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(19)【発行国】日本国特許庁(JP)
(12)【公報種別】特許公報(B2)
(11)【特許番号】
(24)【登録日】2024-10-07
(45)【発行日】2024-10-16
(54)【発明の名称】アルギン酸リアーゼ酵素を含む洗浄組成物
(51)【国際特許分類】
C11D 3/386 20060101AFI20241008BHJP
C11D 1/02 20060101ALI20241008BHJP
C11D 1/66 20060101ALI20241008BHJP
C11D 1/22 20060101ALI20241008BHJP
C11D 1/29 20060101ALI20241008BHJP
C12N 9/22 20060101ALI20241008BHJP
C12N 9/88 20060101ALI20241008BHJP
C12N 9/24 20060101ALI20241008BHJP
C12N 15/56 20060101ALN20241008BHJP
C12N 15/55 20060101ALN20241008BHJP
C12N 15/60 20060101ALN20241008BHJP
【ＦＩ】
C11D3/386
C11D1/02
C11D1/66
C11D1/22
C11D1/29
C12N9/22 ZNA
C12N9/88
C12N9/24
C12N15/56
C12N15/55
C12N15/60
【請求項の数】
16
(21)【出願番号】P 2023519999
(86)(22)【出願日】2021-10-29
(65)【公表番号】
(43)【公表日】2023-10-18
(86)【国際出願番号】 US2021057167
(87)【国際公開番号】W WO2022094163
(87)【国際公開日】2022-05-05
【審査請求日】2023-03-31
(31)【優先権主張番号】20204791.6
(32)【優先日】2020-10-29
(33)【優先権主張国・地域又は機関】EP
(31)【優先権主張番号】20204794.0
(32)【優先日】2020-10-29
(33)【優先権主張国・地域又は機関】EP
(31)【優先権主張番号】20204795.7
(32)【優先日】2020-10-29
(33)【優先権主張国・地域又は機関】EP
(73)【特許権者】
【識別番号】590005058
【氏名又は名称】ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー
【氏名又は名称原語表記】ＴＨＥ ＰＲＯＣＴＥＲ ＆ ＧＡＭＢＬＥ ＣＯＭＰＡＮＹ
【住所又は居所原語表記】Ｏｎｅ Ｐｒｏｃｔｅｒ ＆ Ｇａｍｂｌｅ Ｐｌａｚａ， Ｃｉｎｃｉｎｎａｔｉ， ＯＨ ４５２０２，Ｕｎｉｔｅｄ Ｓｔａｔｅｓ ｏｆ Ａｍｅｒｉｃａ
(74)【代理人】
【識別番号】100110423
【弁理士】
【氏名又は名称】曾我 道治
(74)【代理人】
【識別番号】100111648
【弁理士】
【氏名又は名称】梶並 順
(74)【代理人】
【識別番号】100122437
【弁理士】
【氏名又は名称】大宅 一宏
(74)【代理人】
【識別番号】100209495
【弁理士】
【氏名又は名称】佐藤 さおり
(72)【発明者】
【氏名】ジョーンズ、キャサリン
(72)【発明者】
【氏名】ラント、ニール・ジョゼフ
(72)【発明者】
【氏名】モミン、ナザルモハマド・グラムフセイン
(72)【発明者】
【氏名】モラレス・ガルシア、アナ・エル
(72)【発明者】
【氏名】ヴァレンティーニ、アレッサンドラ
(72)【発明者】
【氏名】ウィラッツ、ウィリアム・ジー・ティー
(72)【発明者】
【氏名】ヤウ、ハミッシュ・チュン・ラム
【審査官】小久保 敦規
(56)【参考文献】
【文献】特表２００１－５１５１２７（ＪＰ，Ａ）
【文献】国際公開第９９／００９１２７（ＷＯ，Ａ１）
【文献】特開２０２０－０２３７０４（ＪＰ，Ａ）
【文献】特開２００６－３４２２７３（ＪＰ，Ａ）
【文献】特開昭６３－０３９５８９（ＪＰ，Ａ）
(58)【調査した分野】(Int.Cl.，ＤＢ名)
Ｃ１１Ｄ １／００ － １９／００
Ｃ１２Ｎ ９／００ － ９／９９
Ｃ１２Ｎ １５／００ － １５／９０
(57)【特許請求の範囲】
【請求項1】
０．００００５～５重量％のアルギン酸リアーゼ酵素（活性酵素タンパク質）、０．００００５重量％～５重量％のヌクレアーゼ酵素（活性酵素タンパク質）、及び１～６０重量％のアニオン性界面活性剤を含む、洗濯洗剤組成物。
【請求項2】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が微生物由来である、請求項１に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項3】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、フラボバクテリウム属菌種（Flavobacterium sp）、スフィンゴモナス属菌種（Sphingomonas sp）、ゾベリア・ガラクタニボラン（Zobellia galactanivorans）から得ることができる、請求項１又は２に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項4】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、配列番号１の１つ以上と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号２と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号３と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号４と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号５と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号６と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号７と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、及びそれらの混合物から選択されるアルギン酸リアーゼを含む、請求項１～３のいずれか一項に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項5】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、配列番号１、配列番号５、配列番号６、及び配列番号７のうちの１つ以上と少なくとも６０％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、又はそれらの混合物から選択されるアルギン酸リアーゼを含む、請求項４に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項6】
前記アニオン性界面活性剤が、界面活性剤と活性アルギン酸リアーゼ酵素タンパク質との重量比が少なくとも５００：１となるような量で存在する、請求項１～５のいずれか一項に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項7】
前記アルギン酸リアーゼ酵素が、ポリ（ベータ－Ｄ－マンヌロン酸）に対する活性（ポリＭ活性）及びポリ（アルファ－Ｌ－グルロン酸）に対する活性（ポリＧ活性）を提供する、請求項１に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項8】
前記ヌクレアーゼ酵素が、バチルス・シビ（Bacillus cibi）又はアスペルギルス・オリゼ（Aspergillus oryzae）由来である、請求項１～７のいずれか一項に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項9】
０．００００５～５重量％の活性酵素タンパク質の量でヘキソサミニダーゼ酵素を更に含む、請求項１～８のいずれか一項に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項10】
前記組成物が、非イオン性界面活性剤を更に含む、請求項１～９のいずれか一項に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項11】
３０：１～１：２のアニオン性対非イオン性の重量比で、アニオン性界面活性剤と非イオン性界面活性剤とを含む、請求項１０に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項12】
前記アニオン性界面活性剤が、アルキルベンゼンスルホネート及び／又は任意にエトキシル化されたアルキルサルフェートを含む、請求項１～１１のいずれか一項に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項13】
追加の酵素を含む、請求項１～１２のいずれか一項に記載の洗濯洗剤組成物。
【請求項14】
布地を処理する方法であって、布地を、（ｉ）アルギン酸リアーゼ酵素と、（ｉｉ）ヌクレアーゼ酵素と、（ｉｉｉ）アニオン性界面活性剤と、（ｉｉｉ）任意に洗浄助剤と、を含む水性洗浄液と接触させることを含む、方法。
【請求項15】
布地の白色度を改善するため、及び／又は布地からの汚れ除去を改善するため、及び／又は布地から悪臭を除去するため、及び／又は襟及び／若しくは袖口を洗浄するため、及び／又は布地のしわ防止効果のため、及び／又は布地の乾燥を改善するための、請求項１～１３のいずれか一項に記載の組成物の使用。
【請求項16】
布地の白色度を改善するため、及び／又は布地からの汚れ除去を改善するため、及び／又は布地から悪臭を除去するため、及び／又は襟及び／若しくは袖口を洗浄するため、及び／又は布地のしわ防止効果のため、及び／又は布地の乾燥を改善するための、請求項１４に記載の方法の使用。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【0001】
（配列表の参照）
本明細書は、コンピュータ可読形式の配列表を含む。このコンピュータ可読形式は、参照により本明細書に組み込まれる。
本明細書は、コンピュータ可読形式の配列表を含む。このコンピュータ可読形式は、参照により本明細書に組み込まれる。
【0002】
（発明の分野）
本発明は、アルギン酸リアーゼ及びヌクレアーゼ酵素を含む洗濯洗剤組成物、並びに洗浄方法に関する。特に問題となるのは、時間の経過と共に汚れが蓄積する可能性があることである。これは、着色された布地と白色布地との両方で問題となり、特に白又は淡い色の布地、例えば、不完全な洗浄が行われる襟及び袖口の周りでは、特に目立つ場合がある。これはまた悪臭の原因となり得るため、問題になる可能性もある。本発明の組成物及び方法は、手洗い及び自動洗濯洗剤組成物での使用に適している。本発明はまた、洗浄方法及び洗濯洗剤組成物の調製方法に関する。
本発明は、アルギン酸リアーゼ及びヌクレアーゼ酵素を含む洗濯洗剤組成物、並びに洗浄方法に関する。特に問題となるのは、時間の経過と共に汚れが蓄積する可能性があることである。これは、着色された布地と白色布地との両方で問題となり、特に白又は淡い色の布地、例えば、不完全な洗浄が行われる襟及び袖口の周りでは、特に目立つ場合がある。これはまた悪臭の原因となり得るため、問題になる可能性もある。本発明の組成物及び方法は、手洗い及び自動洗濯洗剤組成物での使用に適している。本発明はまた、洗浄方法及び洗濯洗剤組成物の調製方法に関する。
【背景技術】
【0003】
洗濯洗浄用途では、経時的な白色度の低下、及び汚れや染みの除去が引き続き問題となっている。このような問題を軽減することを目的とした多くの洗浄技術が存在するが、改善された効力を、特に環境に優しい方法で提供することは常に課題となっている。自動洗濯機では、これらの問題は、低い洗濯温度（例えば、冷水）及び短い洗濯サイクルの使用の増加により悪化し、これは、洗剤組成物の染み／汚れ除去効果を低下させ、洗濯プロセス中の布地表面への汚れの再付着及び複数回の洗濯にわたる白色度の損失という問題を深刻にする。
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【0004】
したがって、本発明の目的は、低温及び短い洗濯時間であっても洗濯プロセスで使用することができる洗濯洗剤組成物を提供することであり、この組成物は、白色度の低下を防ぎ、及び／又は複雑な汚れを除去し、例えば、黒ずんだ汚れの除去、徹底的な洗浄、黄ばみの除去、特に襟と袖口との洗浄及び／又は白色度の改善／白色度の損失の防止を可能にし、低温及び短い洗濯時間であっても有用であり得る。
【課題を解決するための手段】
【0005】
本発明は、０．００００５～５重量％のアルギン酸リアーゼ酵素（活性酵素タンパク質）、０．００００５重量％～５重量％のヌクレアーゼ酵素（活性酵素タンパク質）、及び１～６０重量％のアニオン性界面活性剤を含む、洗濯洗剤組成物を提供する。
【0006】
本発明はまた、布地を処理する方法であって、布地を、アルギン酸リアーゼ酵素と、ヌクレアーゼ酵素と、アニオン性界面活性剤と、を含む水性洗浄液と接触させることを含む、方法も提供する。
【0007】
好ましくは、水性洗浄液は、アニオン性界面活性剤を、０．０５ｇ／ｌ～５ｇ／ｌ、好ましくは０．０１ｇ／ｌ～３ｇ／ｌの量で含む。
【0008】
好ましくは、布地を、６０℃以下の温度で、より好ましくは４０℃以下又は３５℃以下の温度で、最も好ましくは３０℃以下又は更に２５℃以下の温度で水性洗浄液と接触させ、（ｉｉｉ）表面をすすぐ。本明細書の組成物及び方法は、綿、ウール、絹、ポリエステル、ナイロン、エラスタン布地、又はポリコットンなどの混紡布地を含めて、合成又は天然のあらゆる表面を処理するのに特に有用である。
【0009】
本発明はまた、布地の白色度を改善するため又は白色度の損失を防ぐため、布地からの汚れ除去を改善するため、黒ずんだ汚れを除去するため、徹底的な洗浄のため、黄ばみを除去又は軽減するため、襟及び／又は袖口を洗浄するため、布地からの悪臭を低減又は除去するため、布地のしわ防止効果のため、布地の乾燥を改善するため、汚れの再付着防止効果のための、上記の組成物又は方法の使用に関する。
【発明を実施するための形態】
【0010】
定義
親又は親酵素：「親」又は「親酵素」という用語は、酵素バリアントを産生するために改変が行われる酵素を意味する。親は、天然に存在する（野生型）ポリペプチド又はそのバリアントであり得る。例えば、アルギン酸リアーゼ親は、本明細書に列挙された配列番号１、２、３、４、５、６又は７のいずれかであり得る。
親又は親酵素：「親」又は「親酵素」という用語は、酵素バリアントを産生するために改変が行われる酵素を意味する。親は、天然に存在する（野生型）ポリペプチド又はそのバリアントであり得る。例えば、アルギン酸リアーゼ親は、本明細書に列挙された配列番号１、２、３、４、５、６又は７のいずれかであり得る。
【0011】
配列同一性：２つのアミノ酸配列間又は２つのヌクレオチド配列間の関連性は、パラメータ「配列同一性」によって表される。本発明の目的では、２つのアミノ酸配列間の配列同一性の程度は、ＥＭＢＯＳＳパッケージ（ＥＭＢＯＳＳ：Ｔｈｅ Ｅｕｒｏｐｅａｎ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ Ｏｐｅｎ Ｓｏｆｔｗａｒｅ Ｓｕｉｔｅ，Ｒｉｃｅ ｅｔ ａｌ．，２０００，Ｔｒｅｎｄｓ Ｇｅｎｅｔ．１６：２７６－２７７）のＮｅｅｄｌｅプログラムにおいて実施されるようなＮｅｅｄｌｅｍａｎ－Ｗｕｎｓｃｈアルゴリズム（Ｎｅｅｄｌｅｍａｎ ａｎｄ Ｗｕｎｓｃｈ，１９７０，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．４８：４４３－４５３）、好ましくはバージョン３．０．０以降を用いて求められる。必要に応じて用いられるパラメータは、ギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＢＬＯＳＵＭ６２（ＢＬＯＳＵＭ６２のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスである。「最長同一性（longest identity）」と表示されたＮｅｅｄｌｅの出力（－ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）を同一性パーセントとして用い、これは以下のように計算される。
