知財求人 - 知財ポータルサイト「IP Force」
▶ ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニーの特許一覧
(19)【発行国】日本国特許庁(JP)
(12)【公報種別】特許公報(B2)
(11)【特許番号】
(24)【登録日】2024-10-07
(45)【発行日】2024-10-16
(54)【発明の名称】アルギナーゼ酵素を含有する洗浄組成物
(51)【国際特許分類】
C11D 3/386 20060101AFI20241008BHJP
C11D 1/02 20060101ALI20241008BHJP
C11D 1/66 20060101ALI20241008BHJP
C11D 1/83 20060101ALI20241008BHJP
C12N 9/88 20060101ALI20241008BHJP
C12N 15/60 20060101ALN20241008BHJP
【ＦＩ】
C11D3/386
C11D1/02
C11D1/66
C11D1/83
C12N9/88 ZNA
C12N15/60
【請求項の数】
16
(21)【出願番号】P 2023519495
(86)(22)【出願日】2021-10-29
(65)【公表番号】
(43)【公表日】2023-10-12
(86)【国際出願番号】 US2021072098
(87)【国際公開番号】W WO2022094589
(87)【国際公開日】2022-05-05
【審査請求日】2023-03-28
(31)【優先権主張番号】20204791.6
(32)【優先日】2020-10-29
(33)【優先権主張国・地域又は機関】EP
(31)【優先権主張番号】20204794.0
(32)【優先日】2020-10-29
(33)【優先権主張国・地域又は機関】EP
(31)【優先権主張番号】20204795.7
(32)【優先日】2020-10-29
(33)【優先権主張国・地域又は機関】EP
(73)【特許権者】
【識別番号】590005058
【氏名又は名称】ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー
【氏名又は名称原語表記】ＴＨＥ ＰＲＯＣＴＥＲ ＆ ＧＡＭＢＬＥ ＣＯＭＰＡＮＹ
【住所又は居所原語表記】Ｏｎｅ Ｐｒｏｃｔｅｒ ＆ Ｇａｍｂｌｅ Ｐｌａｚａ， Ｃｉｎｃｉｎｎａｔｉ， ＯＨ ４５２０２，Ｕｎｉｔｅｄ Ｓｔａｔｅｓ ｏｆ Ａｍｅｒｉｃａ
(74)【代理人】
【識別番号】100110423
【弁理士】
【氏名又は名称】曾我 道治
(74)【代理人】
【識別番号】100111648
【弁理士】
【氏名又は名称】梶並 順
(74)【代理人】
【識別番号】100122437
【弁理士】
【氏名又は名称】大宅 一宏
(74)【代理人】
【識別番号】100209495
【弁理士】
【氏名又は名称】佐藤 さおり
(72)【発明者】
【氏名】ジョーンズ、キャサリン
(72)【発明者】
【氏名】ラント、ニール・ジョゼフ
(72)【発明者】
【氏名】モミン、ナザルモハマド・グラムフセイン
(72)【発明者】
【氏名】モラレス・ガルシア、アナ・エル
(72)【発明者】
【氏名】ヴァレンティーニ、アレッサンドラ
(72)【発明者】
【氏名】ウィラッツ、ウィリアム・ジー・ティー
(72)【発明者】
【氏名】ヤウ、ハミッシュ・チュン・ラム
【審査官】小久保 敦規
(56)【参考文献】
【文献】特表２００１－５１５１２７（ＪＰ，Ａ）
【文献】特開２０１２－２１０２０８（ＪＰ，Ａ）
【文献】特開２００６－３４２２７３（ＪＰ，Ａ）
【文献】特開昭６３－０３９５８９（ＪＰ，Ａ）
(58)【調査した分野】(Int.Cl.，ＤＢ名)
Ｃ１１Ｄ １／００ － １９／００
Ｃ１２Ｎ ９／００ － ９／９９
Ｃ１２Ｎ １５／００ － １５／９０
(57)【特許請求の範囲】
【請求項1】
０．００００５重量％～５重量％のアルギン酸リアーゼ酵素と、１～６０重量％のアニオン性界面活性剤と、を含み、前記アルギン酸リアーゼ酵素が、多糖リアーゼファミリー７由来である、洗濯洗剤組成物。
【請求項2】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、微生物由来である、請求項１に記載の洗剤組成物。
【請求項3】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、フラボバクテリウム属菌種（Flavobacterium sp）、スフィンゴモナス属菌種（Sphingomonas sp）、ゾベリア・ガラクタニボラン（Zobellia galactaivorans）から得られる、請求項１又は２に記載の洗剤組成物。
【請求項4】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、配列番号１の１つ以上に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号１に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号２に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号３に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号４に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号５に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；並びにこれらの混合物から選択されるアルギン酸リアーゼを含む、請求項１～３のいずれか一項に記載の洗剤組成物。
【請求項5】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、配列番号１の１つ以上に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号５に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼから選択されるアルギン酸リアーゼ；及び／又は配列番号６の１つ以上に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号７に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼから選択されるアルギン酸リアーゼを含む、請求項４に記載の洗剤組成物。
【請求項6】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、配列番号６の１つ以上に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号７に対して少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；又はこれらの混合物から選択されるアルギン酸リアーゼを含む、請求項５に記載の洗剤組成物。
【請求項7】
前記アニオン性界面活性剤が、界面活性剤と活性アルギン酸リアーゼ酵素タンパク質との重量比が少なくとも５００：１となるような量で存在する、請求項１～６のいずれか一項に記載の洗剤組成物。
【請求項8】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、ポリ（β－Ｄ－マンヌロネート）に対する活性（ポリＭ活性）及びポリ（α－Ｌ－グルロネート）に対する活性（ポリＧ活性）を提供する、請求項１に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項9】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、２つ以上のアルギン酸リアーゼ酵素を含む、請求項１～８のいずれか一項に記載の洗剤組成物。
【請求項10】
前記組成物が、非イオン性界面活性剤を更に含む、請求項１～９のいずれか一項に記載の洗剤組成物。
【請求項11】
前記界面活性剤が、３０：１～１：２のアニオン性と非イオン性との重量比で、アニオン性界面活性剤と非イオン性界面活性剤とを含む、請求項１０に記載の洗剤組成物。
【請求項12】
前記アニオン性界面活性剤が、アルキルベンゼンスルホネート及び／又は任意にエトキシル化アルキルサルフェートを含む、請求項１～１１のいずれか一項に記載の洗剤組成物。
【請求項13】
追加の酵素を含む、請求項１～１２のいずれか一項に記載の洗剤組成物。
【請求項14】
布地を処理する方法であって、布地を、（ｉ）アルギン酸リアーゼ酵素、（ｉｉ）アニオン性界面活性剤及び（ｉｉｉ）任意に洗浄補助剤を含む水性洗浄液と接触させることを含み、前記アルギン酸リアーゼ酵素が、多糖リアーゼファミリー７由来である、方法。
【請求項15】
布地の白色度を改善するための、及び／又は布地からの汚れ除去を改善するための、及び／又は布地からの悪臭除去のための、及び／又は襟若しくは袖口の洗浄を改善するための、及び／又は布地のしわ防止効果のための、及び／又は布地の乾燥を改善するための、請求項１～１３のいずれか一項に記載の組成物の使用。
【請求項16】
布地の白色度を改善するための、及び／又は布地からの汚れ除去を改善するための、及び／又は布地からの悪臭除去のための、及び／又は襟若しくは袖口の洗浄を改善するための、及び／又は布地のしわ防止効果のための、及び／又は布地の乾燥を改善するための、請求項１４に記載の方法の使用。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【0001】
（配列表の参照）
本明細書は、コンピュータ可読形態での配列表を含む。このコンピュータ可読形態は、参照により本明細書に組み込まれる。
本明細書は、コンピュータ可読形態での配列表を含む。このコンピュータ可読形態は、参照により本明細書に組み込まれる。
【0002】
（発明の分野）
本発明は、特定のアルギン酸リアーゼ酵素を含む洗濯洗剤組成物及び洗浄方法に関する。特に問題となり得るのは、時間の経過と共に蓄積され得る汚れである。これは、色のついた布地と白い布地との両方で問題となるが、白色又は淡色の布地、例えば、洗浄が不完全な襟及び袖口の周囲において特に顕著であり得る。また、悪臭をもたらすこともあり得、問題視されている。本発明の組成物及び方法は、手洗い及び自動洗濯洗剤組成物における使用に好適である。本発明は、洗浄方法及び洗濯洗剤組成物の製造方法にも関する。
本発明は、特定のアルギン酸リアーゼ酵素を含む洗濯洗剤組成物及び洗浄方法に関する。特に問題となり得るのは、時間の経過と共に蓄積され得る汚れである。これは、色のついた布地と白い布地との両方で問題となるが、白色又は淡色の布地、例えば、洗浄が不完全な襟及び袖口の周囲において特に顕著であり得る。また、悪臭をもたらすこともあり得、問題視されている。本発明の組成物及び方法は、手洗い及び自動洗濯洗剤組成物における使用に好適である。本発明は、洗浄方法及び洗濯洗剤組成物の製造方法にも関する。
【背景技術】
【0003】
洗濯洗浄用途では、経時的な白色度の低下及び汚れ又は染み除去が継続的な問題である。このような問題を緩和することを目的とした多くの洗浄技術が存在するが、効果を高め、特に環境に配慮した方法とすることは常に課題となっている。自動洗濯機において、これらの問題は、低い洗浄温度（例えば、冷水）及び短い洗浄サイクルの使用が増加することにより、洗剤組成物の染み／汚れ除去効果が低下し、洗浄プロセス中に布地表面に汚れが再付着し、複数回の洗浄で白色度が失われるという問題を深刻にすることによって、更に悪化している。
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【0004】
したがって、本発明の目的は、洗浄プロセスにおいて、低温で短い洗浄時間であっても使用することができ、白色度の低下を防ぎ、かつ／又は複雑な汚れを除去し、例えば黒ずんだ汚れの除去、徹底的な洗浄、黄ばみの除去、特に襟及び袖口の洗浄を可能にし、かつ／又は白色度の改善／白色度の喪失を防ぎ、低温で短い洗浄時間であっても有用であり得る、洗濯洗剤組成物を提供することである。
【課題を解決するための手段】
【0005】
本発明は、０．００００５～５重量％のアルギン酸リアーゼ酵素（活性酵素タンパク質）及び１～６０重量％のアニオン性界面活性剤を含み、アルギン酸リアーゼ酵素が多糖リアーゼファミリー７由来である、洗濯洗剤組成物を提供する。
【0006】
本発明はまた、布地を処理する方法であって、布地を、アルギン酸リアーゼ酵素及びアニオン性界面活性剤を含む水性洗浄液と接触させることを含み、アルギン酸リアーゼ酵素が多糖リアーゼファミリー７由来である、方法を提供する。
【0007】
好ましくは、水性洗浄液は、０．０５ｇ／ｌ～５ｇ／ｌ、好ましくは０．０１ｇ／ｌ～３ｇ／ｌの量でアニオン性界面活性剤を含む。
【0008】
好ましくは、布地を、６０℃以下の温度で、又はより好ましくは４０℃以下又は３５℃以下の温度で、最も好ましくは３０℃以下又は更に２５℃以下の温度で、水性洗浄液と接触させ、（ｉｉｉ）表面をすすぐ。本明細書の組成物及び方法は、綿、ウール、絹、ポリエステル、ナイロン、エラスタン、又はポリコットンなどの混合布を含む、合成又は天然の任意の表面を処理するのに特に有用である。
【0009】
本発明はまた、布地の白色度の改善又は白色度の喪失の防止；布地からの汚れ除去の改善；黒ずんだ汚れの除去；徹底的な洗浄；黄ばみの除去又は緩和；襟及び／又は袖口の洗浄；布地からの悪臭の低減又は除去；布地のしわ防止効果；布地の乾燥の改善；汚れの再付着防止効果のための、上記のような組成物又は方法の使用に関する。
【発明を実施するための形態】
【0010】
定義
親又は親アルギン酸リアーゼ酵素：「親」又は「親アルギン酸リアーゼ」という用語は、酵素バリアントを産生するために改変が行われるアルギン酸リアーゼを意味する。親は、天然に存在する（野生型）ポリペプチド又はそのバリアントであり得る。例えば、親は、本明細書に列挙される配列番号１、２、３、４、５、６、又は７のいずれかであってよい。
親又は親アルギン酸リアーゼ酵素：「親」又は「親アルギン酸リアーゼ」という用語は、酵素バリアントを産生するために改変が行われるアルギン酸リアーゼを意味する。親は、天然に存在する（野生型）ポリペプチド又はそのバリアントであり得る。例えば、親は、本明細書に列挙される配列番号１、２、３、４、５、６、又は７のいずれかであってよい。
【0011】
配列同一性：２つのアミノ酸配列間又は２つのヌクレオチド配列間の関連性は、パラメータ「配列同一性」によって表される。本発明の目的では、２つのアミノ酸配列間の配列同一性の程度は、ＥＭＢＯＳＳパッケージ（ＥＭＢＯＳＳ：Ｔｈｅ Ｅｕｒｏｐｅａｎ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ Ｏｐｅｎ Ｓｏｆｔｗａｒｅ Ｓｕｉｔｅ，Ｒｉｃｅ ｅｔ ａｌ．，２０００，Ｔｒｅｎｄｓ Ｇｅｎｅｔ．１６：２７６－２７７）のＮｅｅｄｌｅプログラムにおいて実施されるようなＮｅｅｄｌｅｍａｎ－Ｗｕｎｓｃｈアルゴリズム（Ｎｅｅｄｌｅｍａｎ ａｎｄ Ｗｕｎｓｃｈ，１９７０，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．４８：４４３－４５３）、好ましくはバージョン３．０．０以降を用いて求められる。必要に応じて用いられるパラメータは、ギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＢＬＯＳＵＭ６２（ＢＬＯＳＵＭ６２のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスである。「最長同一性（longest identity）」と表示されたＮｅｅｄｌｅの出力（－ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）を同一率として用い、これは以下のように計算される。
（同一残基×１００）／（アラインメントの長さ－アラインメント中のギャップの総数）
あるいは、用いられる任意のパラメータは、ギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＤＮＡＦＵＬＬ（ＮＣＢＩ ＮＵＣ４．４のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスであり得る。「最長同一性（longest identity）」と表示されたＮｅｅｄｌｅの出力（－ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）を同一率として用い、これは以下のように計算される。
（同一デオキシリボヌクレオチド×１００）／（アラインメントの長さ－アラインメント中のギャップの総数）
（同一残基×１００）／（アラインメントの長さ－アラインメント中のギャップの総数）
あるいは、用いられる任意のパラメータは、ギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＤＮＡＦＵＬＬ（ＮＣＢＩ ＮＵＣ４．４のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスであり得る。「最長同一性（longest identity）」と表示されたＮｅｅｄｌｅの出力（－ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）を同一率として用い、これは以下のように計算される。
（同一デオキシリボヌクレオチド×１００）／（アラインメントの長さ－アラインメント中のギャップの総数）
【0012】
