【図1A】 本明細書に開示されたポリペプチドの例のアミノ酸配列のリストである。実施例２～３で改善された安定性を有することが示されたＣ５結合Ｚ変異体ポリペプチド配列が、図１に配列番号：１２、１７、１８および２２として記載されており、本明細書に定義された最も短い配列に相当するその配列は、配列番号：１９～２１として記載されている。アルブミン結合ドメインに融合したＣ５結合ポリペプチドのアミノ酸配列は、図１において、配列識別子配列番号：４～１１、１３～１６および２３～２５を有する。改善された安定性を有することが実施例１２で示された、ＨＥＲ２、ＰＤＧＦ－Ｒβ、ＦｃＲｎおよびＣＡＩＸに対する親和性を有するＺ変異体ポリペプチドの配列は、それぞれ配列番号：２８～２９、配列番号：３１～３２、配列番号：３４～３５および配列番号：３７～４２として、対応する対照ポリペプチド配列番号：２７、３０、３３および３６と共に記載されている。本明細書に定義された最も短い配列に相当する、ＨＥＲ２、ＰＤＧＦ－Ｒβ、ＦｃＲｎおよびＣＡＩＸに対する親和性を有するＺ変異体ポリペプチドの配列は、配列番号：４３～５４として記載されている。さらに、対照Ｃ５結合ポリペプチド、アルブミンに融合する対照Ｃ５結合ポリペプチド、アルブミン結合ドメインおよびヒトＣ５のアミノ酸配列が、それぞれ配列番号：２６、１、２および３として記載されている。

【図1B】 図１Ａの続き。

【図1C】 図１Ｂの続き。

【図2】 ＳＤＳ－ＰＡＧＥゲルの画像であり、図中、第１のレーンは、SeeBlue 2Pサイズマーカーを含有し、バンドは、（０）安定性試験前；および（２ｗ）２週間の安定性試験後のＣ５結合ポリペプチドＰＳＩ０２４２（配列番号：１）を表す。

【図3】 安定性試験前（実線）および２週間の安定性試験後（点線）のＰＳＩ０２４２（配列番号：１）の逆相ＨＰＬＣからのクロマトグラムである。

【図4】 ＳＤＳ－ＰＡＧＥゲルの画像であり、図中、第１のレーンはSeeBlue 2Pサイズマーカーを含有し、バンドは、（０）初期サンプル；および（２ｗ）２週間安定性試験後のサンプルを表す。Ａ．配列番号：１；Ｂ．配列番号：１３；Ｃ．配列番号：１４；Ｄ：配列番号：１６。

【図5】 安定性試験前（実線）および２週間の安定性試験後（点線）の修飾されたＣ５阻害薬（配列番号：５）の逆相ＨＰＬＣからのクロマトグラムである。

【図6】 安定性試験前（実線）および２週間の安定性試験後（点線）の修飾されたＣ５阻害薬（配列番号：１６）の逆相ＨＰＬＣからのクロマトグラムである。

【図7-1】 Ａ．Ｚ１７３５１（配列番号：３７）；Ｂ．Ｚ１７３５２（配列番号：３８）に関して集めたスペクトルである。

【図7-2】 Ｃ．Ｚ１７３５５（配列番号：３９）；Ｄ．Ｚ１７３５７（配列番号：４０）に関して集めたスペクトルである。

【図7-3】 Ｅ．Ｚ１７３５９（配列番号：４１）；Ｆ．Ｚ１７３６０（配列番号：４２）に関して集めたスペクトルである。

【図7-4】 Ｇ：Ｚ０９７８２（配列番号：３６）に関して集めたスペクトルである。

【図8-1】 ２週間の安定性試験の前（０）および後（２ｗ）の元のおよび発明のポリペプチドを示すＳＤＳ－ＰＡＧＥゲルの画像である。Ａ：ＨＥＲ２を標的とするポリペプチド：レーン１：Ｍｗ、レーン２：Ｚ０２８９１（０）、レーン３：Ｚ０２８９１（２ｗ）、レーン４：Ｍｗ、レーン５：Ｚ１７３４１（０）、レーン６：Ｚ１７３４１（２ｗ）、レーン７：Ｚ１７３４２（０）、レーン８：Ｚ１７３４２（２ｗ）；Ｂ．ＰＤＧＦ－Ｒβを標的とするポリペプチド：レーン１：Ｍｗ、レーン２：Ｚ１５８０５（０）、レーン３：Ｚ１５８０５（２ｗ）、レーン４：Ｍｗ、レーン５：Ｚ１７３４３（０）、レーン６：Ｚ１７３４３（２ｗ）、レーン７：Ｚ１７３４４（０）、レーン８：Ｚ１７３４４（２ｗ）；Ｃ．ＦｃＲｎを標的とするポリペプチド：レーン１：Ｚ１０１０３（０）、レーン２：Ｚ１０１０３（２ｗ）、レーン３：Ｍｗ、レーン４：Ｚ１７３４７（０）、レーン５：Ｚ１７３４７（２ｗ）、レーン６：Ｚ１７３４８（０）、レーン７：Ｚ１７３４８（２ｗ）；およびＤ．ＣＡＩＸを標的とするポリペプチド：レーン１：Ｍｗ、レーン２：Ｚ０９７８２（０）、レーン３：Ｚ０９７８２（２ｗ）、レーン４：Ｍｗ、レーン５：Ｚ１７３５１（０）、レーン６：Ｚ１７３５１（２ｗ）、レーン７：Ｚ１７３５２（０）、レーン８：Ｚ１７３５２（２ｗ）；レーン９：Ｚ１７３５５（０）、レーン１０：Ｚ１７３５５（２ｗ）、レーン１１：Ｚ１７３５７（０）、レーン１２：Ｚ１７３５７（２ｗ）、レーン１３：Ｚ１７３５９（０）、レーン１４：Ｚ１７３５９（２ｗ）、レーン１５：Ｚ１７３６０（０）、レーン１６：Ｚ１７３６０（２ｗ）。分子サイズマーカー（Ｍｗ）は、Novex（R）Sharp Pre-stained Protein Standard（２１６、１６０、１１０、８０、６０、５０、４０、３０、２０、１５、１０、３．５ｋＤａ）であった。（図８Ｃに見られる斜めのバンドは、同じ容器中で染色された第２のゲルの痕跡から生じる人為的な結果である）。

【図8-2】 図８－１の続き。

【図8-3】 図８－２の続き。

【図8-4】 図８－３の続き。

【図9-1】 位置５２～５３（黒色）にＮＤからＳＥのアミノ酸置換を含むＺ変異体および２週間の安定性試験後に同じ標的に対する親和性を有する元のＺ変異体（灰色）の結合のセンサーグラムを示す。Ａ：ＨＥＲ２に対するＺ０１７３４１（配列番号：２８）およびＺ０２８９１（配列番号：２７）の結合；Ｂ：ＰＤＧＦ－Ｒβに対するＺ０１７３４３（配列番号：３１）およびＺ１５８０５（配列番号：３０）の結合；Ｃ：ＦｃＲｎに対するＺ０１７３４７（配列番号：３４）およびＺ１０１３０（配列番号：３３）の結合およびＤ：ＣＡＩＸに対するＺ０１７３５１（配列番号：３７）およびＺ０９７８２（配列番号：３６）の結合。それぞれのＺ変異体の注射濃度は、実施例１３に記載した。

【図9-2】 図９－１の続き。

【図9-3】 図９－２の続き。

【図9-4】 図９－３の続き。