（同一残基×１００）／（アラインメントの長さ－アラインメント中のギャップの総数）
あるいは、用いられる任意のパラメータは、ギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＤＮＡＦＵＬＬ（ＮＣＢＩ ＮＵＣ４．４のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスであり得る。「最長同一性（longest identity）」と表示されたＮｅｅｄｌｅの出力（－ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）を同一性パーセントとして用い、これは以下のように計算される。
（同一 デオキシリボヌクレオチド×１００）／（アラインメントの長さ－アラインメント中のギャップの総数）
（同一残基×１００）／（アラインメントの長さ－アラインメント中のギャップの総数）
あるいは、用いられる任意のパラメータは、ギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＤＮＡＦＵＬＬ（ＮＣＢＩ ＮＵＣ４．４のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスであり得る。「最長同一性（longest identity）」と表示されたＮｅｅｄｌｅの出力（－ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）を同一性パーセントとして用い、これは以下のように計算される。
（同一 デオキシリボヌクレオチド×１００）／（アラインメントの長さ－アラインメント中のギャップの総数）
【0012】
バリアント：「バリアント」という用語は、酵素活性を有するポリペプチドを意味し、これは、親に対して１つ以上の（例えば、いくつかの）位置で改変／変異、すなわち置換、挿入、及び／又は欠失を含む。置換は、ある位置を占有するアミノ酸を異なるアミノ酸で置き換えることを意味し、欠失は、ある位置を占有するアミノ酸の除去を意味し、挿入は、ある位置を占有するアミノ酸に隣接させ、その直後に、１～３個のアミノ酸を付加することを意味する。
【0013】
野生型酵素：「野生型」酵素という用語は、自然界に見られる細菌、藻類、酵母、又は糸状菌などの天然に存在する微生物によって発現される酵素を意味する。
【0014】
アルギン酸リアーゼ酵素
アルギン酸リアーゼは、好ましくは微生物由来であり、好ましくは細菌又は藻類（例えば、アスコフィルム属（Ascophyllum）、ゴヘイコンブ属（Laminara）、マクロシスチス属（Macrocystis）などの褐海藻（褐藻類））由来、最も好ましくは細菌由来である。アルギン酸リアーゼ酵素は、エロモナス属菌種（Aeromonas sp.）、アゾトバクター属菌種（Azotobacter sp.）、バチルス属菌種（Bacillus sp.）、フラボバクテリウム属菌種（Flavobacterium sp.）、クレブシエラ属菌種（Klebsiella sp.）、シュードモナス属菌種（Pseudomonas sp.）、スフィンゴモナス属菌種（Sphingomonas sp.）、ビブリオ属菌種（Vibrio sp.）、ゾベリア・ガラクタニボラン（Zobellia galactanivorans）、最も好ましくはフラボバクテリウム属菌種（Flavobacterium sp.）から得ることができる。
アルギン酸リアーゼは、好ましくは微生物由来であり、好ましくは細菌又は藻類（例えば、アスコフィルム属（Ascophyllum）、ゴヘイコンブ属（Laminara）、マクロシスチス属（Macrocystis）などの褐海藻（褐藻類））由来、最も好ましくは細菌由来である。アルギン酸リアーゼ酵素は、エロモナス属菌種（Aeromonas sp.）、アゾトバクター属菌種（Azotobacter sp.）、バチルス属菌種（Bacillus sp.）、フラボバクテリウム属菌種（Flavobacterium sp.）、クレブシエラ属菌種（Klebsiella sp.）、シュードモナス属菌種（Pseudomonas sp.）、スフィンゴモナス属菌種（Sphingomonas sp.）、ビブリオ属菌種（Vibrio sp.）、ゾベリア・ガラクタニボラン（Zobellia galactanivorans）、最も好ましくはフラボバクテリウム属菌種（Flavobacterium sp.）から得ることができる。
【0015】
好ましくは、アルギン酸リアーゼ酵素は、配列番号１と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号２と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号３と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号４と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号５と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号６と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、配列番号７と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するアルギン酸リアーゼ、又はそれらの混合物から選択されるアルギン酸リアーゼを含む。好ましくは、アルギン酸リアーゼ酵素は、本明細書に列挙された配列番号１、２、３、４、５、６又は７のいずれか１つの野生型又は好ましくは野生型のバリアント、又はそれらの混合物に対応するアルギン酸リアーゼ酵素を含む。配列番号６、７及びそれらのバリアント、並びにそれらの混合物が特に好ましい。
【0016】
アルギン酸リアーゼ酵素が親アミノ酸配列のバリアントである場合、親アルギン酸リアーゼ酵素は、好ましくは、配列番号１、２、３、４、５、６、又は７の１つ以上のポリペプチドと少なくとも５０％、又は少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、少なくとも９０％、例えば少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有し、アルギン酸リアーゼ酵素活性を有する。バリアントアミノ酸配列は、親アルギン酸リアーゼと１５個以下、若しくは１０個以下のアミノ酸だけ異なり、又は配列番号１、２、３、４、５、６若しくは７の１つ以上のポリペプチドと５個以下、若しくは４個若しくは３個若しくは２個若しくは１個のアミノ酸だけ異なることが好ましい場合がある。
【0017】
アルギン酸リアーゼ酵素が親アミノ酸配列のバリアントである場合、親は、任意の属の微生物から得ることができる。本発明の目的では、「から得られる」という用語は、所与の供給源に関連して本明細書で使用するとき、ポリヌクレオチドによってコードされる親が、当該供給源によって、又は当該供給源からのポリヌクレオチドが挿入された細胞によって産生されることを意味するものとする。一態様において、親は細胞外に分泌される。バリアントは、部位特異的変異誘発、合成遺伝子構築、半合成遺伝子構築、ランダム変異誘発、シャッフリングなどの、当該技術分野において既知である任意の変異誘発手技を用いて調製することができる。
【0018】
アルギン酸リアーゼは、ＰＬ５、ＰＬ６、ＰＬ７、ＰＬ１４、ＰＬ１５、ＰＬ１７、ＰＬ１８、ＰＬ３２、ＰＬ３４、及びＰＬ３６を含む、任意の多糖リアーゼ（polysaccharide lyase、ＰＬ）ファミリーに由来し得る。好ましくは、アルギン酸リアーゼはＰＬファミリー７由来である。
【0019】
好ましくは、アルギン酸リアーゼ酵素は、ポリ（ベータ－Ｄ－マンヌロン酸）（poly（beta-D-mannuronate））に対する活性（ポリＭ活性）及びポリ（アルファ－Ｌ－グルロン酸）（poly（alpha-L-guluronate））に対する活性（ポリＧ活性）を有する。アルギン酸リアーゼ酵素は、ポリＭ活性及びポリＧ活性を提供するために単一のアルギン酸リアーゼ酵素を含んでもよく、又は組み合わせてポリＭ及びポリＧ活性を提供する２つ以上のアルギン酸リアーゼ酵素を含んでもよい。好ましくは、アルギン酸リアーゼは、ポリＭ活性及びポリＧ活性の両方を有する酵素を含む。好ましくは、本明細書の試験の項で定義されるポリＭ活性は、少なくとも０．１吸光度単位、好ましくは少なくとも０．１５吸光度単位、最も好ましくは少なくとも２吸光度単位である。好ましくは、本明細書で定義されるポリＧ活性は、少なくとも０．３吸光度単位、好ましくは少なくとも０．４吸光度単位、又は少なくとも０．５、又は更に少なくとも０．６吸光度単位である。ポリＭ活性及びポリＧ活性は、以下に示す試験に従って測定することができる。アルギン酸リアーゼ酵素は、実質的に純粋な酵素の形態で、本発明の洗浄組成物及び方法に組み込むことができる。あるいは、特に酵素が野生型酵素のバリアントである場合、バリアントは回収されず、むしろ酵素を発現させる宿主細胞がアルギン酸リアーゼ酵素の供給源として使用される。
【0020】
アルギン酸リアーゼ酵素は、液体の形態であっても乾燥組成物の形態であってもよい。例えば、組成物は、粒子の形態であっても微粒子の形態であってもよい。アルギン酸リアーゼ酵素は、当該技術分野で既知の方法に従って、カプセル化などによって安定化することができる。
【0021】
アルギン酸リアーゼ酵素は、好ましくは組成物中に、０．００００５～５重量％の活性酵素タンパク質、好ましくは０．０００１～２重量％の活性タンパク質、又は０．０００５若しくは０．００１～１重量％若しくは０．５重量％若しくは０．１重量％若しくは０．０５重量％の活性酵素タンパク質の量で存在する。
【0022】
好ましくは、アルギン酸リアーゼ酵素は、酵素の０．０１ｐｐｍ～１０００ｐｐｍ、又は０．０５若しくは０．１ｐｐｍ～７５０若しくは５００ｐｐｍの量で水性洗浄液中に存在する。
【0023】
ヌクレアーゼ酵素
組成物は、ＲＮａｓｅ若しくはＤＮａｓｅ又はそれらの混合物などのヌクレアーゼを含む。ヌクレアーゼ酵素は、核酸のヌクレオチドサブユニット間のホスホジエステル結合を切断することができる酵素である。本明細書におけるヌクレアーゼ酵素は、好ましくは、デオキシリボヌクレアーゼ若しくはリボヌクレアーゼ酵素又はこれらの機能的断片である。機能的断片又はその部分とは、ＤＮＡ骨格におけるホスホジエステル結合の切断を触媒するヌクレアーゼ酵素の部分を意味し、したがって、触媒活性を保持する上記ヌクレアーゼタンパク質の領域である。したがって、それは機能性が維持されている酵素及び／又はバリアント及び／又は誘導体及び／又は同族体の切断されたが機能的なバージョンを含む。
組成物は、ＲＮａｓｅ若しくはＤＮａｓｅ又はそれらの混合物などのヌクレアーゼを含む。ヌクレアーゼ酵素は、核酸のヌクレオチドサブユニット間のホスホジエステル結合を切断することができる酵素である。本明細書におけるヌクレアーゼ酵素は、好ましくは、デオキシリボヌクレアーゼ若しくはリボヌクレアーゼ酵素又はこれらの機能的断片である。機能的断片又はその部分とは、ＤＮＡ骨格におけるホスホジエステル結合の切断を触媒するヌクレアーゼ酵素の部分を意味し、したがって、触媒活性を保持する上記ヌクレアーゼタンパク質の領域である。したがって、それは機能性が維持されている酵素及び／又はバリアント及び／又は誘導体及び／又は同族体の切断されたが機能的なバージョンを含む。
【0024】
好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、好ましくは、以下の分類のいずれかから選択されるデオキシリボヌクレアーゼである：Ｅ．Ｃ．３．１．２１．ｘ（式中、ｘ＝１、２、３、４、５、６、７、８又は９である）、Ｅ．Ｃ．３．１．２２．ｙ（式中、ｙ＝１、２、４又は５である）、Ｅ．Ｃ．３．１．３０．ｚ（式中、ｚ＝１又は２である）、Ｅ．Ｃ．３．１．３１．１、及びそれらの混合物。
【0025】
好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、微生物酵素を含む。ヌクレアーゼ酵素は、真菌又は細菌由来であってもよい。好ましい微生物ヌクレアーゼは、バチルス・シビ（Bacillus cibi）、バチルス・リケニフォルミス（Bacillus licheniformis）又はバチルス・サブチリス（Bacillus subtilis）細菌ヌクレアーゼなどのバチルス属（Bacillus）から得ることができる。好ましいヌクレアーゼは、バシラス・シビ（Bacillus cibi）から得ることができる。
【0026】
好ましい真菌ヌクレアーゼは、アスペルギルス属（Aspergillus）、好ましくはアスペルギルス・オリゼ（Aspergillus oryzae）から得ることができる。別の好適な真菌ヌクレアーゼは、トリコデルマ属（Trichoderma）、例えば、トリコデルマ・ハルジアナム（Trichoderma harzianum）から得ることができる。好適な真菌ヌクレアーゼの例としては、アスペルギルス・オリゼ（Aspergillus oryzae）ＲＩＢ４０、アスペルギルス・オリゼ（Aspergillus oryzae）３．０４２、アスペルギルス・フラバス（Aspergillus flavus）ＮＲＲＬ３３５７、アスペルギルス・パラシチカス（Aspergillus parasiticus）ＳＵ－１、アスペルギルス・ノミウス（Aspergillus nomius）ＮＲＲＬ１３１３７、トリコデルマ・リーゼイ（Trichoderma reesei）ＱＭ６ａ、トリコデルマ・ヴィレンス（Trichoderma virens）Ｇｖ２９－８、オイディオデンドロン・マイウス（Oidiodendron maius）Ｚｎ、メタリジウム・ギズホウエンス（Metarhizium guizhouense）ＡＲＳＥＦ ９７７、メタリジウム・マジュス（Metarhizium majus）ＡＲＳＥＦ ２９７、メタリジウム・ロベルトシイ（Metarhizium robertsii）ＡＲＳＥＦ ２３、メタリジウム・アクリダム（Metarhizium acridum）ＣＱＭａ １０２、メタリジウム・ブルンネウム（Metarhizium brunneum）ＡＲＳＥＦ ３２９７、メタリジウム・アニソプリエ（Metarhizium anisopliae）、コレトトリカム・フィオリニアエ（Colletotrichum fioriniae）ＰＪ７、コレトトリカム・サブリネオラ（Colletotrichum sublineola）、トリコデルマ・アトロビリデ（Trichoderma atroviride）ＩＭＩ ２０６０４０、トリポクラジウム・オフィオグロソイド（Tolypocladium ophioglossoides）ＣＢＳ １００２３９、ビューベリア・バシアナ（Beauveria bassiana）ＡＲＳＥＦ ２８６０、コレトトリカム・ヒギンシアナム（Colletotrichum higginsianum）、ヒルステラ・ミネソテンシス（Hirsutella minnesotensis）３６０８、セドスポリウム・アピオステルマム（Scedosporium apiospermum）、ファエオモニエラ・クラミドスポラ（Phaeomoniella chlamydospora）、フサリウム・ベルチシリオイデス（Fusarium verticillioides）７６００、フサリウム・オキシスポラム（Fusarium oxysporum）分化型ｃｕｂｅｎｓｅレース４、コレトトリカム・グラミニコラ（Colletotrichum graminicola）Ｍ１．００１、フサリウム・オキシスポラム（Fusarium oxysporum）ＦＯＳＣ ３－ａ、フサリウム・アベナセウム（Fusarium avenaceum）、フサリウム・ラングセチアエ（Fusarium langsethiae）、グロスマニア・クラビゲラ（Grosmannia clavigera）ｋｗ１４０７、クラビセプス・プルプレア（Claviceps purpurea）２０．