バリアント：用語「バリアント」は、親アルギン酸リアーゼに対する１つ以上の（例えば、いくつかの）位置において改変／変異、すなわち、置換、挿入、及び／又は欠失を含む、アルギン酸リアーゼ活性を有するポリペプチドを意味する。置換は、ある位置を占有するアミノ酸を異なるアミノ酸で置き換えることを意味し、欠失は、ある位置を占有するアミノ酸の除去を意味し、挿入は、ある位置を占有するアミノ酸に隣接させ、その直後に、１～３個のアミノ酸を付加することを意味する。
【0013】
野生型酵素：「野生型」アルギン酸リアーゼという用語は、自然界に見られる細菌、藻類、酵母又は糸状菌などの天然に存在する微生物によって発現されるアルギン酸リアーゼを意味する。
【0014】
アルギン酸リアーゼ酵素
アルギン酸リアーゼ酵素は、多糖リアーゼファミリー７由来のアルギン酸リアーゼ酵素を含む。
アルギン酸リアーゼ酵素は、多糖リアーゼファミリー７由来のアルギン酸リアーゼ酵素を含む。
【0015】
アルギン酸リアーゼは、好ましくは微生物由来であり、好ましくは細菌又は藻類（例えば、Ａｓｃｏｐｈｙｌｌｕｍ、Ｌａｍｉｎａｒａ、Ｍａｃｒｏｃｙｓｔｉｓなどの褐海藻（Phaeophyceae）由来）、最も好ましくは細菌由来である。アルギン酸リアーゼ酵素は、アエロモナス属菌種（Aeromonas sp.）、アゾトバクター属菌種（Azotobacter sp.）、バチルス属菌種（Bacillus sp.）、フラボバクテリウム属菌種（Flavobacterium sp.）、クレブシエラ属菌種（Klebsiella sp.）、シュードモナス属菌種（Pseudomonas sp.）、スフィンゴモナス属菌種（Sphingomonas sp.）、ビブリオ属菌種（Vibrio sp.）、ゾベリア・ガラクタニボラン（Zobellia galactanivorans）から得られ、最も好ましくはフラボバクテリウム属菌種から得ることができる。
【0016】
好ましくは、アルギン酸リアーゼ酵素は、配列番号１に対して少なくとも６０％、若しくは少なくとも７０％、若しくは少なくとも７５％、若しくは少なくとも８０％、若しくは少なくとも８５％、若しくは少なくとも９０％、若しくは少なくとも９５％、若しくは少なくとも９６％、若しくは少なくとも９７％、若しくは少なくとも９８％、若しくは少なくとも９９％、若しくは１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号２に対して少なくとも６０％、若しくは少なくとも７０％、若しくは少なくとも７５％、若しくは少なくとも８０％、若しくは少なくとも８５％、若しくは少なくとも９０％、若しくは少なくとも９５％、若しくは少なくとも９６％、若しくは少なくとも９７％、若しくは少なくとも９８％、若しくは少なくとも９９％、若しくは１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号３に対して少なくとも６０％、若しくは少なくとも７０％、若しくは少なくとも７５％、若しくは少なくとも８０％、若しくは少なくとも８５％、若しくは少なくとも９０％、若しくは少なくとも９５％、若しくは少なくとも９６％、若しくは少なくとも９７％、若しくは少なくとも９８％、若しくは少なくとも９９％、若しくは１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号４に対して少なくとも６０％、若しくは少なくとも７０％、若しくは少なくとも７５％、若しくは少なくとも８０％、若しくは少なくとも８５％、若しくは少なくとも９０％、若しくは少なくとも９５％、若しくは少なくとも９６％、若しくは少なくとも９７％、若しくは少なくとも９８％、若しくは少なくとも９９％、若しくは１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号５に対して少なくとも６０％、若しくは少なくとも７０％、若しくは少なくとも７５％、若しくは少なくとも８０％、若しくは少なくとも８５％、若しくは少なくとも９０％、若しくは少なくとも９５％、若しくは少なくとも９６％、若しくは少なくとも９７％、若しくは少なくとも９８％、若しくは少なくとも９９％、若しくは１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号６に対して少なくとも６０％、若しくは少なくとも７０％、若しくは少なくとも７５％、若しくは少なくとも８０％、若しくは少なくとも８５％、若しくは少なくとも９０％、若しくは少なくとも９５％、若しくは少なくとも９６％、若しくは少なくとも９７％、若しくは少なくとも９８％、若しくは少なくとも９９％、若しくは１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；配列番号７に対して少なくとも６０％、若しくは少なくとも７０％、若しくは少なくとも７５％、若しくは少なくとも８０％、若しくは少なくとも８５％、若しくは少なくとも９０％、若しくは少なくとも９５％、若しくは少なくとも９６％、若しくは少なくとも９７％、若しくは少なくとも９８％、若しくは少なくとも９９％、若しくは１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ；又はこれらの混合物から選択されるアルギン酸リアーゼを含む。好ましいアルギン酸リアーゼ酵素は、本明細書に記載の配列番号１、２、３、４、５、６若しくは７のいずれか１つの野生型又は好ましくは野生型のバリアント、又はこれらの混合物に対応するアルギン酸リアーゼ酵素を含む。配列番号６及び７並びにそれらのバリアントが特に好ましい。
【0017】
アルギン酸リアーゼ酵素が親アミノ酸配列のバリアントである場合、親アルギン酸リアーゼ酵素は、好ましくは、配列番号１、２、３、４、５、６又は７のうちの１つ以上のポリペプチドに対して少なくとも５０％、又は少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、例えば、少なくとも８５％、少なくとも９０％、例えば、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９、又は１００％の配列同一性を有し、アルギン酸リアーゼ酵素活性を有する。バリアントアミノ酸配列が、配列番号１、２、３、４、５、６又は７の１つ以上のポリペプチドからの１５個以下、又は１０個以下、又は５個以下、又は４個又は３個又は２個又は１個のアミノ酸で親アルギン酸リアーゼと異なることが好ましい場合がある。
【0018】
アルギン酸リアーゼ酵素が親アミノ酸配列のバリアントである場合、親は任意の属の微生物から得ることができる。本発明の目的では、「から得られる」という用語は、所与の供給源に関連して本明細書で使用するとき、ポリヌクレオチドによってコードされる親が、当該供給源によって、又は当該供給源からのポリヌクレオチドが挿入された細胞によって産生されることを意味するものとする。一態様において、親は細胞外に分泌される。バリアントは、部位特異的変異誘発、合成遺伝子構築、半合成遺伝子構築、ランダム変異誘発、シャッフリングなどの、当該技術分野において既知である任意の変異誘発手技を用いて調製することができる。
【0019】
好ましくは、アルギン酸リアーゼ酵素は、ポリ（β－Ｄ－マンヌロネート）に対する活性（ポリＭ活性）及びポリ（α－Ｌ－グルロネート）に対する活性（ポリＧ活性）を有する。アルギン酸リアーゼ酵素は、ポリＭ活性及びポリＧ活性を提供するために単一のアルギン酸リアーゼ酵素を含んでもよく、又は組み合わせでポリＭ及びポリＧ活性を提供する２つ以上のアルギン酸リアーゼ酵素を含んでもよい。好ましくは、アルギン酸リアーゼは、ポリＭ活性及びポリＧ活性の両方を有する酵素を含む。好ましくは、本明細書の試験の項で定義されるポリＭ活性は、少なくとも０．１吸光度単位、好ましくは少なくとも０．１５吸光度単位、最も好ましくは少なくとも２吸光度単位である。好ましくは、本明細書で定義されるポリＧ活性は、少なくとも０．３吸光度単位、好ましくは少なくとも０．４吸光度単位、又は少なくとも０．５若しくは更に少なくとも０．６吸光度単位である。ポリＭ活性及びポリＧ活性は、以下に示される試験に従って測定され得る。アルギン酸リアーゼ酵素は、実質的に純粋な酵素の形態で本発明の洗浄組成物及び方法に組み入れることができる。あるいは、特に酵素が野生型酵素のバリアントである場合、バリアントは回収されず、むしろ酵素を発現している宿主細胞が、アルギン酸リアーゼ酵素の供給源として使用される。
【0020】
アルギン酸リアーゼ酵素は、液体又は乾燥組成物の形態であってもよい。例えば、組成物は粒子又は微細粒子の形状であり得る。アルギン酸リアーゼ酵素は、当技術分野で知られている方法に従って、カプセル化によることを含めて安定化させることができる。
【0021】
アルギン酸リアーゼ酵素は、好ましくは、０．００００５～５重量％の活性酵素タンパク質、好ましくは０．０００１～２重量％の活性タンパク質、又は０．０００５若しくは０．００１～１重量％の活性タンパク質、又は０．５重量％若しくは０．１重量％若しくは０．０５重量％の活性酵素タンパク質の量で組成物中に存在する。
【0022】
アニオン性界面活性剤
本発明者らは、酵素は良好な汚れ分解を提供するが、基質の分解の生成物及びそれを含有する汚れの除去は、アニオン性界面活性剤の存在によって改善されることを見出した。したがって、洗濯洗剤組成物は、１～６０重量％のアニオン性界面活性剤を含む。好ましくは、アニオン性界面活性剤と活性アルギン酸リアーゼ酵素タンパク質との重量比は、少なくとも５００：１、好ましくは少なくとも１０００：１、又は少なくとも１５００：１、又は少なくとも２０００：１であり、好ましくは５０００００：１以下、好ましくは４０００００：１以下、又は２０００００：１以下、又は最大１５００００：１若しくは１０００００：１若しくは５００００：１若しくは１００００：１である。
本発明者らは、酵素は良好な汚れ分解を提供するが、基質の分解の生成物及びそれを含有する汚れの除去は、アニオン性界面活性剤の存在によって改善されることを見出した。したがって、洗濯洗剤組成物は、１～６０重量％のアニオン性界面活性剤を含む。好ましくは、アニオン性界面活性剤と活性アルギン酸リアーゼ酵素タンパク質との重量比は、少なくとも５００：１、好ましくは少なくとも１０００：１、又は少なくとも１５００：１、又は少なくとも２０００：１であり、好ましくは５０００００：１以下、好ましくは４０００００：１以下、又は２０００００：１以下、又は最大１５００００：１若しくは１０００００：１若しくは５００００：１若しくは１００００：１である。
【0023】
好ましいアニオン性界面活性剤は、スルホネート及びサルフェート界面活性剤、好ましくはアルキルベンゼンスルホネート及び／又は（任意にアルコキシル化された）アルキルサルフェートである。特に好ましいアニオン性界面活性剤は、直鎖アルキルベンゼンスルホネート（ＬＡＳ）を含む。好ましいアルキルサルフェートは、アルキルエーテルサルフェート、特にＣ－９～１５アルコールエーテルサルフェート、特に０．５～７、好ましくは１～５の平均エトキシル化度を有するもの、Ｃ８～Ｃ１６エステルサルフェート、及びモノドデシルエステルサルフェートなどのＣ１０～Ｃ１４エステルサルフェートを含む。好ましい組成物では、アニオン性界面活性剤は、アルキルベンゼンスルホネートと、任意に加えて、好ましくは０～７、より好ましくは０．５～３のエトキシル化度を有する任意にエトキシル化されたアルキルサルフェートとを含む。ＬＡＳの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホネート（ＢＡＢＳ）、フェニルアルカンスルホネート、アルファ－オレフィンスルホネート（ＡＯＳ）、オレフィンスルホネート、アルケンスルホネート、アルカン－２，３－ジイルビス（サルフェート）、ヒドロキシアルカンスルホネート及びジスルホネート、アルキルサルフェート（ＡＳ）、例えば、ドデシル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）、脂肪族アルコールサルフェート（ＦＡＳ）、一級アルコールサルフェート（ＰＡＳ）、アルコールエーテルサルフェート（ＡＥＳ又はＡＥＯＳ又はＦＥＳ、アルコールエトキシサルフェート又は脂肪族アルコールエーテルサルフェートとしても知られている）、二級アルカンスルホネート（ＳＡＳ）、パラフィンスルホネート（ＰＳ）、エステルスルホネート、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、アルファ－スルホ脂肪酸メチルエステル（アルファ－ＳＦＭｅ又はＳＥＳ）（メチルエステルスルホネート（ＭＥＳ）を含む）、アルキル－又はアルケニルコハク酸、ドデセニル／テトラデセニルコハク酸（ＤＴＳＡ）、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホコハク酸のジエステル及びモノエステル、又は脂肪酸の塩（石鹸）、並びにこれらの組み合わせも好適なアニオン性界面活性剤である。
【0024】
アニオン性界面活性剤は、好ましくは、塩の形態で洗剤組成物に添加される。好ましいカチオンは、ナトリウム及びカリウムなどのアルカリ金属イオンである。しかしながら、界面活性剤の酸形態を水酸化ナトリウムなどのアルカリ、又はモノ－、ジ－、若しくはトリエタノールアミンなどのアミンで中和することによって、アニオン性界面活性剤の塩形態がｉｎ ｓｉｔｕで形成されてもよい。組成物は、好ましくは、組成物の１～６０重量％、又は１～５０重量％、又は２、又は５～４０重量％のアニオン性界面活性剤を含む。界面活性剤は、好ましくは、アニオン性界面活性剤と、更に、半極性及び／又はカチオン性及び／又は双性イオン性及び／又は両性及び／又は半極性非イオン性及び／又はこれらの混合物を含む非イオン性であり得る１以上の追加の界面活性剤とを含む、界面活性剤系を含む。
【0025】
本発明はまた、０．００００５～５重量％（活性酵素タンパク質）のアルギン酸リアーゼ酵素と、界面活性剤と、を含む洗浄組成物であって、当該界面活性剤が、アニオン性及び非イオン性界面活性剤を含み、好ましくはアニオン性の非イオン性に対する重量比が３０：１～１：２、好ましくは２０：１～２：３又は１：１である、洗浄組成物を提供する。
【0026】
好適な非イオン性界面活性剤としては、アルコールエトキシレート（ＡＥ）、アルコールプロポキシレート、プロポキシル化脂肪族アルコール（ＰＦＡ）、アルコキシル化脂肪酸アルキルエステル、例えばエトキシル化及び／又はプロポキシル化脂肪酸アルキルエステル、アルキルフェノールエトキシレート（ＡＰＥ）、ノニルフェノールエトキシレート（ＮＰＥ）、アルキルポリグリコシド（ＡＰＧ）、アルコキシル化アミン、脂肪酸モノエタノールアミド（ＦＡＭ）、脂肪酸ジエタノールアミド（ＦＡＤＡ）、エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＥＦＡＭ）、プロポキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＰＦＡＭ）、ポリヒドロキシアルキル脂肪酸アミド、又はグルコサミンのＮ－アシルＮ－アルキル誘導体（グルカミド、ＧＡ、又は脂肪酸グルカミド、ＦＡＧＡ）、並びに商標名ＳＰＡＮ及びＴＷＥＥＮ（登録商標）として入手可能な製品、並びにこれらの組み合わせが挙げられる。アルコールエトキシレートが特に好ましく、好ましくはＣ９～１８又は好ましくはＣ１２～１５のアルキル鎖を有し、好ましくは３～９、より好ましくは３～７の平均エトキシル化度を有する。市販されている非イオン性界面活性剤洗浄としては、ＢＡＳＦ製のＰｌｕｒａｆａｃ（商標）、Ｌｕｔｅｎｓｏｌ（商標）、及びＰｌｕｒｏｎｉｃ（商標）、Ｃｏｇｎｉｓ製のＤｅｈｙｐｏｎ（商標）シリーズ、並びにＣｌａｒｉａｎｔ製のＧｅｎａｐｏｌ（商標）シリーズが挙げられる。
【0027】
洗剤組成物は、好ましくは組成物の０．５重量％～約４０重量％の非イオン性界面活性剤、好ましくは組成物の１～３０重量％の非イオン性界面活性剤を含む。
【0028】
洗浄組成物
本発明の洗剤組成物は洗濯洗剤である。組成物は、主洗浄工程で使用するための組成物の形態であり得、又は消費者若しくは施設が使用するための、前処理若しくはすすぎ添加洗浄組成物としての形態であり得る。
本発明の洗剤組成物は洗濯洗剤である。組成物は、主洗浄工程で使用するための組成物の形態であり得、又は消費者若しくは施設が使用するための、前処理若しくはすすぎ添加洗浄組成物としての形態であり得る。
【0029】
