（Ａｄｏｘａｌ）（２，６，１０−トリメチル−９−ウンデセナール）、ブルゲオナール（Ｂｏｕｒｇｅｏｎａｌ）（４−ｔ−ブチルベンゼンプロピオナールアルデヒド）、リレストラリス（Ｌｉｌｅｓｔｒａｌｉｓ）３３（２−メチル−４−ｔ−ブチルフェニル）プロパナール）、経皮アルデヒド、シンナムアルデヒド（フェニルプロペナール、３−フェニル−２−プロペナール）、シトラール、ゲラニアール、ネラール（ジメチルオクタジエナール、３，７−ジメチル−２，６−オクタジエン−ｌ−アール）、シクラルＣ（２，４−ジメチル−３−シクロヘキセン−ｌ−カルバルデヒド）、フロルヒドラール（Ｆｌｏｒｈｙｄｒａｌ）（３−（３−イソプロピル−フェニル）−ブチルアルデヒド）、シトロネラール（Ｃｉｔｒｏｎｅｌｌａｌ）（３，７−ジメチル６−オクテナール）、シマール（Ｃｙｍａｌ）、シクラメンアルデヒド、シクロサール（Ｃｙｃｌｏｓａｌ）、ライム（Ｌｉｍｅ）アルデヒド（α−メチル−ｐ−イソプロピルフェニルプロピルアルデヒド）、メチルノニルアセトアルデヒド、アルデヒドＣ１２ ＭＮＡ（２−メチル−ｌ−ウンデカナール）、ヒドロキシシトロネラール（Ｈｙｄｒｏｘｙｃｉｔｒｏｎｅｌｌａｌ）、シトロネラール水和物（７−ヒドロキシ−３，７−ジメチルオクタン−ｌ−ａｌ）、ヘリオナール（Ｈｅｌｉｏｎａｌ）（α−メチル−３，４−（メチレンジオキシ）−ヒドロシンナムアルデヒド、ヒドロシンナムアルデヒド（３−フェニルプロパナール、３−フェニルプロピオンアルデヒド）、イントレレベン（Ｉｎｔｒｅｌｅｖｅｎ）アルデヒド（ウンデク−１０−エン−ｌ−ａｌ）、リグストラール（Ｌｉｇｕｓｔｒａｌ）、トリバータール（Ｔｒｉｖｅｒｔａｌ）（２，４−ジメチル−３−シクロヘキセン−ｌ−カルボキサルデヒド）、ジャスモレンジ（Ｊａｓｍｏｒａｎｇｅ）、サチンアルデヒド（２−メチル−３−トリルプロピオンアルデヒド、４−ジメチルベンゼンプロパナール）、リラール（Ｌｙｒａｌ）（４−（４−ヒドロキシ−４−メチルペンチル）−３−シクロヘキセン−ｌ−カルボキサルデヒド）、メロナール（Ｍｅｌｏｎａｌ）（２，６−ジメチル−５−ヘプテナール）、メトキシメロナール（６−メトキシ−２，６−ジメチルヘプタナール）、メトキシシンナムアルデヒド（トランス−４−メトキシシンナムアルデヒド）、ミラック（Ｍｙｒａｃ）アルデヒドイソヘキセニルシクロヘキセニル−カルボキサルデヒド、トリファーナル（ｔｒｉｆｅｒｎａｌ）（３−メチル−４−フェニルプロパナール、３−フェニルブタナール）、リリアール、Ｐ．Ｔ．ブシナール（Ｂｕｃｉｎａｌ）、リスメラール、ベンゼンプロパナール（４−ｔｅｒｔ−ブチル−α−メチル−ヒドロシンナムアルデヒド）、デュピカール（Ｄｕｐｉｃａｌ）、トリシクロデシリデンブタナール（４−トリシクロ５２１０−２，６デシリデン−８ブタナール）、メラフレール（Ｍｅｌａｆｌｅｕｒ）（１，２，３，４，５，６，７，８−オクタヒドロ−８，８−ジメチル−２−ナフタアルデヒド）、メチルオクチルアセトアルデヒド、アルデヒドＣ−ｌ ｌ ＭＯＡ（２−メチルデカ−ｌ−アール）、オニシダール（Ｏｎｉｃｉｄａｌ）（２，６，１０−トリメチル−５，９−ウンデカジエン−ｌ−アール）、シトロネリル（Ｃｉｔｒｏｎｅｌｌｙｌ）オキシアセトアルデヒド、ミュゲ（Ｍｕｇｕｅｔ）アルデヒド５０（３，７−ジメチル−６−オクテニル）オキシアセトアルデヒド）、フェニルアセトアルデヒド、メフラナール（Ｍｅｆｒａｎａｌ）（３−メチル−５−フェニルペンタナール）、トリプラール（Ｔｒｉｐｌａｌ）、ベルトシトラール（Ｖｅｒｔｏｃｉｔｒａｌ）ジメチルテトラヒドロベンゼンアルデヒド（２，４−ジメチル−３−シクロヘキセン−ｌ−カルボキサルデヒド）、２−フェニルプロプリオンアルデヒド、ヒドロトロープアルデヒド（Ｈｙｄｒｏｔｒｏｐａｌｄｅｈｙｄｅ）、カントキサール（Ｃａｎｔｈｏｘａｌ）、アニシルプロパナール４−メトキシ−α−メチルベンゼンプロパナール（２−アニシリデンプロパナール）、シルセモン（Ｃｙｌｃｅｍｏｎｅ）Ａ（１，２，３，４，５，６，７，８−オクタヒドロ−８，８−ジメチル−２−ナフタアルデヒド）、及びプレシルセモン（Ｐｒｅｃｙｌｃｅｍｏｎｅ）Ｂ（１−シクロヘキセン−ｌ−カルボキサルデヒド）。

【0279】

さらに別のアルデヒドの例として、これらに限定されないが、以下のものが挙げられる：アセトアルデヒド（エタナール）、ペンタナール、バレルアルデヒド、アミルアルデヒド、センテナール（Ｓｃｅｎｔｅｎａｌ）（オクタヒドロ−５−メトキシ−４，７−メタノ−ｌＨ−インデン−２−カルボキサルデヒド）、プロピオンアルデヒド（プロパナール）、シクロシトラール（Ｃｙｃｌｏｃｉｔｒａｌ）、β−シクロシトラール、（２，６，６−トリメチル−ｌ−シクロヘキセン−ｌ−アセトアルデヒド）、イソシクロシトラール（２，４，６−トリメチル−３−シクロヘキセン−ｌ−カルボキサルデヒド）、イソブチルアルデヒド、ブチルアルデヒド、イソバレルアルデヒド（３−メチルブチルアルデヒド）、メチルブチルアルデヒド（２−メチルブチルアルデヒド、２−メチルブタナール）、ジヒドロシトロネラール（３，７−ジメチルオクタン−ｌ−アール）、２−エチルブチルアルデヒド、３−メチル−２−ブテナール、２−メチルペンタナール、２−メチルバレルアルデヒド、ヘキセナール（Ｈｅｘｅｎａｌ）（２−ヘキセナール、トランス−２−ヘキセナール）、ヘプタナール（Ｈｅｐｔａｎａｌ）、オクタナール（Ｏｃｔａｎａｌ）、ノナナール（Ｎｏｎａｎａｌ）、デカナール（Ｄｅｃａｎａｌ）、ローリー（Ｌａｕｒｉｅ）アルデヒド、トリデカナール（Ｔｒｉｄｅｃａｎａｌ）、２−ドデカナール、メチルチオブタナール（Ｍｅｔｈｙｌｔｈｉｏｂｕｔａｎａｌ）、グルタルアルデヒド（Ｇｌｕｔａｒａｌｄｅｈｙｄｅ）、ペンタンジアール（Ｐｅｎｔａｎｅｄｉａｌ）、グルタルアルデヒド、ヘプテナール（Ｈｅｐｔｅｎａｌ）、シス又はトランス−ヘプテナール、ウンデセナール（Ｕｎｄｅｃｅｎａｌ）（２−、１０−）、２，４−オクタジエナール、ノネナール（Ｎｏｎｅｎａｌ）（２−、６−）、デセナール（Ｄｅｃｅｎａｌ）（２−、４−）、２，４−ヘキサジエナール、２，４−デカジエナール、２，６−ノナジエナール、オクテナール（Ｏｃｔｅｎａｌ）、２，６−ジメチル５−ヘプテナール、２−イソプロピル−５−メチル−２−ヘキセナール、トリファーナル（Ｔｒｉｆｅｒｎａｌ）、βメチルベンゼンプロパナール、２，６，６−トリメチル−ｌ−シクロヘキセン−ｌ−アセトアルデヒド、フェニルブテナール（２−フェニル２−ブテナール）、２．メチル−３（ｐ−イソプロピルフェニル）−プロピオンアルデヒド、３−（ｐ−イソプロピルフェニル）−プロピオンアルデヒド、ｐ−トリルアセトアルデヒド（４−メチルフェニルアセトアルデヒド）、アニスアルデヒド（ｐ−メトキシベンゼンアルデヒド）、ベンズアルデヒド、ベルンアルデヒド（Ｖｅｒｎａｌｄｅｈｙｄｅ）（ｌ−メチル−４−（４−メチルペンチル）−３−シクロヘキセンカルバルデヒド）、ヘリオトロピン（Ｈｅｌｉｏｔｒｏｐｉｎ）（ピペロナール）３，４−メチレンジオキシベンズアルデヒド、α−アミルケイ皮アルデヒド、２−ペンチル−３−フェニルプロペンアルデヒド、バニリン（Ｖａｎｉｌｌｉｎ）（４−メトキシ３−ヒドロキシベンズアルデヒド）、エチルバニリン（３−エトキシ４−ヒドロキシベンズアルデヒド）、ヘキシルケイ皮アルデヒド、ジャスモナール（Ｊａｓｍｏｎａｌ）Ｈ（α−ｎ−ヘキシル−シンナムアルデヒド）、フロラロゾン（Ｆｌｏｒａｌｏｚｏｎｅ）（α，α−ジメチル−ｐ−エチルフェニルプロパナール）、アカレア（Ａｃａｌｅａ）（ｐ−メチル−α−ペンチルシンナムアルデヒド）、メチルシンナムアルデヒド、α−メチルシンナムアルデヒド（２−メチル３−フェニルプロペナール）、α−ヘキシルシンナムアルデヒド（２−ヘキシル３−フェニルプロペナール）、サリチルアルデヒド（２−ヒドロキシベンズアルデヒド）、４−エチルベンズアルデヒド、クミンアルデヒド（４−イソプロピルベンズアルデヒド）、エトキシベンズアルデヒド、２，４−ジメチルベンズアルデヒド、ベラトルムアルデヒド（Ｖｅｒａｔｒａｌｄｅｈｙｄｅ）（３，４−ジメトキシベンズアルデヒド）、シリンガアルデヒド（Ｓｙｒｉｎｇａｌｄｅｈｙｄｅ）（３，５−ジメトキシ４−ヒドロキシベンズアルデヒド）、カテックアルデヒド（Ｃａｔｅｃｈａｌｄｅｈｙｄｅ）（３，４−ジヒドロキシベンズアルデヒド）、サフラナール（Ｓａｆｒａｎａｌ）（２，６，６−トリメチル−ｌ，３−ジエンメタナール）、ミルテナール（Ｍｙｒｔｅｎａｌ）（ピン−２−エン−ｌ−カルバルデヒド）、ペリルアルデヒド（Ｐｅｒｉｌｌａｌｄｅｈｙｄｅ）Ｌ−４（ｌ−メチルエテニル）−ｌ−シクロヘキセン−ｌ−カルボキサルデヒド）、２，４−ジメチル−３−シクロヘキセンカルボキサルデヒド、２−メチル−２−ペンテナール、２−メチルペンテナール、ピルバルデヒド、ホルミルトリシクロデカン、マンダリンアルデヒド、シクレマクス（Ｃｙｃｌｅｍａｘ）、ピノ（Ｐｉｎｏ）アセタールアルデヒド、コルプスアイリス（Ｃｏｒｐｓ Ｉｒｉｓ）、マセアール（Ｍａｃｅａｌ）、及びコルプス（Ｃｏｒｐｓ）４３２２。

【0280】

一実施形態では、悪臭抑制成分は、２−エトキシベンジルアルデヒド、２−イソプロピル−５−メチル−２−ヘキセナール、５−メチルフルフラール、５−メチル−チオフェン−カルボキサルデヒド、アドキサール（Ａｄｏｘａｌ）、ｐ−アニスアルデヒド、ベンジルアルデヒド、ブルゲナール（Ｂｏｕｒｇｅｎａｌ）、ケイ皮アルデヒド、シマール（Ｃｙｍａｌ）、デシルアルデヒド、フローラルスーパー（Ｆｌｏｒａｌ ｓｕｐｅｒ）（４，８−ジメチルデカ−４，９−ジエナール）、フロルヒドラール（Ｆｌｏｒｈｙｄｒａｌ）、ヘリオナール（Ｈｅｌｉｏｎａｌ）、ローリー（Ｌａｕｒｉｅ）アルデヒド、リグストラール（Ｌｉｇｕｓｔｒａｌ）、リラール（Ｌｙｒａｌ）、メロナール（Ｍｅｌｏｎａｌ）、ｏ−アニスアルデヒド、ピノ（Ｐｉｎｏ）アセトアルデヒド、Ｐ．Ｔ．ブシナール（Ｂｕｃｉｎａｌ）、チオフェン（Ｔｈｉｏｐｈｅｎｅ）カルボキサルデヒド、トランス−４−デセナール、トランストランス２，４−ノナジエナール、ウンデシルアルデヒド、及びこれらの混合物からなる群から選択される２種以上の揮発性アルデヒドの混合物を含む。

【0281】

界面活性剤
洗剤組成物は、１種又は複数の界面活性剤を含んでもよく、これは、アニオン及び／又はノニオン及び／又は半極性及び／又は双性イオン、又はその混合物であってよい。特定の実施形態では、洗剤組成物は、１種又は複数のノニオン界面活性剤又は１種又は複数のアニオン界面活性剤を含む。界面活性剤は、典型的に、約０．１重量％〜６０重量％、例えば、約１重量％〜４０重量％、又は約３重量％〜２０重量％、又は約３重量％〜約１０重量％などのレベルで存在する。界面活性剤は、目的の洗浄用途に応じて選択され、これは、当技術分野において公知の任意の既存の界面活性剤を含み得る。

【0282】

含有している場合、洗剤は、通常、約１重量％〜約４０重量％のアニオン界面活性剤、例えば、約５重量％〜約３０重量％、例えば約５重量％〜約１５重量％、約１５重量％〜約２０重量％、又は約２０重量％〜約２５重量％などのアニオン界面活性剤を含有する。アニオン界面活性剤の非制限的例として、硫酸塩及びスルホン酸塩、特に、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＬＡＳ）、ＬＡＳの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＢＡＢＳ）、フェニルアルカンスルホン酸塩、α−オレフィンスルホン酸塩（ＡＯＳ）、オレフィンスルホン酸塩、アルケンスルホン酸塩、アルカン−２，３−ジイルビス（硫酸塩）、ヒドロキシアルカンスルホン酸塩及びジスルホン酸塩、アルキル硫酸塩（ＡＳ）、例えばドデシル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）、脂肪アルコール硫酸塩（ＦＡＳ）、第一級アルコール硫酸塩（ＰＡＳ）、アルコールエーテル硫酸塩（ＡＥＳ若しくはＡＥＯＳ若しくはＦＥＳ、アルコールエトキシ硫酸塩又は脂肪アルコールエーテル硫酸塩としても知られる）、第二級アルカンスルホン酸塩（ＳＡＳ）、パラフィンスルホン酸塩（ＰＳ）、エステルスルホン酸塩、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、α−スルホ脂肪酸メチルエステル（α−ＳＦＭｅ若しくはＳＥＳ）、メチルエステルスルホン酸塩（ＭＥＳ）、アルキル−若しくはアルケニルコハク酸、ドデセニル／テトラデセニルコハク酸（ＤＴＳＡ）、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホ−コハク酸のジエステル及びモノエステル又は脂肪酸の塩（石鹸）、並びにこれらの組み合わせが挙げられる。

【0283】

含有している場合、洗剤は、通常、約０．２重量％〜約４０重量％、例えば、約０．５重量％〜３０重量％、とりわけ、約１重量％〜約２０重量％、約３重量％〜約１０重量％、例えば、約３重量％〜約５重量％、約８重量％〜約１２重量％、又は約１０重量％〜約１２重量％のノニオン界面活性剤を含有する。ノニオン界面活性剤の非制限的例として、アルコールエトキシレート（ＡＥ若しくはＡＥＯ）、アルコールプロキシレート、プロポキシル化脂肪アルコール（ＰＦＡ）、エトキシル化及び／又はプロポキシル化脂肪酸アルキルエステルなどのアルコキシル化脂肪酸アルキルエステル、アルキルフェノールエトキシレート（ＡＰＥ）、ノニルフェノールエトキシレート（ＮＰＥ）、アルキルポリグリコシド（ＡＰＧ）、アルコキシル化アミン、脂肪酸モノエタノールアミド（ＦＡＭ）、脂肪酸ジエタノールアミド（ＦＡＤＡ）、エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＥＦＡＭ）、プロポキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＰＦＡＭ）、ポリヒドロキシアルキル脂肪酸アミド、グルコサミンのＮ−アシルＮ−アルキル誘導体（グルカミド、ＧＡ、又は脂肪酸グルカミド、ＦＡＧＡ）、並びに商品名ＳＰＡＮ及びＴＷＥＥＮで市販されている製品、並びにこれらの組み合わせが挙げられる。

【0284】

含まれる場合、洗剤は、通常、約０重量％〜約４０重量％の半極性界面活性剤を含有するであろう。半極性界面活性剤の非限定的な例としては、アルキルジメチルアミンオキシド、Ｎ−（ココアルキル）−Ｎ，Ｎ−ジメチルアミンオキシド及びＮ−（獣脂−アルキル）−Ｎ，Ｎ−ビス（２−ヒドロキシエチル）アミンオキシド、並びにこれらの組み合わせなどのアミンオキシド（ＡＯ）が挙げられる。

【0285】

含まれる場合、洗剤は、通常、約０重量％〜約４０重量％の双性イオン界面活性剤を含有するであろう。双性イオン界面活性剤の非限定的な例としては、アルキルジメチルベタイン、スルホベタイン、及びこれらの組み合わせなどのベタインが挙げられる。

【0286】

ヒドロトロープ
ヒドロトロープは、疎水性化合物を水溶液（又は、反対に、極性物質を非極性環境）中に可溶化させる化合物である。典型的には、ヒドロトロープは、親水特性及び疎水特性の両方を有する（界面活性剤から知られるように、いわゆる両親媒性特性）が；ヒドロトロープの分子構造は、一般に、自発的な自己凝集を好まない（例えば、Ｈｏｄｇｄｏｎ ａｎｄ Ｋａｌｅｒ（２００７），Ｃｕｒｒｅｎｔ Ｏｐｉｎｉｏｎ ｉｎ Ｃｏｌｌｏｉｄ＆Ｉｎｔｅｒｆａｃｅ Ｓｃｉｅｎｃｅ １２：１２１−１２８による概説を参照のこと）。ヒドロトロープは、ミセル相、層状相又は他の明確なメソ相を形成する界面活性剤及び脂質について見出されるような、それを超えると自己凝集が起こる限界濃度を示さない。代わりに、多くのヒドロトロープは、凝集物の大きさが濃度の増加に伴って増大する連続タイプの凝集プロセスを示す。しかし、多くのヒドロトロープは、水、油、界面活性剤及びポリマーの混合物を含む、極性及び非極性特性の物質を含有する系の相挙動、安定性及びコロイド特性を改変させる。ヒドロトロープは、伝統的に、製薬、パーソナルケア、食品から技術的用途まで多種多様な産業で用いられている。洗剤組成物にヒドロトロープを使用することによって、相分離又は高粘度などの望ましくない現象を誘起することなく、例えば、界面活性剤のより濃縮された配合物（水を排除することにより液体洗剤をコンパクトにする工程と同様に）が可能となる。

【0287】

洗剤は、０〜１０重量％、例えば、約０．５〜約５％、又は約３％〜約５％といった０〜５重量％のヒドロトロープを含有してよい。洗剤での使用について当技術分野において公知であるいずれかのヒドロトロープが利用され得る。ヒドロトロープの非限定的な例としては、ベンゼンスルホン酸ナトリウム、ｐ−トルエンスルホン酸ナトリウム（ＳＴＳ）、キシレンスルホン酸ナトリウム（ＳＸＳ）、クメンスルホン酸ナトリウム（ＳＣＳ）、シメンスルホン酸ナトリウム、アミンオキシド、アルコール及びポリグリコールエーテル、ナトリウムヒドロキシナフトエート、ヒドロキシナフタレンスルホン酸ナトリウム、エチルヘキシル硫酸ナトリウム、並びにこれらの組み合わせが挙げられる。

【0288】

ビルダー及び補助ビルダー
洗剤組成物は、約０重量％〜約６５重量％、例えば、約５重量％〜約５０重量％の洗剤ビルダー若しくは補助ビルダー、又はそれらの混合物を含有してもよい。ビルダー及び／又は補助ビルダーは、とりわけ、Ｃａ及びＭｇと水溶性錯体を形成するキレート剤であってよい。洗剤での使用のために当技術分野で公知の任意のビルダー及び／又は補助ビルダーを使用してよい。ビルダーの非制限的例としては、ゼオライト、二リン酸塩（ピロリン酸塩）、三リン酸ナトリウム（ＳＴＰ若しくはＳＴＰＰ）などの三リン酸塩、炭酸ナトリウムなどの炭酸塩、メタケイ酸ナトリウム、層状ケイ酸塩（例えば、Ｈｏｅｃｈｓｔ製のＳＫＳ−６）などの溶性ケイ酸塩、２−アミノエタン−１−オール（ＭＥＡ）、ジエタノールアミン（ＤＥＡ、別名：２，２’−イミノジエタノール−１−オール）、トリエタノールアミン（ＴＥＡ、別名：２，２’，２’’−ニトリロトリエタノール−１−オール）などのエタノールアミン、及び（カルボキシメチル）イヌリン（ＣＭＩ）、並びにこれらの組み合わせが挙げられる。

【0289】

洗剤組成物はまた、約０重量％〜約５０重量％、例えば、約５重量％〜約３０重量％の洗剤補助ビルダーを含有してもよい。洗剤組成物は、補助ビルダーのみ、又は例えばゼオライトビルダーなどのビルダーと組み合わせて補助ビルダーを含んでもよい。補助ビルダーの非制限的例として、ポリ（アクリル酸）（ＰＡＡ）又はコポリ（アクリル酸／マレイン酸）（ＰＡＡ／ＰＭＡ）などのポリアクリル酸塩のホモポリマー又はそのコポリマーが挙げられる。さらなる非制限的例として、クエン酸塩、アミノカルボン酸塩、アミノポリカルボン酸塩及びリン酸塩などのキレート剤、並びにアルキル−又はアルケニルコハク酸が挙げられる。さらに別の具体的例として、２，２’，２’’−ニトリロ三酢酸（ＮＴＡ）、エチレンジアミン四酢酸（ＥＤＴＡ）、ジエチレントリアミン五酢酸（ＤＴＰＡ）、イミノジコハク酸（ＩＤＳ）、エチレンジアミン−Ｎ，Ｎ’−ジコハク酸（ＥＤＤＳ）、メチルグリシン二酢酸（ＭＧＤＡ）、グルタミン酸−Ｎ，Ｎ’−二酢酸（ＧＬＤＡ）、１−ヒドロキシエタン−１，１−二リン酸（ＨＥＤＰ）、エチレンジアミンテトラ（メチレンリン酸）（ＥＤＴＭＰＡ）、ジエチレントリアミンペンタキス（メチレンリン酸）（ＤＴＭＰＡ又はＤＴＰＭＰＡ）、Ｎ−（２−ヒドロキシエチル）イミノ二酢酸（ＥＤＧ）、アスパラギン酸−Ｎ−モノ酢酸（ＡＳＭＡ）、アスパラギン酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＡＳＤＡ）、アスパラギン酸−Ｎ−モノプロピオン酸（ＡＳＭＰ）、イミノコハク酸（ＩＤＡ）、Ｎ−（２−スルホメチル）−アスパラギン酸（ＳＭＡＳ）、Ｎ−（２−スルホエチル）−アスパラギン酸（ＳＥＡＳ）、Ｎ−（２−スルホメチル）−グルタミン酸（ＳＭＧＬ）、Ｎ−（２−スルホエチル）−グルタミン酸（ＳＥＧＬ）、Ｎ−メチルイミノ二酢酸（ＭＩＤＡ）、α−アラニン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（α−ＡＬＤＡ）、セリン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＳＥＤＡ）、イソセリン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＩＳＤＡ）、フェニルアラニン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＰＨＤＡ）、アントラニル酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＡＮＤＡ）、スルファニル酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＳＬＤＡ）、タウリン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＴＵＤＡ）、及びスルホメチル−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＳＭＤＡ）、Ｎ−（２−ヒドロキシエチル）エチレンジアミン−Ｎ，Ｎ’，Ｎ’’−三酢酸（ＨＥＤＴＡ）、ジエタノールグリシン（ＤＥＧ）、ジエチレントリアミンペンタ（メチレンリン酸）（ＤＴＰＭＰ）、アミノトリス（メチレンリン酸）（ＡＴＭＰ）、並びにこれらの組み合わせ及び塩が挙げられる。さらなるビルダー及び／又は補助ビルダーの例は、例えば、国際公開第０９／１０２８５４号パンフレット、米国特許第５９７７０５３号明細書に記載されている。