１、ベルチシリウム・ロンギスポラム（Verticillium longisporum）、フサリウム・オキシスポラム（Fusarium oxysporum）分化型ｃｕｂｅｎｓｅレース１、マグナポリテ・オリザエ（Magnaporthe oryzae）７０－１５、ビューベリア・バシアナ（Beauveria bassiana）Ｄ１－５、フサリウム・シュードグラミネアラム（Fusarium pseudograminearum）ＣＳ３０９６、ネオネクトリア・ジチシマ（Neonectria ditissima）、マグナポルチオプシス・ポアエ（Magnaporthiopsis poae）ＡＴＣＣ ６４４１１、コルディセプス・ミリタリス（Cordyceps militaris）ＣＭ０１、マルソニナ・ブルンネア（Marssonina brunnea）分化型「ｍｕｌｔｉｇｅｒｍｔｕｂｉ」ＭＢ＿ｍ１、ディアポルテ・アンペリナ（Diaporthe ampelina）、メタリジウム・アルブム（Metarhizium album）ＡＲＳＥＦ １９４１、コレトトリカム・グロエオスポリオイデス（Colletotrichum gloeosporioides）Ｎａｒａ ｇｃ５、マズレラ・ミセトマチス（Madurella mycetomatis）、メタリジウム・ブルンネウム（Metarhizium brunneum）ＡＲＳＥＦ ３２９７、ベルチシリウム・アルファルファエ（Verticillium alfalfae）ＶａＭｓ．１０２、ガエウマノミセス・グラミニス（Gaeumannomyces graminis）バリアントｔｒｉｔｉｃｉ Ｒ３－１１１ａ－１、ネクトリア・ハエマトコッカ（Nectria haematococca）ｍｐＶＩ ７７－１３－４、ベルチシリウム・ロンギスポラム（Verticillium longisporum）、ベルチシリウム・ダヒリアエ（Verticillium dahliae）ＶｄＬｓ．１７、トルビエラ・ヘミプテリゲナ（Torrubiella hemipterigena）、ベルチシリウム・ロンギスポラム（Verticillium longisporum）、ベルチシリウム・ダヒリアエ（Verticillium dahliae）ＶｄＬｓ．１７、ボトリチス・シネレア（Botrytis cinerea）Ｂ０５．１０、チャエトミウム・グロボサム（Chaetomium globosum）ＣＢＳ １４８．５１、メタリジウム・アニスプリアエ（Metarhizium anisopliae）、ステムフィリウム・リコペルシシ（Stemphylium lycopersici）、スクレロチニア・ボレアリス（Sclerotinia borealis）Ｆ－４１５７、メタリジウム・ロベルトシイ（Metarhizium robertsii）ＡＲＳＥＦ ２３、ミセリオフトラ・サーモフィラ（Myceliophthora thermophila）ＡＴＣＣ ４２４６４、ファエオスパエリア・ノドラム（Phaeosphaeria nodorum）ＳＮ１５、フィアロホラ・アタエ（Phialophora attae）、ウスチラフィノイダエ・ヴィレンス（Ustilaginoidea virens）、ジプロジア・セリアタ（Diplodia seriata）、オフィオストマ・ピセアエ（Ophiostoma piceae）ＵＡＭＨ １１３４６、シュードジムノアスカス・パンノラム（Pseudogymnoascus pannorum）ＶＫＭ Ｆ－４５１５（ＦＷ－２６０７）、ビポラリス・オリザエ（Bipolaris oryzae）ＡＴＣＣ ４４５６０、メタリジウム・グイズホウエンス（Metarhizium guizhouense）ＡＲＳＥＦ ９７７、チャエトミウム・サーモフィラム（Chaetomium thermophilum）バリアントｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ ＤＳＭ １４９５、ペスタロチオプシス・フィシ（Pestalotiopsis fici）Ｗ１０６－１、ビポラリス・ゼイコラ（Bipolaris zeicola）２６－Ｒ－１３、セトスファエリア・ツルシカ（Setosphaeria turcica）Ｅｔ２８Ａ、アルトデルマ・オタエ（Arthroderma otae）ＣＢＳ １１３４８０、及びピレノホラ・トリチシ－レペンチス（Pyrenophora tritici-repentis）Ｐｔ－１Ｃ－ＢＦＰのＤＮＡ配列によってコードされる真菌ヌクレアーゼが挙げられる。
【0027】
好ましくは、ヌクレアーゼは、単離ヌクレアーゼである。
【0028】
好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、０．０１ｐｐｍ～１０００ｐｐｍ、又は０．０５若しくは０．１ｐｐｍ～７５０若しくは５００ｐｐｍのヌクレアーゼ酵素の量で水性洗浄液中に存在する。
【0029】
好適なＤＮａｓｅとしては、国際公開第２０１７／１６２８３６号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）の配列番号１、２、３、４、５、６、７、８、及び９、及び国際公開第２０１８／１０８８６５号の配列番号１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９、５０、５１、５２、５３、及び５４によって定義されるＤＮａｓｅの野生型及びバリアント、並びに国際公開第２０１８／０１１２７７号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）に記載のものを含むバチルス・シビ（Bacillus cibi）ＤＮａｓｅのバリアントが挙げられ、これらは、参照により本明細書に組み込まれる。好ましいＤＮａｓｅは、欧州特許第３４７６９３５（Ａ）号に特許請求されているとおりである。
【0030】
ＲＮａｓｅ：好適なＲＮａｓｅとしては、国際公開第２０１８１７８０６１号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）の配列番号３、６、９、１２、１５、５７、５８、５９、６０、６１、６２、６３、６４、６５、６６、６７、７２、及び７３、並びに国際公開第２０２０／０７４４９９号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）の配列番号８６、８７、８８、８９、９０、９１、９２、９３、９４、９５、９６、９７、９８、９９、１００、１０１、１０２、１０３、及び１０４によって定義されるＤＮａｓｅの野生型及びバリアントが挙げられ、これらは、参照により本明細書に組み込まれる。
【0031】
特に好ましいヌクレアーゼ酵素は、配列番号８と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するヌクレアーゼ酵素、及び本明細書中の配列番号９と少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有するヌクレアーゼ酵素である。
【0032】
アニオン性界面活性剤
本発明者らは、酵素の組み合わせが汚れを良好に分解するが、アニオン性界面活性剤の存在によって基質の分解産物及びそれらを含む汚れの除去が改善されることを見出した。したがって、洗濯洗剤組成物は、１～６０重量％のアニオン性界面活性剤を含む。好ましくは、アニオン性界面活性剤と活性アルギン酸リアーゼ酵素タンパク質との重量比は、少なくとも５００：１、好ましくは少なくとも１０００：１、又は少なくとも１５００：１、又は少なくとも２０００：１であり、好ましくは５０００００：１以下、好ましくは４０００００：１以下、又は２０００００：１以下、又は最大で１５００００：１若しくは１０００００：１若しくは５００００：１若しくは１００００：１である。好ましくは、アニオン性界面活性剤と活性ヌクレアーゼ酵素タンパク質との重量比は、少なくとも５００：１、好ましくは少なくとも１０００：１、又は少なくとも１５００：１、又は少なくとも２０００：１であり、好ましくは５０００００：１以下、好ましくは４０００００：１以下、又は２０００００：１以下、又は最大で１５００００：１若しくは１０００００：１若しくは５００００：１若しくは１００００：１である。
本発明者らは、酵素の組み合わせが汚れを良好に分解するが、アニオン性界面活性剤の存在によって基質の分解産物及びそれらを含む汚れの除去が改善されることを見出した。したがって、洗濯洗剤組成物は、１～６０重量％のアニオン性界面活性剤を含む。好ましくは、アニオン性界面活性剤と活性アルギン酸リアーゼ酵素タンパク質との重量比は、少なくとも５００：１、好ましくは少なくとも１０００：１、又は少なくとも１５００：１、又は少なくとも２０００：１であり、好ましくは５０００００：１以下、好ましくは４０００００：１以下、又は２０００００：１以下、又は最大で１５００００：１若しくは１０００００：１若しくは５００００：１若しくは１００００：１である。好ましくは、アニオン性界面活性剤と活性ヌクレアーゼ酵素タンパク質との重量比は、少なくとも５００：１、好ましくは少なくとも１０００：１、又は少なくとも１５００：１、又は少なくとも２０００：１であり、好ましくは５０００００：１以下、好ましくは４０００００：１以下、又は２０００００：１以下、又は最大で１５００００：１若しくは１０００００：１若しくは５００００：１若しくは１００００：１である。
【0033】
好ましいアニオン性界面活性剤は、スルホネート及びサルフェート界面活性剤、好ましくはアルキルベンゼンスルホネート及び／又は（任意にアルコキシル化された）アルキルサルフェートである。特に好ましいアニオン性界面活性剤は、直鎖アルキルベンゼンスルホネート（linear alkylbenzene sulfonate、ＬＡＳ）を含む。好ましいアルキルサルフェートは、アルキルエーテルサルフェート、特にＣ－９～１５アルコールエーテルサルフェート、特に０．５～７、好ましくは１～５の平均エトキシル化度を有するもの、Ｃ８～Ｃ１６エステルサルフェート、及びモノドデシルエステルサルフェートなどのＣ１０～Ｃ１４エステルサルフェートを含む。好ましい組成物では、アニオン性界面活性剤は、アルキルベンゼンスルホネートを含み、任意に更に、好ましくは０～７、より好ましくは０．５～３のエトキシル化度を有する任意にエトキシル化されたアルキルサルフェートを含む。ＬＡＳの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホネート（ＢＡＢＳ）、フェニルアルカンスルホネート、アルファ－オレフィンスルホネート（ＡＯＳ）、オレフィンスルホネート、アルケンスルホネート、アルカン－２，３－ジイルビス（サルフェート）、ヒドロキシアルカンスルホネート及びジスルホネート、ドデシル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）などのアルキルサルフェート（ＡＳ）、脂肪アルコールサルフェート（ＦＡＳ）、第一級アルコールサルフェート（ＰＡＳ）、アルコールエーテルサルフェート（ＡＥＳ又はＡＥＯＳ又はＦＥＳ、アルコールエトキシサルフェート又は脂肪アルコールエーテルサルフェートとしても知られている）、第二級アルカンスルホネート（ＳＡＳ）、パラフィンスルホネート（ＰＳ）、エステルスルホネート、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、アルファ－スルホ脂肪酸メチルエステル（アルファ－ＳＦＭｅ又はＳＥＳ）（メチルエステルスルホネート（ＭＥＳ）を含む）、アルキル－又はアルケニルコハク酸、ドデセニル／テトラデセニルコハク酸（ＤＴＳＡ）、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホコハク酸のジエステル及びモノエステル又は脂肪酸の塩（石鹸）、並びにそれらの組み合わせも好適なアニオン性界面活性剤である。
【0034】
アニオン性界面活性剤は、好ましくは塩の形態で洗剤組成物に添加される。好ましいカチオンは、ナトリウム及びカリウムなどのアルカリ金属イオンである。しかしながら、界面活性剤の酸形態を水酸化ナトリウムなどのアルカリ、又はモノ－、ジ－、若しくはトリエタノールアミンなどのアミンで中和することによって、アニオン性界面活性剤の塩形態がｉｎ ｓｉｔｕで形成されてもよい。組成物は、好ましくは、組成物の１～６０重量％又は１～５０重量％又は２若しくは５～４０重量％のアニオン性界面活性剤を含む。界面活性剤は、好ましくは、アニオン性界面活性剤と、更に半極性及び／又はカチオン性及び／又は双性イオン性及び／又は両性及び／又は両性及び／又は半極性非イオン性及び／又はそれらの混合物を含む非イオン性であり得る１種以上の追加の界面活性剤とを含む、界面活性剤系を含む。
【0035】
本発明はまた、０．００００５～５重量％（活性酵素タンパク質）のアルギン酸リアーゼ酵素及び界面活性剤を含む洗浄組成物を提供し、界面活性剤は、アニオン性及び非イオン性界面活性剤を含み、アニオン性対非イオン性の重量比は、好ましくは３０：１～１：２、好ましくは２０：１～２：３又は１：１である。
【0036】
好適な非イオン性界面活性剤としては、アルコールエトキシレート（alcohol ethoxylate、ＡＥ）、アルコールプロポキシレート、プロポキシル化脂肪アルコール（propoxylated fatty alcohol、ＰＦＡ）、エトキシル化及び／又はプロポキシル化脂肪酸アルキルエステルなどのアルコキシル化脂肪酸アルキルエステル、アルキルフェノールエトキシレート（alkylphenol ethoxylate、ＡＰＥ）、ノニルフェノールエトキシレート（nonylphenol ethoxylate、ＮＰＥ）、アルキルポリグリコシド（alkylpolyglycoside、ＡＰＧ）、アルコキシル化アミン、脂肪酸モノエタノールアミド（fatty acid monoethanolamide、ＦＡＭ）、脂肪酸ジエタノールアミド（fatty acid diethanolamide、ＦＡＤＡ）、エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ethoxylated fatty acid monoethanolamide、ＥＦＡＭ）、プロポキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（propoxylated fatty acid monoethanolamide、ＰＦＡＭ）、ポリヒドロキシアルキル脂肪酸アミド、又はグルコサミンのＮ－アシルＮ－アルキル誘導体（グルカミド、ＧＡ、又は脂肪酸グルカミド、ＦＡＧＡ）、及び商標名ＳＰＡＮ及びＴＷＥＥＮ（登録商標）で入手可能な製品、並びにそれらの組み合わせが挙げられる。アルコールエトキシレートが特に好ましく、好ましくはＣ９～１８又は好ましくはＣ１２～１５アルキル鎖を有し、好ましくは３～９、より好ましくは３～７の平均エトキシル化度を有する。市販の非イオン性界面活性剤洗浄剤としては、ＢＡＳＦ製のＰｌｕｒａｆａｃ（商標）、Ｌｕｔｅｎｓｏｌ（商標）及びＰｌｕｒｏｎｉｃ（商標）、Ｃｏｇｎｉｓ製のＤｅｈｙｐｏｎ（商標）シリーズ、及びＣｌａｒｉａｎｔ製のＧｅｎａｐｏｌ（商標）シリーズが挙げられる。
【0037】
洗剤組成物は、好ましくは０．５重量％～約４０重量％の非イオン性界面活性剤、好ましくは組成物の１～３０重量％の非イオン性界面活性剤を含む。
【0038】
洗剤組成物
本発明の洗剤組成物は洗濯洗剤である。組成物は、主洗浄工程で使用するための組成物の形態であってもよく、又は消費者又は施設が使用するための前処理若しくはすすぎ添加洗浄組成物として使用するための形態であってもよい。
本発明の洗剤組成物は洗濯洗剤である。組成物は、主洗浄工程で使用するための組成物の形態であってもよく、又は消費者又は施設が使用するための前処理若しくはすすぎ添加洗浄組成物として使用するための形態であってもよい。
【0039】