組成物は、任意による洗浄補助剤を含む。典型的には、洗浄補助剤は、１～９８．９重量％、より典型的には、５～９０重量％の洗浄補助剤の量で組成物中に存在する。好適な洗浄補助剤には、追加の界面活性剤、ビルダー、漂白剤成分、着色剤、キレート剤、転染剤、付着助剤、分散剤、追加の酵素、及び酵素安定剤、触媒材料、蛍光増白剤、光活性剤、蛍光剤、布地色相剤（シェーディング染料）、布地調整剤、予形成過酸、ポリマー分散剤、泥汚れ除去剤／再付着防止剤、フィラー塩、ヒドロトロープ、光沢剤、泡抑制剤、構造伸縮剤、布地柔軟剤、防腐剤、酸化防止剤、収縮防止剤、殺菌剤、殺真菌剤、変色防止剤、防食剤、アルカリ性源、可溶化剤、キャリア、加工助剤、顔料、染料、香料及びｐＨ調整剤、カプセル化剤、ポリマー及びこれらの混合物が含まれる。例えば、これらは、漂白活性化剤などの漂白剤成分、イミン漂白促進剤などの漂白促進剤、漂白触媒、過酸化水素、過炭酸塩及び／又は過ホウ酸塩などの過酸化水素源、特に炭酸塩及び／又は硫酸塩ケイ酸塩、ホウケイ酸塩などの材料でコーティングされた過炭酸塩、及びそれらの任意の混合物、カプセル化形態の予備形成過酸を含む予形成過酸、遷移金属触媒；泡抑制剤又は泡抑制剤系、例えば、シリコーン系泡抑制剤及び／若しくは脂肪酸系泡抑制剤、粘土、シリコーン、及び／又は四級アンモニウム化合物などの布地柔軟剤、ポリエチレンオキシドなどの凝集剤、ポリビニルピロリドン、ポリ４－ビニルピリジンＮ－オキシド、及び／又はビニルピロリドンとビニルイミダゾールとのコポリマーなどの移染阻害剤、イミダゾールとエピクロロヒドリンとの縮合によって産生されるオリゴマーなどの布地一体性成分、アルコキシル化ポリアミン及びエトキシル化エチレンイミンポリマーなどの汚れ分散剤及び汚れ再付着防止助剤、ポリエステルなどの再付着防止成分、カルボキシレートポリマー、例えば、マレイン酸ポリマー、又はマレイン酸とアクリル酸とのコポリマー、香料、例えば、香料マイクロカプセル、デンプン封入アコード、香料噴霧剤、石鹸リング、美容粒子、審美染料硫酸ナトリウム及び／又は柑橘類繊維などのフィラー（ただし、組成物はフィラーを実質的に含まないことが好ましい場合がある）、１．６Ｒ及び２．０Ｒケイ酸ナトリウムを含むケイ酸ナトリウム、又はメタケイ酸ナトリウムなどのケイ酸塩、ジカルボン酸とジオールとのコポリエステル、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロース、ヒドロキシエトキシセルロース、又は他のアルキル若しくはアルキルアルコキシセルロースなどのセルロース系ポリマー、１，２プロパンジオール、モノエタノールアミンなどの溶媒、ジエチレングリコール、エタノール、及びこれらの任意の混合物、ヒドロトロープ、例えば、クメンスルホン酸ナトリウム、キシレンスルホン酸ナトリウム、トルエンスルホン酸ナトリウム、及び任意の混合物、有機酸及びその塩、例えばクエン酸／クエン酸塩；並びにそれらの任意の組み合わせを含み得る。組成物は、洗浄補助剤が、（ｉ）香料マイクロカプセル、（ｉｉ）布地色相剤、（ｉｉｉ）プロテアーゼ、（ｉｖ）両親媒性の洗浄用ポリマー、（ｖ）リパーゼ、又は（ｖｉ）これらの混合物、からなる群から選択される１つ以上を含むようなものであり得る。
【0030】
洗剤組成物は、好ましくは、１つ以上の追加の酵素を含む。したがって、好ましい組成物は、（ａ）アルギン酸リアーゼと、（ｂ）アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、セルラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、アルファ－ガラクトシダーゼ、ベータ－ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、アルファ－グルコシダーゼ、ベータ－グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インベルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンナナーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグルタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、キシラナーゼ、キサンタンリアーゼ、キサンタナーゼ、エンド－β－１，３－グルカナーゼ、及びこれらの混合物からなる群から選択される１つ以上の追加の酵素と、を含む。洗浄組成物は、好ましくはアミラーゼ、ＤＮａｓｅ及びＲＮａｓｅ等のヌクレアーゼ並びにこれらの混合物、ヘキソサミニダーゼ、マンナナーゼ、キサンタンリアーゼ、キサンタナーゼ、アミラーゼ及びこれらの混合物から選択される追加の酵素を含む。
【0031】
組成物は、好ましくはキサンタンリアーゼ、キサンタナーゼ、マンナナーゼ、及びこれらの混合物から選択される追加の酵素を含む。マンナナーゼが特に好ましい。
【0032】
追加の酵素は、例えば、アスペルギルス属、例えば、アスペルギルス・アクレタス、アスペルギルス・アワモリ、アスペルギルス・フォエティダス、アスペルギルス－フミガーツフ、アスペルギルス・ジャポニクス、アスペルギルス・ニデュランス、アスペルギルス・ニガー、若しくはアスペルギルス・オリザエ；フザリウム（Fusarium）、例えば、フザリウム・バクトリジオイデス、フザリウム・セレアリス、フザリウム・クロークウェレンス、フザリウム・クルモラム、フザリウム・グラミネアルム、フザリウム・グラミナム、フザリウム・ヘテロスポラム、フザリウム・ネグンジ、フザリウム・オキシスポラム、フザリウム・レチクラタム、フザリウム・ロセウム、フザリウム・サムブシナム、フザリウム・サルコクロウム、フザリウム・スルフレウム、フザリウム・トルロサム、フザリウム・トリコテシオイデス、若しくはフザリウム・ベンニタム；フミコーラ（Humicola）、例えば、フミコーラ・インソレンス、若しくはフミコーラ・ラヌギノサ；又はトリコデルマ（Trichoderma）、例えば、トリコデルマ・ハルジアナム、トリコデルマ・コニンギイ、トリコデルマ・ロンギブラキアタム、トリコデルマ・レーシ、若しくはトリコデルマ・ビリデ、に属する微生物によって産生されてもよい。
【0033】
好ましくは、組成物は、プロテアーゼ又は２つ以上のプロテアーゼの混合物、リパーゼ又は２つ以上のリパーゼの混合物、ペルオキシダーゼ又は２つ以上のペルオキシダーゼの混合物、１つ以上のデンプン分解酵素、例えば、α－アミラーゼ、グルコアミラーゼ、マルトース生成アミラーゼ、及び／又はセルラーゼ又はこれらの混合物を含む。
【0034】
概して、選択された酵素の性質は、選択された洗剤と適合すべきであり（すなわち、ｐＨ最適条件、他の酵素及び非酵素成分との適合性など）、酵素は、有効量で存在すべきである。好ましくは、本発明の製品は、組成物１グラム当たり、少なくとも０．０１ｍｇ、好ましくは約０．０５～約１０、より好ましくは約０．１～約６、とりわけ約０．２～約５ｍｇの更なる活性酵素を含む。
【0035】
プロテアーゼ：本発明の組成物は、好ましくはプロテアーゼを含む。２つ以上のプロテアーゼの混合物は、より広い温度、サイクル持続時間、及び／又は基質範囲にわたって洗浄の向上に寄与することができる。好適なプロテアーゼとしては、メタロプロテアーゼ及びセリンプロテアーゼが挙げられ、例えば、サブチリシン（ＥＣ ３．４．２１．６２）などの中性又はアルカリ性微生物セリンプロテアーゼを含む。好適なプロテアーゼとしては、動物、植物又は微生物起源のものが挙げられる。一態様では、このような好適なプロテアーゼは、微生物起源のものであってもよい。好適なプロテアーゼとしては、前述の好適なプロテアーゼの化学的又は遺伝的に修飾された変異体が挙げられる。一態様では、好適なプロテアーゼは、アルカリ性微生物プロテアーゼ又は／及びトリプシン型プロテアーゼなどのセリンプロテアーゼであってよい。好適な中性又はアルカリ性プロテアーゼの例としては、以下が挙げられる。
サブチリシン（ＥＣ ３．４．２１．６２）、特に国際公開第２００４０６７７３７号、同第２０１５０９１９８９号、同第２０１５０９１９９０号、同第２０１５０２４７３９号、同第２０１５１４３３６０号、米国特許第６，３１２，９３６（Ｂ１）号、同第５，６７９，６３０号、同第４，７６０，０２５号、独国特許公開第１０２００６０２２２１６（Ａ１）号、同第１０２００６０２２２２４（Ａ１）号、国際公開第２０１５０８９４４７号、同第２０１５０８９４４１号、同第２０１６０６６７５６号、同第２０１６０６６７５７号、同第２０１６０６９５５７号、同第２０１６０６９５６３号、同第２０１６０６９５６９号、及び同第２０１６１７４２３４号に記載されている、バチルス属（Bacillus）菌種、Ｂ．レンタス（B. lentus）、Ｂ．アルカロフィラス（B. alkalophilus）、Ｂ．サブチリス（B. subtilis）、Ｂ．アミロリケファシエンス（B. amyloliquefaciens）、Ｂ．プミルス（B. pumilus）、Ｂ．ギブソニイ（B. gibsonii）、及びＢ．アキバイ（B. akibaii）などのバチルス属由来のもの。具体的には、変異Ｓ９Ｒ、Ａ１５Ｔ、Ｖ６６Ａ、Ａ１８８Ｐ、Ｖ１９９Ｉ、Ｑ２３９Ｒ、Ｎ２５５Ｄ（ｓａｖｉｎａｓｅ付番システム）。
国際公開第８９／０６２７０号に記載されているフサリウム属プロテアーゼ、並びに国際公開第０５／０５２１６１号及び国際公開第０５／０５２１４６号に記載されているセルロモナス属に由来するキモトリプシンプロテアーゼを含むトリプシン（例えば、ブタ又はウシ起源）などのトリプシン型又はキモトリプシン型プロテアーゼ。
メタロプロテアーゼ、特に国際公開第０７／０４４９９３（Ａ２）号に記載されているバチルス・アミロリケファシエンス由来のもの；国際公開第２０１４１９４０３２号、同第２０１４１９４０５４号及び同第２０１４１９４１１７号に記載されているバチルス、ブレビバチルス、サーモアクチノミセス、ゲオバチルス、パエニバチルス、リシニバチルス又はストレプトミセス種由来のもの、国際公開第２０１５１９３４８８号に記載されているクリベラ・アルミノサ由来のもの並びに国際公開第２０１６０７５０７８号に記載されているストレプトミセス及びリソバクター由来のもの。
国際公開第９２／１７５７７号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）に記載されているバチルス種ＴＹ１４５、ＮＣＩＭＢ ４０３３９由来のサブチラーゼに対して少なくとも９０％の同一性を有するプロテアーゼ（国際公開第２０１５０２４７３９号及び同第２０１６０６６７５７号に記載されている、このバチルス種ＴＹ１４５サブチラーゼのバリアントを含む）。
サブチリシン（ＥＣ ３．４．２１．６２）、特に国際公開第２００４０６７７３７号、同第２０１５０９１９８９号、同第２０１５０９１９９０号、同第２０１５０２４７３９号、同第２０１５１４３３６０号、米国特許第６，３１２，９３６（Ｂ１）号、同第５，６７９，６３０号、同第４，７６０，０２５号、独国特許公開第１０２００６０２２２１６（Ａ１）号、同第１０２００６０２２２２４（Ａ１）号、国際公開第２０１５０８９４４７号、同第２０１５０８９４４１号、同第２０１６０６６７５６号、同第２０１６０６６７５７号、同第２０１６０６９５５７号、同第２０１６０６９５６３号、同第２０１６０６９５６９号、及び同第２０１６１７４２３４号に記載されている、バチルス属（Bacillus）菌種、Ｂ．レンタス（B. lentus）、Ｂ．アルカロフィラス（B. alkalophilus）、Ｂ．サブチリス（B. subtilis）、Ｂ．アミロリケファシエンス（B. amyloliquefaciens）、Ｂ．プミルス（B. pumilus）、Ｂ．ギブソニイ（B. gibsonii）、及びＢ．アキバイ（B. akibaii）などのバチルス属由来のもの。具体的には、変異Ｓ９Ｒ、Ａ１５Ｔ、Ｖ６６Ａ、Ａ１８８Ｐ、Ｖ１９９Ｉ、Ｑ２３９Ｒ、Ｎ２５５Ｄ（ｓａｖｉｎａｓｅ付番システム）。
国際公開第８９／０６２７０号に記載されているフサリウム属プロテアーゼ、並びに国際公開第０５／０５２１６１号及び国際公開第０５／０５２１４６号に記載されているセルロモナス属に由来するキモトリプシンプロテアーゼを含むトリプシン（例えば、ブタ又はウシ起源）などのトリプシン型又はキモトリプシン型プロテアーゼ。
メタロプロテアーゼ、特に国際公開第０７／０４４９９３（Ａ２）号に記載されているバチルス・アミロリケファシエンス由来のもの；国際公開第２０１４１９４０３２号、同第２０１４１９４０５４号及び同第２０１４１９４１１７号に記載されているバチルス、ブレビバチルス、サーモアクチノミセス、ゲオバチルス、パエニバチルス、リシニバチルス又はストレプトミセス種由来のもの、国際公開第２０１５１９３４８８号に記載されているクリベラ・アルミノサ由来のもの並びに国際公開第２０１６０７５０７８号に記載されているストレプトミセス及びリソバクター由来のもの。
国際公開第９２／１７５７７号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）に記載されているバチルス種ＴＹ１４５、ＮＣＩＭＢ ４０３３９由来のサブチラーゼに対して少なくとも９０％の同一性を有するプロテアーゼ（国際公開第２０１５０２４７３９号及び同第２０１６０６６７５７号に記載されている、このバチルス種ＴＹ１４５サブチラーゼのバリアントを含む）。
【0036】
本発明の洗浄組成物に特に好ましいプロテアーゼはは、バシラス・レンタス（Bacillus lentus）由来の野生型酵素と少なくとも９０％、好ましくは少なくとも９５％、より好ましくは少なくとも９８％、更により好ましくは少なくとも９９％、とりわけ１００％同一性を有し、以下の位置：Ｓ９Ｒ、Ａ１５Ｔ、Ｖ６８Ａ、Ｎ７６Ｄ、Ｎ８７Ｓ、Ｓ９９Ｄ、Ｓ９９ＳＤ、Ｓ９９Ａ、Ｓ１０１Ｇ、Ｓ１０１Ｍ、Ｓ１０３Ａ、Ｖ１０４Ｎ／Ｉ、Ｇ１１８Ｖ、Ｇ１１８Ｒ、Ｓ１２８Ｌ、Ｐ１２９Ｑ、Ｓ１３０Ａ、Ｙ１６７Ａ、Ｒ１７０Ｓ、Ａ１９４Ｐ、Ｖ２０５Ｉ、Ｑ２０６Ｌ／Ｄ／Ｅ、Ｙ２０９Ｗ、Ｍ２２２Ｓ、Ｑ２４５Ｒ、及び／又はＭ２２２Ｓ（参照により本明細書に組み込まれる国際公開第００／３７６２７号に例示されるＢＰＮ’付番システム及びアミノ酸略語を使用する）のうちの１つ以上、好ましくは２つ以上、より好ましくは３つ以上に変異を含む、ポリペプチドである。
【0037】
最も好ましくは、プロテアーゼは、ＰＢ９２野生型（国際公開第０８／０１０９２５号の配列番号２）又はサブチリシン３０９野生型（Ｎ８７Ｓの自然変異を含む以外はＰＢ９２主鎖による配列）のいずれかに対して以下の変異（ＢＰＮ付番システム）を含むプロテアーゼの群から選択される。
（ｉ）Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉ）Ｓ１０１Ｍ＋Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉｉ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｎ２４８Ｒ
（ｉｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｖ２４４Ｒ
（ｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｖｉ）Ｖ６８Ａ＋Ｎ８７Ｓ＋Ｓ１０１Ｇ＋Ｖ１０４Ｎ
（ｖｉｉ）Ｓ９９ＡＤ
（ｖｉｉｉ）Ｓ９Ｒ＋Ａ１５Ｔ＋Ｖ６８Ａ＋Ｎ２１８Ｄ＋Ｑ２４５Ｒ
（ｉ）Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉ）Ｓ１０１Ｍ＋Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉｉ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｎ２４８Ｒ
（ｉｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｖ２４４Ｒ
（ｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｖｉ）Ｖ６８Ａ＋Ｎ８７Ｓ＋Ｓ１０１Ｇ＋Ｖ１０４Ｎ
（ｖｉｉ）Ｓ９９ＡＤ
（ｖｉｉｉ）Ｓ９Ｒ＋Ａ１５Ｔ＋Ｖ６８Ａ＋Ｎ２１８Ｄ＋Ｑ２４５Ｒ
【0038】
好適な市販のプロテアーゼ酵素としては、商品名Ａｌｃａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｐｒｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｄｕｒａｚｙｍ（登録商標）、Ｐｏｌａｒｚｙｍｅ（登録商標）、Ｋａｎｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｓｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、Ｏｖｏｚｙｍｅ（登録商標）、Ｎｅｕｔｒａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）、Ｃｏｒｏｎａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）及びＥｓｐｅｒａｓｅ（登録商標）（Ｄｅｎｍａｒｋ）としてＮｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ （Ｄｅｎｍａｒｋ）によって販売されているもの；商品名Ｍａｘａｔａｓｅ（登録商標）、Ｍａｘａｃａｌ（登録商標）、Ｍａｘａｐｅｍ（登録商標）、Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｏｘ（登録商標）、ＦＮ３（登録商標）、ＦＮ４（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）、Ｕｌｔｉｍａｓｅ（登録商標）及びＰｕｒａｆｅｃｔ ＯＸＰ（登録商標）としてＤｕｐｏｎｔによって販売されているもの；商品名Ｏｐｔｉｃｌｅａｎ（登録商標）及びＯｐｔｉｍａｓｅ（登録商標）としてＳｏｌｖａｙ Ｅｎｚｙｍｅｓによって販売されているもの；並びにＨｅｎｋｅｌ／Ｋｅｍｉｒａから入手可能なもの、すなわち、ＢＬＡＰ（配列は米国特許第５，３５２，６０４号の図２９に示され、Ｓ９９Ｄ＋Ｓ１０１Ｒ＋Ｓ１０３Ａ＋Ｖ１０４Ｉ＋Ｇ１５９Ｓの変異を有する、本明細書において以降ＢＬＡＰと称する）、ＢＬＡＰ Ｒ（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ｖ１９９Ｍ＋Ｖ２０５Ｉ＋Ｌ２１７Ｄを有するＢＬＡＰ）、ＢＬＡＰ Ｘ（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ｖ２０５Ｉを有するＢＬＡＰ）及びＢＬＡＰ Ｆ４９（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ａ１９４Ｐ＋Ｖ１９９Ｍ＋Ｖ２０５Ｉ＋Ｌ２１７Ｄを有するＢＬＡＰ）；並びに花王製のＫＡＰ（変異Ａ２３０Ｖ＋Ｓ２５６Ｇ＋Ｓ２５９Ｎを有するバチルス・アルカロフィラスのサブチリシン）が挙げられる。