【0290】

漂白系
洗剤は、０〜３０重量％、例えば、約１％〜約２０％などの漂白系を含有してもよい。洗剤に用いられる、当技術分野で公知のいずれの漂白系を使用してもよい。好適な漂白系成分としては、漂白触媒、光漂白剤、漂白活性化剤、過炭酸ナトリウム、過ホウ酸ナトリウム及び過酸化水素−尿素（１：１）などの過酸化水素の供給源、事前に形成した過酸、並びにこれらの混合物が挙げられる。好適な事前に形成した過酸としては、これらに限定されないが、ペルオキシカルボン酸及び塩、ジペルオキシジカルボン酸、過イミド酸及び塩、ペルオキシ一硫酸及び塩、例えば、Ｏｘｏｎｅ（登録商標）、並びにこれらの混合物が挙げられる。漂白系の非限定的な例としては、ペルオキシド系漂白系が挙げられ、これは、例えば、過ホウ酸（通常は一水和物又は四水和物）、過炭酸、過硫酸、過リン酸、過ケイ酸のナトリウム塩などのアルカリ金属塩を含む無機塩を、過酸−形成性漂白活性化剤と組み合わせて含み得る。本明細書において漂白活性化剤という用語は、過酸化水素と反応して、過加水分解（ｐｅｒｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓ）により、過酸を形成する化合物を意味する。このようにして形成された過酸は、活性化された漂白剤を構成する。本明細書で用いるのに好適な漂白活性化剤としては、エステル、アミド、イミド又は無水物のクラスに属するものが挙げられる。好適な例は、テトラアセチルエチレンジアミン（ＴＡＥＤ）、ナトリウム４−［（３，５，５−トリメチルヘキサノイル）オキシ］ベンゼン−１−スルホン酸塩（ＩＳＯＮＯＢＳ）、４−（ドデカノイルオキシ）ベンゼン−１−スルホン酸塩（ＬＯＢＳ）、４−（デカノイルオキシ）ベンゼン−１−スルホン酸塩、４−（デカノイルオキシ）安息香酸塩（ＤＯＢＳ若しくはＤＯＢＡ）、４−（ノナノイルオキシ）ベンゼン−１−スルホン酸塩（ＮＯＢＳ）、及び／又は国際公開第９８／１７７６７号パンフレットに開示されているものである。対象の漂白活性化剤の特定のファミリーが欧州特許第６２４１５４号明細書に開示されており、そのファミリーにおいて、クエン酸アセチルトリエチル（ＡＴＣ）が特に好ましい。ＡＴＣ又は短鎖トリグリセリド様トリアセチンは、環境にやさしいという利点を有する。さらに、クエン酸アセチルトリエチル及びトリアセチンは、貯蔵に際して生成物の良好な加水分解安定性を有しており、これは効果的な漂白活性化剤である。最後に、ＡＴＣは、過加水分解反応中に放出されたクエン酸塩がビルダーとして機能し得るため、多機能性である。あるいは、漂白系は、例えば、アミド、イミド、又はスルホンタイプの過酸を含んでもよい。漂白系はまた、６−（フタルイミド）ペルオキシヘキサン酸（ＰＡＰ）などの過酸を含んでもよい。漂白系はまた、漂白触媒を含んでいてもよい。一部の実施形態において、漂白剤成分は、以下の式を有する有機触媒：

【化19】

（ｉｉｉ）及びこれらの混合物
（式中、各Ｒ¹は、独立して、９〜２４個の炭素を含有する分岐アルキル基又は１１〜２４個の炭素を含有する直鎖アルキル基であり、好ましくは、各Ｒ¹は、独立して、９〜１８個の炭素を含有する分岐アルキル基又は１１〜１８個の炭素を含有する直鎖アルキル基であり、より好ましくは、各Ｒ¹は、独立して、２−プロピルヘプチル、２−ブチルオクチル、２−ペンチルノニル、２−ヘキシルデシル、ドデシル、テトラデシル、ヘキサデシル、オクタデシル、イソノニル、イソデシル、イソトリデシル及びイソペンタデシルからなる群から選択される）
からなる群から選択される有機触媒であってもよい。他の例示的な漂白系は、例えば、国際公開第２００７／０８７２５８号パンフレット、国際公開第２００７／０８７２４４号パンフレット、国際公開第２００７／０８７２５９号パンフレット、欧州特許第１８６７７０８号明細書（ビタミンＫ）、及び国際公開第２００７／０８７２４２号パンフレットに記載されている。好適な光漂白剤は、例えばスルホン化亜鉛又はアルミニウムフタロシアニンであってよい。

【0291】

漂白成分は、漂白触媒、特に、有機漂白触媒以外に、過酸の供給源を含むのが好ましい。過酸の供給源は、（ａ）事前形成された過酸；（ｂ）好ましくは漂白活性化剤と組み合わせた、過炭酸、過ホウ酸又は過硫酸塩（過酸化水素の供給源）；並びに（ｃ）ペルヒドロラーゼ酵素、及び生地処理ステップ中に水の存在下、ｉｎ ｓｉｔｕで過酸を形成するためのエステルから選択してよい。

【0292】

ポリマー
洗剤は、０〜１０重量％、例えば、０．５〜５％、２〜５％、０．５〜２％又は０．２〜１％のポリマーを含有してもよい。洗剤で用いるのに当技術分野において公知の任意のポリマーを使用してよい。ポリマーは、前述した補助ビルダーとして機能するものでもよいし、あるいは、再付着防止、繊維保護、汚れ放出、移染防止、油脂洗浄及び／又は消泡性を付与するものであってもよい。一部のポリマーは、前述した特性の２つ以上及び／又は以下に挙げるモチーフの２つ以上を有し得る。例示的ポリマーとして、（カルボキシメチル）セルロース（ＣＭＣ）、ポリ（ビニルアルコール）（ＰＶＡ）、ポリ（ビニルピロリドン）（ＰＶＰ）、ポリ（エチレングリコール）又はポリ（エチレンオキシド）（ＰＥＧ）、エトキシル化ポリ（エチレンイミン）、カルボキシメチルイヌリン（ＣＭＩ）、及びＰＡＡ、ＰＡＡ／ＰＭＡ、ポリアスパラギン酸及びメタクリル酸ラウリル／アクリル酸コポリマーなどのポリカルボン酸塩、疎水的に改変されたＣＭＣ（ＨＭ−ＣＭＣ）及びシリコーン、テレフタル酸とオリゴマーグリコールのコポリマー、ポリ（エチレンテレフタレート）とポリ（オキシエチレンテレフタレート）のコポリマー（ＰＥＴ−ＰＯＥＴ）、ＰＶＰ、ポリ（ビニルイミダゾール）（ＰＶＩ）、ポリ（ビニルピリジン−Ｎ−オキシド）（ＰＶＰＯ若しくはＰＶＰＮＯ）及びポリビニルピロリドン−ビニルイミダゾール（ＰＶＰＶＩ）が挙げられる。さらなるポリマーの例としては、スルホン化ポリカルボン酸塩、ポリエチレンオキシド及びポリプロピレンオキシド（ＰＥＯ−ＰＰＯ）並びにジクオタニウムエトキシ硫酸塩が挙げられる。その他のポリマー例は、例えば、国際公開第２００６／１３０５７５号パンフレットに開示されている。また、上に挙げたポリマーの塩も考慮される。

【0293】

布地色調剤
本発明の洗剤組成物は、染料又は顔料などの布地色調剤を含んでもよく、これが洗剤組成物に配合される場合、前記洗剤組成物を含む洗浄液と前記布地が接触すると、前記色調剤は、布地上に沈積することができ、これによって、可視光の吸収／反射による前記布地の色合いを改変する。蛍光増白剤は、少なくとも一部の可視光を放射する。対照的に、布地色調剤は、可視光スペクトルの少なくとも一部を吸収して、表面の色合いを改変する。好適な布地色調剤としては、染料及び染料−粘度コンジュゲートがあり、顔料を含んでもよい。好適な染料としては、小分子染料及びポリマー染料が挙げられる。好適な小分子染料としては、例えば、国際公開第２００５／０３２７４号パンフレット、国際公開第２００５／０３２７５号パンフレット、国際公開第２００５／０３２７６号パンフレット及び欧州特許第１８７６２２６号明細書（参照により本明細書に組み込まれる）に記載されているように、ダイレクトブルー（Ｄｉｒｅｃｔ Ｂｌｕｅ）、ダイレクトレッド（Ｄｉｒｅｃｔ Ｒｅｄ）、ダイレクトバイオレット（Ｄｉｒｅｃｔ Ｖｉｏｌｅｔ）、アシッドブルー（Ａｃｉｄ Ｂｌｕｅ）、アシッドレッド（Ａｃｉｄ Ｒｅｄ）、アシッドバイオレット（Ａｃｉｄ Ｖｉｏｌｅｔ）、ベーシックブルー（Ｂａｓｉｃ Ｂｌｕｅ）、ベーシックバイオレット（Ｂａｓｉｃ Ｖｉｏｌｅｔ）及びベーシックレッド（Ｂａｓｉｃ Ｒｅｄ）のカラーインデックス（Ｃ．Ｉ．）分類に属する染料から選択される小分子染料、又はそれらの混合物が挙げられる。洗剤組成物は、好ましくは、約０．００００３重量％〜約０．２重量％、約０．００００８重量％〜約０．０５重量％、又は約０．０００１重量％〜約０．０４重量％の布地色調剤を含む。本組成物は、０．０００１重量％〜約０．２重量％の布地色調剤を含んでよく、これは、組成物が、単位用量パウチの形態である場合、特に好ましいであろう。好適な色調剤については、国際公開第２００７／０８７２５７号パンフレット及び国際公開第２００７／０８７２４３号パンフレットにも開示されている。

【0294】

酵素
洗剤添加剤、並びに洗剤組成物は、例えばラッカーゼ、及び／又はペルオキシダーゼといった、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、オキシダーゼなどの１種又は複数種の追加の酵素を含み得る。

【0295】

一般に、選択される酵素の特性は、選択される洗剤と適合性（すなわち、最適ｐＨ、他の酵素及び非酵素成分などと適合性）であるべきであり、酵素は、有効量で存在すべきである。

【0296】

セルラーゼ：
好適なセルラーゼとしては、細菌又は真菌起源のものがある。化学的に改変されているか、又はタンパク質が操作された突然変異型も含まれる。好適なセルラーゼとしては、バチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、シュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）、フミコラ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ）、フサリウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ）、チエラビア（Ｔｈｉｅｌａｖｉａ）、アクレモニウム（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ）属からのセルラーゼが挙げられ、例えば、米国特許第４，４３５，３０７号明細書、米国特許第５，６４８，２６３号明細書、米国特許第５，６９１，１７８号明細書、米国特許第５，７７６，７５７号明細書、及び国際公開第８９／０９２５９号パンフレットに開示されているフミコラ・インソレンス（Ｈｕｍｉｃｏｌａ ｉｎｓｏｌｅｎｓ）、ミセリオフトラ・サーモフィラ（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）及びフサリウム・オキシスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）から産生される真菌セルラーゼがある。

【0297】

特に好適なセルラーゼは、色彩ケア利益を有するアルカリ性又は中性セルラーゼである。このようなセルラーゼの例は、欧州特許第０ ４９５ ２５７号明細書、欧州特許第０ ５３１ ３７２号明細書、国際公開第９６／１１２６２号パンフレット、国際公開第９６／２９３９７号パンフレット、国際公開第９８／０８９４０号パンフレットに記載されているセルラーゼである。他の例は、国際公開第９４／０７９９８号パンフレット、欧州特許第０ ５３１ ３１５号明細書、米国特許第５，４５７，０４６号明細書、米国特許第５，６８６，５９３号明細書、米国特許第５，７６３，２５４号明細書、国際公開第９５／２４４７１号パンフレット、国際公開第９８／１２３０７号パンフレット、及び国際公開第９９／００１５４４号パンフレットに記載されているものなどのセルラーゼ変異型である。

【0298】

他のセルラーゼは、国際公開第２００２／０９９０９１号パンフレットの配列番号２の１位から７７３位のアミノ酸配列と少なくとも９７％同一性の配列を有するエンド−β−１，４−グルカナーゼ酵素、又はファミリー４４キシログルカナーゼであり、このキシログルカナーゼ酵素は、国際公開第２００１／０６２９０３号パンフレットの配列番号２の４０〜５５９位と少なくとも６０％同一性の配列を有する。

【0299】

市販されているセルラーゼとしては、以下のものが挙げられる：Ｃｅｌｌｕｚｙｍｅ（商標）、及びＣａｒｅｚｙｍｅ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）、Ｃａｒｅｚｙｍｅ Ｐｒｅｍｉｕｍ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ Ｃｌａｓｓｉｃ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）、Ｃｅｌｌｕｓｏｆｔ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）、Ｗｈｉｔｅｚｙｍｅ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）、Ｃｌａｚｉｎａｓｅ（商標）、及びＰｕｒａｄａｘ ＨＡ（商標）（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｉｎｃ．）、及びＫＡＣ−５００（Ｂ）（商標）（花王（Ｋａｏ））。

【0300】

プロテアーゼ：
好適なプロテアーゼとしては、細菌、真菌、植物、ウイルス又は動物起源、例えば、植物若しくは細菌起源のものがある。細菌起源が好ましい。化学的に改変されているか、又はタンパク質が操作された突然変異型も含まれる。これは、セリンプロテアーゼ又はメタロプロテアーゼなどのアルカリプロテアーゼであってもよい。セリンプロテアーゼは、例えば、トリプシンなどのＳ１ファミリー、又はサブチリシンなどのＳ８ファミリーのものであってもよい。メタロプロテアーゼプロテアーゼは、例えば、ファミリーＭ４由来のサーモリシン、又はＭ５、Ｍ７若しくはＭ８ファミリー由来のものなどの他のメタロプロテアーゼであってもよい。

【0301】

用語「サブチラーゼ」は、Ｓｉｅｚｅｎ ｅｔ ａｌ．，Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｅｎｇｎｇ．４（１９９１）７１９−７３７及びＳｉｅｚｅｎ ｅｔ ａｌ．Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｓｃｉｅｎｃｅ ６（１９９７）５０１−５２３によれば、セリンプロテアーゼの亜群を指す。セリンプロテアーゼは、基質と共有結合付加物を形成する、活性部位にセリンを有することを特徴とするプロテアーゼの亜群である。サブチラーゼは、６つの部分群、すなわち、サブチリシンファミリー、テルミターゼファミリー、プロテイナーゼＫファミリー、ランチビオティックなペプチダーゼファミリー、ケキシンファミリー、及びピロリシンファミリーにさらに分類することができる。

【0302】

サブチラーゼの例は、米国特許第７２６２０４２号明細書及び国際公開第０９／０２１８６７号パンフレットに記載されているバチルス・レンツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｅｎｔｕｓ）、バチルス・アルカロフィルス（Ｂ．ａｌｋａｌｏｐｈｉｌｕｓ）、枯草菌（Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ）、バチルス・アミロリケファシエンス（Ｂ．ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）、バチルス・プミルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｐｕｍｉｌｕｓ）及びバチルス・ギブソニイ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｇｉｂｓｏｎｉｉ）、並びに国際公開第８９／０６２７９に記載のサブチリシン・レンツス（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ ｌｅｎｔｕｓ）、サブチリシン・ノボ（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ Ｎｏｖｏ）、サブチリシン・カールズベルグ（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ Ｃａｒｌｓｂｅｒｇ）、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）、サブチリシン（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）ＢＰＮ’、サブチリシン（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）３０９、サブチリシン（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）１４７及びサブチリシン（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）１６８並びに（国際公開第９３／１８１４０号パンフレット）に記載のプロテアーゼＰＤ１３８などのバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）から得られるものである。その他の有用なプロテアーゼは、国際公開第９２／１７５１７７号パンフレット、国際公開第０１／０１６２８５号パンフレット、国際公開第０２／０２６０２４号パンフレット、及び国際公開第０２／０１６５４７号パンフレットに記載のものであってよい。トリプシン様プロテアーゼの例は、トリプシン（例えば、ブタ又はウシ由来）及び国際公開第８９／０６２７０号パンフレット、国際公開第９４／２５５８３号パンフレット及び国際公開第０５／０４０３７２号パンフレットに記載のフサリウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ）プロテアーゼ、並びに国際公開第０５／０５２１６１号パンフレット及び国際公開第０５／０５２１４６号パンフレットに記載のセルモナス（Ｃｅｌｌｕｍｏｎａｓ）から得られるキモトリプシンプロテアーゼである。

【0303】

別の好ましいプロテアーゼは、例えば、国際公開第９５／２３２２１号パンフレットに記載されているようなバチルス・レンツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｅｎｔｕｓ）ＤＳＭ５４８３由来のアルカリプロテアーゼ、並びに、国際公開第９２／２１７６０号パンフレット、国際公開第９５／２３２２１号パンフレット、欧州特許第１９２１１４７号明細書及び欧州特許第１９２１１４８号明細書に記載されているその変異型である。

【0304】

メタロプロテアーゼの例は、バチルス・アミロリケファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）から得られるものなど、国際公開第０７／０４４９９３号パンフレットに記載のような中性メタロプロテアーゼ（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔ．）である。

【0305】

有用なプロテアーゼの例は、国際公開第９２／１９７２９号パンフレット、国際公開第９６／０３４９４６号パンフレット、国際公開第９８／２０１１５号パンフレット、国際公開第９８／２０１１６号パンフレット、国際公開第９９／０１１７６８号パンフレット、国際公開第０１／４４４５２号パンフレット、国際公開第０３／００６６０２号パンフレット、国際公開第０４／０３１８６号パンフレット、国際公開第０４／０４１９７９号パンフレット、国際公開第０７／００６３０５号パンフレット、国際公開第１１／０３６２６３号パンフレット、国際公開第１１／０３６２６４号パンフレットに記載の変異型であり、特に、次の位置の１つ又は複数に置換を有する変異型である：３、４、９、１５、２７、３６、５７、６８、７６、８７、９５、９６、９７、９８、９９、１００、１０１、１０２、１０３、１０４、１０６、１１８、１２０、１２３、１２８、１２９、１３０、１６０、１６７、１７０、１９４、１９５、１９９、２０５、２０６、２１７、２１８、２２２、２２４、２３２、２３５、２３６、２４５、２４８、２５２及び２７４（ＢＰＮ’番号付けを使用）。より好ましいサブチラーゼ変異型は、以下の突然変異を含む：Ｓ３Ｔ、Ｖ４Ｉ、Ｓ９Ｒ、Ａ１５Ｔ、Ｋ２７Ｒ、＊３６Ｄ、Ｖ６８Ａ、Ｎ７６Ｄ、Ｎ８７Ｓ，Ｒ、＊９７Ｅ、Ａ９８Ｓ、Ｓ９９Ｇ，Ｄ，Ａ、Ｓ９９ＡＤ、Ｓ１０１Ｇ，Ｍ，Ｒ Ｓ１０３Ａ、Ｖ１０４Ｉ，Ｙ，Ｎ、Ｓ１０６Ａ、Ｇ１１８Ｖ，Ｒ、Ｈ１２０Ｄ，Ｎ、Ｎ１２３Ｓ、Ｓ１２８Ｌ、Ｐ１２９Ｑ、Ｓ１３０Ａ、Ｇ１６０Ｄ、Ｙ１６７Ａ、Ｒ１７０Ｓ、Ａ１９４Ｐ、Ｇ１９５Ｅ、Ｖ１９９Ｍ、Ｖ２０５Ｉ、Ｌ２１７Ｄ、Ｎ２１８Ｄ、Ｍ２２２Ｓ、Ａ２３２Ｖ、Ｋ２３５Ｌ、Ｑ２３６Ｈ、Ｑ２４５Ｒ、Ｎ２５２Ｋ、Ｔ２７４Ａ（ＢＰＮ’番号付けを使用）。

【0306】

好適な市販のプロテアーゼ酵素には、下記の商品名：Ａｌｃａｌａｓｅ（登録商標）、Ｄｕｒａｌａｓｅ（商標）、Ｄｕｒａｚｙｍ（商標）、Ｒｅｌａｓｅ（登録商標）、Ｒｅｌａｓｅ（登録商標）Ｕｌｔｒａ、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）Ｕｌｔｒａ、Ｐｒｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｐｏｌａｒｚｙｍｅ（登録商標）、Ｋａｎｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ（登録商標）Ｕｌｔｒａ、Ｏｖｏｚｙｍｅ（登録商標）、Ｃｏｒｏｎａｓｅ（登録商標）、Ｃｏｒｏｎａｓｅ（登録商標）Ｕｌｔｒａ、Ｎｅｕｔｒａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）及びＥｓｐｅｒａｓｅ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）で販売されているもの、下記の商品名：Ｍａｘａｔａｓｅ（登録商標）、Ｍａｘａｃａｌ（登録商標）、Ｍａｘａｐｅｍ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）、Ｐｒｅｆｅｒｅｎｚ（商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ ＭＡ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｏｘ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ ＯｘＰ（登録商標）、Ｐｕｒａｍａｘ（登録商標）、Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｅｆｆｅｃｔｅｎｚ（商標）、ＦＮ２（登録商標）、ＦＮ３（登録商標）、ＦＮ４（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）、Ｏｐｔｉｃｌｅａｎ（登録商標）及びＯｐｔｉｍａｓｅ（登録商標）（Ｄａｎｉｓｃｏ／ＤｕＰｏｎｔ）、Ａｘａｐｅｍ（商標）（Ｇｉｓｔ−Ｂｒｏｃａｓｅｓ Ｎ．Ｖ．）、ＢＬＡＰ（米国特許第５３５２６０４号明細書の図２９に示される配列）及びその変異型（Ｈｅｎｋｅｌ ＡＧ）並びに花王からＫＡＰ（バチルス・アルカロフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ａｌｋａｌｏｐｈｉｌｕｓ）サブチリシン）で販売されているものが挙げられる。

【0307】

リパーゼ及びクチナーゼ：
好適なリパーゼ及びクチナーゼとしては、細菌又は真菌起源のものが挙げられる。化学的に改変されているか、又はタンパク質が操作された突然変異型も含まれる。例としては、サーモマイセス（Ｔｈｅｒｍｏｍｙｃｅｓ）属由来の、例えば、欧州特許第２５８０６８号明細書及び欧州特許第３０５２１６号明細書に記載のようなサーモマイセス・ラヌギノサス（Ｔ．ｌａｎｕｇｉｎｏｓｕｓ）（旧名：フミコラ・ラヌギノーサ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ））由来のリパーゼ、フミコラ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ）属、例えば、フミコラ・インソレンス（Ｈ．ｉｎｓｏｌｅｎｓ）由来のクチナーゼ（国際公開第９６／１３５８０号明細書）、シュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）株（そのいくつかは現在ブルクホルデリア（Ｂｕｒｋｈｏｌｄｅｒｉａ）と改名されている）、例えば、シュードモナス・アルカリゲネス（Ｐ．ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ）若しくはシュードモナス・シュードアルカリゲネス（Ｐ．ｐｓｅｕｄｏａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ）（欧州特許第２１８２７２号明細書）、シュードモナス・セパシア（Ｐ．ｃｅｐａｃｉａ）（欧州特許第３３１３７６号）、シュードモナス属株ＳＤ７０５（国際公開第９５／０６７２０号パンフレット及び国際公開第９６／２７００２号パンフレット）、シュードモナス・ウィスコンシネンシス（Ｐ．ｗｉｓｃｏｎｓｉｎｅｎｓｉｓ）（国際公開第９６／１２０１２号パンフレット）由来のリパーゼ、ＧＤＳＬタイプのストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）リパーゼ（国際公開第１０／０６５４５５号パンフレット）、イネいもち病菌（Ｍａｇｎａｐｏｒｔｈｅ ｇｒｉｓｅａ）（国際公開第１０／１０７５６０号パンフレット）由来のクチナーゼ、シュードモナス・メンドシナ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｍｅｎｄｏｃｉｎａ）由来のクチナーゼ（米国特許第５，３８９，５３６号明細書）、サーモビフィダ・フスカ（Ｔｈｅｒｍｏｂｉｆｉｄａ ｆｕｓｃａ）由来のリパーゼ（国際公開第１１／０８４４１２号パンフレット）、ゲオバチルス・ステアロサーモフィルス（Ｇｅｏｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）リパーゼ（国際公開第１１／０８４４１７号パンフレット）、枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）由来のリパーゼ（国際公開第１１／０８４５９９号パンフレット）、並びにストレプトミセス・グリセウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｒｉｓｅｕｓ）（国際公開第１１／１５０１５７号パンフレット）及びストレプトミセス・プリスチエナエスピラリス（Ｓ．ｐｒｉｓｔｉｎａｅｓｐｉｒａｌｉｓ）（国際公開第１２／１３７１４７号パンフレット）由来のリパーゼが挙げられる。

【0308】

他の例としては、欧州特許第４０７２２５号明細書、国際公開第９２／０５２４９号パンフレット、国際公開第９４／０１５４１号パンフレット、国際公開第９４／２５５７８号パンフレット、国際公開第９５／１４７８３号パンフレット、国際公開第９５／３０７４４号パンフレット、国際公開第９５／３５３８１号パンフレット、国際公開第９５／２２６１５号パンフレット、国際公開第９６／００２９２号パンフレット、国際公開第９７／０４０７９号パンフレット、国際公開第９７／０７２０２号パンフレット、国際公開第００／３４４５０号パンフレット、国際公開第００／６００６３号パンフレット、国際公開第０１／９２５０２号パンフレット、国際公開第０７／８７５０８号パンフレット及び国際公開第０９／１０９５００号パンフレットに記載されているものなどのリパーゼ変異型がある。