組成物は、任意選択の洗浄助剤を含む。典型的には、洗浄助剤は、組成物中に１～９８．９重量％、より典型的には５～９０重量％の洗浄助剤の量で存在する。好適な洗浄助剤には、追加の界面活性剤、ビルダー、漂白成分、着色剤、キレート剤、移染剤、付着助剤、分散剤、追加の酵素、酵素安定剤、触媒材料、蛍光増白剤、光活性剤、蛍光剤、布地色相剤（シェーディング染料）、布地調整剤、予形成過酸、ポリマー分散剤、泥汚れ除去剤／再付着防止剤、フィラー塩、ヒドロトロープ、増白剤、泡抑制剤、構造伸縮剤、布地柔軟剤、防腐剤、酸化防止剤、収縮防止剤、殺菌剤、殺真菌剤、変色防止剤、防食剤、アルカリ性源、可溶化剤、担体、加工助剤、顔料、染料、香料及びｐＨ調整剤、カプセル化剤、ポリマー、及びそれらの混合物が含まれる。例えば、これらには、漂白活性剤などの漂白成分、イミン漂白促進剤、漂白触媒、過酸化水素などの漂白促進剤、過炭酸塩及び／又は過ホウ酸塩などの過酸化水素源、特に炭酸塩及び／又は硫酸塩、ケイ酸塩、ホウケイ酸塩、及びそれらの任意の混合物などの材料でコーティングされた過炭酸塩、カプセル化された形態の予形成過酸を含む予形成過酸、遷移金属触媒；泡抑制剤又は泡抑制剤系、例えば、シリコーン系泡抑制剤及び／又は脂肪酸系泡抑制剤；粘土、シリコーン、及び／又は四級アンモニウム化合物などの布地柔軟剤；ポリエチレンオキシドなどの凝集剤；ポリビニルピロリドン、ポリ４－ビニルピリジンＮ－オキシド、及び／又はビニルピロリドンとビニルイミダゾールとのコポリマーなどの移染阻害剤；イミダゾールとエピクロロヒドリンとの縮合によって生成されるオリゴマーなどの布地一体性成分；アルコキシル化ポリアミン及びエトキシル化エチレンイミンポリマーなどの汚れ分散剤及び汚れ再付着防止助剤；ポリエステルなどの再付着防止成分；カルボン酸ポリマー、例えば、マレイン酸ポリマー、又はマレイン酸とアクリル酸とのコポリマー；香料、例えば、香料マイクロカプセル、デンプン封入アコード、香料噴霧剤；石鹸リング；審美粒子；審美染料；硫酸ナトリウムなどのフィラー及び／又は柑橘類繊維（但し、組成物はフィラーを実質的に含まないことが好ましい場合がある）；１．６Ｒ及び２．０Ｒケイ酸ナトリウムを含むケイ酸ナトリウム、又はメタケイ酸ナトリウムなどのケイ酸塩；ジカルボン酸とジオールとのコポリエステル；メチルセルロース、カルボキシメチルセルロース、ヒドロキシエトキシセルロース、又は他のアルキル若しくはアルキルアルコキシセルロースなどのセルロース系ポリマー；１，２プロパンジオール、モノエタノールアミンなどの溶媒；ジエチレングリコール、エタノール、及びそれらの任意の混合物；ヒドロトロープ、例えば、クメンスルホン酸ナトリウム、キシレンスルホン酸ナトリウム、トルエンスルホン酸ナトリウム、及び任意の混合物；クエン酸／クエン酸塩などの有機酸及びそれらの塩；並びにそれらの任意の組み合わせが含まれ得る。組成物は、洗浄助剤が、（ｉ）香料マイクロカプセル、（ｉｉ）布地色相剤、（ｉｉｉ）プロテアーゼ、（ｉｖ）両親媒性洗浄ポリマー、（ｖ）リパーゼ、又は（ｖｉ）それらの混合物からなる群から選択される１つ以上を含むようなものであり得る。
【0040】
洗剤組成物は、好ましくは、１種以上の追加の酵素を含む。したがって、好ましい組成物は、（ａ）アルギン酸リアーゼと、（ｂ）アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、セルラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、エステラーゼ、アルファ－ガラクトシダーゼ、ベータ－ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、アルファ－グルコシダーゼ、ベータ－グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インベルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンナナーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグルタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、トランスグルタミナーゼ、キシラナーゼ、キサンタンリアーゼ、キサンタナーゼ、エンド－β－１，３－グルカナーゼ及びそれらの混合物からなる群から選択される１種以上の追加の酵素とを含む。好ましくは、洗浄組成物は、ヘキソサミニダーゼ、マンナナーゼ、キサンタンリアーゼ、キサンタナーゼ、アミラーゼ、及びそれらの混合物から選択される追加の酵素を含む。
【0041】
好ましくは、組成物は、キサンタンリアーゼ、キサンタナーゼ、マンナナーゼ、及びそれらの混合物から選択される追加の酵素を含む。マンナナーゼが特に好ましい。
【0042】
追加の酵素は、例えば、アスペルギルス属、例えば、アスペルギルス・アクレタス、アスペルギルス・アワモリ、アスペルギルス・フォエティダス、アスペルギルス－フミガーツフ、アスペルギルス・ジャポニクス、アスペルギルス・ニデュランス、アスペルギルス・ニガー、若しくはアスペルギルス・オリザエ；フザリウム（Fusarium）、例えば、フザリウム・バクトリジオイデス、フザリウム・セレアリス、フザリウム・クロークウェレンス、フザリウム・クルモラム、フザリウム・グラミネアルム、フザリウム・グラミナム、フザリウム・ヘテロスポラム、フザリウム・ネグンジ、フザリウム・オキシスポラム、フザリウム・レチクラタム、フザリウム・ロセウム、フザリウム・サムブシナム、フザリウム・サルコクロウム、フザリウム・スルフレウム、フザリウム・トルロサム、フザリウム・トリコテシオイデス、若しくはフザリウム・ベンニタム；フミコーラ（Humicola）、例えば、フミコーラ・インソレンス、若しくはフミコーラ・ラヌギノサ；又はトリコデルマ（Trichoderma）、例えば、トリコデルマ・ハルジアナム、トリコデルマ・コニンギイ、トリコデルマ・ロンギブラキアタム、トリコデルマ・レーシ、若しくはトリコデルマ・ビリデ、に属する微生物によって産生されてもよい。
【0043】
好ましくは、組成物は、プロテアーゼ又は２種以上のプロテアーゼの混合物、リパーゼ又は２種以上のリパーゼの混合物、ペルオキシダーゼ又は２種以上のペルオキシダーゼの混合物、１種以上のデンプン分解酵素、例えばα－アミラーゼ、グルコアミラーゼ、マルトジェニックアミラーゼ、及び／又はセルラーゼ又はそれらの混合物を含む。
【0044】
概して、選択された酵素の特性は、選択された洗剤と適合する必要があり（すなわち、最適ｐＨ、他の酵素成分及び非酵素成分との適合性など）、酵素は有効量で存在する必要がある。好ましくは、本発明の製品は、組成物１グラム当たり、少なくとも０．０１ｍｇ、好ましくは約０．０５～約１０、より好ましくは約０．１～約６、とりわけ約０．２～約５ｍｇの更なる活性酵素を含む。
【0045】
プロテアーゼ：本発明の組成物は、好ましくはプロテアーゼを含む。２種以上のプロテアーゼの混合物は、より広い温度、サイクル時間、及び／又は基質範囲にわたって洗浄の強化に寄与することができる。好適なプロテアーゼとしては、メタロプロテアーゼ及びセリンプロテアーゼが挙げられ、これにはサブチリシン（ＥＣ ３．４．２１．６２）などの中性又はアルカリ性微生物セリンプロテアーゼを含む。好適なプロテアーゼとしては、動物、植物又は微生物由来のものが挙げられる。一態様では、このような好適なプロテアーゼは、微生物由来のものであってもよい。好適なプロテアーゼとしては、前述の好適なプロテアーゼの化学的又は遺伝的に修飾された変異体が挙げられる。一態様では、好適なプロテアーゼは、アルカリ性微生物プロテアーゼ又は／及びトリプシン型プロテアーゼなどのセリンプロテアーゼであってもよい。好適な中性又はアルカリ性プロテアーゼの例としては、以下が挙げられる：
サブチリシン（ＥＣ ３．４．２１．６２）、特に国際公開第２００４０６７７３７号、同第２０１５０９１９８９号、同第２０１５０９１９９０号、同第２０１５０２４７３９号、同第２０１５１４３３６０号、米国特許第６，３１２，９３６（Ｂ１）号、同第５，６７９，６３０号、同第４，７６０，０２５号、独国特許出願公開第１０２００６０２２２１６（Ａ１）号、同第１０２００６０２２２２４（Ａ１）号、国際公開第２０１５０８９４４７号、同第２０１５０８９４４１号、同第２０１６０６６７５６号、同第２０１６０６６７５７号、同第２０１６０６９５５７号、同第２０１６０６９５６３号、同第２０１６０６９５６９号、及び同第２０１６１７４２３４号に記載されたバチルス属菌種（Bacillus sp.）、Ｂ．レンタス（B. lentus）、Ｂ．アルカロフィラス（B. alkalophilus）、Ｂ．サブチルス（B. subtilis）、Ｂ．アミロリケファシエンス（B. amyloliquefaciens）、Ｂ．プミルス（B. pumilus）、Ｂ．ギブソニイ（B. gibsonii）、及びＢ．アキバイ（B. akibaii）などのバチルス属由来のもの。具体的には、変異Ｓ９Ｒ、Ａ１５Ｔ、Ｖ６６Ａ、Ａ１８８Ｐ、Ｖ１９９Ｉ、Ｑ２３９Ｒ、Ｎ２５５Ｄ（ｓａｖｉｎａｓｅ付番システム）。
国際公開第８９／０６２７０号に記載されたフザリウム属（Fusarium）プロテアーゼ、及び国際公開第０５／０５２１６１号及び同第０５／０５２１４６号に記載されたセルロモナス属（Cellumonas）に由来するキモトリプシンプロテアーゼを含めて、トリプシン（例えば、ブタ又はウシ由来）などのトリプシン型又はキモトリプシン型プロテアーゼ。
メタロプロテアーゼ、特に国際公開第０７／０４４９９３（Ａ２）号に記載されたバチルス・アミロリケファシエンス（Bacillus amyloliquefaciens）由来のもの、国際公開第２０１４１９４０３２号、同第２０１４１９４０５４号及び同第２０１４１９４１１７号に記載されたバチルス属（Bacillus）、ブレビバチルス属（Brevibacillus）、サーモアクチノミセス属（Thermoactinomyces）、ゲオバチルス属（Geobacillus）、パエニバチルス属（Paenibacillus）、リシニバチルス属（Lysinibacillus）又はストレプトマイセス属菌種（Streptomyces spp．）由来のもの、国際公開第２０１５１９３４８８号に記載されたクリベラ・アルミノサ（Kribella alluminosa）由来のもの、及び国際公開第２０１６０７５０７８号に記載されたストレプトマイセス属（Streptomyces）及びリソバクター属（Lysobacter）属由来のもの。
国際公開第２０１５０２４７３９号及び同第２０１６０６６７５７号に記載されたバチルス属菌種（Bacillus sp）ＴＹ１４５サブチラーゼのバリアントを含めて、国際公開第９２／１７５７７号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）に記載されたバチルス属菌種（Bacillus sp.）ＴＹ１４５、ＮＣＩＭＢ４０３３９由来のサブチラーゼと少なくとも９０％の同一性を有するプロテアーゼ。
サブチリシン（ＥＣ ３．４．２１．６２）、特に国際公開第２００４０６７７３７号、同第２０１５０９１９８９号、同第２０１５０９１９９０号、同第２０１５０２４７３９号、同第２０１５１４３３６０号、米国特許第６，３１２，９３６（Ｂ１）号、同第５，６７９，６３０号、同第４，７６０，０２５号、独国特許出願公開第１０２００６０２２２１６（Ａ１）号、同第１０２００６０２２２２４（Ａ１）号、国際公開第２０１５０８９４４７号、同第２０１５０８９４４１号、同第２０１６０６６７５６号、同第２０１６０６６７５７号、同第２０１６０６９５５７号、同第２０１６０６９５６３号、同第２０１６０６９５６９号、及び同第２０１６１７４２３４号に記載されたバチルス属菌種（Bacillus sp.）、Ｂ．レンタス（B. lentus）、Ｂ．アルカロフィラス（B. alkalophilus）、Ｂ．サブチルス（B. subtilis）、Ｂ．アミロリケファシエンス（B. amyloliquefaciens）、Ｂ．プミルス（B. pumilus）、Ｂ．ギブソニイ（B. gibsonii）、及びＢ．アキバイ（B. akibaii）などのバチルス属由来のもの。具体的には、変異Ｓ９Ｒ、Ａ１５Ｔ、Ｖ６６Ａ、Ａ１８８Ｐ、Ｖ１９９Ｉ、Ｑ２３９Ｒ、Ｎ２５５Ｄ（ｓａｖｉｎａｓｅ付番システム）。
国際公開第８９／０６２７０号に記載されたフザリウム属（Fusarium）プロテアーゼ、及び国際公開第０５／０５２１６１号及び同第０５／０５２１４６号に記載されたセルロモナス属（Cellumonas）に由来するキモトリプシンプロテアーゼを含めて、トリプシン（例えば、ブタ又はウシ由来）などのトリプシン型又はキモトリプシン型プロテアーゼ。
メタロプロテアーゼ、特に国際公開第０７／０４４９９３（Ａ２）号に記載されたバチルス・アミロリケファシエンス（Bacillus amyloliquefaciens）由来のもの、国際公開第２０１４１９４０３２号、同第２０１４１９４０５４号及び同第２０１４１９４１１７号に記載されたバチルス属（Bacillus）、ブレビバチルス属（Brevibacillus）、サーモアクチノミセス属（Thermoactinomyces）、ゲオバチルス属（Geobacillus）、パエニバチルス属（Paenibacillus）、リシニバチルス属（Lysinibacillus）又はストレプトマイセス属菌種（Streptomyces spp．）由来のもの、国際公開第２０１５１９３４８８号に記載されたクリベラ・アルミノサ（Kribella alluminosa）由来のもの、及び国際公開第２０１６０７５０７８号に記載されたストレプトマイセス属（Streptomyces）及びリソバクター属（Lysobacter）属由来のもの。
国際公開第２０１５０２４７３９号及び同第２０１６０６６７５７号に記載されたバチルス属菌種（Bacillus sp）ＴＹ１４５サブチラーゼのバリアントを含めて、国際公開第９２／１７５７７号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）に記載されたバチルス属菌種（Bacillus sp.）ＴＹ１４５、ＮＣＩＭＢ４０３３９由来のサブチラーゼと少なくとも９０％の同一性を有するプロテアーゼ。
【0046】
本発明の洗浄組成物に特に好ましいプロテアーゼは、バチルス・レンタス（Bacillus lentus）由来の野生型酵素と少なくとも９０％、好ましくは少なくとも９５％、より好ましくは少なくとも９８％、更に好ましくは少なくとも９９％、特に１００％の同一性を有するポリペプチドであり、参照により本明細書に組み込まれる国際公開第００／３７６２７号に示されているＢＰＮ’付番システム及びアミノ酸略語を使用して、以下の位置の１つ以上、好ましくは２つ以上、より好ましくは３つ以上に変異を含む：Ｓ９Ｒ、Ａ１５Ｔ、Ｖ６８Ａ、Ｎ７６Ｄ、Ｎ８７Ｓ、Ｓ９９Ｄ、Ｓ９９ＳＤ、Ｓ９９Ａ、Ｓ１０１Ｇ、Ｓ１０１Ｍ、Ｓ１０３Ａ、Ｖ１０４Ｎ／Ｉ、Ｇ１１８Ｖ、Ｇ１１８Ｒ、Ｓ１２８Ｌ、Ｐ１２９Ｑ、Ｓ１３０Ａ、Ｙ１６７Ａ、Ｒ１７０Ｓ、Ａ１９４Ｐ、Ｖ２０５Ｉ、Ｑ２０６Ｌ／Ｄ／Ｅ、Ｙ２０９Ｗ、Ｍ２２２Ｓ、Ｑ２４５Ｒ及び／又はＭ２２２Ｓ。
【0047】
最も好ましくは、プロテアーゼは、ＰＢ９２野生型（国際公開第０８／０１０９２５号の配列番号２）又はスブチリシン３０９野生型（Ｎ８７Ｓの自然変異を含むことを除いて、ＰＢ９２骨格による配列）のいずれかに対する以下の変異（ＢＰＮ’付番システム）を含むプロテアーゼの群から選択される。
（ｉ）Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉ）Ｓ１０１Ｍ＋Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉｉ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｎ２４８Ｒ
（ｉｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｖ２４４Ｒ
（ｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｖｉ）Ｖ６８Ａ＋Ｎ８７Ｓ＋Ｓ１０１Ｇ＋Ｖ１０４Ｎ
（ｖｉｉ）Ｓ９９ＡＤ
（ｖｉｉｉ）Ｓ９Ｒ＋Ａ１５Ｔ＋Ｖ６８Ａ＋Ｎ２１８Ｄ＋Ｑ２４５Ｒ
（ｉ）Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉ）Ｓ１０１Ｍ＋Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉｉ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｎ２４８Ｒ
（ｉｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｖ２４４Ｒ
（ｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｖｉ）Ｖ６８Ａ＋Ｎ８７Ｓ＋Ｓ１０１Ｇ＋Ｖ１０４Ｎ
（ｖｉｉ）Ｓ９９ＡＤ
（ｖｉｉｉ）Ｓ９Ｒ＋Ａ１５Ｔ＋Ｖ６８Ａ＋Ｎ２１８Ｄ＋Ｑ２４５Ｒ
【0048】
好適な市販のプロテアーゼ酵素としては、商品名Ａｌｃａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｐｒｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｄｕｒａｚｙｍ（登録商標）、Ｐｏｌａｒｚｙｍｅ（登録商標）、Ｋａｎｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｓｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、Ｏｖｏｚｙｍｅ（登録商標）、Ｎｅｕｔｒａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）、Ｃｏｒｏｎａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）及びＥｓｐｅｒａｓｅ（登録商標）（Ｄｅｎｍａｒｋ）としてＮｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｄｅｎｍａｒｋ）によって販売されているもの；商品名Ｍａｘａｔａｓｅ（登録商標）、Ｍａｘａｃａｌ（登録商標）、Ｍａｘａｐｅｍ（登録商標）、Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｏｘ（登録商標）、ＦＮ３（登録商標）、ＦＮ４（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）、Ｕｌｔｉｍａｓｅ（登録商標）及びＰｕｒａｆｅｃｔ ＯＸＰ（登録商標）としてＤｕｐｏｎｔによって販売されているもの；商品名Ｏｐｔｉｃｌｅａｎ（登録商標）及びＯｐｔｉｍａｓｅ（登録商標）としてＳｏｌｖａｙ Ｅｎｚｙｍｅｓによって販売されているもの；並びにＨｅｎｋｅｌ／Ｋｅｍｉｒａから入手可能なもの、すなわち、ＢＬＡＰ（配列は米国特許第５，３５２，６０４号の図２９に示され、Ｓ９９Ｄ＋Ｓ１０１Ｒ＋Ｓ１０３Ａ＋Ｖ１０４Ｉ＋Ｇ１５９Ｓの変異を有し、本明細書において以降ＢＬＡＰと称する）、ＢＬＡＰ Ｒ（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ｖ１９９Ｍ＋Ｖ２０５Ｉ＋Ｌ２１７Ｄを有するＢＬＡＰ）、ＢＬＡＰ Ｘ（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ｖ２０５Ｉを有するＢＬＡＰ）及びＢＬＡＰ Ｆ４９（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ａ１９４Ｐ＋Ｖ１９９Ｍ＋Ｖ２０５Ｉ＋Ｌ２１７Ｄを有するＢＬＡＰ）；並びに花王製のＫＡＰ（変異Ａ２３０Ｖ＋Ｓ２５６Ｇ＋Ｓ２５９Ｎを有するバチルス・アルカロフィラスのサブチリシン）が挙げられる。
【0049】
Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ（登録商標）、Ｕｌｔｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、ＢＬＡＰ及びＢＬＡＰバリアントからなる群から選択される市販のプロテアーゼは、本明細書での使用に特に好ましい。
【0050】
本発明の製品中のプロテアーゼの好ましい濃度としては、組成物１ｇ当たり約０．０５～約１０ｍｇ、より好ましくは約０．５～約７ｍｇ、特に約１～約６ｍｇの活性プロテアーゼが挙げられる。
【0051】
リパーゼ：組成物は、好ましくはリパーゼを含む。油及び／又は脂の存在は、マンナン及び他の多糖類を含む染みの復元力を更に増大させ得る。したがって、酵素パッケージ中にリパーゼが存在すると、このような染みの除去を更に改善することができる。好適なリパーゼとしては、細菌又は真菌又は合成由来のものが挙げられる。化学修飾された又はタンパク質が遺伝子操作を受けた変異体が含まれる。有用なリパーゼの例としては、例えば、Ｈ．ラヌギノサ（H.lanuginosa）（Ｔ．ラヌギノサス）（T.lanuginosus））又はＨ．インソレンス（H.insolens）などのフミコーラ属（別名サーモマイセス属（Thermomyces））由来のリパーゼ；例えば、Ｐ．アルカリゲネス（P.alcaligenes）又はＰ．シュードアルカリゲネス（P.pseudoalcaligenes）、Ｐ．セパシア（P.cepacia）、Ｐ．スタットゼリ（P.stutzeri）、Ｐ．フルオレセンス（P.fluorescens）、シュードモナスＳＤ７０５株、Ｐ．ウィスコシネンシス（P.wisconsinensis）などのシュードモナス属のリパーゼ；例えば、Ｂ．サブチリス（Ｄａｒｔｏｉｓ ｅｔ ａｌ．（１９９３），Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａ ｅｔ Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃａ Ａｃｔａ，１１３１，２５３－３６０）、Ｂ．ステアロサーモフィルス、又はＢ．プミルスなどのバチルス属のリパーゼが挙げられる。
【0052】
リパーゼは、米国特許第６，９３９，７０２（Ｂ１）号、及び米国特許出願第２００９／０２１７４６４号に記載されているような「第１サイクルのリパーゼ」であってもよい。一態様では、リパーゼは、第１の洗浄用リパーゼであり、好ましくは、Ｔ２３１Ｒ及びＮ２３３Ｒ変異を含む、サーモマイセス・ラヌギノサス（Thermomyces lanuginosus）由来の野生型リパーゼのバリアントである。野生型配列は、Ｓｗｉｓｓｐｒｏｔのアクセッション番号Ｓｗｉｓｓ－Ｐｒｏｔ Ｏ５９９５２（サーモマイセス・ラヌギノサス（フミコーラ・ラヌギノサ）由来の２６９個のアミノ酸（アミノ酸２３～２９１）である。好ましいリパーゼとしては、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｌｉｐｏｌｅｘ（登録商標）、及びＬｉｐｏｃｌｅａｎ（登録商標）の商品名で販売されているものが挙げられる。
【0053】
他の好適なリパーゼとしては、例えば国際公開第２０１３／１７１２４１号に記載されているようなＬｉｐｒｌ １３９、例えば国際公開第２０１１／０８４４１２号及び同第２０１３／０３３３１８号に記載されているようなＴｆｕＬｉｐ２、例えば国際公開第２０１８２２８８８０号に記載されているようなシュードモナス・スツッツェリ（Pseudomonas stutzeri）リパーゼ、例えば国際公開第２０１８２２８８８１号に記載されているようなマイクロバルビファー・サーモトレランス（Microbulbifer thermotolerans）リパーゼ、例えば欧州特許第３２９９４５７号に記載されているようなスルホバチルス・アシドカルダリウス（Sulfobacillus acidocaldarius）リパーゼ、例えば国際公開第２０１８２０９０２６号に記載されているようなＬＩＰ０６２リパーゼ、例えば国際公開第２０１７０３６９０１号に記載されているようなＰｉｎＬｉｐリパーゼ、並びに例えば国際公開第２０１７００５７９８号に記載されているようなアブシディア属（Absidia）の種のリパーゼが挙げられる。
【0054】
好適なリパーゼは、以下を含む配列番号５のバリアントである：
（ａ）置換Ｔ２３１Ｒ
及び
（ｂ）置換Ｎ２３３Ｒ又はＮ２３３Ｃ
及び
（ｃ）Ｅ１Ｃ、Ｄ２７Ｒ、Ｎ３３Ｑ、Ｇ３８Ａ、Ｆ５１Ｖ、Ｇ９１Ｑ、Ｄ９６Ｅ、Ｋ９８Ｌ、Ｋ９８Ｉ、Ｄ１１１Ａ、Ｇ１６３Ｋ、Ｈ１９８Ｓ、Ｅ２１０Ｑ、Ｙ２２０Ｆ、Ｄ２５４Ｓ、Ｉ２５５Ａ、及びＰ２５６Ｔから選択される少なくとも３つの更なる置換；
ここでは、位置は配列番号５の位置に対応し、当該リパーゼバリアントは、配列番号５のアミノ酸配列を有するポリペプチドに対して少なくとも９０％であるが１００％未満の配列同一性を有し、当該バリアントはリパーゼ活性を有する。
（ａ）置換Ｔ２３１Ｒ
及び
（ｂ）置換Ｎ２３３Ｒ又はＮ２３３Ｃ
及び
（ｃ）Ｅ１Ｃ、Ｄ２７Ｒ、Ｎ３３Ｑ、Ｇ３８Ａ、Ｆ５１Ｖ、Ｇ９１Ｑ、Ｄ９６Ｅ、Ｋ９８Ｌ、Ｋ９８Ｉ、Ｄ１１１Ａ、Ｇ１６３Ｋ、Ｈ１９８Ｓ、Ｅ２１０Ｑ、Ｙ２２０Ｆ、Ｄ２５４Ｓ、Ｉ２５５Ａ、及びＰ２５６Ｔから選択される少なくとも３つの更なる置換；
ここでは、位置は配列番号５の位置に対応し、当該リパーゼバリアントは、配列番号５のアミノ酸配列を有するポリペプチドに対して少なくとも９０％であるが１００％未満の配列同一性を有し、当該バリアントはリパーゼ活性を有する。
【0055】
１つの好ましいリパーゼは、以下の置換を含む配列番号５のバリアントである：Ｔ２３１Ｒ、Ｎ２３３Ｒ、Ｄ２７Ｒ、Ｇ３８Ａ、Ｄ９６Ｅ、Ｄ１１１Ａ、Ｇ１６３Ｋ、Ｄ２５４Ｓ、及びＰ２５６Ｔ
【0056】
１つの好ましいリパーゼは、以下の置換を含む配列番号５のバリアントである：Ｔ２３１Ｒ、Ｎ２３３Ｒ、Ｎ３３Ｑ、Ｇ９１Ｑ、Ｅ２１０Ｑ、Ｉ２５５Ａ。
【0057】
好適なリパーゼは、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓから、例えば、Ｌｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ １００Ｌ、Ｌｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ ２００Ｌ（いずれも液体原料）、及びＬｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ １０５Ｔ（顆粒）として市販されている。これらのリパーゼは、本発明の範囲外である製品Ｌｉｐｅｘ １００Ｌ、Ｌｉｐｅｘ １００Ｔ、及びＬｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ １００Ｔとは異なる構造を有する。
【0058】
セルラーゼ：好適なセルラーゼとしては、細菌由来又は真菌由来のセルラーゼが挙げられる。化学修飾された又はタンパク質が遺伝子操作を受けた変異体が含まれる。好適なセルラーゼとしては、バチルス属、シュードモナス属、フミコーラ属、フサリウム属、チェラビア属（Thielavia）、アクレモニウム属（Acremonium）由来のセルラーゼ、例えば、米国特許第４，４３５，３０７号、同第５，６４８，２６３号、同第５，６９１，１７８号、同第５，７７６，７５７号、及び同第５，６９１，１７８号に開示されているフミコーラ・インソレンス、ミセリオフィソーラ・サーモフィラ（Myceliophthora thermophila）、及びフサリウム・オキシスポラムから生成される真菌セルラーゼが挙げられる。
【0059】
一態様では、好ましい酵素としては、エンド－ベータ－１，４－グルカナーゼ活性（Ｅ．Ｃ．３．２．１．４）を示す微生物由来のエンドグルカナーゼが挙げられ、好ましくは、以下を含む群から選択される：
（ａ）米国特許第７，１４１，４０３（Ｂ２）号における配列番号２のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、更には９９％同一性の配列を有するバチルス属のメンバーに対して内因性の細菌ポリペプチド、好ましい置換は、配列番号２の成熟ポリペプチドの２９２、２７４、２６６、２６５、２５５、２４６、２３７、２２４、及び２２１位に対応する１つ以上の位置を含み、バリアントはセルラーゼ活性を有する；
（ｂ）キシログルカン及び非晶質セルロース基質の両方に対して酵素活性を有するグリコシルヒドロラーゼ（グリコシルヒドロラーゼがＧＨファミリー５、７、１２、１６、４４又は７４から選択される）；
（ｃ）国際公開第０９／１４８９８３号の配列番号３のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、及び更には９９％同一性の配列を有するグリコシルヒドロラーゼ；
（ｄ）国際公開第２０１７１０６６７６号の配列番号５と少なくとも７０％の同一性を示すバリアント。好ましい置換は、４、２０、２３、２９、３２、３６、４４、５１、７７、８０、８７、９０、９７、９８、９９、１０２、１１２、１１６、１３５、１３６、１４２、１５３、１５４、１５７、１６１、１６３、１９２、１９４、２０４、２０８、２１０、２１２、２１６、２１７、２２１、２２２、２２５、２２７、及び２３２位に対応する１つ以上の位置を含む；
（ｅ）並びにそれらの混合物。
（ａ）米国特許第７，１４１，４０３（Ｂ２）号における配列番号２のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、更には９９％同一性の配列を有するバチルス属のメンバーに対して内因性の細菌ポリペプチド、好ましい置換は、配列番号２の成熟ポリペプチドの２９２、２７４、２６６、２６５、２５５、２４６、２３７、２２４、及び２２１位に対応する１つ以上の位置を含み、バリアントはセルラーゼ活性を有する；
（ｂ）キシログルカン及び非晶質セルロース基質の両方に対して酵素活性を有するグリコシルヒドロラーゼ（グリコシルヒドロラーゼがＧＨファミリー５、７、１２、１６、４４又は７４から選択される）；
（ｃ）国際公開第０９／１４８９８３号の配列番号３のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、及び更には９９％同一性の配列を有するグリコシルヒドロラーゼ；
（ｄ）国際公開第２０１７１０６６７６号の配列番号５と少なくとも７０％の同一性を示すバリアント。好ましい置換は、４、２０、２３、２９、３２、３６、４４、５１、７７、８０、８７、９０、９７、９８、９９、１０２、１１２、１１６、１３５、１３６、１４２、１５３、１５４、１５７、１６１、１６３、１９２、１９４、２０４、２０８、２１０、２１２、２１６、２１７、２２１、２２２、２２５、２２７、及び２３２位に対応する１つ以上の位置を含む；
（ｅ）並びにそれらの混合物。
【0060】
好適なエンドグルカナーゼは、商品名Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）及びＷｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））として販売されている。例としては、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）５０００Ｌ、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）Ｃｌａｓｓｉｃ ４００Ｌ、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）Ｃｌａｓｓｉｃ ７００Ｔ、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）４５００Ｔ、Ｗｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）１．５Ｔ、Ｗｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）２．０Ｌが挙げられる。
【0061】
他の市販のセルラーゼとしては、Ｃｅｌｌｕｚｙｍｅ（登録商標）、Ｃａｒｅｚｙｍｅ（登録商標）、Ｃａｒｅｚｙｍｅ（登録商標）Ｐｒｅｍｉｕｍ（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）、Ｃｌａｚｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｄａｘ ＨＡ（登録商標）、Ｒｅｖｉｔａｌｅｎｚ（登録商標）１０００、Ｒｅｖｉｔａｌｅｎｚ（登録商標）２０００（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｉｎｃ．）、ＫＡＣ－５００（Ｂ）（登録商標）（Ｋａｏ Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＦＣＬ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＤＣＬ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＤＣＣ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＮＣＤ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＦＣＣ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＦＬＸ１（ＡＢ Ｅｎｚｙｍｅｓ）が挙げられる。