【0039】
Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ（登録商標）、Ｕｌｔｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、ＢＬＡＰ及びＢＬＡＰバリアントからなる群から選択される市販のプロテアーゼは、本明細書に用いるのに特に好ましい。
【0040】
本発明の製品中のプロテアーゼの好ましい濃度としては、組成物１ｇ当たり約０．０５～約１０ｍｇ、より好ましくは約０．５～約７ｍｇ、特に約１～約６ｍｇの活性プロテアーゼが挙げられる。
【0041】
リパーゼ：組成物は、好ましくはリパーゼを含む。油及び／又は脂の存在は、マンナン及び他の多糖類を含む染みの復元力を更に増大させ得る。したがって、酵素パッケージ中にリパーゼが存在すると、このような染みの除去を更に改善することができる。好適なリパーゼとしては、細菌又は真菌又は合成起源のものが挙げられる。化学修飾された又はタンパク質が遺伝子操作を受けた変異体が含まれる。有用なリパーゼの例としては、例えば、Ｈ．ラヌギノサ（H.lanuginosa）（Ｔ．ラヌギノサス）（T.lanuginosus））又はＨ．インソレンス（H.insolens）などのフミコーラ属（別名サーモマイセス属（Thermomyces））由来のリパーゼ；例えば、Ｐ．アルカリゲネス（P.alcaligenes）又はＰ．シュードアルカリゲネス（P.pseudoalcaligenes）、Ｐ．セパシア（P.cepacia）、Ｐ．スタットゼリ（P.stutzeri）、Ｐ．フルオレセンス（P.fluorescens）、シュードモナスＳＤ７０５株、Ｐ．ウィスコシネンシス（P.wisconsinensis）などのシュードモナス属のリパーゼ；例えば、Ｂ．サブチリス（Ｄａｒｔｏｉｓ ｅｔ ａｌ．（１９９３），Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａ ｅｔ Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃａ Ａｃｔａ，１１３１，２５３－３６０）、Ｂ．ステアロサーモフィルス、又はＢ．プミルスなどのバチルス属のリパーゼが挙げられる。
【0042】
リパーゼは、米国特許第６，９３９，７０２（Ｂ１）号、及び米国特許出願第２００９／０２１７４６４号に記載されているような「第１サイクルのリパーゼ」であってもよい。一態様では、リパーゼは、第１の洗浄用リパーゼであり、好ましくは、Ｔ２３１Ｒ及びＮ２３３Ｒ変異を含む、サーモマイセス・ラヌギノサス（Thermomyces lanuginosus）由来の野生型リパーゼのバリアントである。野生型配列は、Ｓｗｉｓｓｐｒｏｔのアクセッション番号Ｓｗｉｓｓ－Ｐｒｏｔ Ｏ５９９５２（サーモマイセス・ラヌギノサス（フミコーラ・ラヌギノサ）由来の２６９個のアミノ酸（アミノ酸２３～２９１）である。好ましいリパーゼとしては、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｌｉｐｏｌｅｘ（登録商標）、及びＬｉｐｏｃｌｅａｎ（登録商標）の商品名で販売されているものが挙げられる。
【0043】
他の好適なリパーゼとしては、例えば国際公開第２０１３／１７１２４１号に記載されているようなＬｉｐｒｌ １３９、例えば国際公開第２０１１／０８４４１２号及び同第２０１３／０３３３１８号に記載されているようなＴｆｕＬｉｐ２、例えば国際公開第２０１８２２８８８０号に記載されているようなシュードモナス・スツッツェリ（Pseudomonas stutzeri）リパーゼ、例えば国際公開第２０１８２２８８８１号に記載されているようなマイクロバルビファー・サーモトレランス（Microbulbifer thermotolerans）リパーゼ、例えば欧州特許第３２９９４５７号に記載されているようなスルホバチルス・アシドカルダリウス（Sulfobacillus acidocaldarius）リパーゼ、例えば国際公開第２０１８２０９０２６号に記載されているようなＬＩＰ０６２リパーゼ、例えば国際公開第２０１７０３６９０１号に記載されているようなＰｉｎＬｉｐリパーゼ、並びに例えば国際公開第２０１７００５７９８号に記載されているようなアブシディア属（Absidia）菌種のリパーゼが挙げられる。
【0044】
好適なリパーゼは、以下を含む配列番号５のバリアントである：
（ａ）置換Ｔ２３１Ｒ
及び
（ｂ）置換Ｎ２３３Ｒ又はＮ２３３Ｃ
及び
（ｃ）Ｅ１Ｃ、Ｄ２７Ｒ、Ｎ３３Ｑ、Ｇ３８Ａ、Ｆ５１Ｖ、Ｇ９１Ｑ、Ｄ９６Ｅ、Ｋ９８Ｌ、Ｋ９８Ｉ、Ｄ１１１Ａ、Ｇ１６３Ｋ、Ｈ１９８Ｓ、Ｅ２１０Ｑ、Ｙ２２０Ｆ、Ｄ２５４Ｓ、Ｉ２５５Ａ、及びＰ２５６Ｔから選択される少なくとも３つの更なる置換；
ここでは、位置は配列番号５の位置に対応し、当該リパーゼバリアントは、配列番号５のアミノ酸配列を有するポリペプチドに対して少なくとも９０％であるが１００％未満の配列同一性を有し、当該バリアントはリパーゼ活性を有する。
（ａ）置換Ｔ２３１Ｒ
及び
（ｂ）置換Ｎ２３３Ｒ又はＮ２３３Ｃ
及び
（ｃ）Ｅ１Ｃ、Ｄ２７Ｒ、Ｎ３３Ｑ、Ｇ３８Ａ、Ｆ５１Ｖ、Ｇ９１Ｑ、Ｄ９６Ｅ、Ｋ９８Ｌ、Ｋ９８Ｉ、Ｄ１１１Ａ、Ｇ１６３Ｋ、Ｈ１９８Ｓ、Ｅ２１０Ｑ、Ｙ２２０Ｆ、Ｄ２５４Ｓ、Ｉ２５５Ａ、及びＰ２５６Ｔから選択される少なくとも３つの更なる置換；
ここでは、位置は配列番号５の位置に対応し、当該リパーゼバリアントは、配列番号５のアミノ酸配列を有するポリペプチドに対して少なくとも９０％であるが１００％未満の配列同一性を有し、当該バリアントはリパーゼ活性を有する。
【0045】
１つの好ましいリパーゼは、以下の置換を含む配列番号５のバリアントである：Ｔ２３１Ｒ、Ｎ２３３Ｒ、Ｄ２７Ｒ、Ｇ３８Ａ、Ｄ９６Ｅ、Ｄ１１１Ａ、Ｇ１６３Ｋ、Ｄ２５４Ｓ、及びＰ２５６Ｔ。
【0046】
１つの好ましいリパーゼは、以下の置換を含む配列番号５のバリアントである：Ｔ２３１Ｒ、Ｎ２３３Ｒ、Ｎ３３Ｑ、Ｇ９１Ｑ、Ｅ２１０Ｑ、Ｉ２５５Ａ。
【0047】
好適なリパーゼは、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓから、例えば、Ｌｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ １００Ｌ、Ｌｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ ２００Ｌ（いずれも液体原料）、及びＬｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ １０５Ｔ（顆粒）として市販されている。これらのリパーゼは、本発明の範囲外である製品Ｌｉｐｅｘ １００Ｌ、Ｌｉｐｅｘ １００Ｔ、及びＬｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ １００Ｔとは異なる構造を有する。
【0048】
セルラーゼ：好適なセルラーゼとしては、細菌由来又は真菌由来のセルラーゼが挙げられる。化学修飾された又はタンパク質が遺伝子操作を受けた変異体が含まれる。好適なセルラーゼとしては、バチルス属、シュードモナス属、フミコーラ属、フサリウム属、チェラビア属（Thielavia）、アクレモニウム属（Acremonium）由来のセルラーゼ、例えば、米国特許第４，４３５，３０７号、同第５，６４８，２６３号、同第５，６９１，１７８号、同第５，７７６，７５７号、及び同第５，６９１，１７８号に開示されているフミコーラ・インソレンス、ミセリオフィソーラ・サーモフィラ（Myceliophthora thermophila）、及びフサリウム・オキシスポラムから生成される真菌セルラーゼが挙げられる。
【0049】
一態様では、好ましい酵素としては、エンド－ベータ－１，４－グルカナーゼ活性（Ｅ．Ｃ．３．２．１．４）を呈する微生物由来のエンドグルカナーゼが挙げられ、好ましくは、以下を含む群から選択される：
（ａ）米国特許第７，１４１，４０３（Ｂ２）号における配列番号２のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、更には９９％同一性の配列を有するバチルス属のメンバーに対して内因性の細菌ポリペプチド、好ましい置換は、配列番号２の成熟ポリペプチドの２９２、２７４、２６６、２６５、２５５、２４６、２３７、２２４、及び２２１位に対応する１つ以上の位置を含み、バリアントはセルラーゼ活性を有する；
（ｂ）キシログルカン及び非晶質セルロース基質の両方に対して酵素活性を有するグリコシルヒドロラーゼであって、ＧＨファミリー５、７、１２、１６、４４又は７４から選択されるグリコシルヒドロラーゼ；
（ｃ）国際公開第０９／１４８９８３号の配列番号３のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、及び更には９９％同一性の配列を有するグリコシルヒドロラーゼ；
（ｄ）国際公開第２０１７１０６６７６号における配列番号５と少なくとも７０％の同一性を示すバリアント。好ましい置換は、４、２０、２３、２９、３２、３６、４４、５１、７７、８０、８７、９０、９７、９８、９９、１０２、１１２、１１６、１３５、１３６、１４２、１５３、１５４、１５７、１６１、１６３、１９２、１９４、２０４、２０８、２１０、２１２、２１６、２１７、２２１、２２２、２２５、２２７、及び２３２位に対応する１つ以上の位置を含む；
（ｅ）並びにこれらの混合物。
（ａ）米国特許第７，１４１，４０３（Ｂ２）号における配列番号２のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、更には９９％同一性の配列を有するバチルス属のメンバーに対して内因性の細菌ポリペプチド、好ましい置換は、配列番号２の成熟ポリペプチドの２９２、２７４、２６６、２６５、２５５、２４６、２３７、２２４、及び２２１位に対応する１つ以上の位置を含み、バリアントはセルラーゼ活性を有する；
（ｂ）キシログルカン及び非晶質セルロース基質の両方に対して酵素活性を有するグリコシルヒドロラーゼであって、ＧＨファミリー５、７、１２、１６、４４又は７４から選択されるグリコシルヒドロラーゼ；
（ｃ）国際公開第０９／１４８９８３号の配列番号３のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、及び更には９９％同一性の配列を有するグリコシルヒドロラーゼ；
（ｄ）国際公開第２０１７１０６６７６号における配列番号５と少なくとも７０％の同一性を示すバリアント。好ましい置換は、４、２０、２３、２９、３２、３６、４４、５１、７７、８０、８７、９０、９７、９８、９９、１０２、１１２、１１６、１３５、１３６、１４２、１５３、１５４、１５７、１６１、１６３、１９２、１９４、２０４、２０８、２１０、２１２、２１６、２１７、２２１、２２２、２２５、２２７、及び２３２位に対応する１つ以上の位置を含む；
（ｅ）並びにこれらの混合物。
【0050】
好適なエンドグルカナーゼは、商品名Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）及びＷｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））として販売されている。例としては、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）５０００Ｌ、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）Ｃｌａｓｓｉｃ ４００Ｌ、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）Ｃｌａｓｓｉｃ ７００Ｔ、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）４５００Ｔ、Ｗｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）１．５Ｔ、Ｗｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）２．０Ｌが挙げられる。
【0051】
他の市販のセルラーゼとしては、Ｃｅｌｌｕｚｙｍｅ（登録商標）、Ｃａｒｅｚｙｍｅ（登録商標）、Ｃａｒｅｚｙｍｅ（登録商標）Ｐｒｅｍｉｕｍ（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）、Ｃｌａｚｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｄａｘ ＨＡ（登録商標）、Ｒｅｖｉｔａｌｅｎｚ（登録商標）１０００、Ｒｅｖｉｔａｌｅｎｚ（登録商標）２０００（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｉｎｃ．）、ＫＡＣ－５００（Ｂ）（登録商標）（Ｋａｏ Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＦＣＬ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＤＣＬ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＤＣＣ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＮＣＤ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＦＣＣ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＦＬＸ１（ＡＢ Ｅｎｚｙｍｅｓ）が挙げられる。
【0052】
好適なグルカナーゼとしては、好ましくはＥ．Ｃ．クラス３．２．１．３９由来のエンド－β－１，３－グルカナーゼが挙げられ、パエニバチルス属菌種（Paenibacillus sp）、ゾベリア・ガラクタニボラン（Zobellia galactanivorans）、サーモトガ・ペトロフィラ（Thermotoga petrophila）、又はトリコデルマ属菌種（Trichoderma sp）の微生物、好ましくはパエニバチルス属菌種又はゾベリア・ガラクタニボラン、最も好ましくはパエニバチルス属菌種から得られる。
【0053】
アミラーゼ：好ましくは、本発明の組成物は、アミラーゼを含む。好適なα－アミラーゼとしては、細菌又は真菌起源のものが挙げられる。化学的又は遺伝的に修飾された変異体（バリアント）が含まれる。好ましいアルカリ性アルファ－アミラーゼは、バチルス属菌種、例えば、バチルス・リケニフォルミス、バチルス・アミロリケファシエンス、バチルス・ステアロサーモフィラス、バチルス・サブチリス、又は他のバチルス属菌種、例えば、バチルス属菌種ＮＣＢＩ１２２８９、ＮＣＢＩ１２５１２、ＮＣＢＩ１２５１３、ＤＳＭ９３７５（米国特許第７，１５３，８１８号）、ＤＳＭ１２３６８、ＤＳＭＺ番号１２６４９、ＫＳＭ ＡＰ１３７８（国際公開第９７／００３２４号）、ＫＳＭ Ｋ３６、又はＫＳＭ Ｋ３８（欧州特許第１，０２２，３３４号）に由来する。好ましいアミラーゼとしては、以下が挙げられる。
（ａ）米国特許第５，８５６，１６４号、並びに国際公開第９９／２３２１１号、同第９６／２３８７３号、同第００／６００６０号、同第０６／００２６４３号、及び同第２０１７／１９２６５７号に記載のバリアント、特に、国際公開第０６／００２６４３号において配列番号１２として記載されているＡＡ５６０酵素に対して以下の位置に１つ以上の置換基を有するバリアント：
２６、３０、３３、８２、３７、１０６、１１８、１２８、１３３、１４９、１５０、１６０、１７８、１８２、１８６、１９３、２０２、２１４、２３１、２４６、２５６、２５７、２５８、２６９、２７０、２７２、２８３、２９５、２９６、２９８、２９９、３０３、３０４、３０５、３１１、３１４、３１５、３１８、３１９、３３９、３４５、３６１、３７８、３８３、４１９、４２１、４３７、４４１、４４４、４４５、４４６、４４７、４５０、４６１、４７１、４８２、４８４、好ましくは、Ｄ１８３＊及びＧ１８４＊の欠失も含むバリアント。
（ｂ）国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４、バチルス属ＳＰ７２２由来の野生型酵素、特に１８３及び１８４位が欠失しているバリアント、並びに国際公開第００／６００６０号、同第２０１１／１００４１０号、及び同第２０１３／００３６５９号に記載のバリアント、特に、参照によって本明細書に組み込まれる国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４に対して以下の位置に１つ以上の置換を有するものと少なくとも８５％、好ましくは９０％の同一性を示すバリアント：
５１、５２、５４、１０９、３０４、１４０、１８９、１３４、１９５、２０６、２４３、２６０、２６２、２８４、３４７、４３９、４６９、４７６、及び４７７。
（ｃ）バチルス属菌種７０７（米国特許第６，０９３，５６２号における配列番号７）由来の野生型酵素と少なくとも９０％の同一性を示すバリアント、特に以下の変異：Ｍ２０２、Ｍ２０８、Ｓ２５５、Ｒ１７２、及び／又はＭ２６１のうちの１つ以上を含むもの。好ましくは、当該アミラーゼは、Ｍ２０２Ｌ、Ｍ２０２Ｖ、Ｍ２０２Ｓ、Ｍ２０２Ｔ、Ｍ２０２Ｉ、Ｍ２０２Ｑ、Ｍ２０２Ｗ、Ｓ２５５Ｎ及び／又はＲ１７２Ｑのうちの１つ以上を含む。Ｍ２０２Ｌ又はＭ２０２Ｔ変異を含むものが、特に好ましい。ＳＰ７０７骨格に基づく追加の関連変異／欠失は、Ｗ４８、Ａ５１、Ｖ１０３、Ｖ１０４、Ａ１１３、Ｒ１１８、Ｎ１２５、Ｖ１３１、Ｔ１３２、Ｅ１３４、Ｔ１３６、Ｅ１３８、Ｒ１４２、Ｓ１５４、Ｖ１６５、Ｒ１８２、Ｇ１８２、Ｈ１８３、Ｅ１９０、Ｄ１９２、Ｔ１９３、Ｉ２０６、Ｍ２０８、Ｄ２０９、Ｅ２１２、Ｖ２１３、Ｖ２１４、Ｎ２１４、Ｌ２１７、Ｒ２１８、Ｎ２１９、Ｖ２２２、Ｔ２２５、Ｔ２２７、Ｇ２２９、Ｉ２３５、Ｋ２４２、Ｙ２４３、Ｓ２４４、Ｆ２４５、Ｔ２４６、Ｉ２５０、Ｓ２５５、Ａ２５６、Ｈ２８６、Ｖ２９１、Ｔ３１６、Ｖ３１７、Ｖ３１８、Ｎ４１７、Ｔ４１８、Ａ４１９、Ｈ４２０、Ｐ４２１、Ｉ４２８、Ｍ４２９、Ｆ４４０、Ｒ４４３、Ｎ４４４、Ｋ４４５、Ｑ４４８、Ｓ４５１、Ａ４６５、Ｎ４７０、Ｓ４７２を含む。