【0309】

好ましい市販のリパーゼ製品としては、Ｌｉｐｏｌａｓｅ（商標）、Ｌｉｐｅｘ（商標）；Ｌｉｐｏｌｅｘ（商標）及びＬｉｐｏｃｌｅａｎ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）、Ｌｕｍａｆａｓｔ（元々、Ｇｅｎｅｎｃｏｒから）及びＬｉｐｏｍａｘ（元々、Ｇｉｓｔ−Ｂｒｏｃａｄｅｓから）がある。

【0310】

さらに別の例として、以下のものがある：場合によっては、アシルトランスフェラーゼ又はペルヒドロラーゼと呼ばれるリパーゼ、例えば、カンジダ・アンタルクチカ（Ｃａｎｄｉｄａ ａｎｔａｒｃｔｉｃａ）リパーゼＡとの相同性を有するアシルトランスフェラーゼ（国際公開第１０／１１１１４３号パンフレット）、マイコバクテリウム・スメグマチス（Ｍｙｃｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｓｍｅｇｍａｔｉｓ）由来のアシルトランスフェラーゼ（国際公開第０５／５６７８２号パンフレット）、ＣＥ７ファミリー由来のペルヒドロラーゼ（国際公開第０９／６７２７９号パンフレット）、並びにマイコバクテリウム・スメグマチス（Ｍ．ｓｍｅｇｍａｔｉｓ）ペルヒドロラーゼの変異型、特に、Ｈｕｎｔｓｍａｎ Ｔｅｘｔｉｌｅ Ｅｆｆｅｃｔｓ Ｐｔｅ Ｌｔｄの商品Ｇｅｎｔｌｅ Ｐｏｗｅｒ Ｂｌｅａｃｈで用いられているＳ５４Ｖ変異型（国際公開第１０／１０００２８号パンフレット）。

【0311】

アミラーゼ：
本発明の酵素と一緒に用いることができる好適なアミラーゼは、α−アミラーゼ又はグルコアミラーゼであってよく、細菌又は真菌起源のいずれであってもよい。化学的に改変されているか、又はタンパク質が操作された突然変異型も含まれる。アミラーゼとしては、例えば、バチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属、例えばバチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）の特定の株から得られるα−アミラーゼがあり、これについては、英国特許第１，２９６，８３９号明細書に、より詳細に記載されている。

【0312】

好適なアミラーゼとしては、国際公開第９５／１０６０３号パンフレットに記載の配列番号２を有するアミラーゼ又はその配列番号３と９０％の配列同一性を有する変異型がある。好ましい変異型は、国際公開第９４／０２５９７号パンフレット、国際公開第９４／１８３１４号パンフレット、国際公開第９７／４３４２４号パンフレットに記載れているもの、及び国際公開第９９／０１９４６７号パンフレットの配列番号４であり、例えば、以下の位置の１つ又は複数に置換を有する変異型である：１５、２３、１０５、１０６、１２４、１２８、１３３、１５４、１５６、１７８、１７９、１８１、１８８、１９０、１９７、２０１、２０２、２０７、２０８、２０９、２１１、２４３、２６４、３０４、３０５、３９１、４０８、及び４４４。

【0313】

様々な好適なアミラーゼが、国際公開第０２／０１０３５５号パンフレットに記載の配列番号６を有するアミラーゼ又は配列番号６と９０％の配列同一性を有するその変異型を含む。配列番号６の好ましい変異型は、１８１位及び１８２位の欠失と、１９３位の置換を有するものである。

【0314】

好適な他のアミラーゼは、国際公開第２００６／０６６５９４号パンフレットの配列番号６に示されるバチルス・アミロリケファシエンス（Ｂ．ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）から得られるα−アミラーゼの残基１〜３３、及び国際公開第２００６／０６６５９４号パンフレットの配列番号４に示されるバチルス・リケニホルミス（Ｂ．ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）α−アミラーゼの残基３６〜４８３を含むハイブリッドα−アミラーゼである。このハイブリッドα−アミラーゼの好ましい変異型は、以下の位置の１つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有する変異型である：Ｇ４８、Ｔ４９、Ｇ１０７、Ｈ１５６、Ａ１８１、Ｎ１９０、Ｍ１９７、Ｉ２０１、Ａ２０９及びＱ２６４。国際公開第２００６／０６６５９４号パンフレットの配列番号６に示されるバチルス・アミロリケファシエンス（Ｂ．ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）から得られるα−アミラーゼの残基１〜３３、及び配列番号４の残基３６〜４８３を含むハイブリッドα−アミラーゼの最も好ましい変異型は、以下の置換を有するものである：
Ｍ１９７Ｔ；
Ｈ１５６Ｙ＋Ａ１８１Ｔ＋Ｎ１９０Ｆ＋Ａ２０９Ｖ＋Ｑ２６４Ｓ；又は
Ｇ４８Ａ＋Ｔ４９Ｉ＋Ｇ１０７Ａ＋Ｈ１５６Ｙ＋Ａ１８１Ｔ＋Ｎ１９０Ｆ＋Ｉ２０１Ｆ＋Ａ２０９Ｖ＋Ｑ２６４Ｓ。

【0315】

好適な別のアミラーゼは、国際公開第９９／０１９４６７号パンフレットの配列番号６を有するアミラーゼ、又は配列番号６と９０％の配列同一性を有するその変異型である。配列番号６の好ましい変異型は、以下の位置の１つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有するものである：Ｒ１８１、Ｇ１８２、Ｈ１８３、Ｇ１８４、Ｎ１９５、Ｉ２０６、Ｅ２１２、Ｅ２１６及びＫ２６９。特に好ましいアミラーゼは、Ｒ１８１位及びＧ１８２位、又はＨ１８３位及びＧ１８４位に欠失を有するものである。

【0316】

用いることができる別のアミラーゼは、国際公開第９６／０２３８７３号パンフレットの配列番号１、配列番号３、配列番号２若しくは配列番号７を有するもの、又は配列番号１、配列番号２、配列番号３若しくは配列番号７と９０％の配列同一性を有するその変異型である。配列番号１、配列番号２、配列番号３若しくは配列番号７の好ましい変異型は、以下の位置の１つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有するものである：１４０、１８１、１８２、１８３、１８４、１９５、２０６、２１２、２４３、２６０、２６９、３０４及び４７６（番号付けには国際公開第９６／０２３８７３号パンフレットの配列番号２を用いる）。より好ましい変異型は、１８１、１８２、１８３及び１８４から選択される２つの位置、例えば、１８１位と１８２位、１８２位と１８３位、又は１８３位と１８４位に欠失を有するものである。配列番号１、配列番号２若しくは配列番号７の最も好ましいアミラーゼ変異型は、１８３位及び１８４位での欠失と、１４０、１９５、２０６、２４３、２６０、３０４及び４７６の１つ又は複数の位置に置換を有するものである。

【0317】

用いることができる他のアミラーゼは、国際公開第０８／１５３８１５号パンフレットの配列番号２、国際公開第０１／６６７１２号パンフレットの配列番号１０を有するアミラーゼ、又は国際公開第０８／１５３８１５号パンフレットの配列番号２と９０％の配列同一性、若しくは国際公開第０１／６６７１２号パンフレットの配列番号１０と９０％の配列同一性を有するその変異型である。国際公開第０１／６６７１２号パンフレットの配列番号１０の好ましい変異型は、以下の位置の１つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有するものである：１７６、１７７、１７８、１７９、１９０、２０１、２０７、２１１及び２６４。

【0318】

さらに別の好適なアミラーゼは、国際公開第０９／０６１３８０号パンフレットの配列番号２を有するアミラーゼ、又は配列番号２と９０％の配列同一性を有するその変異型である。配列番号２の好ましい変異型は、以下の位置の１つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有するものである：Ｑ８７、Ｑ９８、Ｓ１２５、Ｎ１２８、Ｔ１３１、Ｔ１６５、Ｋ１７８、Ｒ１８０、Ｓ１８１、Ｔ１８２、Ｇ１８３、Ｍ２０１、Ｆ２０２、Ｎ２２５、Ｓ２４３、Ｎ２７２、Ｎ２８２、Ｙ３０５、Ｒ３０９、Ｄ３１９、Ｑ３２０、Ｑ３５９、Ｋ４４４及びＧ４７５。配列番号２のより好ましい変異型は、以下の位置：Ｑ８７Ｅ，Ｒ、Ｑ９８Ｒ、Ｓ１２５Ａ、Ｎ１２８Ｃ、Ｔ１３１Ｉ、Ｔ１６５Ｉ、Ｋ１７８Ｌ、Ｔ１８２Ｇ、Ｍ２０１Ｌ、Ｆ２０２Ｙ、Ｎ２２５Ｅ，Ｒ、Ｎ２７２Ｅ，Ｒ、Ｓ２４３Ｑ，Ａ，Ｅ，Ｄ、Ｙ３０５Ｒ、Ｒ３０９Ａ、Ｑ３２０Ｒ、Ｑ３５９Ｅ、Ｋ４４４Ｅ及びＧ４７５Ｋの１つ又は複数に置換を、及び／又は以下の位置：Ｒ１８０及び／若しくはＳ１８１又はＴ１８２及び／若しくはＧ１８３に欠失を有するものである。配列番号２の最も好ましいアミラーゼ変異型は、以下の置換：
Ｎ１２８Ｃ＋Ｋ１７８Ｌ＋Ｔ１８２Ｇ＋Ｙ３０５Ｒ＋Ｇ４７５Ｋ；
Ｎ１２８Ｃ＋Ｋ１７８Ｌ＋Ｔ１８２Ｇ＋Ｆ２０２Ｙ＋Ｙ３０５Ｒ＋Ｄ３１９Ｔ＋Ｇ４７５Ｋ；
Ｓ１２５Ａ＋Ｎ１２８Ｃ＋Ｋ１７８Ｌ＋Ｔ１８２Ｇ＋Ｙ３０５Ｒ＋Ｇ４７５Ｋ；又は
Ｓ１２５Ａ＋Ｎ１２８Ｃ＋Ｔ１３１Ｉ＋Ｔ１６５Ｉ＋Ｋ１７８Ｌ＋Ｔ１８２Ｇ＋Ｙ３０５Ｒ＋Ｇ４７５Ｋ
を有するものであり、ここで、前記変異型は、Ｃ末端で切断されており、任意選択で、２４３位に置換並びに／又は１８０位及び／若しくは１８１位に欠失をさらに含む。

【0319】

その他の好適なアミラーゼは、国際公開第０１／６６７１２号パンフレットの配列番号１２を有するα−アミラーゼ、又は配列番号１２と少なくとも９０％の配列同一性を有するその変異型である。好ましいアミラーゼ変異型は、国際公開第０１／６６７１２号パンフレットにおける配列番号１２の以下の位置の１つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有するものである：Ｒ２８、Ｒ１１８、Ｎ１７４；Ｒ１８１、Ｇ１８２、Ｄ１８３、Ｇ１８４、Ｇ１８６、Ｗ１８９、Ｎ１９５、Ｍ２０２、Ｙ２９８、Ｎ２９９、Ｋ３０２、Ｓ３０３、Ｎ３０６、Ｒ３１０、Ｎ３１４；Ｒ３２０、Ｈ３２４、Ｅ３４５、Ｙ３９６、Ｒ４００、Ｗ４３９、Ｒ４４４、Ｎ４４５、Ｋ４４６、Ｑ４４９、Ｒ４５８、Ｎ４７１、Ｎ４８４。特に好ましいアミラーゼは、Ｄ１８３及びＧ１８４の欠失を有し、かつ置換Ｒ１１８Ｋ、Ｎ１９５Ｆ、Ｒ３２０Ｋ及びＲ４５８Ｋを有する変異型、並びにＭ９、Ｇ１４９、Ｇ１８２、Ｇ１８６、Ｍ２０２、Ｔ２５７、Ｙ２９５、Ｎ２９９、Ｍ３２３、Ｅ３４５及びＡ３３９の群から選択される１つ又は複数の位置に置換をさらに有する変異型であり、最も好ましいのは、これらの位置全てに置換をさらに有する変異型である。

【0320】

その他の例としては、国際公開第２０１１／０９８５３１号パンフレット、国際公開第２０１３／００１０７８号パンフレット及び国際公開第２０１３／００１０８７号パンフレットに記載されるものなどのアミラーゼ変異型がある。

【0321】

市販されているアミラーゼには、Ｄｕｒａｍｙｌ（商標）、Ｔｅｒｍａｍｙｌ（商標）、Ｆｕｎｇａｍｙｌ（商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ Ｐｌｕｓ（商標）、Ｎａｔａｌａｓｅ（商標）、Ｌｉｑｕｏｚｙｍｅ Ｘ及びＢＡＮ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ製）、並びにＲａｐｉｄａｓｅ（商標）、Ｐｕｒａｓｔａｒ（商標）／Ｅｆｆｅｃｔｅｎｚ（商標）、Ｐｏｗｅｒａｓｅ及びＰｒｅｆｅｒｅｎｚ Ｓ１００（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｉｎｃ．／ＤｕＰｏｎｔ製）がある。

【0322】

ペルオキシダーゼ／オキシダーゼ
本発明のペルオキシダーゼは、国際生化学分子生物学連合（Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｕｎｉｏｎ ｏｆ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ）（ＩＵＢＭＢ）の命名委員会（Ｎｏｍｅｎｃｌａｔｕｒｅ Ｃｏｍｍｉｔｔｅｅ）により記載されている酵素分類ＥＣ１．１１．１．７に含まれるペルオキシダーゼ酵素、又はそれから得られる、ペルオキシダーゼ活性を呈示するいずれかの断片である。

【0323】

好適なペルオキシダーゼは、植物、細菌又は真菌由来のものを含む。化学的に修飾されたミュータント又はタンパク質改変ミュータントが含まれる。有用なペルオキシダーゼの例としては、例えば、ウシグソヒトヨタケ（Ｃ．ｃｉｎｅｒｅａ）といったヒトヨタケ属（Ｃｏｐｒｉｎｏｐｓｉｓ）由来のペルオキシダーゼ（欧州特許第１７９，４８６号明細書）、並びに国際公開第９３／２４６１８号パンフレット、国際公開第９５／１０６０２号パンフレット、及び国際公開第９８／１５２５７号パンフレットに記載されているものなどのその変異体が挙げられる。

【0324】

本発明のペルオキシダーゼはまた、クロロペルオキシダーゼ、ブロモペルオキシダーゼなどのハロペルオキシダーゼ酵素、及びクロロペルオキシダーゼ又はブロモペルオキシダーゼ活性を呈示する化合物も含む。ハロペルオキシダーゼは、ハロゲン化物イオンに対するその特異性に従って分類される。クロロペルオキシダーゼ（Ｅ．Ｃ．１．１１．１．１０）は、塩化物イオンからの次亜塩素酸塩の形成を触媒する。

【0325】

一実施形態では、本発明のハロペルオキシダーゼは、クロロペルオキシダーゼである。好ましくは、ハロペルオキシダーゼは、バナジウムハロペルオキシダーゼ、すなわち、バナジン酸塩含有ハロペルオキシダーゼである。本発明の好ましい方法において、バナジン酸塩含有ハロペルオキシダーゼを塩化物イオンの供給源と組み合わせる。

【0326】

ハロペルオキシダーゼは、多種の真菌、特に、暗色線菌科（ｄｅｍａｔｉａｃｅｏｕｓ ｈｙｐｈｏｍｙｃｅｔｅｓ）の真菌群、例えば、Ｃ．フマゴ（Ｃ．ｆｕｍａｇｏ）などのカルダリオマイセス属（Ｃａｌｄａｒｉｏｍｙｃｅｓ）、アルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ）、例えば、Ｃ．ベルクローサ（Ｃ．ｖｅｒｒｕｃｕｌｏｓａ）及びＣ．イナエクアリス（Ｃ．ｉｎａｅｑｕａｌｉｓ）などのクルブラリア属（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ）、ドレクスレラ属（Ｄｒｅｃｈｓｌｅｒａ）、ウロクラジウム属（Ｕｌｏｃｌａｄｉｕｍ）及びボトリチス属（Ｂｏｔｒｙｔｉｓ）から単離されている。

【0327】

ハロペルオキシダーゼはまた、シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）、例えば、Ｐ．ピロシニア（Ｐ．ｐｙｒｒｏｃｉｎｉａ）及びストレプトマイセス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）、例えば、Ｓ．オーレオファシエンス（Ｓ．ａｕｒｅｏｆａｃｉｅｎｓ）などの細菌からも単離されている。

【0328】

好ましい実施形態では、ハロペルオキシダーゼは、クルブラリア属（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ ｓｐ．）、特に、クルブラリア・ベルクローサ（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ ｖｅｒｒｕｃｕｌｏｓａ）若しくはクルブラリア・イナエクアリス（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ ｉｎａｅｑｕａｌｉｓ）、例えば、国際公開第９５／２７０４６号パンフレットに記載のＣ．イナエクアリス（Ｃ．ｉｎａｅｑｕａｌｉｓ）ＣＢＳ１０２．４２；又は国際公開第９７／０４１０２号パンフレットに記載のＣ．ベルクローサ（Ｃ．ｖｅｒｒｕｃｕｌｏｓａ）ＣＢＳ１４７．６３若しくはＣ．ベルクローサ（Ｃ．ｖｅｒｒｕｃｕｌｏｓａ）ＣＢＳ４４４．７０；又は国際公開第０１／７９４５９号パンフレットに記載のドレクスレラ・ハルトレビイ（Ｄｒｅｃｈｓｌｅｒａ ｈａｒｔｌｅｂｉｉ）、国際公開第０１／７９４５８号パンフレットに記載のデンドリフィエラ・サリナ（Ｄｅｎｄｒｙｐｈｉｅｌｌａ ｓａｌｉｎａ）、国際公開第０１／７９４６１号パンフレットに記載のファエオトリココニス・クロタラリエ（Ｐｈａｅｏｔｒｉｃｈｏｃｏｎｉｓ ｃｒｏｔａｌａｒｉｅ）、又は国際公開第０１／７９４６０号パンフレットに記載のジェニクロスポリウム属（Ｇｅｎｉｃｕｌｏｓｐｏｒｉｕｍ ｓｐ．）から得ることができる。

【0329】

本発明のオキシダーゼは、特に、酵素分類ＥＣ１．１０．３．２に含まれるいずれかのラッカーゼ酵素、又はそれから得られる、ラッカーゼ活性を呈示するいずれかの断片、又は類似の活性を呈示する化合物、例えば、カテコールオキシダーゼ（ＥＣ１．１０．３．１）、ｏ−アミノフェノールオキシダーゼ（ＥＣ１．１０．３．４）、又はビリルビンオキシダーゼ（ＥＣ１．３．３．５）である。

【0330】

好ましいラッカーゼ酵素は、微生物由来の酵素である。酵素は、植物、細菌又は真菌（糸状真菌及び酵母を含む）から得ることができる。

【0331】

真菌由来の好適な例としては、以下の株：アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）、ニューロスポラ属（Ｎｅｕｒｏｓｐｏｒａ）、例えば、Ｎ．クラッサ（Ｎ．ｃｒａｓｓａ）、ポドスポラ属（Ｐｏｄｏｓｐｏｒａ）、ボトリチス属（Ｂｏｔｒｙｔｉｓ）、コリビア属（Ｃｏｌｌｙｂｉａ）、ツリガネタケ属（Ｆｏｍｅｓ）、レンチヌス属（Ｌｅｎｔｉｎｕｓ）、ヒラタケ属（Ｐｌｅｕｒｏｔｕｓ）、カワラタケ属（Ｔｒａｍｅｔｅｓ）、例えば、フルイカワラタケ（Ｔ．ｖｉｌｌｏｓａ）及びカワラタケ（Ｔ．ｖｅｒｓｉｃｏｌｏｒ）、リゾクトニア属（Ｒｈｉｚｏｃｔｏｎｉａ）、例えば、Ｒ．ソラニ（Ｒ．ｓｏｌａｎｉ）、ヒヨタケ属（Ｃｏｐｒｉｎｏｐｓｉｓ）、例えば、ウシグソヒトヨタケ（Ｃ．ｃｉｎｅｒｅａ）、ササクレヒトヨタケ（Ｃ．ｃｏｍａｔｕｓ）、ヒメヒトヨタケ（Ｃ．ｆｒｉｅｓｉｉ）、及びヒメヒガサヒトヨタケ（Ｃ．ｐｌｉｃａｔｉｌｉｓ）、ナヨタケ属（Ｐｓａｔｈｙｒｅｌｌａ）、例えば、イタチタケ（Ｐ．ｃｏｎｄｅｌｌｅａｎａ）、ヒカゲタケ属（Ｐａｎａｅｏｌｕｓ）、例えば、ワライタケ（Ｐ．ｐａｐｉｌｉｏｎａｃｅｕｓ）、ミセリオフトラ属（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ）、例えば、Ｍ．サーモフィラ（Ｍ．ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）、シタリジウム属（Ｓｃｈｙｔａｌｉｄｉｕｍ）、例えば、Ｓ．サーモフィルム（Ｓ．ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ）、ポリポルス属（Ｐｏｌｙｐｏｒｕｓ）、例えばＰ．ピンシツス（Ｐ．ｐｉｎｓｉｔｕｓ）、フレビア属（Ｐｈｌｅｂｉａ）、例えば、Ｐ．ラジアータ（Ｐ．ｒａｄｉａｔａ）（国際公開第９２／０１０４６号パンフレット）、又はコリオルス属（Ｃｏｒｉｏｌｕｓ）、例えば、Ｃ．ヒルスツス（Ｃ．ｈｉｒｓｕｔｕｓ）（日本特許第２２３８８８５号公報）から得られるラッカーゼが挙げられる。

【0332】

細菌由来の好適な例としては、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）の株から得られるラッカーゼが挙げられる。

【0333】

ヒヨタケ属（Ｃｏｐｒｉｎｏｐｓｉｓ）又はミセリオフトラ属（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ）から得られるラッカーゼ；特に、国際公開第９７／０８３２５号パンフレットに開示のウシグソヒトヨタケ（Ｃｏｐｒｉｎｏｐｓｉｓ ｃｉｎｅｒｅａ）から得られるラッカーゼ；又は国際公開第９５／３３８３６号パンフレットに開示のミセリオフトラ・サーモフィラ（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）から得られるラッカーゼが好ましい。

【0334】

洗剤酵素は、１種又は複数の酵素を含有する個別の添加剤を添加することによって、又はこれらの酵素を全て含む併用添加剤を添加することによって、洗剤組成物に含有させてよい。本発明の洗剤添加剤、すなわち、個別の添加剤又は併用添加剤は、例えば、顆粒、液体、スラリーなどとして調製することができる。好ましい洗剤添加剤調製物は、顆粒、特に非飛散性顆粒、液体、とりわけ安定化された液体、又はスラリーである。

【0335】

非飛散性顆粒は、例えば、米国特許第４，１０６，９９１号明細書及び米国特許第４，６６１，４５２号明細書に開示されているように製造することができ、任意選択で、当技術分野では公知の方法によりコーティングしてもよい。ワックスコーティング材料の例としては、平均モル量が１０００〜２００００のポリ（エチレンオキシド）製品（ポリエチレングリコール、ＰＥＧ）；１６〜５０エチレンオキシド単位を有するエトキシル化ノニルフェノール；アルコールが１２〜２０個の炭素原子を含み、かつ１５〜８０エチレンオキシド単位が存在するエトキシル化脂肪アルコール；脂肪アルコール；脂肪酸；並びに脂肪酸のモノ−及びジ−及びトリグリセリドが挙げられる。流動層技術による用途に好適な膜形成コーティング材料の例は、英国特許第１４８３５９１号明細書に記載されている。液体酵素調製物は、例えば、確立された方法に従い、プロピレングリコールなどのポリオール、糖又は糖アルコール、乳酸又はホウ酸を添加することにより安定化させることができる。保護酵素は、欧州特許第２３８，２１６号明細書に開示されている方法に従い調製することもできる。

【0336】

その他の材料
また、ランドリー洗剤で使用するための、当技術分野において公知のいずれの洗剤成分を使用してもよい。他の任意選択の洗剤成分としては、単独若しくは組み合わせのいずれかで、耐食剤、収縮防止剤、再付着防止剤、しわ防止剤、殺菌剤、結合剤、腐食抑制剤、崩壊剤／分解剤、染料、酵素安定化剤（ホウ酸、ホウ酸塩、ＣＭＣ、及び／又は、プロピレングリコールなどのポリオールを含む）、クレイを含む布地コンディショナ、充填材／加工助剤、蛍光性白色化剤／光学増白剤、起泡増進剤、起泡（石鹸泡）調節剤、香料、汚れ懸濁剤、軟化剤、石鹸泡抑制剤、色あせ防止剤、及びウィッキング剤が挙げられる。洗剤で使用するための、当技術分野において公知のいずれの成分を使用してもよい。このような成分の選択は十分に当業者の技能の範囲内である。

【0337】

分散剤
本発明の洗剤組成物はまた、分散剤も含有することができる。特に、粉末洗剤は、分散剤を含んでいてもよい。好適な水溶性有機材料としては、ホモ−若しくはコポリマー酸又はそれらの塩が挙げられ、ここで、ポリカルボン酸は、２個以下の炭素原子によって相互に分離された少なくとも２つのカルボキシルラジカルを含む。好適な分散剤は、例えば、Ｐｏｗｄｅｒｅｄ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔｓ，Ｓｕｒｆａｃｔａｎｔ ｓｃｉｅｎｃｅ ｓｅｒｉｅｓ ｖｏｌｕｍｅ ７１，Ｍａｒｃｅｌ Ｄｅｋｋｅｒ，Ｉｎｃ．に記載されている。