【0062】
好適なグルカナーゼとしては、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素、好ましくはＥ．Ｃ．クラス３．２．１．３９由来のもの、好ましくは、パエニバチルス属菌種（Paenibacillus sp）、ゾベリア・ガラクタニボラン（Zobellia galactanivorans）、サーモトガ・ペトロフィラ（Thermotoga petrophila）、又はトリコデルマ属菌種（Trichoderma sp）の微生物、好ましくはパエニバチルス属菌種（Paenibacillus sp）又はゾベリア・ガラクタニボラン（Zobellia galactanivorans）、最も好ましくはパエニバチルス属菌種（Paenibacillus sp）から得られるものが挙げられる。
【0063】
アミラーゼ：好ましくは、本発明の組成物はアミラーゼを含む。好適なα－アミラーゼとしては、細菌又は真菌由来のものが挙げられる。化学的又は遺伝的に修飾された変異体（バリアント）が含まれる。好ましいアルカリ性アルファ－アミラーゼは、バチルス属菌株、例えば、バチルス・リケニフォルミス（Bacillus licheniformis）、バチルス・アミロリケファシエンス（Bacillus amyloliquefaciens）、バチルス・ステアロサーモフィラス（Bacillus stearothermophilus）、バチルス・サブチリス（Bacillus subtilis）、又は他のバチルス属菌種（Bacillus sp.）、例えば、バチルス属菌種ＮＣＢＩ１２２８９、ＮＣＢＩ１２５１２、ＮＣＢＩ１２５１３、ＤＳＭ９３７５（米国特許第７，１５３，８１８号）、ＤＳＭ１２３６８、ＤＳＭＺ番号１２６４９、ＫＳＭ ＡＰ１３７８（国際公開第９７／００３２４号）、ＫＳＭ Ｋ３６、又はＫＳＭ Ｋ３８（欧州特許第１，０２２，３３４号）に由来する。好ましいアミラーゼとしては、以下が挙げられる。
（ａ）米国特許第５，８５６，１６４号、並びに国際公開第９９／２３２１１号、同第９６／２３８７３号、同第００／６００６０号、同第０６／００２６４３号、及び同第２０１７／１９２６５７号に記載のバリアント、特に、国際公開第０６／００２６４３号において配列番号１２として記載されているＡＡ５６０酵素に対して以下の位置に１つ以上の置換基を有するバリアント：
２６、３０、３３、８２、３７、１０６、１１８、１２８、１３３、１４９、１５０、１６０、１７８、１８２、１８６、１９３、２０２、２１４、２３１、２４６、２５６、２５７、２５８、２６９、２７０、２７２、２８３、２９５、２９６、２９８、２９９、３０３、３０４、３０５、３１１、３１４、３１５、３１８、３１９、３３９、３４５、３６１、３７８、３８３、４１９、４２１、４３７、４４１、４４４、４４５、４４６、４４７、４５０、４６１、４７１、４８２、４８４、好ましくは、Ｄ１８３＊及びＧ１８４＊の欠失も含むバリアント。
（ｂ）国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４、バチルス属ＳＰ７２２由来の野生型酵素、特に１８３及び１８４位が欠失しているバリアント、並びに国際公開第００／６００６０号、同第２０１１／１００４１０号、及び同第２０１３／００３６５９号に記載のバリアント、特に、参照によって本明細書に組み込まれる国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４に対して以下の位置に１つ以上の置換を有するものと少なくとも８５％、好ましくは９０％の同一性を示すバリアント：
５１、５２、５４、１０９、３０４、１４０、１８９、１３４、１９５、２０６、２４３、２６０、２６２、２８４、３４７、４３９、４６９、４７６、及び４７７。
（ｃ）バチルス属菌種７０７（米国特許第６，０９３，５６２号における配列番号７）由来の野生型酵素と少なくとも９０％の同一性を示すバリアント、特に以下の変異：Ｍ２０２、Ｍ２０８、Ｓ２５５、Ｒ１７２、及び／又はＭ２６１のうちの１つ以上を含むもの。好ましくは、当該アミラーゼは、Ｍ２０２Ｌ、Ｍ２０２Ｖ、Ｍ２０２Ｓ、Ｍ２０２Ｔ、Ｍ２０２Ｉ、Ｍ２０２Ｑ、Ｍ２０２Ｗ、Ｓ２５５Ｎ及び／又はＲ１７２Ｑのうちの１つ以上を含む。Ｍ２０２Ｌ又はＭ２０２Ｔ変異を含むものが、特に好ましい。ＳＰ７０７骨格に基づく追加の関連変異／欠失は、Ｗ４８、Ａ５１、Ｖ１０３、Ｖ１０４、Ａ１１３、Ｒ１１８、Ｎ１２５、Ｖ１３１、Ｔ１３２、Ｅ１３４、Ｔ１３６、Ｅ１３８、Ｒ１４２、Ｓ１５４、Ｖ１６５、Ｒ１８２、Ｇ１８２、Ｈ１８３、Ｅ１９０、Ｄ１９２、Ｔ１９３、Ｉ２０６、Ｍ２０８、Ｄ２０９、Ｅ２１２、Ｖ２１３、Ｖ２１４、Ｎ２１４、Ｌ２１７、Ｒ２１８、Ｎ２１９、Ｖ２２２、Ｔ２２５、Ｔ２２７、Ｇ２２９、Ｉ２３５、Ｋ２４２、Ｙ２４３、Ｓ２４４、Ｆ２４５、Ｔ２４６、Ｉ２５０、Ｓ２５５、Ａ２５６、Ｈ２８６、Ｖ２９１、Ｔ３１６、Ｖ３１７、Ｖ３１８、Ｎ４１７、Ｔ４１８、Ａ４１９、Ｈ４２０、Ｐ４２１、Ｉ４２８、Ｍ４２９、Ｆ４４０、Ｒ４４３、Ｎ４４４、Ｋ４４５、Ｑ４４８、Ｓ４５１、Ａ４６５、Ｎ４７０、Ｓ４７２を含む。
（ｄ）国際公開第０９／１４９１３０号に記載のバリアント、好ましくは同第０９／１４９１３０号における配列番号１又は配列番号２、ゲオバチルス・ステアロファーモフィラス（Geobacillus Stearophermophilus）由来の野生型酵素、又はその切断バージョンと少なくとも９０％の同一性を示すもの。
（ｅ）国際公開第１０／１１５０２１号に記載のバリアント、特に国際公開第１０／１１５０２１号における配列番号２、バチルス属菌種ＴＳ－２３由来のアルファ－アミラーゼと少なくとも７５％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％を示すもの。
（ｆ）国際公開第２０１６０９１６８８号における配列番号１と少なくとも８９％の同一性を示すバリアント、特にＨ１８３＋Ｇ１８４位に欠失を含み、更に４０５、４２１、４２２、及び／又は４２８位に１つ以上の変異を含むもの。
（ｇ）国際公開第２０１４０９９５２３号に記載のバリアント、特にパエニバチルス・カードラノリティカス（Paenibacillus curdlanolyticus）ＹＫ９ 由来の「ＰｃｕＡｍｙｌ α－アミラーゼ」（国際公開第２０１４０９９５２３号における配列番号３）と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示すもの。
（ｈ）国際公開第２０１４０９９５２３号に記載のバリアント、特にサイトファーガ属（Ｃｙｔｏｐｈａｇａ）の種由来の「ＣｓｐＡｍｙ２アミラーゼ」（国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１及び６と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示すもの。特に、国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１に基づく以下の欠失及び／又は変異のうちの１つ以上を含むもの：Ｒ１７８＊、Ｇ１７９＊、Ｔ３８Ｎ、Ｎ８８Ｈ、Ｎ１２６Ｙ、Ｔ１２９Ｉ、Ｎ１３４Ｍ、Ｆ１５３Ｗ、Ｌ１７１Ｒ、Ｔ１８０Ｄ、Ｅ１８７Ｐ、Ｉ２０３Ｙ、Ｇ４７６Ｋ、Ｇ４７７Ｅ、Ｙ３０３Ｄ。
（ｉ）バチルス・サブチリス（国際公開第２００９１４９２７１号における配列番号１）と少なくとも８５％の同一性を示すバリアント。
（ｊ）受託番号ＡＢ０５１１０２によるＢａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．ＫＳＭ－Ｋ３８由来の野生型アミラーゼと少なくとも９０％の同一性を示すバリアント。
（ｋ）国際公開第２０１６１８０７４８号に記載のバリアント、特に、国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号７のバチルス属菌種由来のＡＡＩ１０の成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの；国際公開第２０１６１８０７４８号の配列番号８におけるアリシクロバチルス属（Alicyclobacillus）の種のアミラーゼの成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの、及び国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号１３の成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの、特に、以下の変異Ｈ＊、Ｎ５４Ｓ、Ｖ５６Ｔ、Ｋ７２Ｒ、Ｇ１０９Ａ、Ｆ１１３Ｑ、Ｒ１１６Ｑ、Ｗ１６７Ｆ、Ｑ１７２Ｇ、Ａ１７４Ｓ、Ｇ１８４Ｔ、Ｎ１９５Ｆ、Ｖ２０６Ｌ、Ｋ３９１Ａ、Ｐ４７３Ｒ、Ｇ４７６Ｋのうちの１つ以上を含むもの。
（ｌ）国際公開第２０１８０６０２１６号に記載のバリアント、特に、国際公開第２０１８０６０２１６号における配列番号４の成熟アミノ酸配列と少なくとも７０％の同一性を示すバリアント、バチルス・アミロリケファシエンス及びバチルス・リケニフォルミスの融合分子。特に、Ｈ１、Ｎ５４、Ｖ５６、Ｋ７２、Ｇ１０９、Ｆ１１３、Ｒ１１６、Ｔ１３４、Ｗ１４０、Ｗ１５９、Ｗ１６７、Ｑ１６９、Ｑ１７２、Ｌ１７３、Ａ１７４、Ｒ１８１、Ｇ１８２、Ｄ１８３、Ｇ１８４、Ｗ１８９、Ｅ１９４、Ｎ１９５、Ｖ２０６、Ｇ２５５、Ｎ２６０、Ｆ２６２、Ａ２６５、Ｗ２８４、Ｆ２８９、Ｓ３０４、Ｇ３０５、Ｗ３４７、Ｋ３９１、Ｑ３９５、Ｗ４３９、Ｗ４６９、Ｒ４４４、Ｆ４７３、Ｇ４７６、及びＧ４７７位に１つ以上の置換を含むもの。
（ａ）米国特許第５，８５６，１６４号、並びに国際公開第９９／２３２１１号、同第９６／２３８７３号、同第００／６００６０号、同第０６／００２６４３号、及び同第２０１７／１９２６５７号に記載のバリアント、特に、国際公開第０６／００２６４３号において配列番号１２として記載されているＡＡ５６０酵素に対して以下の位置に１つ以上の置換基を有するバリアント：
２６、３０、３３、８２、３７、１０６、１１８、１２８、１３３、１４９、１５０、１６０、１７８、１８２、１８６、１９３、２０２、２１４、２３１、２４６、２５６、２５７、２５８、２６９、２７０、２７２、２８３、２９５、２９６、２９８、２９９、３０３、３０４、３０５、３１１、３１４、３１５、３１８、３１９、３３９、３４５、３６１、３７８、３８３、４１９、４２１、４３７、４４１、４４４、４４５、４４６、４４７、４５０、４６１、４７１、４８２、４８４、好ましくは、Ｄ１８３＊及びＧ１８４＊の欠失も含むバリアント。
（ｂ）国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４、バチルス属ＳＰ７２２由来の野生型酵素、特に１８３及び１８４位が欠失しているバリアント、並びに国際公開第００／６００６０号、同第２０１１／１００４１０号、及び同第２０１３／００３６５９号に記載のバリアント、特に、参照によって本明細書に組み込まれる国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４に対して以下の位置に１つ以上の置換を有するものと少なくとも８５％、好ましくは９０％の同一性を示すバリアント：
５１、５２、５４、１０９、３０４、１４０、１８９、１３４、１９５、２０６、２４３、２６０、２６２、２８４、３４７、４３９、４６９、４７６、及び４７７。
（ｃ）バチルス属菌種７０７（米国特許第６，０９３，５６２号における配列番号７）由来の野生型酵素と少なくとも９０％の同一性を示すバリアント、特に以下の変異：Ｍ２０２、Ｍ２０８、Ｓ２５５、Ｒ１７２、及び／又はＭ２６１のうちの１つ以上を含むもの。好ましくは、当該アミラーゼは、Ｍ２０２Ｌ、Ｍ２０２Ｖ、Ｍ２０２Ｓ、Ｍ２０２Ｔ、Ｍ２０２Ｉ、Ｍ２０２Ｑ、Ｍ２０２Ｗ、Ｓ２５５Ｎ及び／又はＲ１７２Ｑのうちの１つ以上を含む。Ｍ２０２Ｌ又はＭ２０２Ｔ変異を含むものが、特に好ましい。ＳＰ７０７骨格に基づく追加の関連変異／欠失は、Ｗ４８、Ａ５１、Ｖ１０３、Ｖ１０４、Ａ１１３、Ｒ１１８、Ｎ１２５、Ｖ１３１、Ｔ１３２、Ｅ１３４、Ｔ１３６、Ｅ１３８、Ｒ１４２、Ｓ１５４、Ｖ１６５、Ｒ１８２、Ｇ１８２、Ｈ１８３、Ｅ１９０、Ｄ１９２、Ｔ１９３、Ｉ２０６、Ｍ２０８、Ｄ２０９、Ｅ２１２、Ｖ２１３、Ｖ２１４、Ｎ２１４、Ｌ２１７、Ｒ２１８、Ｎ２１９、Ｖ２２２、Ｔ２２５、Ｔ２２７、Ｇ２２９、Ｉ２３５、Ｋ２４２、Ｙ２４３、Ｓ２４４、Ｆ２４５、Ｔ２４６、Ｉ２５０、Ｓ２５５、Ａ２５６、Ｈ２８６、Ｖ２９１、Ｔ３１６、Ｖ３１７、Ｖ３１８、Ｎ４１７、Ｔ４１８、Ａ４１９、Ｈ４２０、Ｐ４２１、Ｉ４２８、Ｍ４２９、Ｆ４４０、Ｒ４４３、Ｎ４４４、Ｋ４４５、Ｑ４４８、Ｓ４５１、Ａ４６５、Ｎ４７０、Ｓ４７２を含む。
（ｄ）国際公開第０９／１４９１３０号に記載のバリアント、好ましくは同第０９／１４９１３０号における配列番号１又は配列番号２、ゲオバチルス・ステアロファーモフィラス（Geobacillus Stearophermophilus）由来の野生型酵素、又はその切断バージョンと少なくとも９０％の同一性を示すもの。
（ｅ）国際公開第１０／１１５０２１号に記載のバリアント、特に国際公開第１０／１１５０２１号における配列番号２、バチルス属菌種ＴＳ－２３由来のアルファ－アミラーゼと少なくとも７５％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％を示すもの。
（ｆ）国際公開第２０１６０９１６８８号における配列番号１と少なくとも８９％の同一性を示すバリアント、特にＨ１８３＋Ｇ１８４位に欠失を含み、更に４０５、４２１、４２２、及び／又は４２８位に１つ以上の変異を含むもの。
（ｇ）国際公開第２０１４０９９５２３号に記載のバリアント、特にパエニバチルス・カードラノリティカス（Paenibacillus curdlanolyticus）ＹＫ９ 由来の「ＰｃｕＡｍｙｌ α－アミラーゼ」（国際公開第２０１４０９９５２３号における配列番号３）と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示すもの。
（ｈ）国際公開第２０１４０９９５２３号に記載のバリアント、特にサイトファーガ属（Ｃｙｔｏｐｈａｇａ）の種由来の「ＣｓｐＡｍｙ２アミラーゼ」（国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１及び６と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示すもの。特に、国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１に基づく以下の欠失及び／又は変異のうちの１つ以上を含むもの：Ｒ１７８＊、Ｇ１７９＊、Ｔ３８Ｎ、Ｎ８８Ｈ、Ｎ１２６Ｙ、Ｔ１２９Ｉ、Ｎ１３４Ｍ、Ｆ１５３Ｗ、Ｌ１７１Ｒ、Ｔ１８０Ｄ、Ｅ１８７Ｐ、Ｉ２０３Ｙ、Ｇ４７６Ｋ、Ｇ４７７Ｅ、Ｙ３０３Ｄ。
（ｉ）バチルス・サブチリス（国際公開第２００９１４９２７１号における配列番号１）と少なくとも８５％の同一性を示すバリアント。
（ｊ）受託番号ＡＢ０５１１０２によるＢａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．ＫＳＭ－Ｋ３８由来の野生型アミラーゼと少なくとも９０％の同一性を示すバリアント。