（ｄ）国際公開第０９／１４９１３０号に記載のバリアント、好ましくは同第０９／１４９１３０号における配列番号１又は配列番号２、ゲオバチルス・ステアロファーモフィラス（Geobacillus Stearophermophilus）由来の野生型酵素、又はその切断バージョンと少なくとも９０％の同一性を示すもの。
（ｅ）国際公開第１０／１１５０２１号に記載のバリアント、特に国際公開第１０／１１５０２１号における配列番号２、バチルス属菌種ＴＳ－２３由来のアルファ－アミラーゼと少なくとも７５％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％を示すもの。
（ｆ）国際公開第２０１６０９１６８８号における配列番号１と少なくとも８９％の同一性を示すバリアント、特にＨ１８３＋Ｇ１８４位に欠失を含み、更に４０５、４２１、４２２、及び／又は４２８位に１つ以上の変異を含むもの。
（ｇ）国際公開第２０１４０９９５２３号に記載のバリアント、特にパエニバチルス・カードラノリティカス（Paenibacillus curdlanolyticus）ＹＫ９ 由来の「ＰｃｕＡｍｙｌ α－アミラーゼ」（国際公開第２０１４０９９５２３号における配列番号３）と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示すもの。
（ｈ）国際公開第２０１４０９９５２３号に記載のバリアント、特にサイトファーガ属（Cytophaga）菌種由来の「ＣｓｐＡｍｙ２アミラーゼ」（国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１及び６と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示すもの。特に、国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１に基づく以下の欠失及び／又は変異のうちの１つ以上を含むもの：Ｒ１７８＊、Ｇ１７９＊、Ｔ３８Ｎ、Ｎ８８Ｈ、Ｎ１２６Ｙ、Ｔ１２９Ｉ、Ｎ１３４Ｍ、Ｆ１５３Ｗ、Ｌ１７１Ｒ、Ｔ１８０Ｄ、Ｅ１８７Ｐ、Ｉ２０３Ｙ、Ｇ４７６Ｋ、Ｇ４７７Ｅ、Ｙ３０３Ｄ。
（ｉ）バチルス・サブチリス（国際公開第２００９１４９２７１号における配列番号１）と少なくとも８５％の同一性を示すバリアント。
（ｊ）受託番号ＡＢ０５１１０２によるＢａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．ＫＳＭ－Ｋ３８由来の野生型アミラーゼと少なくとも９０％の同一性を示すバリアント。
（ｋ）国際公開第２０１６１８０７４８号に記載のバリアント、特に、国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号７のバチルス属菌種由来のＡＡＩ１０の成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの；国際公開第２０１６１８０７４８号の配列番号８におけるアリシクロバチルス属（Alicyclobacillus）菌種のアミラーゼの成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの、及び国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号１３の成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの、特に、以下の変異Ｈ＊、Ｎ５４Ｓ、Ｖ５６Ｔ、Ｋ７２Ｒ、Ｇ１０９Ａ、Ｆ１１３Ｑ、Ｒ１１６Ｑ、Ｗ１６７Ｆ、Ｑ１７２Ｇ、Ａ１７４Ｓ、Ｇ１８４Ｔ、Ｎ１９５Ｆ、Ｖ２０６Ｌ、Ｋ３９１Ａ、Ｐ４７３Ｒ、Ｇ４７６Ｋのうちの１つ以上を含むもの。
（ｌ）国際公開第２０１８０６０２１６号に記載のバリアント、特に、国際公開第２０１８０６０２１６号における配列番号４の成熟アミノ酸配列と少なくとも７０％の同一性を示すバリアント、バチルス・アミロリケファシエンス及びバチルス・リケニフォルミスの融合分子。特に、Ｈ１、Ｎ５４、Ｖ５６、Ｋ７２、Ｇ１０９、Ｆ１１３、Ｒ１１６、Ｔ１３４、Ｗ１４０、Ｗ１５９、Ｗ１６７、Ｑ１６９、Ｑ１７２、Ｌ１７３、Ａ１７４、Ｒ１８１、Ｇ１８２、Ｄ１８３、Ｇ１８４、Ｗ１８９、Ｅ１９４、Ｎ１９５、Ｖ２０６、Ｇ２５５、Ｎ２６０、Ｆ２６２、Ａ２６５、Ｗ２８４、Ｆ２８９、Ｓ３０４、Ｇ３０５、Ｗ３４７、Ｋ３９１、Ｑ３９５、Ｗ４３９、Ｗ４６９、Ｒ４４４、Ｆ４７３、Ｇ４７６、及びＧ４７７位に１つ以上の置換を含むもの。
（ａ）米国特許第５，８５６，１６４号、並びに国際公開第９９／２３２１１号、同第９６／２３８７３号、同第００／６００６０号、同第０６／００２６４３号、及び同第２０１７／１９２６５７号に記載のバリアント、特に、国際公開第０６／００２６４３号において配列番号１２として記載されているＡＡ５６０酵素に対して以下の位置に１つ以上の置換基を有するバリアント：
２６、３０、３３、８２、３７、１０６、１１８、１２８、１３３、１４９、１５０、１６０、１７８、１８２、１８６、１９３、２０２、２１４、２３１、２４６、２５６、２５７、２５８、２６９、２７０、２７２、２８３、２９５、２９６、２９８、２９９、３０３、３０４、３０５、３１１、３１４、３１５、３１８、３１９、３３９、３４５、３６１、３７８、３８３、４１９、４２１、４３７、４４１、４４４、４４５、４４６、４４７、４５０、４６１、４７１、４８２、４８４、好ましくは、Ｄ１８３＊及びＧ１８４＊の欠失も含むバリアント。
（ｂ）国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４、バチルス属ＳＰ７２２由来の野生型酵素、特に１８３及び１８４位が欠失しているバリアント、並びに国際公開第００／６００６０号、同第２０１１／１００４１０号、及び同第２０１３／００３６５９号に記載のバリアント、特に、参照によって本明細書に組み込まれる国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４に対して以下の位置に１つ以上の置換を有するものと少なくとも８５％、好ましくは９０％の同一性を示すバリアント：
５１、５２、５４、１０９、３０４、１４０、１８９、１３４、１９５、２０６、２４３、２６０、２６２、２８４、３４７、４３９、４６９、４７６、及び４７７。
（ｃ）バチルス属菌種７０７（米国特許第６，０９３，５６２号における配列番号７）由来の野生型酵素と少なくとも９０％の同一性を示すバリアント、特に以下の変異：Ｍ２０２、Ｍ２０８、Ｓ２５５、Ｒ１７２、及び／又はＭ２６１のうちの１つ以上を含むもの。好ましくは、当該アミラーゼは、Ｍ２０２Ｌ、Ｍ２０２Ｖ、Ｍ２０２Ｓ、Ｍ２０２Ｔ、Ｍ２０２Ｉ、Ｍ２０２Ｑ、Ｍ２０２Ｗ、Ｓ２５５Ｎ及び／又はＲ１７２Ｑのうちの１つ以上を含む。Ｍ２０２Ｌ又はＭ２０２Ｔ変異を含むものが、特に好ましい。ＳＰ７０７骨格に基づく追加の関連変異／欠失は、Ｗ４８、Ａ５１、Ｖ１０３、Ｖ１０４、Ａ１１３、Ｒ１１８、Ｎ１２５、Ｖ１３１、Ｔ１３２、Ｅ１３４、Ｔ１３６、Ｅ１３８、Ｒ１４２、Ｓ１５４、Ｖ１６５、Ｒ１８２、Ｇ１８２、Ｈ１８３、Ｅ１９０、Ｄ１９２、Ｔ１９３、Ｉ２０６、Ｍ２０８、Ｄ２０９、Ｅ２１２、Ｖ２１３、Ｖ２１４、Ｎ２１４、Ｌ２１７、Ｒ２１８、Ｎ２１９、Ｖ２２２、Ｔ２２５、Ｔ２２７、Ｇ２２９、Ｉ２３５、Ｋ２４２、Ｙ２４３、Ｓ２４４、Ｆ２４５、Ｔ２４６、Ｉ２５０、Ｓ２５５、Ａ２５６、Ｈ２８６、Ｖ２９１、Ｔ３１６、Ｖ３１７、Ｖ３１８、Ｎ４１７、Ｔ４１８、Ａ４１９、Ｈ４２０、Ｐ４２１、Ｉ４２８、Ｍ４２９、Ｆ４４０、Ｒ４４３、Ｎ４４４、Ｋ４４５、Ｑ４４８、Ｓ４５１、Ａ４６５、Ｎ４７０、Ｓ４７２を含む。
（ｄ）国際公開第０９／１４９１３０号に記載のバリアント、好ましくは同第０９／１４９１３０号における配列番号１又は配列番号２、ゲオバチルス・ステアロファーモフィラス（Geobacillus Stearophermophilus）由来の野生型酵素、又はその切断バージョンと少なくとも９０％の同一性を示すもの。
（ｅ）国際公開第１０／１１５０２１号に記載のバリアント、特に国際公開第１０／１１５０２１号における配列番号２、バチルス属菌種ＴＳ－２３由来のアルファ－アミラーゼと少なくとも７５％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％を示すもの。
（ｆ）国際公開第２０１６０９１６８８号における配列番号１と少なくとも８９％の同一性を示すバリアント、特にＨ１８３＋Ｇ１８４位に欠失を含み、更に４０５、４２１、４２２、及び／又は４２８位に１つ以上の変異を含むもの。
（ｇ）国際公開第２０１４０９９５２３号に記載のバリアント、特にパエニバチルス・カードラノリティカス（Paenibacillus curdlanolyticus）ＹＫ９ 由来の「ＰｃｕＡｍｙｌ α－アミラーゼ」（国際公開第２０１４０９９５２３号における配列番号３）と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示すもの。
（ｈ）国際公開第２０１４０９９５２３号に記載のバリアント、特にサイトファーガ属（Cytophaga）菌種由来の「ＣｓｐＡｍｙ２アミラーゼ」（国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１及び６と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示すもの。特に、国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１に基づく以下の欠失及び／又は変異のうちの１つ以上を含むもの：Ｒ１７８＊、Ｇ１７９＊、Ｔ３８Ｎ、Ｎ８８Ｈ、Ｎ１２６Ｙ、Ｔ１２９Ｉ、Ｎ１３４Ｍ、Ｆ１５３Ｗ、Ｌ１７１Ｒ、Ｔ１８０Ｄ、Ｅ１８７Ｐ、Ｉ２０３Ｙ、Ｇ４７６Ｋ、Ｇ４７７Ｅ、Ｙ３０３Ｄ。
（ｉ）バチルス・サブチリス（国際公開第２００９１４９２７１号における配列番号１）と少なくとも８５％の同一性を示すバリアント。
（ｊ）受託番号ＡＢ０５１１０２によるＢａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．ＫＳＭ－Ｋ３８由来の野生型アミラーゼと少なくとも９０％の同一性を示すバリアント。
（ｋ）国際公開第２０１６１８０７４８号に記載のバリアント、特に、国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号７のバチルス属菌種由来のＡＡＩ１０の成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの；国際公開第２０１６１８０７４８号の配列番号８におけるアリシクロバチルス属（Alicyclobacillus）菌種のアミラーゼの成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの、及び国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号１３の成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの、特に、以下の変異Ｈ＊、Ｎ５４Ｓ、Ｖ５６Ｔ、Ｋ７２Ｒ、Ｇ１０９Ａ、Ｆ１１３Ｑ、Ｒ１１６Ｑ、Ｗ１６７Ｆ、Ｑ１７２Ｇ、Ａ１７４Ｓ、Ｇ１８４Ｔ、Ｎ１９５Ｆ、Ｖ２０６Ｌ、Ｋ３９１Ａ、Ｐ４７３Ｒ、Ｇ４７６Ｋのうちの１つ以上を含むもの。
（ｌ）国際公開第２０１８０６０２１６号に記載のバリアント、特に、国際公開第２０１８０６０２１６号における配列番号４の成熟アミノ酸配列と少なくとも７０％の同一性を示すバリアント、バチルス・アミロリケファシエンス及びバチルス・リケニフォルミスの融合分子。特に、Ｈ１、Ｎ５４、Ｖ５６、Ｋ７２、Ｇ１０９、Ｆ１１３、Ｒ１１６、Ｔ１３４、Ｗ１４０、Ｗ１５９、Ｗ１６７、Ｑ１６９、Ｑ１７２、Ｌ１７３、Ａ１７４、Ｒ１８１、Ｇ１８２、Ｄ１８３、Ｇ１８４、Ｗ１８９、Ｅ１９４、Ｎ１９５、Ｖ２０６、Ｇ２５５、Ｎ２６０、Ｆ２６２、Ａ２６５、Ｗ２８４、Ｆ２８９、Ｓ３０４、Ｇ３０５、Ｗ３４７、Ｋ３９１、Ｑ３９５、Ｗ４３９、Ｗ４６９、Ｒ４４４、Ｆ４７３、Ｇ４７６、及びＧ４７７位に１つ以上の置換を含むもの。
【0054】
好ましいアミラーゼは、漂白酸化しやすいアミノ酸の１つ以上が、酸化されにくいアミノ酸で置換された、遺伝子操作を受けた酵素である。特に、メチオニン残基は、任意の他のアミノ酸で置換されることが好ましい。特に、最も酸化しやすいメチオニンが置換されることが好ましい。好ましくは、配列番号１１における２０２に相当する位置のメチオニンが置換される。好ましくは、この位置のメチオニンは、スレオニン又はロイシン、好ましくはロイシンで置換される。
【0055】
好適な市販のアルファ－アミラーゼとしては、ＤＵＲＡＭＹＬ（登録商標）、ＬＩＱＵＥＺＹＭＥ（登録商標）、ＴＥＲＭＡＭＹＬ（登録商標）、ＴＥＲＭＡＭＹＬ ＵＬＴＲＡ（登録商標）、ＮＡＴＡＬＡＳＥ（登録商標）、ＳＵＰＲＡＭＹＬ（登録商標）、ＳＴＡＩＮＺＹＭＥ（登録商標）、ＳＴＡＩＮＺＹＭＥ ＰＬＵＳ（登録商標）、ＦＵＮＧＡＭＹＬ（登録商標）、ＡＴＬＡＮＴＩＣ（登録商標）、ＡＣＨＩＥＶＥ ＡＬＰＨＡ（登録商標）、ＡＭＰＬＩＦＹ（登録商標）ＰＲＩＭＥ、ＩＮＴＥＮＳＡ（登録商標）及びＢＡＮ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））、ＫＥＭＺＹＭ（登録商標）ＡＴ ９０００（Ｂｉｏｚｙｍ Ｂｉｏｔｅｃｈ Ｔｒａｄｉｎｇ ＧｍｂＨ（Ｗｅｈｌｉｓｔｒａｓｓｅ ２７ｂ Ａ－１２００ Ｗｉｅｎ Ａｕｓｔｒｉａ））、ＲＡＰＩＤＡＳＥ（登録商標）、ＰＵＲＡＳＴＡＲ（登録商標）、ＥＮＺＹＳＩＺＥ（登録商標）、ＯＰＴＩＳＩＺＥ ＨＴ ＰＬＵＳ（登録商標）、ＰＯＷＥＲＡＳＥ（登録商標）、ＰＲＥＦＥＲＥＮＺ Ｓ（登録商標）シリーズ（ＰＲＥＦＥＲＥＮＺ Ｓ１０００（登録商標）及びＰＲＥＦＥＲＥＮＺ Ｓ２０００（登録商標）を含む）、並びにＰＵＲＡＳＴＡＲ ＯＸＡＭ（登録商標）（ＤｕＰｏｎｔ．（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ））、並びにＫＡＭ（登録商標）（Ｋａｏ（１４－１０ Ｎｉｈｏｎｂａｓｈｉ Ｋａｙａｂａｃｈｏ，１－ｃｈｏｍｅ，Ｃｈｕｏ－ｋｕ Ｔｏｋｙｏ １０３－８２１０，Ｊａｐａｎ））が挙げられる。
【0056】
好ましくは、組成物は、組成物１ｇ当たり少なくとも０．０１ｍｇ、好ましくは約０．０５～約１０、より好ましくは約０．１～約６、特に約０．２～約５ｍｇの活性アミラーゼを含む。
【0057】
ペルオキシダーゼ／オキシダーゼ：好適なペルオキシダーゼ／オキシダーゼとしては、植物、細菌、又は真菌起源のものが挙げられる。化学修飾された又はタンパク質が遺伝子操作を受けた変異体が含まれる。有用なペルオキシダーゼの例としては、コプリナス（Coprinus）属のペルオキシダーゼ、例えば、国際公開第９３／２４６１８号、同第９５／１０６０２号、及び同第９８／１５２５７号に記載のようなＣ．サイネレウス（C.cinereus）及びそのバリアント由来のペルオキシダーゼが挙げられる。
【0058】
市販のペルオキシダーゼとしては、ＧＵＡＲＤＺＹＭＥ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）が挙げられる。
【0059】
ペクチン酸リアーゼ：好適なペクチン酸リアーゼとしては、Ｐｅｃｔａｗａｓｈ（登録商標）、Ｐｅｃｔａｗａｙ（登録商標）、Ｘ－Ｐｅｃｔ（登録商標）、（全てＮｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））Ｐｒｅｆｅｒｅｎｚ（登録商標）Ｆ１０００（ＤｕＰｏｎｔ Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ）の商品名で販売されているものが挙げられる。
【0060】
マンナナーゼ。組成物は、好ましくは、１つ以上の追加のマンナナーゼ酵素を含む。本明細書で使用するとき、「マンナナーゼ」又は「ガラクトマンナナーゼ」という用語は、マンナンエンド－１，４－ベータ－マンノシダーゼとして当該技術分野において既知のものに従って定義され、別名ベータ－マンナナーゼ及びエンド－１，４－マンナナーゼを有し、マンナン、ガラクトマンナン、グルコマンナン、及びガラクトグルコマンナンにおける１，４－ベータ－Ｄ－マンノシド連結の加水分解を触媒するマンナナーゼ酵素を意味する。マンナナーゼは、酵素命名法に従ってＥＣ３．２．１．７８として分類され、グリコシルヒドロラーゼファミリー５、２６、及び１１３に属する。多くの好適なマンナナーゼは、グリコシルヒドロラーゼファミリー５に属する。市販のマンナナーゼとしては、Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）２００Ｌ及びＭａｎｎａｗａｙＥｖｉｔｙ４．０Ｔなど商品名Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）（ＮｏｖｏｚｙｍｅｓＡ／Ｓ）で販売されている全てのものが挙げられる。他の市販のマンナナーゼとしては、Ｅｆｆｅｃｔｅｎｅ（登録商標）Ｍ１０００、Ｍａｎｎａｓｔａｒ（登録商標）３７５、Ｐｒｅｆｉｅｎｚ Ｍ１００、及びＰｕｒａｂｒｉｔｅ（登録商標）（全てＤｕＰｏｎｔＩｎｄｕｓｔｒｉａｌＢｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ）及びＢｉｏｔｏｕｃｈ Ｍ７（ＡＢ酵素）が挙げられる。他の好適なマンナナーゼは、国際公開第２０１８／１９１１３５号、同第２０１５０４０１５９号、同第２０１７／０２１５１５号、同第２０１７／０２１５１６、同第２０１７／０２１５１７号、及び同第２０１９／０８１５１５号に記載されているものなどグリコシルヒドロラーゼファミリー２６に属する。マンナーゼの好適な混合物としては、国際公開第２０１９／０８１５１５号に記載されているグリコシルヒドロラーゼファミリー５マンナーゼ及びグリコシルヒドロラーゼファミリー２６マンナーゼの組み合わせが挙げられる。