【0338】

移染防止剤
本発明の洗剤組成物はまた、１種又は複数種の移染防止剤を含んでもよい。好適な高分子移染防止剤としては、これらに限定されないが、ポリビニルピロリドンポリマー、ポリアミンＮ−オキシドポリマー、Ｎ−ビニルピロリドン及びＮ−ビニルイミダゾールのコポリマー、ポリビニルオキサゾリドン及びポリビニルイミダゾール又はこれらの混合物が挙げられる。主題の組成物中に存在する場合、移染防止剤は、組成物の約０．０００１重量％〜約１０重量％、約０．０１重量％〜約５重量％のレベルで、又は約０．１重量％〜約３重量％のレベルでも存在し得る。

【0339】

蛍光性白色化剤
本発明の洗剤組成物はまた、蛍光性白色化剤又は光学増白剤などのクリーニングされる物品に色合いを付与し得る追加の成分を含有するのが好ましい。存在する場合、増白剤は、約０．０１％〜約０．５％のレベルであることが好ましい。ランドリー洗剤組成物での使用に好適であれば、どんな蛍光性白色化剤を本発明の組成物に用いてもよい。最も一般的に用いられる蛍光性白色化剤は、ジアミノスチルベン−スルホン酸誘導体、ジアリールピラゾリン誘導体及びビスフェニル−ジスチリル誘導体のクラスに属するものである。ジアミノスチルベン−スルホン酸誘導体タイプの蛍光性白色化剤の例として、以下に挙げるもののナトリウム塩が挙げられる：４，４’−ビス−（２−ジエタノールアミノ−４−アニリノ−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２，２’−ジスルホネート、４，４’−ビス−（２，４−ジアニリノ−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２．２’−ジスルホネート、４，４’−ビス−（２−アニリノ−４（Ｎ−メチル−Ｎ−２−ヒドロキシ−エチルアミノ）−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２，２’−ジスルホネート、４，４’−ビス−（４−フェニル−１，２，３−トリアゾール−２−イル）スチルベン−２，２’−ジスルホネート、及びナトリウム５−（２Ｈ−ナフト［１，２−ｄ］［１，２，３］トリアゾール−２−イル）−２−［（Ｅ）−２−フェニルビニル］ベンゼンスルホネート。好ましい蛍光性白色化剤は、Ｃｉｂａ−Ｇｅｉｇｙ ＡＧ，Ｂａｓｅｌ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄから市販されているＴｉｎｏｐａｌ ＤＭＳ及びＴｉｎｏｐａｌ ＣＢＳである。Ｔｉｎｏｐａｌ ＤＭＳは、４，４’−ビス−（２−モルホリノ−４−アニリノ−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２，２’−ジスルホネートのジナトリウム塩である。Ｔｉｎｏｐａｌ ＣＢＳは、２，２’−ビス−（フェニル−スチリル）−ジスルホネートのジナトリウム塩である。また、好ましい蛍光性白色化剤は、Ｐａｒａｍｏｕｎｔ Ｍｉｎｅｒａｌｓ ａｎｄ Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ，Ｍｕｍｂａｉ，Ｉｎｄｉａ製の市販のＰａｒａｗｈｉｔｅ ＫＸである。本発明における使用に好適な他の蛍光剤としては、１−３−ジアリールピラゾリン及び７−アルキルアミノクマリンが挙げられる。

【0340】

好適な蛍光性増白剤レベルは、約０．０１、０．０５、約０．１、又は、さらには約０．２重量％の下限レベルから、０．５又はさらには０．７５重量％の上限レベルまでを含む。

【0341】

汚れ遊離ポリマー
本発明の洗剤組成物はまた、綿及びポリエステル系布地などの布地からの汚れの除去、特にポリエステル系布地からの疎水性汚れの除去を補助する１種又は複数種の汚れ遊離ポリマーを含んでもよい。汚れ遊離ポリマーは、例えば、ノニオン性又はアニオン性テレフタレート系ポリマー、ポリビニルカプロラクタム及び関連するコポリマー、ビニルグラフトコポリマー、ポリエステルポリアミドであってよい（例えば、Ｃｈａｐｔｅｒ ７，Ｐｏｗｄｅｒｅｄ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔｓ，Ｓｕｒｆａｃｔａｎｔ ｓｃｉｅｎｃｅ ｓｅｒｉｅｓ ｖｏｌｕｍｅ ７１，Ｍａｒｃｅｌ Ｄｅｋｋｅｒ，Ｉｎｃ．を参照のこと）。別のタイプの汚れ遊離ポリマーは、コア構造と、このコア構造に結合した複数のアルコキシレート基とを含む両親媒性アルコキシル化油脂クリーニングポリマーである。コア構造は、国際公開第２００９／０８７５２３号パンフレット（本明細書において参照により援用されている）に詳述されているように、ポリアルキレンイミン構造又はポリアルカノールアミン構造を含み得る。さらに、ランダムグラフトコポリマーは、好適な汚れ遊離ポリマーである。好適なグラフトコポリマーは、国際公開第２００７／１３８０５４号パンフレット、国際公開第２００６／１０８８５６号パンフレット及び国際公開第２００６／１１３３１４号パンフレット（本明細書において参照により援用されている）において、より詳細に記載されている。他の汚れ遊離ポリマーは、欧州特許第１８６７８０８号明細書又は国際公開第２００３／０４０２７９号パンフレット（共に本明細書において参照により援用されている）に記載されているものなどの変性セルロース誘導体などの特に置換セルロース系構造といった置換多糖類構造である。好適なセルロース系ポリマーとしては、セルロース、セルロースエーテル、セルロースエステル、セルロースアミド及びこれらの混合物が挙げられる。好適なセルロース系ポリマーとしては、アニオン性変性セルロース、ノニオン性変性セルロース、カチオン性変性セルロース、双性イオン性変性セルロース、及びこれらの混合物が挙げられる。好適なセルロース系ポリマーとしては、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロース、エチルセルロース、ヒドロキシルエチルセルロース、ヒドロキシルプロピルメチルセルロース、エステルカルボキシメチルセルロース及びこれらの混合物が挙げられる。汚れ遊離ポリマーは、ＤＮａｓｅとは異なる。

【0342】

再付着防止剤
本発明の洗剤組成物としてはまた、カルボキシメチルセルロース（ＣＭＣ）、ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）、ポリビニルピロリドン（ＰＶＰ）、ポリオキシエチレン及び／又はポリエチレングリコール（ＰＥＧ）、アクリル酸のホモポリマー、アクリル酸とマレイン酸とのコポリマー、並びにエトキシル化ポリエチレンイミンなどの１種又は複数種の再付着防止剤が挙げられる。前述の汚染物遊離ポリマーの下で、上記セルロース系ポリマーは、再付着防止剤としても機能し得る。再付着防止ポリマーは、ＤＮａｓｅとは異なる。

【0343】

レオロジー改質剤
本発明の洗剤組成物は、粘度降下剤とは異なる、１種又は複数種のレオロジー改質剤、構造化剤（ｓｔｒｕｃｔｕｒａｎｔ）又は増粘剤を含んでもよい。レオロジー改質剤は、液体洗剤組成物の水性液体マトリックスにせん断減粘性を付与する、非ポリマー性結晶、ヒドロキシ−機能材料、ポリマー性レオロジー改質剤からなる群から選択される。洗剤のレオロジー及び粘性は、例えば、欧州特許第２１６９０４０号明細書に示されるように、当技術分野で公知の方法により、改変及び調節することができる。

【0344】

その他の好適な補助材としては、これらに限定されないが、収縮防止剤、しわ防止剤、殺菌剤、バインダ、キャリア、染料、酵素安定化剤、布地軟化剤、充填材、起泡調節剤、ヒドロトロープ、香料、顔料、石鹸泡抑制剤、溶剤、並びに液体洗剤用構造化剤及び／又は構造弾性化剤が挙げられる。

【0345】

洗剤物質の配合
本発明の洗剤組成物は、例えば、バー、均質錠剤、２層以上を有する錠剤、１つ又は複数のコンパートメントを有するパウチ、通常又はコンパクト粉末、顆粒、ペースト、ジェル、又は通常、コンパクト若しくは濃縮液体など、任意の好都合な形態であってよい。

【0346】

パウチは、単一又は複数のコンパートメントとして構成することができる。これは、組成物を保持するのに好適な任意の形態、形状及び材料であってよく、例えば、水との接触前に、パウチから組成物が放出できないようにしてもよい。パウチは、内容積を収容する水溶性フィルムから製造される。前記内容積は、パウチのコンパートメントに分割することができる。好ましいフィルムは、ポリマー材料、好ましくは、フィルム又はシートに形成されるポリマーである。好ましいポリマー、コポリマー又はその誘導体は、選択されるポリアクリレート、及び水溶性アクリレートコポリマー、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロース、ナトリウムデキストリン、エチルセルロース、ヒドロキシエチルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、マルトデキストリン、ポリメタクリレートであり、最も好ましくは、ポリビニルアルコールコポリマー及び、ヒドロキシプロピルメチルセルロース（ＨＰＭＣ）である。好ましくは、フィルム中のポリマー、例えば、ＰＶＡの割合は、少なくとも約６０％である。好ましい平均分子量は、典型的に、約２０，０００〜約１５０，０００である。フィルムはまた、加水分解により分解可能で、水溶性のポリマーブレンド、例えば、ポリラクチド及びポリビニルアルコール（ＭｏｎｏＳｏｌ ＬＬＣ，Ｉｎｄｉａｎａ，ＵＳＡから販売される商品名Ｍ８６３０で知られる）と、グリセロール、エチレングリセロール、プロピレングリコール、ソルビトール及びこれらの混合物のような可塑剤などを含むブレンドされた組成物であってもよい。パウチは、水溶性フィルムによって分離された固体洗濯洗浄組成物若しくは構成成分及び／又は液体洗浄組成物若しくは構成成分を含むことができる。液体成分用のコンパートメントは、固体を含むコンパートメントとは、組成が異なり得る：米国特許出願公開第２００９／００１１９７０Ａ１号明細書。

【0347】

洗剤成分は、水溶解性パウチ内のコンパートメントによって又は錠剤の様々な層で、互いに物理的に分離することができる。これにより、成分同士のマイナスの貯蔵相互作用を回避することができる。コンパートメント各々の様々な溶解プロフィールによって、洗浄溶液中の選択した成分の遅延溶解を起こすことも可能である。

【0348】

単位用量ではない液体又はジェル洗剤は、水性であってよく、典型的に、少なくとも２０重量％、及び９５％以下の水、例えば、約７０％以下の水、約６５％以下の水、約５５％以下の水、約４５％以下の水、約３５％以下の水を含有する。限定しないが、アルカノール、アミン、ジオール、エーテル及びポリオールなどの他のタイプの液体を、水性液体又はゲルに含有させてもよい。水性液体又はゲル洗浄剤は、０〜３０％の有機溶剤を含有し得る。

【0349】

水性液体又はゲル洗剤は、非水性であってもよい。

【0350】

固形洗濯石鹸
本発明のＤＮａｓｅは、固形洗濯石鹸に添加して、ランドリー、布地及び／又は生地の手洗いのために用いることができる。「固形洗濯石鹸」と言う用語は、洗濯石鹸、固形石鹸、複合化粧石鹸、合成化粧石鹸及び固形洗剤石鹸を含む。固形石鹸の種類は一般に、それらが含有する界面活性剤の種類が異なり、固形洗濯石鹸と言う用語は、脂肪酸由来の石鹸及び／又は合成石鹸を含むものを包含する。固形洗濯石鹸は、室温で固体の物理的形態をしており、液体、ゲル又は粉末ではない。「固形」と言う用語は、時間が経過しても有意に変化しない物理的形態として定義される。すなわち、固形物（例えば、固形洗濯石鹸）が容器内に配置されている場合、固形物が変化して、それが配置されている容器を充填することはない。固形洗濯石鹸は、典型的に、棒状であるが、円形又は楕円形などの別の形状をしていてもよい。

【0351】

固形洗濯石鹸は、１つ又は複数の酵素、ペプチドアルデヒド（又はハイドロサルファイト付加物若しくはヘミアセタール付加物）などのプロテアーゼ阻害剤、ホウ酸、ホウ酸塩、ホウ砂及び／又はフェニルボロン酸誘導体、例えば、４−ホルミルフェニルホウ酸、１種又は複数種の石鹸若しくは合成界面活性剤、グリセリンなどのポリオール、脂肪酸、クエン酸、酢酸及び／若しくはギ酸などのｐＨ制御化合物、並びに／又は一価カチオン及び有機アニオンの塩を含み得るが、ここで、一価カチオンは、例えば、Ｎａ⁺、Ｋ⁺若しくはＮＨ₄⁺であってよく、また、有機アニオンは、例えば、ギ酸塩、酢酸塩、クエン酸塩若しくは乳酸塩であってよく、従って、一価カチオンと有機アニオンの塩は、例えば、ギ酸ナトリウムであってよい。

【0352】

固形洗濯石鹸はまた、ＥＤＴＡ及びＨＥＤＰのような錯化剤、香料及び／又は別の種類の充填材、界面活性剤、例えば、アニオン系合成界面活性剤、ビルダー、ポリマー系汚れ放出剤、洗剤キレート剤、安定剤、充填材、染料、着色剤、移染防止剤、アルコキシル化ポリカーボネート、泡抑制剤、構造化剤、結合剤、浸出剤、漂白活性化剤、泥汚れ除去剤、再付着防止剤、ポリマー系分散剤、増白剤、布地柔軟剤、香料及び／又は当技術分野では公知のその他の化合物を含んでもよい。

【0353】

固形洗濯石鹸は、限定するものではないが、ミキサー、プロッダー（ｐｌｏｄｄｅｒ）（例えば、２段式真空プロッダー）、押出機、カッター、ロゴスタンパー、冷却トンネル及びラッピング装置などの従来の固形洗濯石鹸製造設備において製造することができる。本発明は、いずれかの単一の方法で固形洗濯石鹸を製造することに限定されない。本発明のプレミックスを工程の様々な段階で石鹸に添加してもよい。例えば、石鹸、ＤＮａｓｅ、任意選択で１種又は複数種の別の酵素、プロテアーゼ阻害剤、並びに一価カチオンと有機アニオンの塩を含有するプレミックスを調製した後、混合物をプロッド（ｐｌｏｄ）する。ＤＮａｓｅと任意選択の別の酵素は、例えば、液状で、プロテアーゼ阻害剤と同時に添加してもよい。混合ステップ及びプロッドステップ以外に、この方法は、粉砕、押出、切断、スタンピング、冷却及び／又はラッピングのステップをさらに含んでもよい。

【0354】

複合顆粒（ｃｏ−ｇｒａｎｕｌｅ）状の酵素の配合物
ＤＮａｓｅは、顆粒として、例えば１種又は複数種の酵素を組み合わせた複合顆粒として配合してもよい。その場合、各酵素は、より多くの顆粒中に存在して、洗剤中への酵素のより均質な分布を確実にするであろう。これはまた、様々な粒径に起因する異種酵素の物理的分離も抑制する。洗剤業界用の多酵素複合顆粒を製造する方法は、ＩＰ．ｃｏｍ開示ＩＰＣＯＭ０００２００７３９Ｄに開示されている。

【0355】

複合顆粒の使用による酵素の配合の別の例が、国際公開第２０１３／１８８３３１号パンフレットに開示されており、これは、（ａ）多酵素複合顆粒；（ｂ）１０ｗｔ未満のゼオライト（無水物基準）；及び（ｃ）１０ｗｔ未満のリン酸塩（無水物基準）を含む洗剤組成物に関し、ここで、前記酵素複合顆粒は、１０〜９８重量％の水分シンク（ｍｏｉｓｔｕｒｅ ｓｉｎｋ）成分を含み、組成物は、さらに、２０〜８０重量％の洗剤水分シンク（ｍｏｉｓｔｕｒｅ ｓｉｎｋ）成分を含む。国際公開第２０１３／１８８３３１号パンフレットはまた、表面、好ましくは布地表面を処理及び／又はクリーニングする方法にも関し、この方法は、（ｉ）特許請求の範囲に記載され、また、本明細書に記載される水性洗浄液中の洗剤組成物と、前記表面を接触させるステップ、（ｉｉ）表面をすすぎ、及び／又は乾燥させるステップを含む。

【0356】

多酵素複合顆粒は、ＤＮａｓｅと、（ａ）第１洗浄用リパーゼ、クリーニング用セルラーゼ、キシログルカナーゼ、ペルヒドロラーゼ、ペルオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、ラッカーゼ及びこれらの混合物からなる群から選択される１種又は複数種の酵素；並びに（ｂ）ヘミセルラーゼ、プロテアーゼ、ケア用セルラーゼ、セロビオースデヒドロゲナーゼ、キシラナーゼ、ホスホリパーゼ、エステラーゼ、クチナーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、ペクチン酸リアーゼ、ケラチナーゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、リケナーゼ、グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、アミラーゼ、及びこれらの混合物からなる群から選択される１種又は複数種の酵素を含んでもよい。

【0357】

さらに、本発明を以下のパラグラフにまとめて示す：
１．後のクリーニング又は洗濯工程中に品目の汚れ及び／若しくは臭いの再付着を防止又は低減するためのＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用。

【0358】

２．後のクリーニング又は洗濯工程中に、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが存在しない、パラグラフ１に記載の使用。

【0359】

３．品目が、生地又は硬質表面である、パラグラフ１〜２のいずれかに記載の使用。

【0360】

４．品目への汚れの付着を防止又は低減するための先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。

【0361】

５．品目の白色度を維持又は改善するための先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。

【0362】

６．品目から悪臭を低減又は除去する、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。

【0363】

７．悪臭が、Ｅ−２ノネナールを原因とする、パラグラフ６に記載の使用。

【0364】

８．濡れた品目に存在するＥ−２ノネナールを防止、その量を低減又は除去する、先行するパラグラフ６〜７のいずれかに記載の使用。

【0365】

９．乾いた品目に存在するＥ−２ノネナールを防止、その量を低減又は除去する、先行するパラグラフ６〜７のいずれかに記載の使用。

【0366】

１０．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む液体溶液と品目を接触させる、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。

【0367】

１１．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを品目に噴霧する、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。

【0368】

１２．液体溶液が洗浄液である、パラグラフ１０に記載の使用。

【0369】

１３．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、品目に含浸させるために使用される、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。

【0370】

１４．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、後のクリーニング又は洗濯工程の前に、品目をクリーニング又は洗濯するために、少なくとも１回使用される、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。

【0371】

１５．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、後のクリーニング又は洗濯工程の前に、品目をクリーニング又は洗濯するために、少なくとも２回、３回、４回、５回、６回、７回、８回、９回若しくは１０回使用される、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。

【0372】

１６．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、動物、植物又は微生物起源のものである先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。

【0373】

１７．ポリペプチドが、ヒト又は動物起源のものである、パラグラフ１６に記載の使用。

【0374】

１８．ポリペプチドが、リョクトウから得られる、パラグラフ１６に記載の使用。

【0375】

１９．ポリペプチドが、細菌又は真菌起源のものである、パラグラフ１６に記載の使用。

【0376】

２０．ポリペプチドが、真菌起源のものであり、ポリペプチドは、以下のものからなる群：
ａ）配列番号２の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号３の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号５の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド又は配列番号８の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド；
ｂ）低度の緊縮条件下で、
ｉ．配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列若しくは配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列
ｉｉ．そのｃＤＮＡ配列、又は
ｉｉｉ．（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長補体
とハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド；
ｃ）配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列若しくはそのｃＤＮＡ配列に対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド、又は配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列若しくはそのｃＤＮＡ配列に対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド；
ｄ）１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号２の成熟ポリペプチドの変異体、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号３の成熟ポリペプチドの変異体、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号５の成熟ポリペプチドの変異体、又は１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体；並びに
ｅ）ＤＮａｓｅ活性を有する（ａ）、（ｂ）、（ｃ）若しくは（ｄ）のポリペプチドの断片
から選択される、パラグラフ１９に記載の使用。

【0377】

２１．ポリペプチドが、細菌起源のものであり、ポリペプチドは、以下のものからなる群：
ａ）配列番号６の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号７の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド；
ｂ）１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号６の成熟ポリペプチドの変異体、又は１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号７の成熟ポリペプチドの変異体；並びに
ｃ）ＤＮａｓｅ活性を有する（ａ）若しくは（ｂ）のポリペプチドの断片
から選択される、パラグラフ１９に記載の使用。

【0378】

２２．ポリペプチドが、配列番号２の成熟ポリペプチド、配列番号３の成熟ポリペプチド、配列番号５の成熟ポリペプチド、配列番号６の成熟ポリペプチド、配列番号７の成熟ポリペプチド、又は配列番号８の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する、パラグラフ１９〜２１のいずれかに記載の使用。

【0379】

２３．ポリペプチドが、配列番号２若しくは配列番号２の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドが、配列番号３若しくは配列番号３の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドが、配列番号５若しくは配列番号５の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドが、配列番号６若しくは配列番号６の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドが、配列番号７若しくは配列番号７の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、あるいは、ポリペプチドが、配列番号８若しくは配列番号８の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成される、パラグラフ１９〜２２のいずれかに記載の使用。

【0380】

２４．成熟ポリペプチドが、配列番号２のアミノ酸１〜２０６、配列番号３のアミノ酸１〜２０６、配列番号５のアミノ酸１〜１８８、配列番号６のアミノ酸１〜１１０、配列番号７のアミノ酸１〜１０９、又は配列番号８のアミノ酸１〜２０６である、パラグラフ１９〜２３のいずれかに記載の使用。

【0381】

２５．ポリペプチドが、配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６又は配列番号７の成熟ポリペプチドの変異体（変異体は、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む）、あるいは、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６、配列番号７又は配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体である、パラグラフ１９〜２４のいずれかに記載の使用。

【0382】

２６．ポリペプチドが、配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６、配列番号７又は配列番号８の断片であり、ここで、断片はＤＮａｓｅ活性を有する、パラグラフ１９〜２５のいずれかに記載の使用。

【0383】

２７．デオキシヌクレオチド（ＤＮａｓｅ）活性を有するポリペプチドと界面活性剤とを含む洗剤組成物であって、組成物が、ａ）又はｂ）：
ａ）組成物は、臭気抑制剤をさらに含む；及び／又は
ｂ）界面活性剤は、カチオン界面活性剤ではない
の少なくとも１つを満たす、洗剤組成物。

【0384】

２８．臭気抑制剤が、シクロデキストリン及びその混合物、防臭剤、活性アルデヒド、フラバノイド（ｆｌａｖａｎｏｉｄ）、金属塩、ゼオライト、活性炭、疎水性修飾悪臭抑制ポリマー（ＨＰＭ）、ベンズイソチアゾリノンなどのイソチアゾリノンの誘導体、及び／又は揮発性アルデヒドからなる群から選択される、パラグラフ２７に記載の組成物。

【0385】

２９．界面活性剤が、ノニオン界面活性剤、アニオン界面活性剤、双性イオン界面活性剤又は半極性界面活性剤である、パラグラフ２７〜２８のいずれかに記載の組成物。

【0386】

３０．界面活性剤が、硫酸塩及びスルホン酸塩、例えば、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＬＡＳ）、ＬＡＳの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＢＡＢＳ）、フェニルアルカンスルホン酸塩、α−オレフィンスルホン酸塩（ＡＯＳ）、オレフィンスルホン酸塩、アルケンスルホン酸塩、アルカン−２，３−ジイルビス（硫酸塩）、ヒドロキシアルカンスルホン酸塩及びジスルホン酸塩、アルキル硫酸塩（ＡＳ）、例えば、ドデシル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）、脂肪アルコール硫酸塩（ＦＡＳ）、第一級アルコール硫酸塩（ＰＡＳ）、アルコールエーテル硫酸塩（ＡＥＳ若しくはＡＥＯＳ若しくはＦＥＳ、アルコールエトキシレート若しくは脂肪アルコールエーテル硫酸塩としても知られる）、第二級アルカンスルホン酸塩（ＳＡＳ）、パラフィンスルホン酸塩（ＰＳ）、エステルスルホン酸塩、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、メチルエステルスルホン酸塩（ＭＥＳ）などのα−スルホ脂肪酸メチルエステル（α−ＳＦＭｅ若しくはＳＥＳ）、アルキル−若しくはアルケニルコハク酸、ドデセニル／テトラデセニルコハク酸（ＤＴＳＡ）、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホ−コハク酸のジエステル及びモノエステル又は脂肪酸の塩（石鹸）、並びにこれらの組み合わせからなる群から選択されるアニオン界面活性剤である、パラグラフ２９に記載の組成物。

【0387】

３１．アニオン界面活性剤の量が、約１重量％〜約４０重量％、例えば、約５％〜約３０％であり、約５％〜約１５％、又は約１５％〜約２０％、又は約２０％〜約２５％の範囲である、パラグラフ３０に記載の組成物。

【0388】

３２．界面活性剤が、アルコールエトキシレート（ＡＥ若しくはＡＥＯ）、アルコールプロポキシレート、プロポキシル化脂肪アルコール（ＰＦＡ）、エトキシル化及び／又はプロポキシル化脂肪酸アルキルエステルなどのアルコキシル化脂肪酸アルキルエステル、アルキルフェノールエトキシレート（ＡＰＥ）、ノニルフェノールエトキシレート（ＮＰＥ）、アルキルポリグリコシド（ＡＰＧ）、アルコキシル化アミン、脂肪酸モノエタノールアミド（ＦＡＭ）、脂肪酸ジエタノールアミド（ＦＡＤＡ）、エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＥＦＡＭ）、プロポキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＰＦＡＭ）、ポリヒドロキシアルキル脂肪酸アミド、又はグルコサミンのＮ−アシルＮ−アルキル誘導体（グルカミド、ＧＡ、又は脂肪酸グルカミド、ＦＡＧＡ）、ＳＰＡＮ（商標）、ＴＷＥＥＮ（商標）、並びにこれらの組み合わせからなる群から選択されるノニオン界面活性剤である、パラグラフ２７〜２９に記載の組成物。