（ｋ）国際公開第２０１６１８０７４８号に記載のバリアント、特に、国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号７のバチルス属菌種由来のＡＡＩ１０の成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの；国際公開第２０１６１８０７４８号の配列番号８におけるアリシクロバチルス属（Alicyclobacillus）の種のアミラーゼの成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの、及び国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号１３の成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの、特に、以下の変異Ｈ＊、Ｎ５４Ｓ、Ｖ５６Ｔ、Ｋ７２Ｒ、Ｇ１０９Ａ、Ｆ１１３Ｑ、Ｒ１１６Ｑ、Ｗ１６７Ｆ、Ｑ１７２Ｇ、Ａ１７４Ｓ、Ｇ１８４Ｔ、Ｎ１９５Ｆ、Ｖ２０６Ｌ、Ｋ３９１Ａ、Ｐ４７３Ｒ、Ｇ４７６Ｋのうちの１つ以上を含むもの。
（ｌ）国際公開第２０１８０６０２１６号に記載のバリアント、特に、国際公開第２０１８０６０２１６号における配列番号４の成熟アミノ酸配列と少なくとも７０％の同一性を示すバリアント、バチルス・アミロリケファシエンス及びバチルス・リケニフォルミスの融合分子。特に、Ｈ１、Ｎ５４、Ｖ５６、Ｋ７２、Ｇ１０９、Ｆ１１３、Ｒ１１６、Ｔ１３４、Ｗ１４０、Ｗ１５９、Ｗ１６７、Ｑ１６９、Ｑ１７２、Ｌ１７３、Ａ１７４、Ｒ１８１、Ｇ１８２、Ｄ１８３、Ｇ１８４、Ｗ１８９、Ｅ１９４、Ｎ１９５、Ｖ２０６、Ｇ２５５、Ｎ２６０、Ｆ２６２、Ａ２６５、Ｗ２８４、Ｆ２８９、Ｓ３０４、Ｇ３０５、Ｗ３４７、Ｋ３９１、Ｑ３９５、Ｗ４３９、Ｗ４６９、Ｒ４４４、Ｆ４７３、Ｇ４７６、及びＧ４７７位に１つ以上の置換を含むもの。
【0064】
好ましいアミラーゼは、漂白酸化されやすいアミノ酸の１つ以上が酸化されにくいアミノ酸で置換された人工酵素である。特に、メチオニン残基は、任意の他のアミノ酸で置換されることが好ましい。特に、最も酸化されやすいメチオニンが置換されることが好ましい。好ましくは、配列番号１１の２０２に相当する位置のメチオニンが置換される。好ましくは、この位置のメチオニンは、スレオニン又はロイシン、好ましくはロイシンで置換される。
【0065】
好適な市販のアルファ－アミラーゼとしては、ＤＵＲＡＭＹＬ（登録商標）、ＬＩＱＵＥＺＹＭＥ（登録商標）、ＴＥＲＭＡＭＹＬ（登録商標）、ＴＥＲＭＡＭＹＬ ＵＬＴＲＡ（登録商標）、ＮＡＴＡＬＡＳＥ（登録商標）、ＳＵＰＲＡＭＹＬ（登録商標）、ＳＴＡＩＮＺＹＭＥ（登録商標）、ＳＴＡＩＮＺＹＭＥ ＰＬＵＳ（登録商標）、ＦＵＮＧＡＭＹＬ（登録商標）、ＡＴＬＡＮＴＩＣ（登録商標）、ＡＣＨＩＥＶＥ ＡＬＰＨＡ（登録商標）、ＡＭＰＬＩＦＹ（登録商標）ＰＲＩＭＥ、ＩＮＴＥＮＳＡ（登録商標）及びＢＡＮ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））、ＫＥＭＺＹＭ（登録商標）ＡＴ ９０００（Ｂｉｏｚｙｍ Ｂｉｏｔｅｃｈ Ｔｒａｄｉｎｇ ＧｍｂＨ（Ｗｅｈｌｉｓｔｒａｓｓｅ ２７ｂ Ａ－１２００ Ｗｉｅｎ Ａｕｓｔｒｉａ））、ＲＡＰＩＤＡＳＥ（登録商標）、ＰＵＲＡＳＴＡＲ（登録商標）、ＥＮＺＹＳＩＺＥ（登録商標）、ＯＰＴＩＳＩＺＥ ＨＴ ＰＬＵＳ（登録商標）、ＰＯＷＥＲＡＳＥ（登録商標）、ＰＲＥＦＥＲＥＮＺ Ｓ（登録商標）シリーズ（ＰＲＥＦＥＲＥＮＺ Ｓ１０００（登録商標）及びＰＲＥＦＥＲＥＮＺ Ｓ２０００（登録商標）を含む）、並びにＰＵＲＡＳＴＡＲ ＯＸＡＭ（登録商標）（ＤｕＰｏｎｔ．（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ））、並びにＫＡＭ（登録商標）（Ｋａｏ（１４－１０ Ｎｉｈｏｎｂａｓｈｉ Ｋａｙａｂａｃｈｏ，１－ｃｈｏｍｅ，Ｃｈｕｏ－ｋｕ Ｔｏｋｙｏ １０３－８２１０，Ｊａｐａｎ））が挙げられる。
【0066】
好ましくは、組成物は、組成物１ｇ当たり少なくとも０．０１ｍｇ、好ましくは約０．０５～約１０、より好ましくは約０．１～約６、特に約０．２～約５ｍｇの活性アミラーゼを含む。
【0067】
ペルオキシダーゼ／オキシダーゼ：好適なペルオキシダーゼ／オキシダーゼとしては、植物、細菌、又は真菌由来のものが挙げられる。化学修飾された又はタンパク質が遺伝子操作を受けた変異体が含まれる。有用なペルオキシダーゼの例としては、コプリナス（Coprinus）属のペルオキシダーゼ、例えば、国際公開第９３／２４６１８号、同第９５／１０６０２号、及び同第９８／１５２５７号に記載のようなＣ．サイネレウス（C.cinereus）及びそのバリアントのペルオキシダーゼが挙げられる。
【0068】
市販のペルオキシダーゼとしては、ＧＵＡＲＤＺＹＭＥ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）が挙げられる。
【0069】
ペクチン酸リアーゼ：好適なペクチン酸リアーゼとしては、Ｐｅｃｔａｗａｓｈ（登録商標）、Ｐｅｃｔａｗａｙ（登録商標）、Ｘ－Ｐｅｃｔ（登録商標）、（全てＮｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））Ｐｒｅｆｅｒｅｎｚ（登録商標）Ｆ１０００（ＤｕＰｏｎｔ Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ）の商品名で販売されているものが挙げられる。
【0070】
マンナナーゼ。組成物は、好ましくは、１種以上の追加のマンナナーゼ酵素を含む。本明細書で使用するとき、「マンナナーゼ」又は「ガラクトマンナナーゼ」という用語は、マンナンエンド－１，４－ベータ－マンノシダーゼとして当該技術分野において既知のものに従って定義され、別名ベータ－マンナナーゼ及びエンド－１，４－マンナナーゼを有し、マンナン、ガラクトマンナン、グルコマンナン、及びガラクトグルコマンナンにおける１，４－ベータ－Ｄ－マンノシド連結の加水分解を触媒するマンナナーゼ酵素を意味する。マンナナーゼは、酵素命名法に従ってＥＣ３．２．１．７８として分類され、グリコシルヒドロラーゼファミリー５、２６、及び１１３に属する。多くの好適なマンナナーゼは、グリコシルヒドロラーゼファミリー５に属する。市販のマンナナーゼとしては、Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）２００Ｌ及びＭａｎｎａｗａｙＥｖｉｔｙ４．０Ｔなど商品名Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）（ＮｏｖｏｚｙｍｅｓＡ／Ｓ）で販売されている全てのものが挙げられる。他の市販のマンナナーゼとしては、Ｅｆｆｅｃｔｅｎｅ（登録商標）Ｍ１０００、Ｍａｎｎａｓｔａｒ（登録商標）３７５、Ｐｒｅｆｉｅｎｚ Ｍ１００、及びＰｕｒａｂｒｉｔｅ（登録商標）（全てＤｕＰｏｎｔＩｎｄｕｓｔｒｉａｌＢｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ）及びＢｉｏｔｏｕｃｈ Ｍ７（ＡＢ Ｅｎｚｙｍｅｓ）が挙げられる。他の好適なマンナナーゼは、国際公開第２０１８／１９１１３５号、同第２０１５０４０１５９号、同第２０１７／０２１５１５号、同第２０１７／０２１５１６号、同第２０１７／０２１５１７号、及び同第２０１９／０８１５１５号に記載されているものなどグリコシルヒドロラーゼファミリー２６に属する。マンナーゼの好適な混合物としては、国際公開第２０１９／０８１５１５号に記載されているグリコシルヒドロラーゼファミリー５マンナーゼ及びグリコシルヒドロラーゼファミリー２６マンナーゼの組み合わせが挙げられる。
【0071】
キサンタンガム分解酵素：組成物は、１種以上のキサンタンガム分解酵素を含み得る。キサンタンガム系汚れの分解に好適な酵素としては、キサンタンエンドグルカナーゼが挙げられ、任意選択的にキサンタンリアーゼと組み合わされる。本明細書で使用するとき、用語「キサンタンエンドグルカナーゼ」は、好適なキサンタンリアーゼ酵素と共に、キサンタンガムの１，４－連結型β－Ｄ－グルコースポリマー骨格の加水分解を触媒することができるエンド－β－１，４－グルカナーゼ活性を示す酵素を意味する。好適なキサンタンエンドグルカナーゼは、国際公開第２０１３／１６７５８１号、同第２０１５／１８１２９９号、同第２０１５／１８１２９２号、同第２０１７／０４６２３２号、同第２０１７／０４６２６０号、同第２０１８／３７０６２号、同第２０１８／３７０６５号、同第２０１９／０３８０５９号、及び同第２０１９／１６２０００号に記載されている。本明細書で使用するとき、用語「キサンタンリアーゼ」は、キサンタンガムのβ－Ｄ－マンノシル－β－Ｄ－１，４－グルクロノシル結合を切断する酵素を意味する。そのような酵素は、Ｅ．Ｃ．４．２．２．１２に属する。好適なキサンタンリーゼは、国際公開第２０１５／００１０１７号、同第２０１８／０３７０６１号、同第２０１８／３７０６４号、同第２０１９／０３８０６０号、同第２０１９／１６２０００号、及び同第２０１９／０３８０５７号に記載されている。
【0072】
ヘキソサミニダーゼ：組成物は１種以上のヘキソサミニダーゼを含み得る。ヘキソサミニダーゼという用語は、「分散剤」及び略語「Ｄｓｐ」を含み、微生物由来の汚れに見られるＮ－アセチル－グルコサミンポリマーのβ－１，６－グリコシド結合の加水分解を触媒するヘキソサミニダーゼ活性を有するポリペプチド、ＥＣ３．２．１．を意味する。用語「ヘキソサミニダーゼ」は、Ｎ－アセチルグルコサミニダーゼ活性及びβ－Ｎ－アセチルグルコサミダーゼ活性を有するポリペプチドを含む。ヘキソサミニダーゼ活性は、国際公開第２０１８／１８４８７３号に記載のアッセイＩＩに従って判定され得る。好適なヘキソサミニダーゼとしては、国際公開第２０１７１８６９３６号、同第２０１７１８６９３７号、同第２０１７１８６９４３号、同第２０１７２０７７７０号、同第２０１８１８４８７３号、同第２０１９０８６５２０号、同第２０１９０８６５２８号、同第２０１９０８６５３０号、同第２０１９０８６５３２号、同第２０１９０８６５２１号、同第２０１９０８６５２６号、同第２０２０００２６０４号、同第２０２０００２６０８号、同第２０２０００７８６３号、同第２０２０００７８７５号、同第２０２０００８０２４号、同第２０２００７００６３号、同第２０２００７０２４９号、同第２０２００８８９５７号、同第２０２００８８９５８号、及び同第２０２０２０７９４４号に開示されているものが挙げられる。国際公開第２０２０２０７９４４号の配列番号１によって定義されるテルリバチルス・サッカロフィルス（Terribacillus saccharophilus）ヘキソサミニダーゼのバリアント、特に、その公開に開示されている熱安定性が改善されたバリアントが好ましい場合がある。
【0073】
ガラクタナーゼ：好ましくは、組成物は、ガラクタナーゼ、すなわち、エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ酵素を含む細胞外ポリマー分解酵素を含む。用語「エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ」又は「エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ活性を有するポリペプチド」は、３よりも高い重合度（ＤＰ）を有する１，６－３－Ｄ－ガラクトオリゴ糖、及び４－Ｏ－メチルグルコシルウロネート又はグルコシルウロネート基を非還元末端に有するその酸性誘導体の加水分解性切断を触媒するグリコシドヒドロラーゼファミリー３０由来のエンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ活性（ＥＣ３．２．１．１６４）を意味する。本開示の目的のために、エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ活性は、アッセイＩにおいて、国際公開第２０１５１８５６８９号に記載の手順に従って求められる。分類ＥＣ３．２．１．１６４由来の好適な例は、国際公開第２０１５１８５６８９号に記載されており、例えば、成熟ポリペプチド配列番号２である。
【0074】
追加の酵素は、追加の酵素を含有する別個の酵素添加剤、又は追加の酵素のうちの２つ若しくはいくつか若しくは全てを含む、組み合わせ酵素添加剤を添加することによって、洗剤組成物に含まれ得る。そのような酵素添加剤は、顆粒、液体、又はスラリーの形態であり得、好ましくは追加的に酵素安定剤を更に含む。
【0075】
好ましくは、追加の酵素又は各追加の酵素は、組成物の重量に基づいて、約０．０００１重量％～約０．０１重量％、約０．００１重量％～約０．０１重量％、又は約０．００１重量％～約０．０１重量％など少なくとも０．０００１重量％～約０．１重量％の量の純粋活性酵素タンパク質で存在する。
【0076】
布地色相剤。組成物は、布地色相剤（シェーディング剤、ブルーイング剤又はホワイトニング剤／染料と呼ばれることもある）を含むことができる。典型的には、色相剤は、布地に青又は紫の色合いをもたらす。色相剤は、単独で又は組み合わせて使用して、特定の色合いを作り出し、及び／又は異なる種類の布地に色合いを付けることができる。これは、例えば赤と緑－青の染料とを混合して青又は紫の色合いを生じさせることによりもたらされ得る。色相剤は、アクリジン、アントラキノン（多環式キノンを含む）、アジン、前金属化した（premetallized）アゾを含むアゾ（例えば、モノアゾ、ジアゾ、トリスアゾ、テトラキスアゾ、ポリアゾ）、ベンゾジフラン及びベンゾジフラノン、カロテノイド、クマリン、シアニン、ジアザヘミシアニン、ジフェニルメタン、ホルマザン、ヘミシアニン、インジゴイド、メタン、ナフタルイミド、ナフトキノン、ニトロ及びニトロソ、オキサジン、フタロシアニン、ピラゾール、スチルベン、スチリル、トリアリールメタン、トリフェニルメタン、キサンテン、並びにそれらの混合物を含むが、これらに限定されない任意の既知の染料の化学分類から選択され得る。アゾ染料、特にモノ－又はビス－アゾ染料、トリアリールメタン染料及びアントラキノン染料が好ましい。
【0077】
好適な布地色相剤としては、染料、染料－粘土共役体、並びに有機及び無機顔料が挙げられる。好適な染料としては、低分子染料及びポリマー染料が挙げられる。好適な低分子染料としては、直接染料、塩基性染料、反応性染料、又は加水分解反応性染料、溶剤染料、又は分散染料の色指数（Ｃ．Ｉ．）分類に分類される染料からなる群から選択される低分子染料が挙げられる。好適な小分子染料の例としては、例えば、カラーインデックス（英国染料染色学会、ブラッドフォード、イギリス）番号９、３５、４８、５１、６６、及び９９などのダイレクトバイオレット染料、１、７１、８０、及び２７９などのダイレクトブルー染料、１７、７３、５２、８８、及び１５０などのアシッドレッド染料、１５、１７、２４、４３、４９、５０、及び５１などのアシッドバイオレット染料、１５、１７、２５、２９、４０、４５、７５、８０、８３、９０、及び１１３などのアシッドブルー染料、１などのアシッドブラック染料、１、３、４、１０、及び３５などのベーシックバイオレット染料、３、１６、２２、４７、６６、７５、及び１５９などのベーシックブルー染料、欧州特許第１７９４２７５号又は同第１７９４２７６号に記載されているものなどの分散染料又は溶媒染料、又は米国特許第７，２０８，４５９（Ｂ２）号に開示されている染料、及びそれらの混合物からなる群から選択される小分子染料が挙げられる。
【0078】
共有結合している（共役していると称されることもある）色素原を含有するポリマー（染料－ポリマー共役体）、例えば、ポリマーの骨格に共重合した色素原を有するポリマー、及びそれらの混合物からなる群から選択されるポリマー染料を含むポリマー染料が好ましい。ポリマー染料としては、国際公開第２０１１／９８３５５号、同第２０１１／４７９８７号、米国特許出願公開第２０１２／０９０１０２号、国際公開第２０１０／１４５８８７号、同第２００６／０５５７８７号、及び同第２０１０／１４２５０３号に記載されているものが挙げられる。
【0079】