【0061】
キサンタンガム分解酵素：組成物は、１つ以上のキサンタンガム分解酵素を含み得る。キサンタンガム系汚れの分解に好適な酵素としては、キサンタンエンドグルカナーゼが挙げられ、任意にキサンタンリアーゼと組み合わされる。本明細書で使用するとき、用語「キサンタンエンドグルカナーゼ」は、任意に好適なキサンタンリアーゼ酵素と共に、キサンタンガムの１，４－連結型β－Ｄ－グルコースポリマー骨格の加水分解を触媒することができるエンド－β－１，４－グルカナーゼ活性を示す酵素を意味する。好適なキサンタンエンドグルカナーゼは、国際公開第２０１３／１６７５８１号、同第２０１５／１８１２９９号、同第２０１５／１８１２９２号、同第２０１７／０４６２３２号、同第２０１７／０４６２６０号、同第２０１８／３７０６２号、同第２０１８／３７０６５号、同第２０１９／０３８０５９号、及び同第２０１９／１６２０００号に記載されている。本明細書で使用するとき、用語「キサンタンリアーゼ」は、キサンタンガムのβ－Ｄ－マンノシル－β－Ｄ－１，４－グルクロノシル結合を切断する酵素を意味する。そのような酵素は、Ｅ．Ｃ．４．２．２．１２に属する。好適なキサンタンリーゼは、国際公開第２０１５／００１０１７号、同第２０１８／０３７０６１号、同第２０１８／３７０６４号、同第２０１９／０３８０６０号、同第２０１９／１６２０００号、及び同第２０１９／０３８０５７に記載されている。
【0062】
ヌクレアーゼ：好ましくは、組成物は、ＲＮａｓｅ若しくはＤＮａｓｅなどのヌクレアーゼ、又はこれらの混合物を含む。ヌクレアーゼ酵素は、核酸のヌクレオチドサブユニット間のホスホジエステル結合を切断することができる酵素である。本明細書におけるヌクレアーゼ酵素は、好ましくは、デオキシリボヌクレアーゼ若しくはリボヌクレアーゼ酵素又はこれらの機能的断片である。機能的断片又は部分とは、ＤＮＡ骨格におけるホスホジエステル結合の切断を触媒するヌクレアーゼ酵素の部分を意味し、したがって、触媒活性を保持する当該ヌクレアーゼタンパク質の領域である。したがって、それは、その機能が維持されている酵素及び／又はバリアント及び／又は誘導体及び／又はホモログの、切頭されているが、機能的なバージョンを含む。
【0063】
好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、好ましくは、以下の分類のいずれかから選択されるデオキシリボヌクレアーゼである：Ｅ．Ｃ．３．１．２１．ｘ（式中、ｘ＝１、２、３、４、５、６、７、８又は９である）、Ｅ．Ｃ．３．１．２２．ｙ（式中、ｙ＝１、２、４又は５である）、Ｅ．Ｃ．３．１．３０．ｚ（式中、ｚ＝１又は２である）、Ｅ．Ｃ．３．１．３１．１、及びこれらの混合物。
【0064】
ＤＮａｓｅ：好適なＤＮａｓｅとしては、国際公開第２０１７１６２８３６号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）の配列番号１、２、３、４、５、６、７、８及び９、並びに国際公開第２０１８１０８８６５号の配列番号１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９、５０、５１、５２、５３及び５４によって定義されるＤＮａｓｅの野生型及びバリアント、並びに国際公開第２０１８０１１２７７号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）に記載されるものを含むバチルス・シビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｃｉｂｉ）ＤＮａｓｅのバリアントが挙げられ、これらは参照により本明細書に組み込まれる。好ましいＤＮａｓｅは、同時係属中の欧州特許出願第１８２０２９６７号に特許請求されているとおりである。
【0065】
ＲＮａｓｅ：好適なＲＮａｓｅとしては、参照により本明細書に組み込まれる国際公開第２０１８１７８０６１号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）の配列番号３、６、９、１２、１５、５７、５８、５９、６０、６１、６２、６３、６４、６５、６６、６７、７２及び７３、並びに国際公開第２０２００７４４９９号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）の配列番号８６、８７、８８、８９、９０、９１、９２、９３、９４、９５、９６、９７、９８、９９、１００、１０１、１０２、１０３及び１０４によって定義されるＤＮａｓｅの野生型及びバリアントが挙げられる。
【0066】
ヘキソサミニダーゼ：組成物は１つ以上のヘキソサミニダーゼを含み得る。用語「ヘキソサミニダーゼ」は、「分散剤」及び略語「Ｄｓｐ」を含み、つまり、微生物起源の汚れに見られるＮ－アセチル－グルコサミンポリマーのβ－１，６－グリコシド結合の加水分解を触媒するヘキソサミニダーゼ活性を有するポリペプチド（ＥＣ３．２．１）を意味する。用語「ヘキソサミニダーゼ」は、Ｎ－アセチルグルコサミニダーゼ活性及びβ－Ｎ－アセチルグルコサミダーゼ活性を有するポリペプチドを含む。ヘキソサミニダーゼ活性は、国際公開第２０１８／１８４８７３号に記載のアッセイＩＩに従って判定され得る。好適なヘキソサミニダーゼとしては、国際公開第２０１７１８６９３６号、同第２０１７１８６９３７号、同第２０１７１８６９４３号、同第２０１７２０７７７０号、同第２０１８１８４８７３号、同第２０１９０８６５２０号、同第２０１９０８６５２８号、同第２０１９０８６５３０号、同第２０１９０８６５３２号、同第２０１９０８６５２１号、同第２０１９０８６５２６号、同第２０２０００２６０４号、同第２０２０００２６０８号、同第２０２０００７８６３号、同第２０２０００７８７５号、同第２０２０００８０２４号、同第２０２００７００６３号、同第２０２００７０２４９号、同第２０２００８８９５７号、同第２０２００８８９５８号、及び同第２０２０２０７９４４に開示されているものが挙げられる。国際公開第２０２０２０７９４４号の配列番号１によって定義されるテリバシラス・サッカロフィルスヘキソサミニダーゼのバリアント、特に、当該公開に開示されている、改善された熱安定性を有するバリアントが好ましい場合がある。
【0067】
ガラクタナーゼ：好ましくは、組成物は、ガラクタナーゼ、すなわち、エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ酵素を含む細胞外ポリマー分解酵素を含む。用語「エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ」又は「エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ活性を有するポリペプチド」は、３よりも高い重合度（ＤＰ）を有する１，６－３－Ｄ－ガラクトオリゴ糖、及び４－Ｏ－メチルグルコシルウロネート又はグルコシルウロネート基を非還元末端に有するその酸性誘導体の加水分解性切断を触媒するグリコシドヒドロラーゼファミリー３０由来のエンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ活性（ＥＣ３．２．１．１６４）を意味する。本開示の目的のために、エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ活性は、アッセイＩにおいて、国際公開第２０１５１８５６８９号に記載の手順に従って求められる。分類ＥＣ３．２．１．１６４由来の好適な例は、国際公開第２０１５１８５６８９号に記載されており、例えば、成熟ポリペプチド配列番号２である。
【0068】
追加の酵素は、追加の酵素を含有する別個の酵素添加剤、又は追加の酵素のうちの２つ若しくはいくつか若しくは全てを含む、混合酵素添加剤を添加することによって、洗剤組成物に包含され得る。そのような酵素添加剤は、顆粒、液体、又はスラリーの形態であり得、好ましくは追加的に酵素安定剤を更に含む。
【0069】
好ましくは、追加の酵素又は各追加の酵素は、組成物の重量に基づいて、約０．０００１重量％～約０．０１重量％、約０．００１重量％～約０．０１重量％、又は約０．００１重量％～約０．０１重量％など少なくとも０．０００１重量％～約０．１重量％の量の純粋活性酵素タンパク質で存在する。
【0070】
布地色相剤。組成物は、布地色相剤（シェーディング剤、青味剤、又は白化剤／染料と称される場合もある）を含み得る。典型的には、色調剤は、布地に青又は紫の色合いをもたらす。色相剤は、単独又は組み合わせのいずれかで使用され、特定の色相の色合いを作り出し、かつ／又は異なる種類の布地に色合いを付けることができる。これは、例えば赤と緑－青の染料とを混合して青又は紫の色合いを生じさせることによりもたらされ得る。色相剤は、アクリジン、アントラキノン（多環式キノンを含む）、アジン、前金属化した（premetallized）アゾを含むアゾ（例えば、モノアゾ、ジアゾ、トリスアゾ、テトラキスアゾ、ポリアゾ）、ベンゾジフラン及びベンゾジフラノン、カロテノイド、クマリン、シアニン、ジアザヘミシアニン、ジフェニルメタン、ホルマザン、ヘミシアニン、インジゴイド、メタン、ナフタルイミド、ナフトキノン、ニトロ及びニトロソ、オキサジン、フタロシアニン、ピラゾール、スチルベン、スチリル、トリアリールメタン、トリフェニルメタン、キサンテン、並びにこれらの混合物を含むが、これらに限定されない任意の既知の染料の化学分類から選択され得る。アゾ染料、特にモノアゾ染料又はビスアゾ染料、トリアリールメタン染料及びアントラキノン染料が好ましい。
【0071】
好適な布地色相剤としては、染料、染料－粘土共役体、並びに有機及び無機顔料が挙げられる。好適な染料としては、低分子染料及びポリマー染料が挙げられる。好適な低分子染料としては、直接染料、塩基性染料、反応性染料、又は加水分解反応性染料、溶剤染料、又は分散染料の色指数（Ｃ．Ｉ．）分類に分類される染料からなる群から選択される低分子染料が挙げられる。好適な小分子染料の例としては、例えば、カラーインデックス（染色業者及びカラーリスト協会（Ｓｏｃｉｅｔｙ ｏｆ Ｄｙｅｒｓ ａｎｄ Ｃｏｌｏｕｒｉｓｔｓ，Ｂｒａｄｆｏｒｄ，ＵＫ））番号が、ダイレクトバイオレット染料９、３５、４８、５１、６６、及び９９など、ダイレクトブルー染料１、７１、８０、及び２７９など、アシッドレッド染料１７、７３、５２、８８、及び１５０など、アシッドバイオレット染料１５、１７、２４、４３、４９、５０及び５１など、アシッドブルー染料１５、１７、２５、２９、４０、４５、７５、８０、８３、９０、及び１１３など、アシッドブラック染料１など、ベーシックバイオレット染料１、３、４、１０、及び３５など、ベーシックブルー染料３、１６、２２、４７、６６、７５、及び１５９など、欧州特許第１７９４２７５号又は同第１７９４２７６号に記載されるものなどの分散又は溶剤染料、あるいは米国特許第７，２０８，４５９（Ｂ２）号に開示されている染料、並びにこれらの混合物からなる群から選択される小分子染料が挙げられる。
【0072】
共有結合している（共役していると称されることもある）色素原を含有するポリマー（染料－ポリマー共役体）、例えば、ポリマーの骨格に共重合した色素原を有するポリマー、及びこれらの混合物からなる群から選択されるポリマー染料を含むポリマー染料が好ましい。ポリマー染料としては、国際公開第２０１１／９８３５５号、同第２０１１／４７９８７号、米国特許出願公開第２０１２／０９０１０２号、国際公開第２０１０／１４５８８７号、同第２００６／０５５７８７号、及び同第２０１０／１４２５０３号に記載されているものが挙げられる。
【0073】
好ましいポリマー染料は、アルコキシル化、好ましくは、エトキシル化アゾ又はアントラキノン、又はトリアリールメタン染料を含む。エトキシル化チオフェンアゾ染料、例えば、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）（Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ））の名称で販売されている布地直接着色剤、少なくとも１種の反応性染料と、ヒドロキシル部分、一級アミン部分、二級アミン部分、チオール部分、及びこれらの混合部分からなる群から選択される部分を含むポリマーからなる群から選択されるポリマーと、から形成される染料－ポリマー共役体からなる群から選択されるポリマー染料が特に好ましい。好適なポリマー染料としては、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）バイオレットＣＴ、Ｍｅｇａｚｙｍｅ（Ｗｉｃｋｌｏｗ，Ｉｒｅｌａｎｄ）により商品名ＡＺＯ－ＣＭ－ＣＥＬＬＵＬＯＳＥ、商品コードＳ－ＡＣＭＣとして販売されているＣ．Ｉ．リアクティブブルー１９と結合体化されているカルボキシメチルセルロース（ＣＭＣ）などの、リアクティブブルー、リアクティブバイオレット、又はリアクティブレッドの染料に共有結合しているＣＭＣ、アルコキシル化トリフェニル－メタンポリマー着色剤、アルコキシル化チオフェンポリマー着色剤、及びこれらの混合物からなる群から選択されるポリマー染料が挙げられる。
【0074】
好ましい色相染料としては、米国特許出願公開第２００８／０１７７０９０号に見出されるアルコキシル化チオフェンアゾ白化剤が挙げられ、任意に、国際公開第２０１１／０１１７９９号の表５中の実施例１～４２から選択されるものなどのように、アニオン性であり得る。他の好ましい染料は、米国特許第８１３８２２２号に開示されている。
【0075】
好適な顔料としては、ウルトラマリンブルー（Ｃ．Ｉ．ピグメントブルー２９）、ウルトラマリンバイオレット（Ｃ．Ｉ．ピグメントバイオレット１５）及びこれらの混合物からなる群から選択される顔料が挙げられる。顔料及び／又は染料はまた、美容理由で色を加えるために添加されてもよい。好ましいのは、有機青、紫、及び／又は緑色顔料である。
【0076】
ビルダー：洗剤組成物は、ゼオライトＡ、ゼオライトＭＡＰ（Ｍａｘｉｍｕｍ Ａｌｕｍｉｎｉｕｍ ｔｙｐｅ Ｐ）などのゼオライトであってよい、炭酸塩、重炭酸塩、又はケイ酸塩に基づくビルダーなどのビルダーを更に含有していてもよい。洗濯に使用可能なゼオライトは、好ましくは、式Ｎａ１２（ＡｌＯ２）１２（ＳｉＯ２）１２・２７Ｈ２Ｏを有し、粒径は、通常、ゼオライトＡにおいて１～１０μｍ、及びゼオライトＭＡＰにおいて０．７～２ｕｍである。他のビルダーは、強アルカリ性のメタケイ酸ナトリウム（Ｎａ２ＳｉＯ３・ｎＨ２Ｏ又はＮａ２Ｓｉ２Ｏ５・ｎＨ２Ｏ）であり、好ましくは食器洗浄に使用される。好ましい実施形態では、洗剤ビルダーの量は、５％超、１０％超、２０％超、３０％超、４０％超、又は５０％超であってもよく、また８０％未満、６５％未満であってもよい。食器洗浄洗剤において、ビルダーの濃度は、典型的には、４０～６５％、特に５０～６５％、又は更には７５～９０％である。
【0077】
カプセル化剤：組成物は、コアと、内面及び外面を有するシェルとを含み、当該シェルが当該コアをカプセル化する、カプセル化された有益剤を含み得る。コアは、香料；増白剤；染料、防虫剤；シリコーン；ワックス；着香剤；ビタミン；布地柔軟化剤；スキンケア剤、一態様では、パラフィン；酵素；抗菌剤；漂白剤；感覚剤；及びこれらの混合物からなる群から選択される材料を含み得る。シェルは、ポリエチレン；ポリアミド、ポリスチレン；ポリイソプレン；ポリカーボネート；ポリエステル；ポリアクリレート；アミノプラスト（一態様では、当該アミノプラストは、ポリ尿素、ポリウレタン、及び／又はポリ尿素ウレタンを含んでもよく、一態様では、当該ポリ尿素は、ポリオキシメチレン尿素及び／又はメラミンホルムアルデヒドを含んでもよい）；ポリオレフィン；多糖類、（一態様では、当該多糖類は、アルギン酸塩及び／又はキトサンを含んでもよい）；ゼラチン；シェラック；エポキシ樹脂；ビニルポリマー；水不溶性無機材料；シリコーン；並びにこれらの混合物からなる群から選択される材料を含み得る。好ましいカプセル化剤は、香料を含むコアを含む。このようなカプセル化剤は、香料マイクロカプセルである。
【0078】
酵素安定剤：組成物は、酵素安定剤を含み得る。好適な酵素安定剤は、以下からなる群から選択され得る：（ａ）カルシウム塩、マグネシウム塩、及びこれらの混合物からなる群から選択される無機塩；（ｂ）オリゴ糖、多糖類及びこれらの混合物、並びに糖又は糖アルコールからなる群から選択される炭水化物；（ｃ）フェニルボロン酸及びその誘導体、例えば芳香族ホウ酸エステル、又はフェニルボロン酸誘導体、例えば４－ホルミルフェニルボロン酸、又はペプチドアルデヒド、例えばジ－、トリ－又はテトラペプチドアルデヒド又はアルデヒド類似体（いずれかの形態Ｂ１－Ｂ０－Ｒ［式中、ＲはＨ、ＣＨ３、ＣＸ３、ＣＨＸ２又はＣＨ２Ｘ（Ｘ＝ハロゲン）であり、Ｂ０は単一アミノ酸残基（好ましくは任意に置換された脂肪族又は芳香族側鎖）であり；Ｂ１は、Ｎ末端保護基を任意に含む、１つ以上のアミノ酸残基（好ましくは１つ、２つ又は３つ）からなる］からなる群から選択される、又は国際公開第０９１１８３７５号、同第９８／１３４５９号に記載されているとおりである、質量効率のよい可逆的プロテアーゼ阻害剤；（ｄ）可逆的プロテアーゼ阻害剤、例えばホウ素含有化合物；（ｅ）ポリオール、例えばプロピレングリコール又はグリセロール１－２プロパンジオール；（ｆ）ギ酸カルシウム及び／又はギ酸ナトリウム；（ｇ）ＲＡＳＩ、ＢＡＳＩ、ＷＡＳＩ（イネ、オオムギ及びコムギの二機能性α－アミラーゼ／サブチリシン阻害剤）又はＣｌ２若しくはＳＳＩなどのタンパク質型のプロテアーゼ阻害剤、並びに（ｈ）それらの任意の組み合わせ。