【0389】

３３．ノニオン界面活性剤の量が、約０．２重量％〜４０重量％のノニオン界面活性剤、例えば約０．５％〜約３０％、とりわけ、約１％〜約２０％、約３％〜約１０％、例えば、約３％〜約５％、約８％〜約１２％、又は約１０％〜約１２％である、パラグラフ３２に記載の組成物。

【0390】

３４．界面活性剤が、アミンオキシド（ＡＯ）、例えば、アルキルジメチルアミンオキシド、Ｎ−（ココアルキル）−Ｎ，Ｎ−ジメチルアミンオキシド及びＮ−（獣脂−アルキル）−Ｎ，Ｎ−ビス（２−ヒドロキシエチル）アミンオキシド、並びにこれらの組み合わせからなる群から選択される半極性界面活性剤である、パラグラフ２９に記載の組成物。

【0391】

３５．界面活性剤が、アルキルジメチルベタイン、スルホベタインなどのベタインからなる群から選択される双性イオン界面活性剤である、パラグラフ２９に記載の組成物。

【0392】

３６．界面活性剤が、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム脂肪酸、アルキル硫酸ナトリウム、ラウラミンオキシド、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＭＥＡ塩）、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩（ナトリウム塩）、アルコールエトキシレートからなる群から選択される、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0393】

３７．後のクリーニング又は洗濯工程中の品目への汚れ及び／若しくは臭いの再付着を防止又は低減するための、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0394】

３８．後のクリーニング又は洗濯工程中の品目への汚れ及び／又は臭いの再付着を防止又は低減するための、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物であって、後のクリーニング又は洗濯工程において、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが使用されない、組成物。

【0395】

３９．悪臭を防止又は低減するための先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0396】

４０．組成物が、ビルダー、凝集助剤、キレート化剤、移染防止剤、酵素、酵素安定剤、酵素阻害剤、触媒材料、漂白活性化剤、過酸化水素、過酸化水素の供給源、事前形成された過酸（ｐｒｅｆｏｒｍｅｄ ｐｅｒａｃｉｄ）、ポリマー分散剤、泥汚れ除去／再付着防止剤、増白剤、石鹸泡抑制剤、染料、香料、構造弾性化剤、布地柔軟剤、キャリア、ヒドロトロープ、ビルダー及びコビルダー、布地色相剤、消泡剤、分散剤、加工助剤、及び／又は顔料をさらに含む、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0397】

４１．組成物が、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ及びオキシダーゼからなる群から選択される１種又は複数種の酵素をさらに含む、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0398】

４２．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、動物、植物又は微生物起源のものである、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0399】

４３．ポリペプチドが、ヒト起源のものである、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0400】

４４．ポリペプチドが、リョクトウから得られる、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0401】

４５．ポリペプチドが、細菌又は真菌起源のものである、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0402】

４６．ポリペプチドが、真菌起源のものであり、ポリペプチドは、
ａ）配列番号２の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号３の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号５の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド又は配列番号８の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド；
ｂ）低度の緊縮条件下で、
ｉ．配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列若しくは配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列
ｉｉ．そのｃＤＮＡ配列、又は
ｉｉｉ．（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長補体
とハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド；
ｃ）配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列若しくはそのｃＤＮＡ配列に対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド、又は配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列若しくはそのｃＤＮＡ配列に対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド；
ｄ）１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号２の成熟ポリペプチドの変異体、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号３の成熟ポリペプチドの変異体、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号５の成熟ポリペプチドの変異体、又は１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体；並びに
ｅ）ＤＮａｓｅ活性を有する（ａ）、（ｂ）、（ｃ）若しくは（ｄ）のポリペプチドの断片
からなる群から選択される、パラグラフ４５に記載の組成物。

【0403】

４７．ポリペプチドが、細菌起源のものであり、ポリペプチドは、
ａ）配列番号６の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、又は配列番号７の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド；
ｂ）１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号６の成熟ポリペプチドの変異体、又は１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号７の成熟ポリペプチドの変異体；並びに
ｃ）ＤＮａｓｅ活性を有する（ａ）若しくは（ｂ）のポリペプチドの断片
からなる群から選択される、パラグラフ４５に記載の組成物。

【0404】

４８．ポリペプチドが、配列番号２の成熟ポリペプチド、配列番号３の成熟ポリペプチド、又は配列番号５の成熟ポリペプチド、又は配列番号６の成熟ポリペプチド、配列番号７の成熟ポリペプチド、又は配列番号８の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する、パラグラフ４６〜４７のいずれかに記載の組成物。

【0405】

４９．ポリペプチドが、配列番号２若しくは配列番号２の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、配列番号３若しくは配列番号３の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、配列番号５若しくは配列番号５の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、配列番号６若しくは配列番号６の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、配列番号７若しくは配列番号７の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、あるいは、配列番号８若しくは配列番号８の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成される、パラグラフ４６〜４８のいずれかに記載の組成物。

【0406】

５０．成熟ポリペプチドが、配列番号２のアミノ酸１〜２０６、配列番号３のアミノ酸１〜２０６、配列番号５のアミノ酸１〜１８８、配列番号６のアミノ酸１〜１１０、配列番号７のアミノ酸１〜１０９、又は配列番号８のアミノ酸１〜２０６である、パラグラフ４６〜４９のいずれかに記載の組成物。

【0407】

５１．ポリペプチドが、配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６、配列番号７、又は配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体（変異体は、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む）、又は１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６又は配列番号７又は配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体である、パラグラフ４６〜５０のいずれかに記載の組成物。

【0408】

５２．ポリペプチドが、配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６、配列番号７又は配列番号８の断片であり、ここで、断片はＤＮａｓｅ活性を有する、パラグラフ４６〜５１のいずれかに記載の組成物。

【0409】

５３．組成物が、固形石鹸、均質な錠剤、２つ以上の層を有する錠剤、１つ又は複数のコンパートメントを有するパウチ、通常の若しくは圧縮粉末、顆粒、ペースト、ゲル、又は、通常の、圧縮若しくは濃縮液体である、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0410】

５４．組成物が、液体洗剤、粉末洗剤又は顆粒洗剤である、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の組成物。

【0411】

５５．後のクリーニング又は洗濯工程中に品目への汚れの再付着を防止又は低減するための方法であって、
ａ）パラグラフ２７〜５４及び８２〜９６のいずれかに記載の組成物又はＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む液体溶液と、品目を接触させるステップ；
ｂ）任意選択で品目をすすぐステップ
を含み、
ここで、上記品目は、生地又は硬質表面である、方法。

【0412】

５６．後のクリーニング又は洗濯工程が、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用を含まない、パラグラフ５５に記載の方法。

【0413】

５７．ステップａ）での接触が、品目の含浸により、又は品目の洗浄時に実施される、パラグラフ５５５〜５６のいずれかに記載の方法。

【0414】

５８．液体溶液が、品目を含浸させるための洗浄液又は溶液である、パラグラフ５５に記載の方法。

【0415】

５９．ステップａ）での接触が、品目に組成物を噴霧することにより実施される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0416】

６０．ステップａ）での組成物又はポリペプチドが、後のクリーニング又は洗濯工程の前に、品目をクリーニング又は洗濯するために少なくとも１回使用される、先行するパラグラフのいずれかに記載の方法。

【0417】

６１．ステップａ）での組成物又はポリペプチドが、後のクリーニング又は洗濯工程の前に、品目をクリーニング又は洗濯するために、少なくとも２回、３回、４回、５回、６回、７回、８回、９回若しくは１０回使用される、パラグラフ６０に記載の使用。

【0418】

６２．液体溶液が、界面活性剤、ビルダー、凝集助剤、キレート化剤、移染防止剤、酵素、酵素安定剤、酵素阻害剤、触媒材料、漂白活性化剤、過酸化水素、過酸化水素の供給源、事前形成された過酸（ｐｒｅｆｏｒｍｅｄ ｐｅｒａｃｉｄ）、ポリマー分散剤、泥汚れ除去／再付着防止剤、増白剤、石鹸泡抑制剤、染料、香料、構造弾性化剤、布地柔軟剤、キャリア、ヒドロトロープ、ビルダー及びコビルダー、布地色相剤、消泡剤、分散剤、加工助剤、及び／又は顔料をさらに含む、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0419】

６３．液体溶液が、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ及びオキシダーゼからなる群から選択される１種又は複数種の酵素をさらに含む、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0420】

６４．液体溶液のｐＨが、１〜１１の範囲である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0421】

６５．液体溶液のｐＨが、５．５〜１１の範囲、例えば、７〜９の範囲、７〜８の範囲又は７〜８．５の範囲である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0422】

６６．液体溶液の温度が、５℃〜９５℃の範囲、又は１０℃〜８０℃の範囲、１０℃〜７０℃の範囲、１０℃〜６０℃の範囲、１０℃〜５０℃の範囲、１５℃〜４０℃の範囲又は２０℃〜３０℃の範囲である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0423】

６７．液体溶液の温度が、３０℃である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0424】

６８．ステップａ）で組成物又はポリペプチドと接触させた後、品目をすすぐ、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0425】

６９．水又はコンディショナを含む水で品目をすすぐ、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0426】

７０．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、動物、植物又は微生物起源のものである、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0427】

７１．ポリペプチドが、ヒト起源のものである、パラグラフ７０に記載の方法。

【0428】

７２．ポリペプチドが、リョクトウから得られる、パラグラフ７０に記載の方法。

【0429】

７３．ポリペプチドが、細菌又は真菌起源のものである、パラグラフ７０に記載の方法。

【0430】

７４．ポリペプチドが、真菌起源のものであり、ポリペプチドは、
ａ）配列番号２の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号３の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号５の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド又は配列番号８の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド；
ｂ）低度の緊縮条件下で、
ｉ．配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列若しくは配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列
ｉｉ．そのｃＤＮＡ配列、又は
ｉｉｉ．（ｉ）若しくは（ｉｉ）の完全長補体
とハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド；
ｃ）配列番号１の成熟ポリペプチドコード配列若しくはそのｃＤＮＡ配列に対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド、又は配列番号４の成熟ポリペプチドコード配列若しくはそのｃＤＮＡ配列に対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド；
ｄ）１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号２の成熟ポリペプチドの変異体、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号３の成熟ポリペプチドの変異体、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号５の成熟ポリペプチドの変異体、又は１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体；並びに
ｅ）ＤＮａｓｅ活性を有する（ａ）、（ｂ）、（ｃ）若しくは（ｄ）のポリペプチドの断片
からなる群から選択される、パラグラフ７３に記載の方法。

【0431】

７５．ポリペプチドが、細菌起源のものであり、ポリペプチドは、
ａ）配列番号６の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号７の成熟ポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド；
ｂ）１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号６の成熟ポリペプチドの変異体、又は１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号７の成熟ポリペプチドの変異体；並びに
ｃ）ＤＮａｓｅ活性を有する（ａ）又は（ｂ）のポリペプチドの断片
からなる群から選択される、パラグラフ７３に記載の方法。

【0432】

７６．ポリペプチドが、配列番号２の成熟ポリペプチド、配列番号３の成熟ポリペプチド、配列番号５の成熟ポリペプチド、又は配列番号６の成熟ポリペプチド、配列番号７の成熟ポリペプチド、又は配列番号８の成熟ポリペプチドに対して、少なくとも６０％、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する、パラグラフ７４〜７５のいずれかに記載の方法。

【0433】

７７．ポリペプチドが、配列番号２若しくは配列番号２の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドが、配列番号３若しくは配列番号３の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドが、配列番号５若しくは配列番号５の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドが、配列番号６若しくは配列番号６の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、ポリペプチドが、配列番号７若しくは配列番号７の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成され、あるいは、配列番号８若しくは配列番号８の成熟ポリペプチドを含むか、又はこれから構成される、パラグラフ７４〜７６のいずれかに記載の方法。

【0434】

７８．成熟ポリペプチドが、配列番号２のアミノ酸１〜２０６、配列番号３のアミノ酸１〜２０６、配列番号５のアミノ酸１〜１８８、配列番号６のアミノ酸１〜１１０、配列番号７のアミノ酸１〜１０９、又は配列番号８のアミノ酸１〜２０６である、パラグラフ７４〜７７のいずれかに記載の方法。

【0435】

７９．ポリペプチドが、配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６、配列番号７、又は配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体（変異体は、１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む）、又は１つ又は複数の位置に置換、欠失、及び／若しくは挿入を含む配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６、配列番号７又は配列番号８の成熟ポリペプチドの変異体である、パラグラフ７４〜７８のいずれかに記載の方法。

【0436】

８０．ポリペプチドが、配列番号２、配列番号３、配列番号５、配列番号６、配列番号７又は配列番号８の断片であり、ここで、断片はＤＮａｓｅ活性を有する、パラグラフ７４〜７９のいずれかに記載の方法。

【0437】

８１．洗剤液中のポリペプチドの濃度が、０．００００４〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、例えば、０．００００８〜１００の範囲、０．０００１〜１００の範囲、０．０００２〜１００の範囲、０．０００４〜１００の範囲、０．０００８〜１００の範囲、０．００１〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、０．０１〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、０．０５〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、０．１〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、０．１〜３０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、０．５〜２０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、又は０．５〜１０ｐｐｍ酵素タンパク質での範囲である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

【0438】

８２．組成物が、少なくとも３重量％の合計濃度の界面活性剤及び洗剤ビルダーと、洗剤酵素含有マイクロカプセルとを含む液体洗剤組成物であって、ここで、マイクロカプセルの膜は、１ｋＤａ超の分子量を有する多分岐ポリアミンの架橋によって生成される、パラグラフ２７に記載の洗剤組成物。

【0439】

８３．多分岐ポリアミンの活性アミノ基が、分子量の少なくとも１５％を占める、パラグラフ８２に記載の洗剤組成物。

【0440】

８４．マイクロカプセルが、架橋剤として酸塩化物を使用することにより生成される、パラグラフ８２〜８３のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0441】

８５．マイクロカプセルの直径が、５０マイクロメートル以上である、パラグラフ８２〜８４のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0442】

８６．マイクロカプセルが、少なくとも１重量％の活性酵素を含有する、パラグラフ８２〜８５のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0443】

８７．ポリオールなどのアルコールをさらに含む、パラグラフ８２〜８６のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0444】

８８．界面活性剤が、アニオン界面活性剤である、パラグラフ８２〜８７のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0445】

８９．液体洗濯又は自動食器洗剤組成物である、パラグラフ８２〜８８のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0446】

９０．９０重量％未満の水を含有する、パラグラフ８２〜８９いずれかに記載の洗剤組成物。

【0447】

９１．洗剤酵素が、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチド、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ、セルラーゼ、マンナナーゼ、ペクチナーゼ、又はオキシドレダクターゼである、パラグラフ８２〜９０いずれかに記載の洗剤組成物。

【0448】

９２．プロテアーゼが、メタロプロテアーゼ又はアルカリセリンプロテアーゼ、例えば、スブチリシンである、パラグラフ８２〜９１のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0449】

９３．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、配列番号２に対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号３のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、配列番号５のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド又は配列番号８のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチドである、パラグラフ８２〜９２のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0450】

９４．マイクロカプセルが、架橋剤として酸塩化物を使用することにより生成される、パラグラフ８２〜９３のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0451】

９５．多分岐ポリアミンが、ポリエチレンイミンである、パラグラフ８２〜９４のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0452】

９６．マイクロカプセルが、Ｍｇ２＋、Ｃａ２＋、又はＺｎ２＋イオンの供給源、例えば、Ｍｇ２＋、Ｃａ２＋、又はＺｎ２＋の難溶性塩を含む、パラグラフ８２〜９５のいずれかに記載の洗剤組成物。

【0453】

９７．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドで処理した、又はこれを含浸させた品目。

【0454】

９８．品目が生地である、パラグラフ９７に記載の品目。

【0455】

アッセイ及び洗剤組成物
洗剤組成物
以下に挙げる洗剤組成物は、静電気を防止又は低減するために本発明のポリペプチドと組み合わせて使用することができる。

【0456】

Ｂｉｏｔｅｘ ｂｌａｃｋ（液体）
５〜１５％アニオン界面活性剤、＜５％ノニオン界面活性剤、香料、酵素、ＤＭＤＭ及びヒダントイン。

【0457】

Ａｒｉｅｌ Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ Ｗｈｉｔｅ＆Ｃｏｌｏｒの組成物（液体洗剤組成物）：
水、アルコールエトキシ硫酸塩、アルコールエトキシレート、アミノオキシド、クエン酸、Ｃ１２〜１８抜頭（ｔｏｐｐｅｄ）パーム核脂肪酸、プロテアーゼ、グリコシダーゼ、アミラーゼ、エタノール、１，２−プロパンジオール、ギ酸ナトリウム、塩化カルシウム、水酸化ナトリウム、シリコーン乳剤、トランス−硫酸化ＥＨＤＱ（成分は、降順で記載する）。

【0458】

ＷＦＫ ＩＥＣ−Ａモデル洗剤の組成物（粉末）
成分：直鎖アルキルベンゼンスルホン酸ナトリウム８．８％、エトキシル化脂肪族アルコールＣ１２〜１８（７ ＥＯ）４．７％、ナトリウム石鹸３．２％、消泡ＤＣ２−４２４８Ｓ３．９％、ケイ酸ナトリウムアルミニウムゼオライト４Ａ ２８．３％、炭酸ナトリウム１１．６％、アクリル酸及びマレイン酸からのコポリマーのナトリウム塩（Ｓｏｋａｌａｎ ＣＰ５）、ケイ酸ナトリウム３．０％、カルボキシメチルセルロース１．２％、Ｄｅｑｕｅｓｔ ２０６６ ２．８％、光学増白剤０．２％、硫酸ナトリウム６．５％、プロテアーゼ０．４％。

【0459】

モデル洗剤Ａの組成物（液体）
成分：１２％ＬＡＳ、１１％ＡＥＯ Ｂｉｏｓｏｆｔ Ｎ２５−７（ＮＩ）、７％ＡＥＯＳ（ＳＬＥＳ）、６％ＭＰＧ（モノプロピレングリコール）、３％エタノール、３％ＴＥＡ、２．７５％ココア石鹸、２．７５％ダイズ石鹸、２％グリセロール、２％水酸化ナトリウム、２％クエン酸ナトリウム、１％ナトリウムホルミエート（ｆｏｒｍｉａｔｅ）、０．２％ＤＴＭＰＡ及び０．２％ＰＣＡ（パーセンテージは全てｗ／ｗである）。

【0460】

Ａｒｉｅｌ Ａｃｔｉｌｉｆｔの組成物（液体）
成分：５〜１５％アニオン界面活性剤；＜５％ノニオン界面活性剤、ホスホン酸塩、石鹸；酵素、光学増白剤、ベンズイソチアゾリノン、メチルイソチアゾリノン、香料、α−イソメチルイオノン、シトロネロール、ゲラニオール、リナロール。

【0461】

Ａｒｉｅｌ Ａｃｔｉｌｉｆｔ Ｃｏｌｏｕｒ＆Ｓｔｙｌｅの組成物（液体）
成分：５〜１５％アニオン界面活性剤；＜５％ノニオン界面活性剤、ホスホン酸塩、石鹸；酵素、香料、ベンズイソチアゾリノン、メチルイソチアゾリノン、α−イソメチルイオノン、ブチルフェニルメチルプロピオナール、シトロネロール、ゲラニオール、リナロール。

【0462】

Ａｒｉｅｌ Ａｃｔｉｌｉｆｔ Ｃｏｌｏｕｒ＆Ｓｔｙｌｅの組成物
水、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、Ｃ１４〜Ｃ１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、クエン酸ナトリウム、プロピレングリコール、パーム核脂肪酸ナトリウム、レウレス硫酸ナトリウム、ＭＥＡドデシルベンゼンスルホナージ（Ｄｏｄｅｃｙｌｂｅｎｚｅｎｅｓｕｌｆｏｎａｇｅ）、４級化硫酸化エトキシル化ヘキサメチレンジアミン、クメンスルホン酸ナトリウム、香料、ＰＥＧ／酢酸ビニルのコポリマー、ギ酸ナトリウム、水添ヒマシ油、ジエチレントリアミンペンタメチレンリン酸ナトリウム、ＰＥＧ／ＰＰＧ−１０／２プロピルヘプチルエーテル、ブチオフェニルメチルプロピオナール、ポリビニルピリジン−Ｎ−オキシド、ソルビトール、グリセリン、エタノールアミン、水酸化ナトリウム、α−イソメチルイオノン、プロテアーゼ、塩化カルシウム、ゲラニオール、リナロール、シトロネロール、トリプロピレングリコール、グリコシダーゼ、ベンズイソチアゾリノン、ジメチコン、グリコシダーゼ、酢酸ナトリウム、セルラーゼ、着色剤、ステアリン酸グリセリル、ヒドロキシエチルセルロース、シリカ。

【0463】

Ａｒｉｅｌ Ａｃｔｉｌｉｆｔ Ｃｏｌｏｕｒ＆Ｓｔｙｌｅの組成物、新パック
成分：水、ラウレス硫酸ナトリウム、プロピレングリコール、Ｃ１４〜Ｃ１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、クエン酸ナトリウム、パーム核脂肪酸ナトリウム、アルコール、ギ酸ナトリウム、４級化硫酸化エトキシル化ヘキサメチレンジアミン、水酸化ナトリウム、香料、ポリビニルピリジン−Ｎ−オキシド、ソルビトール、塩化カルシウム、プロテアーゼ、グリセリン、グルコシダーゼ、グリコシダーゼ、酢酸ナトリウム、着色剤、セルロース。

【0464】

Ａｒｉｅｌ Ａｃｔｉｌｉｆｔ Ｗｈｉｔｅｓ＆Ｃｏｌｏｕｒｓ Ｃｏｏｌｃｌｅａｎの組成物、新パック
成分：水、ラウレス硫酸ナトリウム、プロピレングリコール、Ｃ１４〜Ｃ１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、クエン酸ナトリウム、パーム核脂肪酸ナトリウム、アルコール、ギ酸ナトリウム、４級化硫酸化エトキシル化ヘキサメチレンジアミン、水酸化ナトリウム、香料、ソルビトール、塩化カルシウム、プロテアーゼ、グリセリン、グルコシダーゼ、グリコシダーゼ、酢酸ナトリウム、着色剤、セルロース。

【0465】

Ａｒｉｅｌ Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ Ｗｈｉｔｅｓ＆Ｃｏｌｏｒの組成物
成分：水、ラウレス硫酸ナトリウム、プロピレングリコール、Ｃ１４〜Ｃ１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、クエン酸ナトリウム、パーム核脂肪酸ナトリウム、アルコール、ギ酸ナトリウム、４級化硫酸化エトキシル化ヘキサメチレンジアミン、水酸化ナトリウム、ソルビトール、塩化カルシウム、プロテアーゼ、グリセリン、グリコシダーゼ、酢酸ナトリウム、セルロース、シリカ。

【0466】

Ａｒｉｅｌ Ａｃｔｉｌｉｆｔの組成物、標準
水、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、Ｃ１４〜Ｃ１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、クエン酸ナトリウム、プロピレングリコール、パーム核脂肪酸ナトリウム、ラウレス（Ｌａｕｒｅｔｈ）硫酸ナトリウム、ＭＥＡドデシルベンゼンスルホナージ（Ｄｏｄｅｃｙｌｂｅｎｚｅｎｅｓｕｌｆｏｎａｇｅ）、４級化硫酸化エトキシル化ヘキサメチレンジアミン、クメンスルホン酸ナトリウム、香料、ＰＥＧ／酢酸ビニルのコポリマー、ギ酸ナトリウム、Ｃ１２〜Ｃ１４パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、水添ヒマシ油、ジエチレントリアミンペンタメチレンリン酸ナトリウム、ＰＥＧ／ＰＰＧ−１０／２プロピルヘプチルエーテル、ブチオフェニルメチルプロピオナール、蛍光性増白剤９、ソルビトール、グリセリン、エタノールアミン、水酸化ナトリウム、α−イソメチルイオノン、プロテアーゼ、塩化カルシウム、ゲラニオール、リナロール、シトロネロール、トリプロピレングリコール、塩化ナトリウム、グリコシダーゼ、ベンズイソチアゾリノン、ジメチコン、グリコシダーゼ、酢酸ナトリウム、セルラーゼ、着色剤、ステアリン酸グリセリル、ヒドロキシエチルセルロース、シリカ。

【0467】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｓｍａｌｌ＆Ｍｉｇｈｔｙの組成物（液体）
成分：１５〜３０％のアニオン界面活性剤、ノニオン界面活性剤、５〜１５％の石鹸、＜５％のポリカルボキシレート、香料、リン酸塩、光学増白剤。

【0468】

Ｐｅｒｓｉｌ ２ ｉｎ １ ｗｉｔｈ Ｃｏｍｆｏｒｔ Ｐａｓｓｉｏｎ Ｆｌｏｗｅｒ Ｐｏｗｄｅｒ
硫酸ナトリウム、炭酸ナトリウム、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、ベントナイト、炭酸ナトリウム過酸化物、ケイ酸ナトリウム、ゼオライト、水、クエン酸、ＴＡＥＤ、Ｃ１２〜１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、ステアリン酸、香料、ナトリウムアクリル酸／ＭＡコポリマー、セルロースゴム、加工トウモロコシデンプン、塩化ナトリウム、エチドロン酸四ナトリウム、カルシウムナトリウムＥＤＴＭＰ、アニリノモルホリノトリアジニルアミノスチルベンゼンスルホン酸二ナトリウム、重炭酸ナトリウム、フェニルプロピルエチルメチコン、ブチルフェニルメチルプロピオナール、ステアリン酸グリセリル、炭酸カルシウム、ポリアクリル酸ナトリウム、α−イソメチルイオノン、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、セルロース、プロテアーゼ、リモネン、ＰＥＧ−７５、二酸化チタン、デキストリン、スクロース、ポリアリールスルホン酸ナトリウム、ＣＩ１２４９０、ＣＩ４５１００、ＣＩ４２０９０、チオ硫酸ナトリウム、ＣＩ６１５８５。

【0469】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｐｏｗｄｅｒ
スクロース、ソルビトール、ケイ酸アルミニウム、ポリオキシメチレンメラミン、ポリアリールスルホン酸ナトリウム、ＣＩ６１５８５、ＣＩ４５１００、リパーゼ、アミラーゼ、キサンタンゴム、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、ＣＩ１２４９０、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、チオ硫酸ナトリウム、ＣＩ４２０９０、マンナナーゼ、ＣＩ１１６８０、エチドロン酸、四ナトリウムＥＤＴＡ。

【0470】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｔａｂｌｅｔｓ
炭酸ナトリウム、炭酸ナトリウム過酸化物、重炭酸ナトリウム、ゼオライト、水、ケイ酸ナトリウム、ラウリル硫酸ナトリウム、セルロース、ＴＡＥＤ、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、ヘミセルロース、リグニン、ラウリルグルコシド、ナトリウムアクリル酸／ＭＡコポリマー、ベントナイト、塩化ナトリウム、香料、エチドロン酸四ナトリウム、硫酸ナトリウム、ポリアクリル酸ナトリウム、ジメチコン、アニリノモルホリノトリアジニルアミノスチルベンゼンスルホン酸二ナトリウム、ドデシルベンゼンスルホン酸、トリメチルシロキシケイ酸塩、炭酸カルシウム、セルロース、ＰＥＧ−７５、二酸化チタン、デキストリン、プロテアーゼ、加工トウモロコシデンプン、スクロース、ＣＩ１２４９０、ポリアリールスルホン酸ナトリウム、チオ硫酸ナトリウム、アミラーゼ、カオリン。

【0471】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｃｏｌｏｕｒ Ｃａｒｅ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｐｏｗｄｅｒ
スブチリシン、イミダゾリジノン、ヘキシルシンナマル、スクロース、ソルビトール、ケイ酸アルミニウム、ポリオキシメチレンメラミン、ＣＩ６１５８５、ＣＩ４５１００、リパーゼ、アミラーゼ、キサンタンゴム、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、ＣＩ１２４９０、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、チオ硫酸ナトリウム、ＣＩ４２０９０、マンナナーゼ、ＣＩ１１６８０、エチドロン酸、四ナトリウムＥＤＴＡ。

【0472】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｃｏｌｏｕｒ Ｃａｒｅ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｔａｂｌｅｔｓ
重炭酸ナトリウム、炭酸ナトリウム、ゼオライト、水、ケイ酸ナトリウム、ラウリル硫酸ナトリウム、セルロースゴム、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、ラウリルグルコシド、塩化ナトリウム、ナトリウムアクリル酸／ＭＡコポリマー、香料、チオグリコール酸ナトリウム、ＰＶＰ、硫酸ナトリウム、エチドロン酸四ナトリウム、ポリアクリル酸ナトリウム、ジメチコン、ベントナイト、ドデシルベンゼンスルホン酸、トリメチルシロキシケイ酸塩、炭酸カルシウム、セルロース、ＰＥＧ−７５、二酸化チタン、デキストリン、プロテアーゼ、加工トウモロコシデンプン、スクロース、チオ硫酸ナトリウム、アミラーゼ、ＣＩ７４１６０、カオリン。

【0473】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｄｕａｌ Ａｃｔｉｏｎ Ｃａｐｓｕｌｅｓ Ｂｉｏ
ＭＥＡ−ドデシルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ−水添ヤシ脂肪酸塩、Ｃ１２〜１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、ジプロピレングリコール、水、エチドロン酸四ナトリウム、ポリビニルアルコール、グリセリン、アジリジン、エトキシル化ホモポリマー、プロピレングリコール、香料、ジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸ナトリウム、ソルビトール、ＭＥＡ−硫酸塩、エタノールアミン、スブチリシン、グリコール、ブチルフェニルメチルプロピオナール、ボロン酸、（４−ホルミルフェニル）、ヘキシルシンナマル、リモネン、リナルール、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、α−イソメチルイオノン、ゲラニオール、アミラーゼ、ポリマーブルー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ Ｂｌｕｅ Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、ポリマーイエロー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ Ｙｅｌｌｏｗ Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、タルク、塩化ナトリウム、ベンズイソチアゾリノン、マンナナーゼ、安息香酸デナトニウム。

【0474】

Ｐｅｒｓｉｌ ２ ｉｎ １ ｗｉｔｈ Ｃｏｍｆｏｒｔ Ｓｕｎｓｈｉｎｙ Ｄａｙｓ Ｐｏｗｄｅｒ
硫酸ナトリウム、炭酸ナトリウム、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、ベントナイト、炭酸ナトリウム過酸化水物、ケイ酸ナトリウム、ゼオライト、水、クエン酸、ＴＡＥＤ、Ｃ１２〜１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、香料、ステアリン酸、ナトリウムアクリル酸／ＭＡコポリマー、セルロースゴム、加工トウモロコシデンプン、塩化ナトリウム、エチドロン酸四ナトリウム、カルシウムナトリウムＥＤＴＭＰ、アニリノモルホリノトリアジニルアミノスチルベンゼンスルホン酸二ナトリウム、重炭酸ナトリウム、フェニルプロピルエチルメチコン、ブチルフェニルメチルプロピオナール、ステアリン酸グリセリル、炭酸カルシウム、ポリアクリル酸ナトリウム、ゲラニオール、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、セルロース、プロテアーゼ、ＰＥＧ−７５、二酸化チタン、デキストリン、スクロース、ポリアリールスルホン酸ナトリウム、ＣＩ１２４９０、ＣＩ４５１００、ＣＩ４２０９０、チオ硫酸ナトリウム、ＣＩ６１５８５。

【0475】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｓｍａｌｌ＆Ｍｉｇｈｔｙ ２ ｉｎ １ ｗｉｔｈ Ｃｏｍｆｏｒｔ Ｓｕｎｓｈｉｎｙ Ｄａｙｓ
水、Ｃ１２〜１５パレス−７、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、プロピレングリコール、水添ヤシ脂肪酸ナトリウム、トリエタノールアミン、グリセリン、ＴＥＡ−水添ヤシ脂肪酸ナトリウム、香料、塩化ナトリウム、ポリクオタニウム−１０、ＰＶＰ、ポリマーピンク着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ Ｐｉｎｋ Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、硫酸ナトリウム、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、ブチルフェニルメチルプロピオナール、スチレン／アクリレートコポリマー、ヘキシルシンナマル、シトロネロール、オイゲノール、ポリビニルアルコール、酢酸ナトリウム、イソプロピルアルコール、ポリマーイエロー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ Ｙｅｌｌｏｗ Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、ラウリル硫酸ナトリウム。

【0476】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｓｍａｌｌ＆Ｍｉｇｈｔｙ Ｂｉｏ
水、ＭＥＡ−ドデシルベンゼンスルホン酸塩、プロピレングリコール、ラウレス硫酸ナトリウム、Ｃ１２〜１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、ＴＥＡ−水添ヤシ脂肪酸塩、ＭＥＡ−クエン酸塩、エトキシル化アジリジンホモポリマー、ＭＥＡ−エチドロン酸塩、トリエタノールアミン、香料、アクリレートコポリマー、ソルビトール、ＭＥＡ−硫酸塩、亜硫酸ナトリウム、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、ブチルフェニルメチルプロピオナール、スチレン／アクリレートコポリマー、シトロネロール、硫酸ナトリウム、ペプチド、塩、発酵（工程）からの糖、スブチリシン、グリセリン、ボロン酸、（４−ホルミルフェニル）、ゲラニオール、ペクチン酸リアーゼ、アミラーゼ、ラウリル硫酸ナトリウム、マンナナーゼ、ＣＩ４２０５１。

【0477】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｓｍａｌｌ＆Ｍｉｇｈｔｙ Ｃａｐｓｕｌｅｓ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ
ＭＥＡ−ドデシルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ−水添ヤシ脂肪酸塩、Ｃ１２〜１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、ジプロピレングリコール、水、グリセリン、ポリビニルアルコール、香料、エトキシル化アジリジンホモポリマー、ジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸ナトリウム、プロピレングリコール、ソルビトール、ＭＥＡ−硫酸塩、エタノールアミン、スブチリシン、グリコール、ブチルフェニルメチルプロピオナール、ヘキシルシンナマル、デンプン、ボロン酸、（４−ホルミルフェニル）、リモネン、リナルール、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、α−イソメチルイオノン、ゲラニオール、アミラーゼ、タルク、ポリマーブルー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ Ｂｌｕｅ Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、塩化ナトリウム、ベンズイソチアゾリノン、安息香酸デナトニウム、ポリマーイエロー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ Ｙｅｌｌｏｗ Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、マンナナーゼ。

【0478】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｓｍａｌｌ＆Ｍｉｇｈｔｙ Ｃａｐｓｕｌｅｓ Ｃｏｌｏｕｒ Ｃａｒｅ
ＭＥＡ−ドデシルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ−水添ヤシ脂肪酸塩、Ｃ１２〜１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、ジプロピレングリコール、水、グリセリン、ポリビニルアルコール、香料、エトキシル化アジリジンホモポリマー、ジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸ナトリウム、プロピレングリコール、ＭＥＡ−硫酸塩、エタノールアミン、ＰＶＰ、ソルビトール、ブチルフェニルメチルプロピオナール、スブチリシン、ヘキシルシンナマル、デンプン、リモネン、リナルール、ボロン酸、（４−ホルミルフェニル）、α−イソメチルイオノン、ゲラニオール、タルク、ポリマーブルー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ Ｂｌｕｅ Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、安息香酸デナトニウム、ポリマーイエロー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ Ｙｅｌｌｏｗ Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）。

【0479】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｓｍａｌｌ＆Ｍｉｇｈｔｙ Ｃｏｌｏｕｒ Ｃａｒｅ
水、ＭＥＡ−ドデシルベンゼンスルホン酸塩、プロピレングリコール、ラウレス硫酸ナトリウム、Ｃ１２〜１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、ＴＥＡ−水添ヤシ脂肪酸塩、ＭＥＡ−クエン酸塩、エトキシル化アジリジンホモポリマー、ＭＥＡ−エチドロン酸塩、トリエタノールアミン、香料、アクリレートコポリマー、ソルビトール、ＭＥＡ−硫酸塩、亜硫酸ナトリウム、グリセリン、ブチルフェニルメチルプロピオナール、シトロネロール、硫酸ナトリウム、ペプチド、塩、発酵（工程）からの糖、スチレン／アクリレートコポリマー、スブチリシン、ボロン酸、（４−ホルミルフェニル）、ゲラニオール、ペクチン酸リアーゼ、アミラーゼ、ラウリル硫酸ナトリウム、マンナナーゼ、ＣＩ６１５８５、ＣＩ４５１００。

【0480】

Ｆａｉｒｙ Ｎｏｎ Ｂｉｏの組成物（液体）
成分：１５〜３０％アニオン界面活性剤、５〜１５％ノニオン界面活性剤、石鹸、ベンズイソチアゾリノン、メチルイソチアゾリノン、香料。

【0481】

モデル洗剤Ｔの組成物（粉末）
成分：１１％ＬＡＳ、２％ＡＳ／ＡＥＯ、２％石鹸、３％ＡＥＯ、１５．１５％炭酸ナトリウム、３％ケイ酸ナトリウム、１８．７５％ゼオライト、０．１５％キレート剤、２％クエン酸ナトリウム、１．６５％ＡＡ／ＭＡコポリマー、２．５％ＣＭＣ及び０．５％ＳＲＰ（パーセンテージは全てｗ／ｗ）。

【0482】

モデル洗剤Ｘの組成物（粉末）
成分：１６．５％ＬＡＳ、１５％ゼオライト、１２％二ケイ酸ナトリウム、２０％炭酸ナトリウム、１％ソカラン、３５．５％硫酸ナトリウム（パーセンテージは全てｗ／ｗ）。

【0483】

Ａｒｉｅｌ Ａｃｔｉｌｉｆｔ Ｃｏｌｏｕｒ＆Ｓｔｙｌｅの組成物（粉末）
成分：１５〜３０％アニオン界面活性剤、＜５％ノニオン界面活性剤、ホスホン酸塩、ポリカルボキシレート、ゼオライト；酵素、香料、ヘキシルシンナマル。

【0484】

Ａｒｉｅｌ Ａｃｔｉｌｉｆｔの組成物（粉末）
成分：５〜１５％アニオン界面活性剤、酸素系漂白剤、＜５％ノニオン界面活性剤、ホスホン酸塩、ポリカルボキシレート、ゼオライト、光学増白剤、酵素、香料、ブチルフェニルメチルプロピオナール、クーマリン、ヘキシルシンナマル。

【0485】

Ｐｅｒｓｉｌ Ｍｅｇａｐｅｒｌｓの組成物（粉末）
成分：１５〜３０％の下記成分：アニオン界面活性剤、酸素系漂白剤及びゼオライト、５％未満の下記成分：ノニオン界面活性剤、ホスホン酸塩、ポリカルボキシレート、石鹸、その他の成分：香料、ヘキシルシンナマル、サリチル酸ベンジル、リナロール、光学増白剤、酵素及びシトロネロール。

【0486】

Ｇｒａｉｎ Ｌｉｑｕｉｄ，Ｏｒｉｇｉｎａｌ：
成分：水、アルコールエトキシ硫酸塩、ジエチレングリコール、アルコールエトキシレート、エタノールアミン、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム脂肪酸、ポリエチレンイミンエトキシレート、クエン酸、ホウ砂（Ｂｏｒａｘ）、クメンスルホン酸ナトリウム、プロピレングリコール、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ジプロピルエチルテトラミン、水酸化ナトリウム、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ジメチコン、アミラーゼ、プロテアーゼ、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）、水添ヒマシ油、芳香剤。

【0487】

Ｔｉｄｅ Ｌｉｑｕｉｄ，Ｏｒｉｇｉｎａｌ：
成分：直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、プロピレングリコール、クエン酸、水酸化ナトリウム、ホウ砂、エタノールアミン、エタノール、アルコール硫酸塩、ポリエチレンイミンエトキシレート、ナトリウム脂肪酸、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、プロテアーゼ、ジエチレングリコール、ラウレス−９、アルキルジメチルアミンオキシド、芳香剤、アミラーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ＤＴＰＡ、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ポリエチレングリコール４０００、マンナナーゼ、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン。

【0488】

Ｌｉｑｕｉｄ Ｔｉｄｅ，Ｆｒｅｅ ａｎｄ Ｇｅｎｔｌｅ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、プロピレングリコール、ホウ砂、エタノール、直鎖アルキルベンゼンスルホネートナトリウム、塩、ポリエチレンイミンエトキシレート、ジエチレングリコール、トランス硫酸化及びエトキシル化ヘキサメチレンジアミン、アルコールエトキシレート、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ塩、ギ酸ナトリウム、アルキル硫酸ナトリウム、ＤＴＰＡ、アミンオキシド、ギ酸カルシウム、二ナトリウムジアミノスチルベン、ジスルホン酸塩、アミラーゼ、プロテアーゼ、ジメチコン、ベンズイソチアゾリノン。

【0489】

Ｔｉｄｅ Ｃｏｌｄｗａｔｅｒ Ｌｉｑｕｉｄ，Ｆｒｅｓｈ Ｓｃｅｎｔ：
水、アルコールエトキシ硫酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ジエチレングリコール、プロピレングリコール、エタノールアミン、クエン酸、ホウ砂（Ｂｏｒａｘ）、硫酸アルコール、水酸化ナトリウム、ポリエチレンイミン、エトキシレート、ナトリウム脂肪酸、エタノール、プロテアーゼ、ラウレス−９、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ラウラミンオキシド、ナトリウムクメン、スルホン酸塩、芳香剤、ＤＴＰＡ、アミラーゼ、二ナトリウム、ジアミノスチルベン、ジスルホン酸塩、ギ酸ナトリウム、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸カルシウム、ポリエチレングリコール４０００、マンナナーゼ、ペクチナーゼ、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン。

【0490】

Ｔｉｄｅ ＴＯＴＡＬＣＡＲＥ（商標）Ｌｉｑｕｉｄ，Ｃｏｏｌ Ｃｏｔｔｏｎ：
水、アルコールエトキシ硫酸塩、プロピレングリコール、ナトリウム脂肪酸、塩化ラウトリモニウム、エタノール、水酸化ナトリウム、クメンスルホン酸ナトリウム、クエン酸、エタノールアミン、ジエチレングリコール、シリコーンポリエーテル、ホウ砂、芳香剤、ポリエチレンイミンエトキシレート、プロテアーゼ、ラウレス−９、ＤＴＰＡ、ポリアクリルアミドクオタニウム塩化物、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸ナトリウム、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｏｒａｎｇｅ、ジプロピルエチルテトラアミン、ジメチコン、セルラーゼ。

【0491】

Ｌｉｑｕｉｄ Ｔｉｄｅ Ｐｌｕｓ Ｂｌｅａｃｈ Ａｌｔｅｒｎａｔｉｖｅ（商標），Ｖｉｖｉｄ Ｗｈｉｔｅ ａｎｄ Ｂｒｉｇｈｔ，Ｏｒｉｇｉｎａｌ ａｎｄ Ｃｌｅａｎ Ｂｒｅｅｚｅ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、アルキル硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ塩、プロピレングリコール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレート、エタノール、ナトリウム脂肪酸、エタノールアミン、ラウラミンオキシド、ホウ砂、ラウレス−９、ＤＴＰＡ、クメンスルホン酸ナトリウム、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム塩、硫酸アルコール、水酸化ナトリウム、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、芳香剤、アミラーゼ、プロテアーゼ、マンナナーゼ、ペクチナーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ベンズイソチアゾリノン、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン、ジプロピルエチルテトラアミン。

【0492】

Ｌｉｑｕｉｄ Ｔｉｄｅ ＨＥ，Ｏｒｉｇｉｎａｌ Ｓｃｅｎｔ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、アルキル硫酸ナトリウム、アルコールエトキシレート、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ塩、ナトリウム脂肪酸、ポリエチレンイミンエトキシレート、ジエチレングリコール、プロピレングリコール、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ホウ砂、ポリエチレンイミン、エトキシレートプロポキシレート、エタノール、クメンスルホン酸ナトリウム、芳香剤、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、マンナナーゼ、セルラーゼ、アミラーゼ、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ラウラミンオキシド、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン／ポリジメチルシリコーン。

【0493】

Ｔｉｄｅ ＴＯＴＡＬＣＡＲＥ ＨＥ Ｌｉｑｕｉｄ，ｒｅｎｅｗｉｎｇ Ｒａｉｎ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、アルコールエトキシレート、クエン酸、エタノールアミン、ナトリウム脂肪酸、ジエチレングリコール、プロピレングリコール、水酸化ナトリウム、ホウ砂、ポリエチレンイミンエトキシレート、シリコーンポリエーテル、エタノール、プロテアーゼ、クメンスルホン酸ナトリウム、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ラウレス−９、芳香剤、アミラーゼ、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ジスチルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、マンナナーゼ、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｏｒａｎｇｅ、ジメチコン、ポリアクリルアミドクオタニウム塩化物、セルラーゼ、ジプロピルエチルテトラアミン。

【0494】

Ｔｉｄｅ Ｌｉｑｕｉｄ ＨＥ Ｆｒｅｅ：
水、アルコールエトキシ硫酸塩、ジエチレングリコール、クエン酸モノエタノールアミン、ギ酸ナトリウム、プロピレングリコール、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、エタノールアミン、エタノール、ポリエチレンイミンエトキシレート、アミラーゼ、ベンズイソチアゾリン、ホウ砂、ギ酸カルシウム、クエン酸、ジエチレントリアミン五酢酸ナトリウム、ジメチコン、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ラウレス−９、マンナナーゼ、プロテアーゼ、クメンスルホン酸ナトリウム、ナトリウム脂肪酸。

【0495】

Ｔｉｄｅ Ｃｏｌｄｗａｔｅｒ ＨＥ Ｌｉｑｕｉｄ，Ｆｒｅｓｈ Ｓｃｅｎｔ：
水、アルコールエトキシ硫酸塩、ＭＥＡクエン酸塩、硫酸アルコール、アルコールエトキシレート、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩ＭＥＡ、ナトリウム脂肪酸、ポリエチレンイミンエトキシレート、ジエチレングリコール、プロピレングリコール、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ホウ砂、ポリエチレンイミンエトキシレートプロポキシレート、エタノール、クメンスルホン酸ナトリウム、芳香剤、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、プロテアーゼ、マンナナーゼ、セルラーゼ、アミラーゼ、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ラウラミンオキシド、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン。

【0496】

Ｔｉｄｅ ｆｏｒ Ｃｏｌｄｗａｔｅｒ ＨＥ Ｆｒｅｅ Ｌｉｑｕｉｄ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ナトリウム塩、アルコールエトキシレート、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ＭＥＡ塩、ナトリウム脂肪酸、ポリエチレンイミンエトキシレート、ジエチレングリコール、プロピレングリコール、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ホウ砂（Ｂｏｒａｘ）、プロテアーゼ、ポリエチレンイミンエトキシレートプロポキシレート、エタノール、クメンスルホン酸ナトリウム、アミラーゼ、クエン酸、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ジメチコン。

【0497】

Ｔｉｄｅ Ｓｉｍｐｌｙ Ｃｌｅａｎ＆Ｆｒｅｓｈ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホネートナトリウム／ＭＥＡ塩、プロピレングリコール、ジエチレングリコール、ギ酸ナトリウム、エタノール、ホウ砂、ナトリウム脂肪酸、芳香剤、ラウラミンオキシド、ＤＴＰＡ、ポリエチレンアミンエトキシレート、ギ酸カルシウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ジメチコン、テトラミン、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ。

【0498】

Ｔｉｄｅ Ｐｏｄｓ，Ｏｃｅａｎ Ｍｉｓｔ，Ｍｙｓｔｉｃ Ｆｏｒｅｓｔ，Ｓｐｒｉｎｇ Ｍｅａｄｏｗ：
直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、Ｃ１２〜１６パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−９、プロピレングリコール、アルコールエトキシ硫酸塩、水、ポリエチレンイミンエトキシレート、グリセリン、脂肪酸塩、ＰＥＧ−１３６ポリ酢酸ビニル、エチレンジアミンジコハク酸塩、モノエタノールアミンクエン酸塩、亜硫酸水素ナトリウム、ジエチレントリアミン五酢酸ナトリウム、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸カルシウム、マンナナーゼ、エキシログルカナーゼ、ギ酸ナトリウム、水添ヒマシ油、ナタラーゼ、色素、テルマミル、スブチリシン、ベンズイソチアゾリン、香料。

【0499】

Ｔｉｄｅ ｔｏ Ｇｏ：
脱イオン水、ジプロピレングリコールブチルエーテル、アルキル硫酸ナトリウム、過酸化水素、エタノール、硫酸マグネシウム、アルキルジメチルアミンオキシド、クエン酸、水酸化ナトリウム、トリメトキシ安息香酸、芳香剤。

【0500】

Ｔｉｄｅ Ｓｔａｉｎ Ｒｅｌｅａｓｅ Ｌｉｑｕｉｄ：
水、アルキルエトキシレート、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、過酸化水素、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、エタノールアミン、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、テトラブチルエチリジンビスフェノール、Ｆ＆ＤＣ Ｙｅｌｌｏｗ ３、芳香剤。

【0501】

Ｔｉｄｅ Ｓｔａｉｎ Ｒｅｌｅａｓｅ Ｐｏｗｄｅｒ：
過炭酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、ポリアクリル酸ナトリウム、水、アルキルベンゼンスルホン酸塩、ＤＴＰＡ、ポリエチレングリコール、パルミチン酸ナトリウム、アミラーゼ、プロテアーゼ、加工デンプン、ＦＤ＆Ｃ Ｂｌｕｅ １、芳香剤。

【0502】

Ｔｉｄｅ Ｓｔａｉｎ Ｒｅｌｅａｓｅ，Ｐｒｅ Ｔｒｅａｔｅｒ Ｓｐｒａｙ：
水、アルキルエトキシレート、ＭＥＡホウ酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ポリピレングリコール、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、塩化カルシウム酵素、プロテアーゼ、エタノールアミン、ベンゾイソチアゾリノン、アミラーゼ、クエン酸ナトリウム、水酸化ナトリウム、芳香剤。

【0503】

Ｔｉｄｅ ｔｏ Ｇｏ Ｓｔａｉｎ Ｅｒａｓｅｒ：
水、アルキルアミンオキシド、ジプロピレングリコールフェニルエーテル、過酸化水素、クエン酸、エチレンジアミンジコハク酸ナトリウム塩、アルキル硫酸ナトリウム、芳香剤。

【0504】

Ｔｉｄｅ ｂｏｏｓｔ ｗｉｔｈ Ｏｘｉ：
重炭酸ナトリウム、炭酸ナトリウム、過炭酸ナトリウム、アルコールエトキシレート、塩化ナトリウム、マレイン酸／アクリル酸コポリマー、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、硫酸ナトリウム、着色剤、ジエチレントリアミン五酢酸ナトリウム塩、水和アルミノケイ酸塩（ゼオライト）、ポリエチレングリコール、アルキルベンゼンスルホン酸ナトリウム、パルミチン酸ナトリウム、デンプン、水、芳香剤。