【0079】
構造化剤：一態様では、組成物は、ジグリセリド及びトリグリセリド、エチレングリコールジステアレート、微結晶セルロース、セルロースベースの材料、マイクロファイバーセルロース、バイオポリマー、キサンタンガム、ジェランガム、並びにこれらの混合物からなる群から選択される構造剤を含み得る。
ポリマー：組成物は、好ましくは、１つ以上のポリマーを含む。好ましい例には、カルボキシメチルセルロース、ポリ（ビニル－ピロリドン）、ポリ（エチレングリコール）、ポリ（ビニルアルコール）、ポリ（ビニルピリジン－Ｎ－オキシド）、ポリ（ビニルイミダゾール）、ポリアクリレートなどのポリカルボキシレート、マレイン酸／アクリル酸コポリマー、及びメタクリル酸ラウリル／アクリル酸コポリマー、及び両親媒性ポリマー、並びにこれらの混合物がある。
両親媒性洗浄ポリマー：好ましくは、両親媒性洗浄ポリマーは、次の一般構造式：ビス（（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）ｎ）（ＣＨ３）－Ｎ＋－ＣｘＨ２ｘ－Ｎ＋－（ＣＨ３）－ビス（（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）ｎ）（式中、ｎ＝２０～３０であり、ｘは、３～８である）を有する化合物であるか、又はそのサルフェート化若しくはスルホン化変性体である。
ポリマー：組成物は、好ましくは、１つ以上のポリマーを含む。好ましい例には、カルボキシメチルセルロース、ポリ（ビニル－ピロリドン）、ポリ（エチレングリコール）、ポリ（ビニルアルコール）、ポリ（ビニルピリジン－Ｎ－オキシド）、ポリ（ビニルイミダゾール）、ポリアクリレートなどのポリカルボキシレート、マレイン酸／アクリル酸コポリマー、及びメタクリル酸ラウリル／アクリル酸コポリマー、及び両親媒性ポリマー、並びにこれらの混合物がある。
両親媒性洗浄ポリマー：好ましくは、両親媒性洗浄ポリマーは、次の一般構造式：ビス（（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）ｎ）（ＣＨ３）－Ｎ＋－ＣｘＨ２ｘ－Ｎ＋－（ＣＨ３）－ビス（（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）ｎ）（式中、ｎ＝２０～３０であり、ｘは、３～８である）を有する化合物であるか、又はそのサルフェート化若しくはスルホン化変性体である。
【0080】
本発明の両親媒性アルコキシル化グリース洗浄ポリマーは、布地及び表面からグリース粒子を除去するように、親水性と疎水性との特性が釣り合っている任意のアルコキシル化ポリマーを示す。本発明の両親媒性アルコキシル化グリース洗浄ポリマーの具体的な実施形態は、コア構造及びそのコア構造に結合した複数のアルコキシレート基を含む。これらは、好ましくは内側ポリエチレンオキシドブロック及び外側ポリプロピレンオキシドブロックを有するアルコキシル化ポリアルキレンイミンを含んでいてもよい。
【0081】
コア構造は、縮合形態で式（Ｉ）、（ＩＩ）、（ＩＩＩ）、及び（ＩＶ）の繰り返し単位を含むポリアルキレンイミン構造を含んでもよい。
【0082】
【化1】
【0083】
代替的に、コア構造は、式（Ｉ．ａ）及び／又は（Ｉ．ｂ）のＮ－（ヒドロキシアルキル）アミンから選択される少なくとも１つの化合物の縮合生成物のポリアルカノールアミン構造
【0084】
【化2】
【0085】
コア構造に結合した複数のアルキレンオキシ基は、式（Ｖ）のアルキレンオキシ単位
【0086】
【化3】
【0087】
カルボキシレートポリマー：組成物は、好ましくは、マレエート／アクリレートランダムコポリマー又はポリアクリレートホモポリマーなどの１つ以上のカルボキシレートポリマーも含む。一態様では、カルボキシレートポリマーは、４，０００Ｄａ～９，０００Ｄａ又は６，０００Ｄａ～９，０００Ｄａの分子量を有するポリアクリレートホモポリマーである。
【0088】
汚れ放出ポリマー：組成物は、好ましくは、以下の構造（Ｉ）、（ＩＩ）又は（ＩＩＩ）のうちの１つによって定義される構造を有する１つ以上の汚れ放出ポリマーも含む：
（Ｉ）－［（ＯＣＨＲ１－ＣＨＲ２）ａ－Ｏ－ＯＣ－Ａｒ－ＣＯ－］ｄ
（ＩＩ）－［（ＯＣＨＲ３－ＣＨＲ４）ｂ－Ｏ－ＯＣ－ｓＡｒ－ＣＯ－］ｅ
（ＩＩＩ）－［（ＯＣＨＲ５－ＣＨＲ６）ｃ－ＯＲ７］ｆ
（式中、
ａ、ｂ及びｃは、１～２００であり、
ｄ、ｅ及びｆは、１～５０であり、
Ａｒは、１，４－置換フェニレンであり、
ｓＡｒは、５位がＳＯ３Ｍｅで置換されている１，３－置換フェニレンであり、
Ｍｅは、Ｌｉ、Ｋ、Ｍｇ／２、Ｃａ／２、Ａｌ／３、アンモニウム、モノ－、ジ－、トリ－、若しくはテトラ－アルキルアンモニウム（アルキル基は、Ｃ１～Ｃ１８アルキル又はＣ２～Ｃ１０ヒドロキシアルキルである）、又はこれらの混合物であり、
Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４、Ｒ５、及びＲ６は、独立して、Ｈ又はＣ１～Ｃ１８ｎ－若しくはイソ－アルキルから選択され、
Ｒ７は、直鎖状若しくは分枝状Ｃ１～Ｃ１８アルキル、又は直鎖状若しくは分枝状Ｃ２～Ｃ３０アルケニル、又は５～９個の炭素原子を有するシクロアルキル基、又はＣ８～Ｃ３０アリール基、又はＣ６～Ｃ３０アリールアルキル基である）。
（Ｉ）－［（ＯＣＨＲ１－ＣＨＲ２）ａ－Ｏ－ＯＣ－Ａｒ－ＣＯ－］ｄ
（ＩＩ）－［（ＯＣＨＲ３－ＣＨＲ４）ｂ－Ｏ－ＯＣ－ｓＡｒ－ＣＯ－］ｅ
（ＩＩＩ）－［（ＯＣＨＲ５－ＣＨＲ６）ｃ－ＯＲ７］ｆ
（式中、
ａ、ｂ及びｃは、１～２００であり、
ｄ、ｅ及びｆは、１～５０であり、
Ａｒは、１，４－置換フェニレンであり、
ｓＡｒは、５位がＳＯ３Ｍｅで置換されている１，３－置換フェニレンであり、
Ｍｅは、Ｌｉ、Ｋ、Ｍｇ／２、Ｃａ／２、Ａｌ／３、アンモニウム、モノ－、ジ－、トリ－、若しくはテトラ－アルキルアンモニウム（アルキル基は、Ｃ１～Ｃ１８アルキル又はＣ２～Ｃ１０ヒドロキシアルキルである）、又はこれらの混合物であり、
Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４、Ｒ５、及びＲ６は、独立して、Ｈ又はＣ１～Ｃ１８ｎ－若しくはイソ－アルキルから選択され、
Ｒ７は、直鎖状若しくは分枝状Ｃ１～Ｃ１８アルキル、又は直鎖状若しくは分枝状Ｃ２～Ｃ３０アルケニル、又は５～９個の炭素原子を有するシクロアルキル基、又はＣ８～Ｃ３０アリール基、又はＣ６～Ｃ３０アリールアルキル基である）。
【0089】
好適な汚れ遊離ポリマーは、Ｒｈｏｄｉａによって供給されているＲｅｐｅｌ－ｏ－ｔｅｘ ＳＦ、ＳＦ－２及びＳＲＰ６を含むＲｅｐｅｌ－ｏ－ｔｅｘポリマーなどのポリエステル汚れ放出ポリマーである。他の好適な汚れ放出ポリマーとしては、Ｃｌａｒｉａｎｔによって供給されているＴｅｘｃａｒｅ ＳＲＡ１００、ＳＲＡ３００、ＳＲＮ１００、ＳＲＮ１７０、ＳＲＮ２４０、ＳＲＮ３００及びＳＲＮ３２５を含むＴｅｘｃａｒｅポリマーが挙げられる。他の好適な汚れ放出ポリマーは、Ｍａｒｌｏｑｕｅｓｔポリマー（例えば、Ｓａｓｏｌにより供給されているＭａｒｌｏｑｕｅｓｔ ＳＬなど）である。
【0090】
セルロース系ポリマー：組成物は、好ましくは、アルキルセルロース、アルキルアルコキシアルキルセルロース、カルボキシアルキルセルロース、アルキルカルボキシアルキルセルロースから選択されるものを含む、１つ以上のセルロース系ポリマーも含み得る。一態様では、セルロース系ポリマーは、カルボキシメチルセルロース、メチルセルロース、メチルヒドロキシエチルセルロース、メチルカルボキシメチルセルロース、及びこれらの混合物を含む群から選択される。一態様では、カルボキシメチルセルロースは、０．５～０．９のカルボキシメチル置換度及び１００，０００Ｄａ～３００，０００Ｄａの分子量を有する。
【0091】
漂白系：組成物は、例えば、テトラアセチルエチレンジアミン又はノナノイルオキシベンゼンスルホネートなどの過酸形成漂白活性化剤と合わせることができる過ホウ酸塩又は過炭酸塩などのＨ２Ｏ２源を含む、漂白系を含有し得る。あるいは、漂白系は、例えば、アミド、イミド、又はスルホン型のペルオキシ酸を含んでもよい。概して、漂白剤が使用される場合、本発明の組成物は、標記洗浄組成物の約０．１重量％～約３０重量％、又は更に約０．１重量％～約２５重量％の漂白剤を含んでもよい。
【0092】
キレート剤：組成物は、好ましくは組成物の０．００５重量％～約１５重量％、又は更には約３．０重量％～約１０重量％のキレート剤の量で、キレート剤を含むことが好ましい。好適なキレート剤としては、銅、鉄、及び／又はマンガンキレート剤、並びにこれらの混合物が挙げられる。好ましいキレート剤（錯化剤）としては、ＤＴＰＡ（ジエチレントリアミン五酢酸）、ＨＥＤＰ（ヒドロキシエタンジホスホン酸）、ＤＴＰＭＰ（ジエチレントリアミンペンタ（メチレンホスホン酸））、１，２－ジヒドロキシベンゼン－３，５－ジスルホン酸二ナトリウム塩水和物、エチレンジアミン、ジエチレントリアミン、エチレンジアミン二コハク酸（ＥＤＤＳ）、Ｎ－ヒドロキシエチルエチレンジアミン三酢酸（ＨＥＤＴＡ）、トリエチレンテトラアミン六酢酸（ＴＴＨＡ）、Ｎ－ヒドロキシエチルイミノ二酢酸（ＨＥＩＤＡ）、ジヒドロキシエチルグリシン（ＤＨＥＧ）、エチレンジアミンテトラプロピオン酸（ＥＤＴＰ）、メチル－グリシン－二酢酸（ＭＧＤＡ）、グルタミン酸－Ｎ，Ｎ－二酢酸（ＧＬＤＡ）、イミノジコハク酸（ＩＤＳ）、カルボキシメチルイヌリン、並びにこれらの誘導体及びこれらの混合物が挙げられる。好ましいキレート剤は、メチル－グリシン－二酢酸（ＭＧＤＡ）、その塩及びその誘導体、グルタミン酸－Ｎ、Ｎ－二酢酸（ＧＬＤＡ）、その塩及びその誘導体、イミノジコハク酸（ＩＤＳ）、その塩及びその誘導体、カルボキシメチルイヌリン、その塩及びその誘導体、並びにこれらの混合物からなる群から選択される。ＭＧＤＡ及びその塩が特に好ましく、特にＭＧＤＡの三ナトリウム塩を含む。
【0093】
組成物は、例えば、布地調整剤を含む粘度、起泡力増進剤、石鹸泡抑制剤、防食剤、土壌沈殿防止剤、土壌再堆積防止剤、染料、殺菌剤、蛍光増白剤、ヒドロトロープ、曇り防止剤、エタノールなどの有機溶媒、又は香料などの他の従来の洗剤成分も含有し得る。
【0094】
使用方法
本発明はまた、布地を処理するための方法であって、接触工程において、布地を、好ましくは０．０１ｐｐｍ～１０ｐｐｍ、好ましくは０．１ｐｐｍ～１ｐｐｍの量の上記のアルギン酸リアーゼ酵素と、好ましくは０．０５～５０ｇ／ｌ、より好ましくは０．２ｇ／ｌ～５ｇ／ｌ又は０．５ｇ／ｌ～３ｇ／ｌの量のアニオン性界面活性剤と、を含む水性洗浄液と接触させることを含み、アルギン酸リアーゼ酵素が多糖リアーゼファミリー７由来である、方法を提供する。
本発明はまた、布地を処理するための方法であって、接触工程において、布地を、好ましくは０．０１ｐｐｍ～１０ｐｐｍ、好ましくは０．１ｐｐｍ～１ｐｐｍの量の上記のアルギン酸リアーゼ酵素と、好ましくは０．０５～５０ｇ／ｌ、より好ましくは０．２ｇ／ｌ～５ｇ／ｌ又は０．５ｇ／ｌ～３ｇ／ｌの量のアニオン性界面活性剤と、を含む水性洗浄液と接触させることを含み、アルギン酸リアーゼ酵素が多糖リアーゼファミリー７由来である、方法を提供する。
【0095】
水性洗浄液は、例えば洗濯機又は手洗いプロセスにおいて、上述の組成物を水に添加することによって形成され得る。あるいは、水性洗浄液は、アルギン酸リアーゼ酵素及びアニオン性界面活性剤を別個の成分として水に添加して、洗浄液を形成することによって形成され得る。布地は、任意に、その後、洗浄、及び／又はすすぎ、及び／又は乾燥され得る。
【0096】
アルギン酸リアーゼ酵素及び任意の追加酵素は、洗浄液１リットル当たり０．００１～１００ｍｇの活性酵素タンパク質、好ましくは洗浄液１リットル当たり０．００５～５ｍｇの活性酵素タンパク質、より好ましくは洗浄液１リットル当たり０．０１～１ｍｇの酵素タンパク質、特に０．１～１ｍｇの酵素タンパク質に相当する量で洗浄液中に存在し得る。
【0097】
接触工程又はその後の工程において、機械的撹拌を使用して、布地からの分解された汚れ副生成物の洗浄及び除去を促進することが好ましい場合がある。洗浄液のｐＨは、好ましくは、約７又は約８～約１０．５である。組成物は、典型的には、溶液中で約５００ｐｐｍ～約１５，０００ｐｐｍの濃度で使用して、洗浄液を形成することができる。洗浄液は、好ましくは約５℃～約４０℃、又は好ましくは１０～３５℃若しくは３０℃の温度を有する。水と布地との比は、典型的には、約１：１～約３０：１である。
【0098】
試験
β－Ｄ－マンヌロン酸ブロック（ポリＭ活性）及びα－Ｌ－グルロン酸ブロック（ポリＧ活性）に対する酵素活性
アルギン酸リアーゼ活性は、Ｅｌｉｃｉｔｙｌ Ｆｒａｎｃｅ製のＭａｎｎｕｒｏｎｉｃ Ｂｌｏｃｋ Ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ ＤＰ２０－ＤＰ３５（製品コード：ＡＬＧ６０１）及びＧｕｌｕｒｏｎａｔｅ ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ ＤＰ２－ＤＰ４５（製品コード：ＡＬＧ６１０）を基質として用いて測定される。Ｍａｎｎｕｒｏｎｉｃ Ｂｌｏｃｋ Ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ ＤＰ２０－ＤＰ３５をポリＭ活性の測定に使用し、Ｇｕｌｕｒｏｎａｔｅ ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ ＤＰ２－ＤＰ４５をポリＧ活性の測定に使用した。
β－Ｄ－マンヌロン酸ブロック（ポリＭ活性）及びα－Ｌ－グルロン酸ブロック（ポリＧ活性）に対する酵素活性
アルギン酸リアーゼ活性は、Ｅｌｉｃｉｔｙｌ Ｆｒａｎｃｅ製のＭａｎｎｕｒｏｎｉｃ Ｂｌｏｃｋ Ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ ＤＰ２０－ＤＰ３５（製品コード：ＡＬＧ６０１）及びＧｕｌｕｒｏｎａｔｅ ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ ＤＰ２－ＤＰ４５（製品コード：ＡＬＧ６１０）を基質として用いて測定される。Ｍａｎｎｕｒｏｎｉｃ Ｂｌｏｃｋ Ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ ＤＰ２０－ＤＰ３５をポリＭ活性の測定に使用し、Ｇｕｌｕｒｏｎａｔｅ ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ ＤＰ２－ＤＰ４５をポリＧ活性の測定に使用した。
【0099】
２．５％の各基質の溶液をｐＨ８．３のトリス緩衝液に懸濁し、９６ウェルプレート中で、３ｐｐｍの対象となる各アルギン酸リアーゼと共に２５℃で６０分間インキュベートした。
【0100】
各基質に対する活性は、酵素を各基質と接触させたときの、分光光度計における２３５ｎｍでの酵素無し試料に対するデルタ吸光度として与えられる。次いで、これらの値を使用して、それぞれの酵素のβ－Ｄ－マンヌロン酸ブロック（ポリＭ）及び／又はα－Ｌ－グルロン酸ブロック（ポリＧ）に対する活性を評価する。ポリ（β－Ｄ－マンヌロネート）に対する活性（ポリＭ活性）を有する酵素は、好ましくは、少なくとも０．１吸光度単位、より好ましくは少なくとも０．１５吸光度単位、より好ましくは少なくとも０．２吸光度単位の、酵素無しに対するデルタ吸光度を提供する。ポリ（α－Ｌ－グルロネート）に対する活性（ポリＧ活性）を有する酵素は、好ましくは、少なくとも０．３吸光度単位、好ましくは少なくとも０．４又は更に０．５若しくは０．６吸光度単位の、酵素無しに対するデルタ吸光度を提供する。
【実施例】
【0101】
実施例１：多糖リアーゼ（ＰＬ）７ファミリー由来のアルギン酸リアーゼを含む液体洗剤組成物の他のＰＬファミリー由来のアルギン酸リアーゼに対する洗浄性能
汚れた襟及び袖口の染み除去に対するアルギン酸リアーゼの洗浄性能を、洗濯洗剤に関して以下のように判定した：
Ｃｏｌｅ－Ｐａｒｍｅｒ Ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔ Ｃｏ Ｌｔｄ，ＵＫによって供給されるＴａｌｂｏｙｓ Ｐｒｏｆｅｓｓｉｏｎａｌ Ｉｎｃｕｂａｔｉｎｇ Ｍｉｃｒｏｐｌａｔｅ Ｓｈａｋｅｒ（機器番号０８０５１３００２）を使用して、染み除去試験を行った。黒ずんだ襟及び袖口の染みを２ｃｍ×２ｃｍセグメントに切断し、６ウェルプレート（ＶＷＲ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｌｔｄ，Ｌｅｉｃｅｓｔｅｒ，ＵＫ）の各容器に添加した。
汚れた襟及び袖口の染み除去に対するアルギン酸リアーゼの洗浄性能を、洗濯洗剤に関して以下のように判定した：
Ｃｏｌｅ－Ｐａｒｍｅｒ Ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔ Ｃｏ Ｌｔｄ，ＵＫによって供給されるＴａｌｂｏｙｓ Ｐｒｏｆｅｓｓｉｏｎａｌ Ｉｎｃｕｂａｔｉｎｇ Ｍｉｃｒｏｐｌａｔｅ Ｓｈａｋｅｒ（機器番号０８０５１３００２）を使用して、染み除去試験を行った。黒ずんだ襟及び袖口の染みを２ｃｍ×２ｃｍセグメントに切断し、６ウェルプレート（ＶＷＲ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｌｔｄ，Ｌｅｉｃｅｓｔｅｒ，ＵＫ）の各容器に添加した。