【0505】

Ｔｉｄｅ Ｓｔｒａｉｎ Ｒｅｌｅａｓｅ ｂｏｏｓｔ Ｄｕｏ Ｐａｃ：
液体部分と粉末部分が充填されている、ポリビニルアルコールパウチフィルム：

【0506】

液体成分：ジプロピレングリコール、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、水、グリセリン、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｏｒａｎｇｅ、粉末成分：過炭酸ナトリウム、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、炭酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、アミノケイ酸ナトリウム、ポリアクリル酸ナトリウム、アルキルベンゼンスルホン酸ナトリウム、マレイン酸／アクリル酸コポリマー、水、アミラーゼ、ポリエチレングリコール、パルミチン酸ナトリウム、加工デンプン、プロテアーゼ、グリセリン、ＤＴＰＡ、芳香剤。

【0507】

Ｔｉｄｅ Ｕｌｔｒａ Ｓｔａｉｎ Ｒｅｌｅａｓｅ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム／ＭＥＡ塩、ＭＥＡクエン酸塩、ポリピレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレート、エタノール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンプロポキシエトキシレート、ナトリウム脂肪酸、プロテアーゼ、ホウ砂、クメンスルホン酸ナトリウム、ＤＴＰＡ、芳香剤、アミラーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸カルシウム、ギ酸ナトリウム、グルコナーゼ、ジメチコン、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、マンナナーゼ。

【0508】

Ｕｌｔｒａ Ｔｉｄｅ ｗｉｔｈ ａ Ｔｏｕｃｈ ｏｆ Ｄｏｗｎｙ（登録商標）Ｐｏｗｄｅｒｅｄ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ａｐｒｉｌ Ｆｒｅｓｈ／Ｃｌｅａｎ Ｂｒｅｅｚｅ／Ａｐｒｉｌ Ｅｓｓｅｎｃｅ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ベントナイト、水、過炭酸ナトリウム、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、アルキル硫酸塩、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、ＤＴＰＡ、ポリエチレングリコール４０００、シリコーン、エトキシレート、芳香剤、ポリエチレンオキシド、パルミチン酸、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、プロテアーゼ、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｒｅｄ、ＦＤ＆Ｃ Ｂｌｕｅ １、セルラーゼ。

【0509】

Ｕｌｔｒａ Ｔｉｄｅ ｗｉｔｈ ａ Ｔｏｕｃｈ ｏｆ Ｄｏｗｎｙ Ｃｌｅａｎ Ｂｒｅｅｚｅ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ナトリウム／ＭＥＡ塩、ポリピレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレート、エタノール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミン、プロポキシエトキシレート、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、硫酸アルコール、ジメチコン、芳香剤、ホウ砂、ナトリウム脂肪酸、ＤＴＰＡ、プロテアーゼ、亜硫酸水素ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、アミラーゼ、グルコナーゼ、ヒマシ油、ギ酸カルシウム、ＭＥＡ、スチレンアクリレートコポリマー、ギ酸ナトリウム、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ。

【0510】

Ｕｌｔｒａ Ｔｉｄｅ ｗｉｔｈ Ｄｏｗｎｙ Ｓｕｎ Ｂｌｏｓｓｏｍ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ナトリウム／ＭＥＡ塩、ポリピレングリコール、エタノール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンプロポキシエトキシレート、ポリエチレンイミンエトキシレート、硫酸アルコール、ジメチコン、芳香剤、ホウ砂、ナトリウム脂肪酸、ＤＴＰＡ、プロテアーゼ、亜硫酸水素ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、アミラーゼ、ヒマシ油、ギ酸カルシウム、ＭＥＡ、スチレンアクリレートコポリマー、プロパンアミニウムプロパンアミド、グルコナーゼ、ギ酸ナトリウム、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ。

【0511】

Ｕｌｔｒａ Ｔｉｄｅ ｗｉｔｈ Ｄｏｗｎｙ Ａｐｒｉｌ Ｆｒｅｓｈ／Ｓｗｅｅｔ Ｄｒｅａｍｓ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ナトリウム／ＭＥＡ塩、ポリピレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレート、エタノール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンプロポキシエトキシレート、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、硫酸アルコール、ジメチコン、芳香剤、ホウ砂、ナトリウム脂肪酸、ＤＴＰＡ、プロテアーゼ、亜硫酸水素ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、アミラーゼ、グルコナーゼ、ヒマシ油、ギ酸カルシウム、ＭＥＡ、スチレンアクリレートコポリマー、プロパンアミニウムプロパンアミド、ギ酸ナトリウム、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ。

【0512】

Ｕｌｔｒａ Ｔｉｄｅ Ｆｒｅｅ Ｐｏｗｄｅｒｅｄ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、アルキル硫酸塩、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、水、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、エトキシレート、過炭酸ナトリウム、ポリエチレングリコール４０００、プロテアーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、シリコーン、セルラーゼ。

【0513】

Ｕｌｔｒａ Ｔｉｄｅ Ｐｏｗｄｅｒｅｄ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ｃｌｅａｎ Ｂｒｅｅｚｅ／Ｓｐｒｉｎｇ Ｌａｖｅｎｄｅｒ／ｍｏｕｎｔａｉｎ Ｓｐｒｉｎｇ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、アルキル硫酸塩、過炭酸ナトリウム、水、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、エトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、芳香剤、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、パルミチン酸、プロテアーゼ、シリコーン、セルラーゼ。

【0514】

Ｕｌｔｒａ Ｔｉｄｅ ＨＥ（ｈｉｇｈ Ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ）Ｐｗｄｅｒｅｄ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ｃｌｅａｎ Ｂｒｅｅｚｅ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、水、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、アルキル硫酸塩、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、過炭酸ナトリウム、エトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、芳香剤、ＤＴＰＡ、パルミチン酸、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、プロテアーゼ、シリコーン、セルラーゼ。

【0515】

Ｕｌｔｒａ Ｔｉｄｅ Ｃｏｌｄｗａｔｅｒ Ｐｏｗｄｅｒｅｄ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ｆｒｅｓｈ Ｓｃｅｎｔ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、過炭酸ナトリウム、アルキル硫酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、水、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、エトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、ＤＴＰＡ、芳香剤、ナタラーゼ、パルミチン酸、プロテアーゼ、二ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸塩、ＦＤ＆Ｃ Ｂｌｕｅ １、シリコーン、セルラーゼ、アルキルエーテル硫酸塩。

【0516】

Ｕｌｔｒａ Ｔｉｄｅ ｗｉｔｈ ｂｌｅａｃｈ Ｐｏｗｄｅｒｅｄ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ｃｌｅａｎ Ｂｒｅｅｚｅ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、過炭酸ナトリウム、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、アルキル硫酸塩、水、ケイ酸塩、ポリアクリル酸ナトリウム、エトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、芳香剤、ＤＴＰＡ、パルミチン酸、プロテアーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、シリコーン、ＦＤ＆Ｃ Ｂｌｕｅ １、セルラーゼ、アルキルエーテル硫酸塩。

【0517】

Ｕｌｔｒａ Ｔｉｄｅ ｗｉｔｈ Ｆｅｂｒｅｅｚｅ Ｆｒｅｓｈｎｅｓｓ（商標）Ｐｏｗｄｅｒｅｄ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ｓｐｒｉｎｇ Ｒｅｎｅｗａｌ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、過炭酸ナトリウム、アルキル硫酸塩、水、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、エトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、ＤＴＰＡ、芳香剤、セルラーゼ、プロテアーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、シリコーン、ＦＤ＆Ｃ Ｂｌｕｅ １。

【0518】

Ｌｉｑｕｉｄ Ｔｉｄｅ Ｐｌｕｓ ｗｉｔｈ Ｆｅｂｒｅｅｚｅ Ｆｒｅｓｈｎｅｓｓ−Ｓｐｏｒｔ ＨＥ Ｆｒｅｓｈ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ＭＥＡ塩、アルコールエトキシレート、ナトリウム脂肪酸、ポリピレングリコール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレートプロポキシレート、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、エタノール、クメンスルホン酸ナトリウム、ホウ砂、芳香剤、ＤＴＰＡ、亜硫酸水素ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、マンナナーゼ、セルラーゼ、アミラーゼ、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ラウラミンオキシド、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン／ポリジメチルシリコーン。

【0519】

Ｔｉｄｅ Ｐｌｕｓ Ｆｅｂｒｅｅｚｅ Ｆｒｅｓｈｎｅｓｓ Ｓｐｒｉｎｇ＆Ｒｅｎｅｗａｌ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ナトリウム／ＭＥＡ塩、ＭＥＡクエン酸塩、ポリピレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレート、芳香剤、エタノール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンプロポキシエトキシレート、プロテアーゼ、硫酸アルコール、ホウ砂、ナトリウム脂肪酸、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ＭＥＡ、マンナナーゼ、グルコナーゼ、ギ酸ナトリウム、ジメチコン、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、テトラミン。

【0520】

Ｌｉｑｕｉｄ Ｔｉｄｅ Ｐｌｕｓ ｗｉｔｈ Ｆｅｂｒｅｅｚｅ Ｆｒｅｓｈｎｅｓｓ，Ｓｐｏｒｔ ＨＥ Ｖｉｃｔｏｒｙ Ｆｒｅｓｈ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ＭＥＡ塩、アルコールエトキシレート、ナトリウム脂肪酸、ポリピレングリコール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレートプロポキシレート、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、エタノール、クメンスルホン酸ナトリウム、ホウ砂、芳香剤、ＤＴＰＡ、亜硫酸水素ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、マンナナーゼ、セルラーゼ、アミラーゼ、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ラウラミンオキシド、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン／ポリジメチルシリコーン。

【0521】

Ｔｉｄｅ Ｖｉｖｉｄ Ｗｈｉｔｅ＋Ｂｒｉｇｈｔ Ｐｏｗｄｅｒ，Ｏｒｉｇｉｎａｌ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、過炭酸ナトリウム、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、アルキル硫酸塩、水、ケイ酸塩、ポリアクリル酸ナトリウムエトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、芳香剤、ＤＴＰＡ、パルミチン酸、プロテアーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、シリコーン、ＦＤ＆Ｃ Ｂｌｕｅ １、セルラーゼ、アルキルエーテル硫酸塩。

【0522】

ＨＥＹ ＳＰＯＲＴ ＴＥＸ ＷＡＳＨ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ
水、ドデシルベンゼンスルホンサウーレ（ｄｏｄｅｃｙｌｂｅｎｚｅｎｅｓｕｌｆｏｎｓａｅｕｒｅ）、ラウレス−１１、ｐｅｇ−７５ラノリン、プロピレングリコール、変性アルコール、ダイズカリウム（ｐｏｔａｓｓｉｕｍ ｓｏｙａｔｅ）、水酸化カリウム、ココアンホジ酢酸二ナトリウム、エチレンジアミン三酢酸ココサルキル（ｃｏｃｏｓａｌｋｙｌ）アセトアミド、香料、リシノール酸亜鉛、塩化ナトリウム、ベンズイソチアゾリノン、メチルイソチアゾリノン、ｃｉ１６２５５、ベンジルアルコール。

【0523】

Ｔｉｄｅ、Ａｒｉｅｌ、Ｇａｉｎ及びＦａｉｒｙと称する製品は、Ｐｒｏｃｔｅｒ＆Ｇａｍｂｌｅにより供給される市販の製品である。Ｐｅｒｓｉｌと称する製品は、Ｕｎｉｌｅｖｅｒ ａｎｄ Ｈｅｎｋｅｌにより供給される市販の製品である。Ｈｅｙ Ｓｐｏｒｔと称する製品は、Ｈｅｙ Ｓｐｏｒｔにより供給される市販の製品である。

【0524】

【表1】

【0525】

【表2】

【0526】

【表3】

【0527】

【表4】

【0528】

【表5】

【0529】

【表6】

【0530】

酵素レベルは全て、洗剤組成物１００ｇ当たりのｒｕｇ活性酵素タンパク質として表される。界面活性剤成分は、ＢＡＳＦ，Ｌｕｄｗｉｇｓｈａｆｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ（Ｌｕｔｅｎｓｏｌ（登録商標））；Ｓｈｅｌｌ Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ，Ｌｏｎｄｏｎ，ＵＫ；Ｓｔｅｐａｎ，Ｎｏｒｔｈｆｉｅｌｄ，ＩＩＩ，ＵＳＡ；Ｈｕｎｔｓｍａｎ，Ｈｕｎｔｓｍａｎ，Ｓａｌｔ Ｌａｋｅ Ｃｉｔｙ，Ｕｔａｈ，ＵＳＡ；Ｃｌａｒｉａｎｔ，Ｓｕｌｚｂａｃｈ，Ｇｅｒｍａｎｙ（Ｐｒａｅｐａｇｅｎ（登録商標））から入手することができる。

【0531】

トリポリリン酸ナトリウムは、Ｒｈｏｄｉａ，Ｐａｒｉｓ，Ｆｒａｎｃｅから入手することができる。ゼオライトは、Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ Ｚｅｏｌｉｔｅ（ＵＫ）Ｌｔｄ，Ｇｒａｙｓ，Ｅｓｓｅｘ，ＵＫから入手することができる。クエン酸及びクエン酸ナトリウムは、Ｊｕｎｇｂｕｎｚｌａｕｅｒ，Ｂａｓｅｌ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄから入手することができる。ＮＯＢＳは、Ｅａｓｔｍａｎ，Ｂａｔｅｓｖｉｌｌｅ，Ａｒｋ．，ＵＳＡにより供給されるノナノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウムである。

【0532】

ＴＡＥＤは、Ｐｅｒａｃｔｉｖｅ（登録商標）という商品名で、Ｃｌａｒｉａｎｔ ＧｍｂＨ，Ｓｕｌｚｂａｃｈ，Ｇｅｒｍａｎｙにより供給されるテトラアセチルエチレンジアミンである。

【0533】

炭酸ナトリウム及び重炭酸ナトリウムは、Ｓｏｌｖａｙ，Ｂｒｕｓｓｅｌｓ，Ｂｅｌｇｉｕｍから入手することができる。

【0534】

ポリアクリレート、ポリアクリレート／マレエートコポリマーは、ＢＡＳＦ，Ｌｕｄｗｉｇｓｈａｆｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙから入手することができる。

【0535】

Ｒｅｐｅｌ−Ｏ−Ｔｅｘ（登録商標）は、Ｒｈｏｄｉａ，Ｐａｒｉｓ，Ｆｒａｎｃｅから入手することができる。

【0536】

Ｔｅｘｃａｒｅ（登録商標）は、Ｃｌａｒｉａｎｔ，Ｓｕｌｚｂａｃｈ，Ｇｅｒｍａｎｙから入手することができる。過炭酸ナトリウム及び炭酸ナトリウムは、Ｓｏｌｖａｙ，Ｈｏｕｓｔｏｎ，Ｔｅｘ．，ＵＳＡから入手することができる。

【0537】

エチレンジアミン−Ｎ，Ｎ’−ジコハク酸のナトリウム塩、（Ｓ，Ｓ）異性体（ＥＤＤＳ）は、Ｏｃｔｅｌ，Ｅｌｌｅｓｍｅｒｅ Ｐｏｒｔ，ＵＫにより供給された。

【0538】

ヒドロキシエタンジリン酸塩（ＨＥＤＰ）は、Ｄｏｗ Ｃｈｅｍｉｃａｌ，Ｍｉｄｌａｎｄ，Ｍｉｃｈ．，ＵＳＡにより供給された。

【0539】

酵素：Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）Ｕｌｔｒａ、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）Ｐｌｕｓ、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｌｉｐｏｌｅｘ（登録商標）、Ｌｉｐｏｃｌｅａｎ（登録商標）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）、Ｃａｒｅｚｙｍｅ（登録商標）、Ｎａｔａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）Ｐｌｕｓ、Ｔｅｒｍａｍｙｌ（登録商標）、Ｔｅｒｍａｍｙｌ（登録商標）ｕｌｔｒａ、及びＭａｎｎａｗａｙ（登録商標）は、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ，Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋから入手することができる。

【0540】

酵素：Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、ＦＮ３、ＦＮ４及びＯｐｔｉｓｉｚｅは、Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｉｎｃ．，Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ，ＵＳから入手することができる。

【0541】

Ｄｉｒｅｃｔ ｖｉｏｌｅｔ ９及び９９は、ＢＡＳＦ ＤＥ，Ｌｕｄｗｉｇｓｈａｆｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙから入手することができる。Ｓｏｌｖｅｎｔ ｖｉｏｌｅｔ １３は、Ｎｉｎｇｂｏ Ｌｉｘｉｎｇ Ｃｈｅｍｉｃａｌ Ｃｏ．，Ｌｔｄ．Ｎｉｎｇｂｏ，Ｚｈｅｊｉａｎｇ，Ｃｈｉｎａから入手することができる。増白剤は、Ｃｉｂａ Ｓｐｅｃｉａｌｔｙ Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ，Ｂａｓｅｌ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄから入手することができる。別に記載のない限り、パーセンテージ及び比は全て、重量基準で計算する。別に記載のない限り、パーセンテージ及び比は全て、全組成物に基づいて計算する。本明細書全体を通して付与されるあらゆる最大数値限界は、より低い数値限界があたかも本明細書に明記されているのと同様に、こうしたより低い数値限界を全て包含することを理解すべきである。本明細書全体を通して付与されるあらゆる最小数値限界は、より高い数値限界があたかも本明細書に明記されているのと同様に、こうしたより高い数値限界を全て包含することになる。本明細書全体を通して付与されるあらゆる数値範囲は、より狭い数値範囲があたかも本明細書に明記されているのと同様に、こうしたより広い数値範囲に含まれるより狭い数値範囲を全て包含することになる。

【0542】

洗浄アッセイ
Ｌａｕｎｄｅｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＬＯＭ）モデル洗浄システム
Ｌａｕｎｄｅｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＬＯＭ）は、２０以下の異なる洗浄条件を同時にテストするために適用することができる中規模モデル洗浄システムである。ＬＯＭは、基本的に、大きな温度制御ウォーターバスであり、その内部に、回転する２０個の密閉された金属ビーカを備える。各ビーカは、１つの小さな洗浄機を構成し、実験の間、各々が、テストしようとする特定の洗剤／酵素系の溶液を、テスト対象の汚れた布地及び汚れていない布地と一緒に含有する。機械的ストレスは、ウォーターバス内で回転させるビーカにより、並びにビーカ内に金属ボールを導入することにより達成される。

【0543】

ＬＯＭモデル洗浄システムは、主に、欧州洗浄条件での洗剤及び酵素の中規模テストで使用されている。ＬＯＭ実験において、汚れに対するバラストの比や洗浄液に対する布地の比などの係数は、変動し得る。このように、ＬＯＭは、ＡＭＳＡ及びミニ洗浄などの小規模実験と、フロントローダ式洗浄機を用い、より多くの時間がかかる実物実験とをつなげる役割を果たす。

【0544】

Ｍｉｎｉ Ｌａｕｎｄｅｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＭｉｎｉＬＯＭ）モデル洗浄システム
ＭｉｎｉＬＯＭは、２０以下の異なる洗浄条件を同時にテストするために適用することができる中規模モデル洗浄システムである、Ｌａｕｎｄｅｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＬＯＭ）の改良された小型洗浄システムである。ＬＯＭは、基本的に、大きな温度制御ウォーターバスであり、その内部に、回転する２０個の密閉された金属ビーカを備える。各ビーカは、１つの小さな洗浄機を構成し、実験の間、各々は、テストしようとする特定の洗剤／酵素系の溶液を、テスト対象の汚れた布地及び汚れていない布地と一緒に含有する。機械的ストレスは、ウォーターバス内で回転させるビーカにより、並びにビーカ内に金属ボールを導入することにより達成される。

【0545】

ＬＯＭモデル洗浄システムは、主に、欧州洗浄条件での洗剤及び酵素の中規模テストで使用されている。ＬＯＭ実験において、汚れに対するバラストの比や洗浄液に対する布地の比などの係数は、変動し得る。このように、ＬＯＭは、ＡＭＳＡ及びミニ洗浄などの小規模実験と、フロントローダ式洗浄機を用い、より多くの時間がかかる実物実験とをつなげる役割を果たす。

【0546】

ｍｉｎｉＬＯＭの場合、洗浄は、Ｓｔｕａｒｔローテータ内に配置した５０ｍｌ試験チューブ中で実施する。

【0547】

Ｔｅｒｇ−Ｏ−ｔｉｍｅｔｅｒ（ＴＯＭ）洗浄アッセイ
Ｔｅｒｇｏ−Ｔｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＴＯＭ）は、１２の異なる洗浄条件を同時にテストするために適用することができる中規模モデル洗浄システムである。ＴＯＭは、基本的に、大きな温度制御ウォーターバスであり、その中に浸漬させた１２個以下の開放金属ビーカを備える。各ビーカは、１つの小さなトップローダ式洗浄機を構成し、実験の間、それらの各々は、特定の洗剤／酵素系の溶液と、その性能をテストする対象の汚れた布地及び汚れていない布地を含有する。機械的ストレスは、回転攪拌アームによって達成され、このアームは、各ビーカ内の液体を攪拌する。ＴＯＭビーカには蓋がないので、洗浄中のオンライン情報のために、ＴＯＭ実験及びアッセイ中にサンプルを抜き取ることが可能である。

【0548】

ＴＯＭモデル洗浄システムは、主に、ＵＳ又はＬＡ／ＡＰ洗浄条件での洗剤及び酵素の中規模テストに使用されている。ＴＯＭ実験において、汚れに対するバラストの比や洗浄液に対する布地の比などの係数は、変動し得る。このように、ＴＯＭは、ＡＭＳＡ及びミニ洗浄などの小規模実験と、トップローダ式洗浄機を用い、より多くの時間がかかる実物実験とをつなげる役割を果たす。

【0549】

設備：１２個のスチール製ビーカと、洗剤溶液５００又は１２００ｍＬの容量を有するビーカ毎に１つの回転アームとを備えるウォーターバス。温度範囲は、５〜８０℃である。ウォーターバスには、脱イオン水を充填しなければならない。回転速度は、７０〜１２０ｒｐｍ／分以下に設定することができる。

【0550】

Ｔｅｒｇ−Ｏ−Ｔｏｍｅｔｅｒの温度を設定し、ウォーターバス内の回転を開始する。温度が調節される（誤差は、＋／−０．５℃）のを待つ。ビーカは全て清浄であり、微量の以前のテスト材料を含まないものとする。

【0551】

所望の量の洗剤、温度及び水硬度を有する洗浄溶液をバケツ中に調製する。１０分間の磁気攪拌の間に洗剤を溶解させる。洗浄溶液は、調製後３０〜６０分以内に使用するものとする。

【0552】

８００ｍｌの洗浄溶液をＴＯＭビーカに添加する。洗浄溶液を１２０ｒｐｍで攪拌した後、任意選択で、１種又は複数種の酵素をビーカに添加する。スワッチ、続いてバラストロード（ｌｏａｄ）をビーカに導入する。スワッチ及びバラストをビーカに添加したとき、時間測定を開始する。スワッチを２０分間洗浄した後、攪拌を停止する。続いて、洗浄ロードをＴＯＭビーカから篩に移して、水道水ですすぐ。汚れたスワッチをバラストロードから分ける。汚れたスワッチは、５分間水を流しながら、常温の水道水を含む５Ｌビーカに移す。バラストロードは、次の不活性化のために、分けたままにしておく。スワッチの水を手で軽く絞り、紙で覆ったトレイの上に置く。もう１枚の紙をスワッチの上に置く。スワッチを一晩乾燥させた後、実施例７に記載する臭気除去についてのアッセイなどの分析に付す。

【0553】

実物洗浄
これは、ＥＵ条件（フロントローダ式洗浄機での洗浄）下での実物洗浄におけるＤＮＡｓｅの洗浄性能をテストするために用いられる試験方法である。

【0554】

実際の品目（Ｔシャツ）及びバラストを洗剤及び酵素と一緒に各洗浄に付加する。洗浄後、実際の品目（Ｔシャツ）を乾燥させる。乾燥後、丸いスワッチを切り取り、ｍｉｎｉＬＯＭにおいて汚れ添加洗剤（汚れた洗剤）と一緒に洗浄する。ＭａｃＢｅｔｈ Ｃｏｌｏｒ Ｅｙｅ分光光度計を用いて、色差を測定する。

【0555】

酵素は、各洗浄における洗剤投与量の重量％に基づいて添加する。

【0556】

使用する設備
・洗浄機：Ｍｉｅｌｅ Ｓｏｆｔｔｒｏｎｉｃ Ｗ２４４５
・水量計及び自動データ収集装置
・ＭａｃＢｅｔｈ Ｃｏｌｏｒ Ｅｙｅ分光光度計

【0557】

水硬度の調製及び調節のために、次の成分が必要である：
・塩化カルシウム（ＣａＣｌ₂・２Ｈ₂Ｏ）
・塩化マグネシウム（ＭｇＣＬ₂・６Ｈ₂Ｏ）
・炭酸水素ナトリウム（ＮａＨＣＯ₃）

【0558】

バラスト
バラストは、光学白色化剤を含まない、綿、ポリエステル又は綿／ポリエステル製の清浄な白色の布から構成される。バラストの構成は、重量基準で６５／３５の綿／ポリエステル比での様々な品目を混合したものである。バラスト重量、乾燥度及び品目の構成は、各洗浄で同じでななければならない。

【0559】

各洗浄後、バラストは、洗剤なしで、８５℃／１５分の業務用洗浄機又は９５℃洗浄（ＥＵ洗浄機）において不活性化する。

【0560】

バラスト例：（標準ＥＵバラスト構成、計３ｋｇ）
・Ｔシャツ（綿１００％）３枚
・半袖シャツ（綿５５％、ポリエステル４５％）１０枚
・枕カバー（綿３５％、ポリエステル６５％）、１１０×７５ｃｍ、４枚
・小さなベッドシーツ、サイズ１００×７５ｃｍ（綿１００％）１枚
・ティータオル（綿１００％）３枚
・ソックス（綿８０％、ポリエステル２０％）残余