【0102】
各容器に、１．５ｇ／ＬのＡｒｉｅｌ単位用量液体（酵素無し）を含有する６ｍＬの溶液を添加した。染みを添加し、それぞれの対象となるアルギン酸リアーゼ及び酵素無し単位用量液体溶液と共に、３５℃で４５分間、６００ＲＰＭの撹拌速度でインキュベートした。
【0103】
ＰＬ７及び異なるＰＬファミリー由来のアルギン酸リアーゼを、各酵素について２ｐｐｍの活性アルギン酸リアーゼの洗浄濃度で試験した。試験の持続時間にわたって温度を３５℃で維持した。４０分後、洗浄水を排水し、布地を冷水道水（１米国ガロン当たり１９グレイン）中ですすぎ洗いした後、洗浄した染み見本をラック上に平らに置き、周囲条件下で乾燥させた。
【0104】
このプロセスを更に３回繰り返し、１処理当たり合計４つの洗浄された染み、すなわち、各々が１つの染みを含む４つの外部複製を得た。
【0105】
画像解析（Ｉｌｌｕｍｉｎａｎｔ Ｄ６５／１０）を使用して染みの洗浄前及び洗浄後の分析を完了して、試験製剤と参照製剤との間の染み除去の差を計算した。
【0106】
以下の式を用いて染み除去指数（ＳＲＩ）を計算した、式中、ΔＥＡＢは、洗浄前の布地の染みを含まない領域と洗浄前の染みとの間の色差であり、ΔＥＡＤは、洗浄前の布地の染みを含まない領域と洗浄後の染みとの間の色差である。
ＳＲＩ＝１００*（ΔＥＡＢ－ΔＥＡＤ）／ΔＥＡＢ、
ＳＲＩ＝１００*（ΔＥＡＢ－ΔＥＡＤ）／ΔＥＡＢ、
【0107】
平均試験結果を以下の表に提示する。これらは、ＰＬ７ファミリーアルギン酸リアーゼの添加により、汚れた襟及び袖口の染み除去が７６．９ ＳＲＩ単位で大幅に改善されることを示している。この改善は統計学的に有意であり、すなわち、アルギン酸リアーゼ酵素を添加しない場合（２０．４ ＳＲＩ単位）と比較して、ＳｔｕｄｅｎｔのＴ検定によれば、９９．９％の信頼水準を超える（ｐ＜０．００１）。比較すると、ＰＬ５ファミリー由来のアルギン酸リアーゼの添加は、２５．３ ＳＲＩ単位の染み除去をもたらし、これは、酵素無し対照に対して統計的に有意ではない。ＰＬ６ファミリーからのアルギン酸リアーゼ酵素の添加は、汚れた襟及び袖口において２８．０ ＳＲＩ単位の染み除去をもたらし、これもまた、酵素無し対照に対して統計的に有意ではなく、すなわち、Ｓｔｕｄｅｎｔのｔ検定によれば９０％未満の信頼水準である（Ｐ＞０．１）。
【0108】
【表1】
【0109】
洗剤実施例
実施例１～６．手洗い用又はトップローディング式洗濯機用に設計されている顆粒状洗濯洗剤組成物。
実施例１～６．手洗い用又はトップローディング式洗濯機用に設計されている顆粒状洗濯洗剤組成物。
【0110】
【表2】
【0111】
実施例７～１３．フロントローディング式自動洗濯機用に設計されている顆粒状洗濯洗剤組成物。
【0112】
【表3】
【0113】
実施例１４～２１．強力液体洗濯洗剤組成物
【0114】
【表4-1】
【0115】
【表4-2】
【0116】
実施例２２～２８．単位用量洗濯洗剤組成物。このような単位用量の製剤は、１つ又は複数の区画を含んでもよい。
【0117】
【表5】
【0118】
実施例２９．多区画単位用量組成物
本発明の多区画単位用量洗濯洗剤製剤を以下に提供する。これらの実施例では、単位用量は３つの区画を有するが、同様の組成物を２、４、又は５つの区画で作製することもできる。区画を封入するために使用されるフィルムは、ポリビニルアルコールである。
本発明の多区画単位用量洗濯洗剤製剤を以下に提供する。これらの実施例では、単位用量は３つの区画を有するが、同様の組成物を２、４、又は５つの区画で作製することもできる。区画を封入するために使用されるフィルムは、ポリビニルアルコールである。
【0119】
【表6】
【0120】
多区画製剤
【0121】
【表7】
【0122】
実施例１～２９の組成物の原材料及び注記
Ｃ１１～Ｃ１８の平均脂肪族炭素鎖長を有する直鎖アルキルベンゼンスルホネート
Ｃ１２～１８ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリド
ＡＥ３Ｓは、Ｃ１２～１５アルキルエトキシ（３）サルフェートである。
ＡＥ７は、平均エトキシル化度７のＣ１２～１５アルコールエトキシレートである。
ＡＥ９は、平均エトキシル化度９のＣ１２～１６アルコールエトキシレートである。
ＨＳＡＳは、米国特許第６，０２０，３０３号及び同第６，０６０，４４３号に開示されているとおり、約１６～１７の炭素鎖長を有する中鎖分岐状一級アルキルサルフェートである。
ポリアクリレートＭＷ４５００は、ＢＡＳＦによって供給されている。
カルボキシメチルセルロースは、ＣＰ Ｋｅｌｃｏ（Ａｒｎｈｅｍ，Ｎｅｔｈｅｒｌａｎｄｓ）により供給されているＦｉｎｎｆｉｘ（登録商標）Ｖである。
ＣＨＥＣは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロースポリマーである。
ホスホネートキレート剤は、例えば、ジエチレンテトラアミン五酢酸（ＤＴＰＡ）ヒドロキシエタンジホスホネート（ＨＥＤＰ）である。
Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｎａｔａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（商標）、Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）、及びＷｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）はいずれも、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）の製品である。
Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）は、Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ，ＵＳＡ）の製品である。
蛍光増白剤１は、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＡＭＳであり、蛍光増白剤２は、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＣＢＳ－Ｘであり、ダイレクトバイオレット９は、Ｐｅｒｇａｓｏｌ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＢＮ－Ｚであり、ＮＯＢＳは、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウムである。
ＴＡＥＤはテトラアセチルエチレンジアミンである。
Ｓ－ＡＣＭＣは、Ｃ．Ｉ．Ｒｅａｃｔｉｖｅ Ｂｌｕｅ １９と共役しているカルボキシメチルセルロース、商品名ＡＺＯ－ＣＭ－ＣＥＬＬＵＬＯＳＥである。
汚れ放出剤は、Ｒｅｐｅｌ－ｏ－ｔｅｘ（登録商標）ＰＦである。
アクリル酸／マレイン酸コポリマーは、分子量７０，０００であり、アクリレート：マレエート比は、７０：３０であり、
ＥＤＤＳは、エチレンジアミン－Ｎ，Ｎ’－二コハク酸、（Ｓ，Ｓ）異性体のナトリウム塩であり、泡抑制剤凝集体は、Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇ（Ｍｉｄｌａｎｄ，Ｍｉｃｈｉｇａｎ，ＵＳＡ）によって供給されている。
ＨＳＡＳは、中鎖分岐状アルキルサルフェートである。
Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＣＴは、Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ）によって供給されている高分子色相顔料である。
ポリエトキシル化アゾチオフェン染料は、Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ）によって供給されているＶｉｏｌｅｔ ＤＤ（商標）ポリマー色相染料である。
１ランダムグラフトコポリマーは、ポリエチレンオキシド主鎖と複数のポリ酢酸ビニル側鎖とを有する、ポリ酢酸ビニルグラフト化ポリエチレンオキシドコポリマーである。ポリエチレンオキシド骨格鎖の分子量は、約６０００であり、ポリエチレンオキシドのポリ酢酸ビニルに対する重量比は、約４０～６０であり、５０のエチレンオキシド単位当たり１個以下のグラフト点である。
２－ＮＨ１個当たり２０個のエトキシレート基を有するポリエチレンイミン（ＭＷ＝６００）。
３両親媒性アルコキシル化ポリマーは、－ＮＨ１個当たり２４個のエトキシレート基及び－ＮＨ１個当たり１６個のプロポキシレート基を含有するように誘導体化されたポリマーから調製されるポリエチレンイミン（ＭＷ６００）である。
４アミラーゼは、洗剤１００ｇ当たりの活性酵素のｍｇとして示される。
５これら全ての実施例におけるＤＮａｓｅは、洗剤１００ｇ当たりの活性酵素のｍｇとして示される。ＤＮａｓｅは、微量のスーパーオキシドジスムターゼ不純物を含んでいる場合がある。
６ＰＬ７由来のアルギン酸リアーゼ（全ての実施例において、洗剤１００ｇ当たりの活性酵素のｍｇとして示される）
ａＰｒｏｘｅｌ ＧＸＬ、Ｌｏｎｚａによって供給されている１，２－ベンズイソチアゾリン－３－オンの２０％水性ジプロピレングリコール溶液。
ｂＮ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウムクロリド脂肪酸エステル。この材料の親脂肪酸のヨウ素価は、１８～２２である。Ｅｖｏｎｉｋから入手した材料は、遊離脂肪酸の形態の不純物、Ｎ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウムクロリド脂肪酸エステルのモノエステル形態、及びＮ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ－メチルアミンの脂肪酸エステルを含む。
ｃＭＰ１０（登録商標）、Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇによって供給、８％活性
ｄ米国特許第８，７６５，６５９号に記載のとおり、１００％カプセル化香油として表される
ｅＲｈｅｏｖｉｓ（登録商標）ＣＤＥ、ＢＡＳＦによって供給されているカチオン性高分子増粘剤
ｆ約５５：４５の重量比のＮ，Ｎ－ジメチルオクタンアミド及びＮ，Ｎ－ジメチルデカンアミド、Ｓｔｅｐａｎ Ｃｏｍｐａｎｙの商品名Ｓｔｅｐｏｓｏｌ（登録商標）Ｍ－８－１０
Ｃ１１～Ｃ１８の平均脂肪族炭素鎖長を有する直鎖アルキルベンゼンスルホネート
Ｃ１２～１８ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリド
ＡＥ３Ｓは、Ｃ１２～１５アルキルエトキシ（３）サルフェートである。
ＡＥ７は、平均エトキシル化度７のＣ１２～１５アルコールエトキシレートである。
ＡＥ９は、平均エトキシル化度９のＣ１２～１６アルコールエトキシレートである。
ＨＳＡＳは、米国特許第６，０２０，３０３号及び同第６，０６０，４４３号に開示されているとおり、約１６～１７の炭素鎖長を有する中鎖分岐状一級アルキルサルフェートである。
ポリアクリレートＭＷ４５００は、ＢＡＳＦによって供給されている。
カルボキシメチルセルロースは、ＣＰ Ｋｅｌｃｏ（Ａｒｎｈｅｍ，Ｎｅｔｈｅｒｌａｎｄｓ）により供給されているＦｉｎｎｆｉｘ（登録商標）Ｖである。
ＣＨＥＣは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロースポリマーである。
ホスホネートキレート剤は、例えば、ジエチレンテトラアミン五酢酸（ＤＴＰＡ）ヒドロキシエタンジホスホネート（ＨＥＤＰ）である。
Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｎａｔａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（商標）、Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）、及びＷｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）はいずれも、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）の製品である。
Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）は、Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ，ＵＳＡ）の製品である。
蛍光増白剤１は、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＡＭＳであり、蛍光増白剤２は、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＣＢＳ－Ｘであり、ダイレクトバイオレット９は、Ｐｅｒｇａｓｏｌ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＢＮ－Ｚであり、ＮＯＢＳは、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウムである。
ＴＡＥＤはテトラアセチルエチレンジアミンである。
Ｓ－ＡＣＭＣは、Ｃ．Ｉ．Ｒｅａｃｔｉｖｅ Ｂｌｕｅ １９と共役しているカルボキシメチルセルロース、商品名ＡＺＯ－ＣＭ－ＣＥＬＬＵＬＯＳＥである。
汚れ放出剤は、Ｒｅｐｅｌ－ｏ－ｔｅｘ（登録商標）ＰＦである。
アクリル酸／マレイン酸コポリマーは、分子量７０，０００であり、アクリレート：マレエート比は、７０：３０であり、
ＥＤＤＳは、エチレンジアミン－Ｎ，Ｎ’－二コハク酸、（Ｓ，Ｓ）異性体のナトリウム塩であり、泡抑制剤凝集体は、Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇ（Ｍｉｄｌａｎｄ，Ｍｉｃｈｉｇａｎ，ＵＳＡ）によって供給されている。
ＨＳＡＳは、中鎖分岐状アルキルサルフェートである。
Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＣＴは、Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ）によって供給されている高分子色相顔料である。
ポリエトキシル化アゾチオフェン染料は、Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ）によって供給されているＶｉｏｌｅｔ ＤＤ（商標）ポリマー色相染料である。
１ランダムグラフトコポリマーは、ポリエチレンオキシド主鎖と複数のポリ酢酸ビニル側鎖とを有する、ポリ酢酸ビニルグラフト化ポリエチレンオキシドコポリマーである。ポリエチレンオキシド骨格鎖の分子量は、約６０００であり、ポリエチレンオキシドのポリ酢酸ビニルに対する重量比は、約４０～６０であり、５０のエチレンオキシド単位当たり１個以下のグラフト点である。
２－ＮＨ１個当たり２０個のエトキシレート基を有するポリエチレンイミン（ＭＷ＝６００）。
３両親媒性アルコキシル化ポリマーは、－ＮＨ１個当たり２４個のエトキシレート基及び－ＮＨ１個当たり１６個のプロポキシレート基を含有するように誘導体化されたポリマーから調製されるポリエチレンイミン（ＭＷ６００）である。
４アミラーゼは、洗剤１００ｇ当たりの活性酵素のｍｇとして示される。
５これら全ての実施例におけるＤＮａｓｅは、洗剤１００ｇ当たりの活性酵素のｍｇとして示される。ＤＮａｓｅは、微量のスーパーオキシドジスムターゼ不純物を含んでいる場合がある。
６ＰＬ７由来のアルギン酸リアーゼ（全ての実施例において、洗剤１００ｇ当たりの活性酵素のｍｇとして示される）
ａＰｒｏｘｅｌ ＧＸＬ、Ｌｏｎｚａによって供給されている１，２－ベンズイソチアゾリン－３－オンの２０％水性ジプロピレングリコール溶液。
ｂＮ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウムクロリド脂肪酸エステル。この材料の親脂肪酸のヨウ素価は、１８～２２である。Ｅｖｏｎｉｋから入手した材料は、遊離脂肪酸の形態の不純物、Ｎ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウムクロリド脂肪酸エステルのモノエステル形態、及びＮ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ－メチルアミンの脂肪酸エステルを含む。
ｃＭＰ１０（登録商標）、Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇによって供給、８％活性
ｄ米国特許第８，７６５，６５９号に記載のとおり、１００％カプセル化香油として表される
ｅＲｈｅｏｖｉｓ（登録商標）ＣＤＥ、ＢＡＳＦによって供給されているカチオン性高分子増粘剤
ｆ約５５：４５の重量比のＮ，Ｎ－ジメチルオクタンアミド及びＮ，Ｎ－ジメチルデカンアミド、Ｓｔｅｐａｎ Ｃｏｍｐａｎｙの商品名Ｓｔｅｐｏｓｏｌ（登録商標）Ｍ－８－１０
【0123】
本明細書に開示される寸法及び値は、列挙された正確な数値に厳密に限定されるものとして理解されるべきではない。その代わりに、特に指示がない限り、そのような寸法は各々、列挙された値とその値を囲む機能的に同等な範囲の両方を意味することが意図される。例えば、「４０ｍｍ」として開示される寸法は、「約４０ｍｍ」を意味することが意図される。
【配列表】