【0561】

洗浄条件
・温度：３０℃
・洗浄プログラム：予洗なしの通常の綿洗浄：「綿」
・「水増加」を伴う水量１３〜１４Ｌ
・水硬度：標準的ＥＵ条件：１５°ｄＨ、Ｃａ２＋：Ｍｇ２＋：ＨＣＯ３＝４：１：７．５
・ＤＮＡｓｅ用量：１ｐｐｍ

【0562】

実物洗浄試験を実施するための具体的ステップ
１．試験計画にある通りに洗浄プログラムを選択する。
２．洗剤及びＤＮＡｓｅを洗浄ドラム内の「洗浄ボール」（液体及び粉末洗剤の両方）中に導入する。これを底部に配置する。
３．実際の品目（Ｔシャツ）及びバラストを洗浄ドラムに導入する。
４．デジタル水量計を開始する。
５．スタートボタンを押すことにより、洗浄機を開始する。
６．洗浄後、実際の品目（Ｔシャツ）及びバラストを取り出し、実際の品目を乾燥室に配置する。

【0563】

乾燥手順
汚れをトレイに載せるか、又は一列に吊るして、室温で乾燥させる。部屋は、乾燥状態を保つように、除湿器を毎日２４時間作動させる。

【0564】

測定
Ｔシャツから丸いスワッチ（脇部分、正面部分、背中部分及び縁部分）を切り取り、汚れを添加した汚れた洗剤と一緒にｍｉｎｉＬＯＭで洗浄した。スワッチを色差（Ｌ値）の測定により評価するが、これは、Ｃｏｌｏｒ Ｅｙｅ（Ｍａｃｂｅｔｈ Ｃｏｌｏｒ Ｅｙｅ ７０００反射分光光度計）を用いて、色差（Ｌ値）を測定した。測定は、入射光においてＵＶなしで実施し、ＣＩＥ Ｌａｂ色空間からのＬ値を抽出した。

【0565】

酵素アッセイ
アッセイＩ
ＤＮａｓｅ活性のテスト
ＤＮａｓｅ活性をＤＮａｓｅ Ｔｅｓｔ Ａｇａｒ ｗｉｔｈ Ｍｅｔｈｙｌ Ｇｒｅｅｎ（ＢＤ，Ｆｒａｎｋｌｉｎ Ｌａｋｅｓ，ＮＪ，ＵＳＡ）で決定したが、これは、供給業者のマニュアルに従って調製した。手短には、２１ｇの寒天を５００ｍｌの水に溶解させた後、１２１℃で１５分間オートクレーブ処理した。オートクレーブ処理した寒天をウォーターバス中で４８℃に温度調節した後、２０ｍｌの寒天をペトリ皿に注ぎ込み、室温でのインキュベーションｏ／ｎにより凝固させた。凝固した寒天プレート上に、５μｌの酵素溶液を添加し、班点状の酵素溶液周辺の無色領域としてＤＮａｓｅ活性を観察した。

【0566】

アッセイＩＩ
エレクトロニックノーズを用いた、生地上のＥ−２−ノネナールの分析
Ｅ−２−ノネナールは洗濯物に関する悪臭に寄与するため、生地上の悪臭の存在を試験する一方法は、この化合物を悪臭のマーカとして用いることによるものである。
５ｃｍ×５ｃｍの生地スワッチにＥ−２−ノネナールの溶液を添加し、ＧＣ分析用の２０ｍＬガラスバイアル中にスワッチを配置し、バイアルにキャップをした。４０℃で２０分のインキュベーション後、Ｈｅｒａｃｌｅｓ ＩＩ Ｅｌｅｃｔｒｏｎｉｃ ｎｏｓｅ（Ａｌｐｈａ Ｍ．Ｏ．Ｓ．（フランス）製）（２つのＦＩＤ、カラム１：ＭＸＴ５及びカラム２：ＭＸＴ１７０１を有する二重カラムガスクロマトグラフ）で、密閉バイアルからの５ｍＬ頭隙を分析した。

【実施例】

【0567】

実施例１
ランニング用Ｔシャツに対するディープクリーニング効果の検出
１００％ポリエステル製の２枚の白色のランニング用Ｔシャツを、３．３３ｇ／Ｌのモデル洗剤Ａを用いて、洗浄機で洗浄した（実物洗浄）。

【0568】

これらの２枚のＴシャツを試験者（男性）に、１回１枚ずつ着用させた。試験者は、各々のＴシャツを運動中に１時間ずつ着用した。着用後、１枚のＴシャツは、配列番号７のＤＮＡｓｅ（１ｐｐｍ）と一緒に３．３３ｇ／Ｌのモデル洗剤Ａを用い、洗浄機で洗浄したのに対し、２枚目のＴシャツは、ＤＮＡｓｅを含まない（０ｐｐｍ）３．３３ｇ／Ｌのモデル洗剤Ａを用い、洗浄機で洗浄した。Ｔシャツは、前述の実物洗浄で記載したように洗浄し、洗浄のために１５Ｌの水道水を使用した。いずれのＴシャツも運動中に着用し、その後洗浄した。この着用及び洗浄サイクルを１０回反復した。

【0569】

クリーニング効果（ディープクリーニング効果）の評価のために、Ｔシャツの脇、背中（肩の間の背中上方）、正面（胸部）及び正面下方縁から５枚の丸いスワッチ（直径２ｃｍ）を切り取った。脇、背中、正面及び縁からの５枚のスワッチをそれぞれ５枚の滅菌ポリエステルＷＦＫ３０Ａスワッチと５０ｍＬ試験チューブ内で混合し、０．７ｇ／Ｌの汚れ（Ｐｉｇｍｅｎｔｓｃｈｍｕｔｚ，０９Ｖ，ｗｆｋ，Ｋｒｅｆｅｌｄ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を添加した、水中３．３３ｇ／Ｌのモデル洗剤Ａを添加することにより、調製した１０ｍＬの洗浄液を添加した。試験チューブをＳｔｕａｒｔローテータ（ｍｉｎｉＬＯＭ）内に３０℃で１時間配置し、前述したｍｉｎｉＬＯＭに従って洗浄した。スワッチを１０ｍｌの水道水で２回すすいだ後、ろ紙上で一晩乾燥させた。

【0570】

Ｃｏｌｏｒ Ｅｙｅ（Ｍａｃｂｅｔｈ Ｃｏｌｏｒ Ｅｙｅ ７０００反射分光光度計）を用いて、色差（Ｌ値）を測定した。測定は、入射光においてＵＶなしで実施し、ＣＩＥ Ｌａｂ色空間からのＬ値を抽出した。高いＬ値は、白色の生地を表す。従って、ΔＬが高いほど、生地の白色度は高い。

【0571】

以下の結果は、１０回の洗浄においてＤＮａｓｅを用いた洗浄が、後の洗濯工程における汚れの付着を防止することを示している。さらに、結果から、１０回の洗浄においてＤＮａｓｅを用いた洗浄が、生地の白色度を向上させることもわかる。

【0572】

【表7】

【0573】

実施例２
２回の洗浄についての液体洗剤中のＤＮＡｓｅのディープクリーニング性能
ランドリーから単離したブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ ｓｐ．）の１株を本実施例で使用した。ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ ｓｐ．）を、３０℃のトリプシンダイズ寒天（Ｔｒｙｐｔｏｎｅ Ｓｏｙａ Ａｇａｒ）（ＴＳＡ）（ｐＨ７．３）（ＣＭ０１３１；Ｏｘｏｉｄ Ｌｔｄ，Ｂａｓｉｎｇｓｔｏｋｅ，ＵＫ）上で２〜５日間事前に増殖させた。単一コロニーから、充満したループ（ｌｏｏｐ−ｆｕｌｌ）を１０ｍＬのＴＳＢ（Ｔｒｙｐｔｏｎｅ Ｓｏｙａ ｂｒｏｔｈ，Ｏｘｏｉｄ）に移した後、振盪（２４０ｒｐｍ）しながら、３０℃で１６時間にわたりインキュベートした。増殖後、遠心分離（Ｓｉｇｍａ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ Ｃｅｎｔｒｉｆｕｇｅ ６Ｋ１５）（２１℃、３０００ｇで、７分）によりブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ ｓｐ．）をペレット化してから、ｍｉｌｌｉＱ水で２倍希釈した１０ｍＬのＴＳＢに再懸濁させた。分光光度計（ＰＯＬＡＲｓｔａｒ Ｏｍｅｇａ（ＢＭＧ Ｌａｂｔｅｃｈ，Ｏｒｔｅｎｂｅｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて、６００ｎｍでの光学密度（ＯＤ）を測定した。滅菌ｍｉｌｌｉＱ水で２倍希釈した新鮮なＴＳＢにブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ ｓｐ．）を０．０３のＯＤ_600nmまで接種してから、１．６ｍＬを１２ウェルポリスチレン平底マイクロプレート（３５１２；Ｃｏｒｎｉｎｇ Ｉｎｃｏｒｐｏｒａｔｅｄ，Ｃｏｒｎｉｎｇ，ＮＹ，ＵＳＡ）の各ウェルに添加し、そこに、滅菌ポリエステルＷＦＫ３０Ａの丸いスワッチ（直径２ｃｍ）を配置した。振盪（１００ｒｐｍ）しながら、１５℃でそれぞれ２４時間及び７２時間のインキュベーション後、培地を除去してから、スワッチを０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌで２回すすいだ。

【0574】

洗浄１では、前述のように調製したブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ ｓｐ．）の付いた５枚のすすぎ済みスワッチ（ドナースワッチ）を、５０ｍＬ試験チューブ中で５枚の滅菌ポリエステルＷＦＫ３０Ａスワッチ（トレーサスワッチ）と合わせてから、水中３．３３ｇ／Ｌのモデル洗剤Ａ及び配列番号２のＤＮＡｓｅ（０．０４ｐｐｍ）を添加することにより調製した１０ｍＬの洗浄液を添加した。ＤＮＡｓｅを加えないモデル洗剤Ａでの洗浄を並行して行った。試験チューブをＳｔｕａｒｔローテータ（ｍｉｎｉＬＯＭ）内に３０℃で１時間配置した後、前述したｍｉｎｉＬＯＭに従って洗浄した。スワッチを水道水で２回すすいでから、ろ紙上で一晩乾燥させた。

【0575】

洗浄２では、洗浄１からの５枚の乾燥済みドナースワッチ及びトレーサスワッチを、水中３．３３ｇ／Ｌのモデル洗剤Ａ及び０．７ｇ／Ｌの汚れ（Ｐｉｇｍｅｎｔｓｃｈｍｕｔｚ，０９Ｖ，ｗｆｋ，Ｋｒｅｆｅｌｄ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を添加することにより調製した１０ｍＬの洗浄液を添加した５０ｍＬ試験チューブ中で洗浄した。試験チューブをＳｔｕａｒｔローテータ内に３０℃で１時間配置した後、前述したｍｉｎｉＬＯＭに従って洗浄した。スワッチを水道水で２回すすいでから、ろ紙上で一晩乾燥させた。

【0576】

Ｃｏｌｏｒ Ｅｙｅ（Ｍａｃｂｅｔｈ Ｃｏｌｏｒ Ｅｙｅ ７０００反射分光光度計）を用いて、色差（Ｌ値）を測定した。測定は、入射光においてＵＶなしで実施し、ＣＩＥ Ｌａｂ色空間からのＬ値を抽出した。高いＬ値は、白色の生地を表す。従って、ΔＬが高いほど、生地の白色度は高い。

【0577】

以下の表の結果は、洗浄２の後に測定したＬ値を示す。これらの結果は、洗浄１でＤＮａｓｅを用いた洗浄が、ＤＮａｓｅが存在しない後の洗濯工程における汚れの付着を防止することを明らかにしている。さらに、結果から、１０回の洗浄においてＤＮａｓｅを用いた洗浄が、生地の白色度を向上させることもわかる。

【0578】

【表8】

【0579】

実施例３
ランニング用Ｔシャツの汗臭の検出
１００％ポリエステル製の２枚の白色のランニング用Ｔシャツを、３．３３ｇ／Ｌのモデル洗剤Ａを用いて、洗浄機で洗浄した（実物洗浄）。

【0580】

これらの２枚のＴシャツを試験者（男性）に、１回１枚ずつ着用させた。試験者は、各々のＴシャツを運動中に１時間ずつ着用した。着用後、１枚のＴシャツは、配列番号７のＤＮＡｓｅ（１ｐｐｍ）と一緒に３．３３ｇ／Ｌのモデル洗剤Ａを用い、洗浄機で洗浄したのに対し、２枚目のＴシャツは、ＤＮＡｓｅを含まない（０ｐｐｍ）３．３３ｇ／Ｌのモデル洗剤Ａを用い、洗浄機で洗浄した。Ｔシャツは、前述の実物洗浄で記載したように洗浄し、洗浄のために１５Ｌの水道水を使用した。いずれのＴシャツも運動中に着用し、その後洗浄した。この着用及び洗浄サイクルを１０回反復した。

【0581】

臭いの評価のために、専門の検査員が、Ｔシャツの臭いを嗅ぐことにより、汗臭（悪臭）について、使用前のＴシャツを調べた。汗臭が検出されれば、以下の表にマーク（×）を付けた。以下の観察は、１０回の洗浄工程中にＤＮａｓｅを用いた洗浄が、ＤＮａｓｅを用いない後の洗濯工程における臭いの蓄積を防ぐことを明らかにしている。

【0582】

【表9】

【0583】

実施例４
洗浄実験は、少なくとも５０回トレーニング運動で着用されたランニングウエア（スエットシャツ及びランニング用Ｔシャツ）の収集物に対して行った。トレーニング運動中、ランニングウエアは、汗で湿ってきたが、概して汚れなかった。ランニングウエアは、推奨される標準的用量のＢｉｏ Ｔｅｘ Ｂｌａｃｋ（Ｕｎｉｌｅｖｅｒ）を用いて、Ｍｉｅｌｅ Ｓｏｆｔｔｒｏｎｉｃ Ｗ５８２５により３０℃で（洗浄機の少量充填）事前に洗浄しておいた。

【0584】

本実験を実施する前に、スエットシャツ及びランニング用Ｔシャツ（１００％ポリエステル）を専門の臭気パネリストが評価したところ、特に、ウエアの脇部分に存在する顕著な汗の酸敗臭（悪臭）を認めた。悪臭は、Ｂｉｏ Ｔｅｘ Ｂｌａｃｋを用いたウエアの洗浄後も存在し、ランニングウエアを使用する回数と共に悪臭は蓄積した。

【0585】

標準的用量のＢｉｏ Ｔｅｘ Ｂｌａｃｋと、特定の用量のＡ．オリゼー（Ａ．ｏｒｙｚａｅ）ＤＮａｓｅ（０．４ｐｐｍ）を用いて、Ｍｉｅｌｅ Ｓｏｆｔｔｒｏｎｉｃ Ｗ５８２５により３０℃で（洗浄機の少量充填）ランニングウエアを洗浄した。

【0586】

トレーニング運動毎に、臭気パネリストによる、もう１ラウンドの評価にランニングウエアを付した。臭気パネリストは、本発明のＡ．オリゼー（Ａ．ｏｒｙｚａｅ）ＤＮＡｓｅの存在下で１〜３洗浄サイクル後に悪臭が有意に低減し、ほとんど検出不能であることを認めた。延長試験では、ランニングウエアは、ウエアを毎回洗浄する際、本発明のＡ．オリゼー（Ａ．ｏｒｙｚａｅ）ＤＮＡｓｅの存在下で洗浄した。臭気パネリストは、Ａ．オリゼー（Ａ．ｏｒｙｚａｅ）ＤＮＡｓｅの存在下でランニングウエアを洗浄しておくと、悪臭が明らかに検出可能となるまで、少なくとも２回のトレーニング運動にウエアを着用可能である（それらのトレーニング運動の間にウエアを洗濯せずに乾かすことができる）と判定した。

【0587】

実施例５
ＤＮａｓｅによる臭いの除去（Ｅ−ノーズ）
Ｅ−２−ノネナールの付いたＤＮＡスワッチの調製
シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｐ．）からの染色体ＤＮＡは、ＱＩＡａｍｐ ＤＮＡ Ｂｌｏｏｄ Ｍｉｎｉ Ｋｉｔにより、製造者の指示（Ｑｉａｇｅｎ，Ｈｉｌｄｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）に従って単離した。ポリエステルスワッチ（ＷＦＫ３０Ａ）（直径２ｃｍ）を１２１℃のＨｏｌｍ＆Ｈａｌｂｙ Ｓｙｓｔｅｃ ＤＢ−２３オートクレーブで６０分間滅菌した。１ｎｇ／μｌの最終濃度に希釈した１００μｌの精製済みシュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｐ．）ＤＮＡをオートクレーブ処理したスワッチの各々に添加した後、Ｌａｍｉｎａｒ Ａｉｒ Ｆｌｏｗ Ｂｅｎｃｈ内の連続流の下、２時間にわたってスワッチを乾燥させた。乾燥後、ＤＮＡを含む１０枚のスワッチを２５ｍＬ滅菌ＮＵＮＣチューブ（３６４２３８；Ｔｈｅｒｍｏ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ）中に導入し、１０ｍｌの０．２ｍＭ Ｅ−２−ノネナール（２５５６５３；Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ）を添加した（アッセイＩＩ）。チューブをＳｔｕａｒｔローテータ（ｍｉｎｉＬＯＭ）内に（２０ｒｐｍ、室温で２０分間）配置した。１０枚のスワッチを５０．０００ＭＷＣＯ遠心分離チューブ（ＶＳ２０３，Ｖｉｖａｓｐｉｎ ２０，Ｓａｔｏｒｉｕｓ）に移した。チューブを３０００ｇ、２１℃で１分間遠心分離した後、１０枚のスワッチを２つの滅菌ＮＵＮＣチューブ（３６４２３８；Ｔｈｅｒｍｏ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ）に、各チューブにつき５枚ずつ分けた。さらに、ＤＮＡ及びＥ−２−ノネナールを含まない５枚の滅菌ポリエステルスワッチ（ＷＦＫ３０Ａ）（直径２ｃｍ）をチューブの各々に添加した。ＤＮＡなしのスワッチには、ＤＮＡ／Ｅ−２−ノネナールを含むスワッチから識別できるように印を付けた。

【0588】

Ｅ−２−ノネナールの付いたＤＮＡスワッチの洗浄手順
Ａｒｉｅｌ Ａｃｔｉｌｉｆｔ ｐｏｗｄｅｒ Ｓｔｙｌｅ＆Ｃｏｌｏｒ及びＡｒｉｅｌ Ａｃｔｉｌｉｆｔ ｐｏｗｄｅｒ Ｗｈｉｔｅの洗浄液は、５．０ｇの洗剤を１０００ｍｌの硬度１５°ｄＨの滅菌ＭｉｌｌｉＱ水（ＥＵ条件）に溶解させることによって調製した。Ｔｉｄｅ Ｐｏｄｓの洗浄液は、１．８ｇのホワイトフェーズ（ｗｈｉｔｅ ｐｈａｓｅ）洗剤を１０００ｍｌの硬度６°ｄＨの滅菌ＭｉｌｌｉＱ水に溶解させることによって調製した。洗浄液は、使用前の２０分間、マグネチックスターラ上に放置した。

【0589】

Ｅ−２−ノネナールの付いた５枚のＤＮＡスワッチ及び５枚の滅菌スワッチを含む２つの同一チューブの各々に、洗浄液（１０ｍｌ）を添加し、１０μｌの本発明のアスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）ＤＮＡｓｅ（最終濃度は５ｐｐｍ）を一方のチューブに添加した。チューブをＳｔｕａｒｔローテータ内に配置した（２０ｒｐｍ、３０℃で６０分間）。洗浄液を流し出し、スワッチを２０ｍｌの硬度１５°ｄＨの滅菌ＭｉｌｌｉＱ水で２回すすいだ。各チューブからのスワッチを５０．０００ＭＷＣＯ遠心分離管（ＶＳ２０３，Ｖｉｖａｓｐｉｎ ２０，Ｓａｔｏｒｉｕｓ）に移してから、３０００ｇ、２１℃で１分間遠心分離した。次に、Ｅ−２−ノネナールの付いた各スワッチを２０ｍＬのＧＣヘッドスペースバイアルに移してから、清潔な滅菌ピンセットを用いて、各スワッチを１枚ずつ各バイアルに配置した。続いて、ＨＳ１００自動サンプラー及びＦＩＤ検出器を用い、Ｒｅｓｔｅｋ ＭＸＴ−５毛管カラムを備えるＡｌｐｈａ ＭＯＳ ＨＥＲＡＣＬＥＳ Ｆｌａｓｈ Ｇａｓ Ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ Ｅｌｅｃｔｒｏｎｉｃ Ｎｏｓｅで、これらを分析した。

【0590】

【表10】

【0591】

結論：生地上のＤＮＡ閉じ込め臭気（ＤＮＡ−ｔｒａｐｐｅｄ ｏｄｏｒ）は、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）ＤＮＡｓｅによって除去することができ、これにより、臭いの低減が達成される。

【0592】

実施例６
ＤＮａｓｅによる臭いの除去（官能分析）
ポリエステル及び綿スワッチ（直径２ｃｍ）をシュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｐ．）ＤＮＡ及び０．５ｍＭ Ｅ−２−ノネナール（２５５６５３；Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ）で汚した（ＤＮＡスワッチの調製について詳しくは、実施例５を参照のこと）後、本発明のアスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）ＤＮＡｓｅ（５ｐｐｍ）の存在又は非存在下で、モデル洗剤Ａ（１リットルの硬度１５°ｄＨのｍｉｌｌｉＱ水に３．３３ｇを溶解させることによって調製）を用いて、Ｓｔｕａｒｔローテータ（ｍｉｎｉＬＯＭ）内で、３０℃で６０分間洗浄した。洗浄後、スワッチを２０ｍｌの硬度１５°ｄＨのＭｉｌｌｉＱ水で２回すすいだ。４人の臭気パネリストにより、知覚されるＥ−２−ノネナールの強度についてスワッチを評価した（サンプルはマスクされている）。評価のために、０から９までの知覚強度等級を用いた。０は、Ｅ−２−ノネナールの知覚強度がないことを示すのに対し、９は、Ｅ−２−ノネナールの最も高い知覚強度を示した。結果は、４人の臭気パネリスト全員の一致を示したものである。

【0593】

【表11】

【0594】

生地上のＤＮＡ閉じ込め臭気（ＤＮＡ−ｔｒａｐｐｅｄ ｏｄｏｒ）は、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）ＤＮＡｓｅによって除去することができ、これにより、臭いの低減が達成される。

【0595】

実施例７
臭気除去の視覚的測定のためのアッセイ
ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ ｓｐ．）を、３０℃のトリプシンダイズ寒天（Ｔｒｙｐｔｏｎｅ Ｓｏｙａ Ａｇａｒ）（ＴＳＡ）（ｐＨ７．３）（ＣＭ０１３１；Ｏｘｏｉｄ Ｌｔｄ，Ｂａｓｉｎｇｓｔｏｋｅ，ＵＫ）上で２〜５日間事前に増殖させた。単一コロニーから、充満したループ（ｌｏｏｐ−ｆｕｌｌ）を１０ｍＬのＴＳＢに移した後、振盪（２４０ｒｐｍ）しながら、３０℃で２０時間にわたってインキュベートした。増殖後、遠心分離（Ｓｉｇｍａ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ Ｃｅｎｔｒｉｆｕｇｅ ６Ｋ１５）（３０００ｇ、２１℃で７分）によりブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ ｓｐ．）をペレット化してから、水で２倍希釈した１０ｍＬのＴＳＢに再懸濁させた。分光光度計（ＰＯＬＡＲｓｔａｒ Ｏｍｅｇａ（ＢＭＧ Ｌａｂｔｅｃｈ，Ｏｒｔｅｎｂｅｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて、６００ｎｍでの光学密度（ＯＤ）を測定した。水で２倍希釈した新鮮なＴＳＢに０．０３のＯＤ６００ｎｍまで接種し、２０ｍＬをペトリ皿に添加し、そこに、滅菌ポリエステルＷＦＫ３０Ａの５ｃｍ×５ｃｍスワッチを配置した。インキュベーション（振盪（７５ｒｐｍ）しながら、１５℃で２４時間）後、スワッチを０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌで２回すすいだ。スワッチは、すすいだ後直接、又はＬＡＦベンチ内で２４時間乾燥させた後、ＴＯＭで洗浄した。

【0596】

溶液状の視覚的指示薬フェノールレッドは、１００ｍｌの９９％エタノールに０．１ｇを溶解させることによって調製した。指示薬溶液（５０μＬ）をろ紙（直径２ｃｍ）に添加して、ヒュームフード内で一晩乾燥させることにより、視覚的指示薬（フェノールレッド）を含有する臭気捕捉剤を形成した。４枚の洗浄済みスワッチをガラス容器の底に配置した（スワッチ１枚につき１容器）後、５００μＬの１７％ＴＳＢを添加した。対照として、洗浄済みの清浄な生地ポリエステルを別のガラス容器の底に配置して、５００μＬの１７％ＴＳＢを添加した。スワッチを含む容器を３７℃でインキュベートした。フェノールレッドトレーサの色の変化を検知するために、容器を最大４８時間モニターした。

【0597】

【表12】

【配列表】

[この文献には参照ファイルがあります.J-PlatPatにて入手可能です(IP Forceでは現在のところ参照ファイルは掲載していません)]