好ましいポリマー染料は、アルコキシル化、好ましくはエトキシル化アゾ、アントラキノン又はトリアリールメタン染料を含む。エトキシル化チオフェンアゾ染料、例えば、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）（Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ））の名称で販売されている布地直接着色剤、少なくとも１種の反応性染料と、ヒドロキシル部分、一級アミン部分、二級アミン部分、チオール部分、及びそれらの混合部分からなる群から選択される部分を含むポリマーからなる群から選択されるポリマーと、から形成される染料－ポリマー共役体からなる群から選択されるポリマー染料が特に好ましい。好適なポリマー染料としては、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＣＴ、Ｍｅｇａｚｙｍｅ（ウィックロー、アイルランド）により商品名ＡＺＯ－ＣＭ－ＣＥＬＬＵＬＯＳＥ、商品コードＳ－ＡＣＭＣで販売されている、Ｃ．Ｉ．リアクティブブルー１９と共役したＣＭＣなどのリアクティブブルー、リアクティブバイオレット、又はリアクティブレッド染料に共有結合したカルボキシメチルセルロース（carboxymethyl cellulose、ＣＭＣ）、アルコキシル化トリフェニル－メタンポリマー着色剤、アルコキシル化チオフェンポリマー着色剤、及びそれらの混合物からなる群から選択されるポリマー染料が挙げられる。
【0080】
好ましい色相染料としては、米国特許出願公開第２００８／０１７７０９０号に見出されるアルコキシル化チオフェンアゾ白化剤が挙げられ、任意に、国際公開第２０１１／０１１７９９号の表５中の実施例１～４２から選択されるものなど、アニオン性であり得る。他の好ましい染料は、米国特許第８１３８２２２号に開示されている。
【0081】
好適な顔料としては、ウルトラマリンブルー（Ｃ．Ｉ．ピグメントブルー２９）、ウルトラマリンバイオレット（Ｃ．Ｉ．ピグメントバイオレット１５）及びそれらの混合物からなる群から選択される顔料が挙げられる。顔料及び／又は染料はまた、美容理由で色を加えるために添加されてもよい。好ましいのは、有機青、紫、及び／又は緑色顔料である。
【0082】
ビルダー：洗剤組成物は、ビルダー、例えば炭酸塩、重炭酸塩又はケイ酸塩をベースとするビルダーを更に含有してもよく、ビルダーはゼオライト、例えばゼオライトＡ、ゼオライトＭＡＰ（最大アルミニウムＰ型）であってもよい。洗濯に使用可能なゼオライトは、好ましくは、式Ｎａ１２（ＡｌＯ２）１２（ＳｉＯ２）１２・２７Ｈ２Ｏを有し、粒径は、通常、ゼオライトＡにおいて１～１０μｍ、及びゼオライトＭＡＰにおいて０．７～２ｕｍである。他のビルダーは、強アルカリ性のメタケイ酸ナトリウム（Ｎａ２ＳｉＯ３・ｎＨ２Ｏ又はＮａ２Ｓｉ２Ｏ５・ｎＨ２Ｏ）であり、好ましくは食器洗浄に使用される。好ましい実施形態では、洗剤ビルダーの量は、５％超、１０％超、２０％超、３０％超、４０％超、又は５０％超であってもよく、また８０％未満、６５％未満であってもよい。食器洗浄洗剤において、ビルダーの濃度は、典型的には、４０～６５％、特に５０～６５％、又は更には７５～９０％である。
【0083】
カプセル化剤：組成物は、コアと、内面及び外面を有するシェルとを含むカプセル化された有益剤を含むことができ、当該シェルはコアをカプセル化する。コアは、香料；増白剤；染料；防虫剤；シリコーン；ワックス；着香剤；ビタミン；布地柔軟剤；スキンケア剤、一態様では、パラフィン；酵素；抗菌剤；漂白剤；感覚剤；及びそれらの混合物からなる群から選択される材料を含んでもよい。シェルは、ポリエチレン；ポリアミド、ポリスチレン；ポリイソプレン；ポリカーボネート；ポリエステル；ポリアクリレート；アミノプラスト（一態様では、当該アミノプラストは、ポリ尿素、ポリウレタン、及び／又はポリ尿素ウレタンを含んでもよく、一態様では、当該ポリ尿素は、ポリオキシメチレン尿素及び／又はメラミンホルムアルデヒドを含んでもよい）；ポリオレフィン；多糖類、（一態様では、当該多糖類は、アルギネート及び／又はキトサンを含んでもよい）；ゼラチン；シェラック；エポキシ樹脂；ビニルポリマー；水不溶性無機材料；シリコーン；並びにそれらの混合物からなる群から選択される材料を含んでもよい。好ましいカプセル化剤は、香料を含むコアを含む。このようなカプセル化剤は、香料マイクロカプセルである。
【0084】
酵素安定剤：組成物は、酵素安定剤を含むことができる。好適な酵素安定剤は、（ａ）カルシウム塩、マグネシウム塩及びそれらの混合物からなる群から選択される無機塩；（ｂ）オリゴ糖、多糖類及びそれらの混合物並びに糖又は糖アルコールからなる群から選択される炭水化物；（ｃ）フェニルボロン酸及びその誘導体、例えば、芳香族ホウ酸エステル、又は４－ホルミルフェニルボロン酸などのフェニルボロン酸誘導体、又はジ－、トリ－若しくはテトラペプチドアルデヒド若しくはアルデヒド類似体などのペプチドアルデヒド（Ｂ１－Ｂ０－Ｒ形態のいずれかであり、式中、Ｒは、Ｈ、ＣＨ３、ＣＸ３、ＣＨＸ２、又はＣＨ２Ｘ（Ｘ＝ハロゲン）であり、Ｂ０は、単一のアミノ酸残基であり（好ましくは、任意に置換された脂肪族又は芳香族側鎖を有する）、Ｂ１は、１つ以上のアミノ酸残基（好ましくは１つ、２つ又は３つ）からなり、任意にＮ末端保護基を含むか、又は国際公開第０９１１８３７５号、同第９８／１３４５９号に記載されているとおりである）からなる群から選択される質量効率の高い可逆的プロテアーゼ阻害剤；並びに（ｄ）ホウ素含有化合物などの可逆的プロテアーゼ阻害剤；（ｅ）プロピレングリコール又はグリセロール１－２プロパンジオールなどのポリオール；（ｆ）ギ酸カルシウム及び／又はギ酸ナトリウム；（ｇ）ＲＡＳＩ、ＢＡＳＩ、ＷＡＳＩ（米、大麦及び小麦の二官能性α－アミラーゼ／スブチリシン阻害剤）又はＣＩ２又はＳＳＩなどのタンパク質型のプロテアーゼ阻害剤、並びに（ｈ）それらの任意の組み合わせからなる群から選択することができる。
【0085】
構造化剤：一態様では、組成物は、ジグリセリド及びトリグリセリド、エチレングリコールジステアレート 微結晶セルロース、セルロース系材料、マイクロファイバーセルロース、バイオポリマー、キサンタンガム、ジェランガム、及びそれらの混合物からなる群から選択される構造化剤を含んでもよい。
【0086】
ポリマー：組成物は、好ましくは、１種以上のポリマーを含む。好ましい例は、カルボキシメチルセルロース、ポリ（ビニル－ピロリドン）、ポリ（エチレングリコール）、ポリ（ビニルアルコール）、ポリ（ビニルピリジン－Ｎ－オキシド）、ポリ（ビニルイミダゾール）、ポリアクリレートなどのポリカルボキシレート、マレイン酸／アクリル酸コポリマー及びメタクリル酸ラウリル／アクリル酸コポリマー及び両親媒性ポリマー、並びにそれらの混合物である。
【0087】
両親媒性洗浄ポリマー：好ましくは、両親媒性洗浄ポリマーは、次の一般構造：ビス（（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）ｎ）（ＣＨ３）－Ｎ＋－ＣｘＨ２ｘ－Ｎ＋－（ＣＨ３）－ビス（（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）ｎ）（式中、ｎ＝２０～３０であり、ｘは、３～８である）を有する化合物であるか、又はそのサルフェート化若しくはスルホン化変性体である。
【0088】
本発明の両親媒性アルコキシル化グリース洗浄ポリマーは、布地及び表面からグリース粒子を除去するように、親水性と疎水性との特性が釣り合っている任意のアルコキシル化ポリマーを指す。本発明の両親媒性アルコキシル化グリース洗浄ポリマーの具体的な実施形態は、コア構造及びそのコア構造に結合した複数のアルコキシレート基を含む。これらは、好ましくは内側ポリエチレンオキシドブロック及び外側ポリプロピレンオキシドブロックを有するアルコキシル化ポリアルキレンイミンを含んでいてもよい。
【0089】
コア構造は、縮合形態で式（Ｉ）、（ＩＩ）、（ＩＩＩ）、及び（ＩＶ）の繰り返し単位を含むポリアルキレンイミン構造を含んでもよい。
【0090】
【化1】
【0091】
代替的に、コア構造は、式（Ｉ．ａ）及び／又は（Ｉ．ｂ）のＮ－（ヒドロキシアルキル）アミンから選択される少なくとも１つの化合物の縮合生成物のポリアルカノールアミン構造
【0092】
【化2】
【0093】
コア構造に結合した複数のアルキレンオキシ基は、式（Ｖ）のアルキレンオキシ単位
【0094】
【化3】
【0095】
カルボン酸ポリマー：組成物は、好ましくは、マレイン酸／アクリレートランダムコポリマー又はポリアクリレートホモポリマーなどの１種以上のカルボキシレートポリマーも含む。一態様では、カルボキシレートポリマーは、４，０００Ｄａ～９，０００Ｄａ又は６，０００Ｄａ～９，０００Ｄａの分子量を有するポリアクリレートホモポリマーである。
【0096】
汚れ放出ポリマー：組成物は、好ましくは、以下の構造（Ｉ）、（ＩＩ）又は（ＩＩＩ）の１つによって定義される構造を有する１種以上の汚れ放出ポリマーをも含む。
（Ｉ） －［（ＯＣＨＲ１－ＣＨＲ２）ａ－Ｏ－ＯＣ－Ａｒ－ＣＯ－］ｄ
（ＩＩ） －［（ＯＣＨＲ３－ＣＨＲ４）ｂ－Ｏ－ＯＣ－ｓＡｒ－ＣＯ－］ｅ
（ＩＩＩ）－［（ＯＣＨＲ５－ＣＨＲ６）ｃ－ＯＲ７］ｆ
（式中、
ａ、ｂ及びｃは、１～２００であり、
ｄ、ｅ及びｆは、１～５０であり、
Ａｒは、１，４－置換フェニレンであり、
ｓＡｒは、５位がＳＯ３Ｍｅで置換されている１，３－置換フェニレンであり、
Ｍｅは、Ｌｉ、Ｋ、Ｍｇ／２、Ｃａ／２、Ａｌ／３、アンモニウム、モノ－、ジ－、トリ－、若しくはテトラ－アルキルアンモニウム（アルキル基は、Ｃ１～Ｃ１８アルキル又はＣ２～Ｃ１０ヒドロキシアルキルである）、又はそれらの混合物であり、
Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４、Ｒ５、及びＲ６は、独立して、Ｈ又はＣ１～Ｃ１８ｎ－若しくはイソ－アルキルから選択され、
Ｒ７は、直鎖若しくは分岐Ｃ１～Ｃ１８アルキル、又は直鎖若しくは分岐Ｃ２～Ｃ３０アルケニル、又は５～９個の炭素原子を有するシクロアルキル基、又はＣ８～Ｃ３０アリール基、又はＣ６～Ｃ３０アリールアルキル基である）。
（Ｉ） －［（ＯＣＨＲ１－ＣＨＲ２）ａ－Ｏ－ＯＣ－Ａｒ－ＣＯ－］ｄ
（ＩＩ） －［（ＯＣＨＲ３－ＣＨＲ４）ｂ－Ｏ－ＯＣ－ｓＡｒ－ＣＯ－］ｅ
（ＩＩＩ）－［（ＯＣＨＲ５－ＣＨＲ６）ｃ－ＯＲ７］ｆ
（式中、
ａ、ｂ及びｃは、１～２００であり、
ｄ、ｅ及びｆは、１～５０であり、
Ａｒは、１，４－置換フェニレンであり、
ｓＡｒは、５位がＳＯ３Ｍｅで置換されている１，３－置換フェニレンであり、
Ｍｅは、Ｌｉ、Ｋ、Ｍｇ／２、Ｃａ／２、Ａｌ／３、アンモニウム、モノ－、ジ－、トリ－、若しくはテトラ－アルキルアンモニウム（アルキル基は、Ｃ１～Ｃ１８アルキル又はＣ２～Ｃ１０ヒドロキシアルキルである）、又はそれらの混合物であり、
Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４、Ｒ５、及びＲ６は、独立して、Ｈ又はＣ１～Ｃ１８ｎ－若しくはイソ－アルキルから選択され、
Ｒ７は、直鎖若しくは分岐Ｃ１～Ｃ１８アルキル、又は直鎖若しくは分岐Ｃ２～Ｃ３０アルケニル、又は５～９個の炭素原子を有するシクロアルキル基、又はＣ８～Ｃ３０アリール基、又はＣ６～Ｃ３０アリールアルキル基である）。
【0097】
好適な汚れ放出ポリマーは、Ｒｈｏｄｉａによって供給されているＲｅｐｅｌ－ｏ－ｔｅｘ ＳＦ、ＳＦ－２及びＳＲＰ６を含むＲｅｐｅｌ－ｏ－ｔｅｘポリマーなどのポリエステル汚れ放出ポリマーである。他の好適な汚れ放出ポリマーとしては、Ｃｌａｒｉａｎｔによって供給されているＴｅｘｃａｒｅ ＳＲＡ１００、ＳＲＡ３００、ＳＲＮ１００、ＳＲＮ１７０、ＳＲＮ２４０、ＳＲＮ３００及びＳＲＮ３２５を含むＴｅｘｃａｒｅポリマーが挙げられる。他の好適な汚れ放出ポリマーは、Ｍａｒｌｏｑｕｅｓｔポリマー（例えば、Ｓａｓｏｌにより供給されているＭａｒｌｏｑｕｅｓｔ ＳＬなど）である。
【0098】
セルロース系ポリマー：組成物は、好ましくは、アルキルセルロース、アルキルアルコキシアルキルセルロース、カルボキシアルキルセルロース、アルキルカルボキシアルキルセルロースから選択されるものを含む１種以上のセルロース系ポリマーも含む。一態様では、セルロース系ポリマーは、カルボキシメチルセルロース、メチルセルロース、メチルヒドロキシエチルセルロース、メチルカルボキシメチルセルロース、及びそれらの混合物を含む群から選択される。一態様では、カルボキシメチルセルロースは、０．５～０．９のカルボキシメチル置換度及び１００，０００Ｄａ～３００，０００Ｄａの分子量を有する。
【0099】
漂白系：組成物は、例えば、テトラアセチルエチレンジアミン又はノナノイルオキシベンゼンスルホネートなどの過酸形成漂白活性化剤と組み合わせることができる、過ホウ酸塩又は過炭酸塩などのＨ２Ｏ２源を含む漂白系を含有することができる。あるいは、漂白系は、例えば、アミド、イミド、又はスルホン型のパーオキシ酸を含んでもよい。概ね、漂白剤を使用する場合、本発明の組成物は、本洗浄組成物の約０．１重量％～約３０重量％、又は更に約０．１重量％～約２５重量％の漂白剤を含んでもよい。
【0100】
キレート剤：組成物は、好ましくはキレート剤を、好ましくは組成物の０．００５重量％～約１５重量％、又は更に約３．０重量％～約１０重量の量で含む。好適なキレート剤としては、銅、鉄、及び／又はマンガンキレート剤、並びにそれらの混合物が挙げられる。好適なキレート剤（錯化剤）としては、ＤＴＰＡ（ジエチレントリアミン五酢酸）、ＨＥＤＰ（ヒドロキシエタンジホスホン酸）、ＤＴＰＭＰ（ジエチレントリアミンペンタ（メチレンホスホン酸））、１，２－ジヒドロキシベンゼン－３，５－ジスルホン酸二ナトリウム塩水和物、エチレンジアミン、ジエチレントリアミン、エチレンジアミン二コハク酸（ethylenediaminedisuccinic acid、ＥＤＤＳ）、Ｎ－ヒドロキシエチルエチレンジアミン三酢酸（N-hydroxyethylethylenediaminetri－acetic acid、ＨＥＤＴＡ）、トリエチレンテトラアミン六酢酸（triethylenetetraaminehexaacetic acid、ＴＴＨＡ）、Ｎ－ヒドロキシエチルイミノ二酢酸（N-hydroxyethyliminodiacetic acid、ＨＥＩＤＡ）、ジヒドロキシエチルグリシン（dihydroxyethylglycine、ＤＨＥＧ）、エチレンジアミンテトラプロピオン酸（ethylenediaminetetrapropionic acid、ＥＤＴＰ）、メチル－グリシン－二酢酸（methyl-glycine-diacetic acid、ＭＧＤＡ）、グルタミン－Ｎ，Ｎ－二酢酸（glutamic-N,N- diacetic acid、ＧＬＤＡ）、イミノジコハク酸（iminodisuccinic acid、ＩＤＳ）、カルボキシメチルイヌリン、並びにそれらの塩誘導体及びそれらの混合物が挙げられる。好ましいキレート剤は、メチル－グリシン－二酢酸（ＭＧＤＡ）、その塩及びその誘導体、グルタミン酸－Ｎ、Ｎ－二酢酸（ＧＬＤＡ）、その塩及びその誘導体、イミノジコハク酸（ＩＤＳ）、その塩及びその誘導体、カルボキシメチルイヌリン、その塩及びその誘導体、並びにそれらの混合物からなる群から選択される。ＭＧＤＡ及びその塩、特にＭＧＤＡの三ナトリウム塩を含むものが特に好ましい。
【0101】
組成物はまた、他の従来の洗剤成分、例えば、粘土を含む布地調整剤、起泡力増進剤、泡抑制剤、腐食防止剤、汚れ懸濁剤、汚れ再沈着防止剤、染料、殺菌剤、蛍光増白剤、ヒドロトロープ、変色防止剤、エタノール又は香料などの有機溶媒を含有してもよい。
【0102】
使用方法
本発明はまた、布地を処理する方法であって、接触工程において、布地を、好ましくは０．０１ｐｐｍ～１０ｐｐｍ、好ましくは０．１ｐｐｍ～１ｐｐｍの量の上記のアルギン酸リアーゼ酵素と、好ましくは０．０５～５０ｇ／ｌ、より好ましくは０．２ｇ／ｌ～５ｇ／ｌ又は０．５ｇ／ｌ～３ｇ／ｌの量のアニオン性界面活性剤と、を含む水性洗浄液と接触させることを含み、アルギン酸リアーゼ酵素は、多糖リアーゼファミリー７に由来する、方法を提供する。
本発明はまた、布地を処理する方法であって、接触工程において、布地を、好ましくは０．０１ｐｐｍ～１０ｐｐｍ、好ましくは０．１ｐｐｍ～１ｐｐｍの量の上記のアルギン酸リアーゼ酵素と、好ましくは０．０５～５０ｇ／ｌ、より好ましくは０．２ｇ／ｌ～５ｇ／ｌ又は０．５ｇ／ｌ～３ｇ／ｌの量のアニオン性界面活性剤と、を含む水性洗浄液と接触させることを含み、アルギン酸リアーゼ酵素は、多糖リアーゼファミリー７に由来する、方法を提供する。
【0103】
水性洗浄液は、例えば洗濯機又は手洗いプロセスにおいて、上記の組成物を水に添加することによって形成することができる。あるいは、水性洗浄液は、アルギン酸リアーゼ酵素及びアニオン性界面活性剤を別個の成分として水に添加して洗浄液を形成することによって形成することができる。その後、布地を任意に洗浄すること及び／又はすすぐこと及び／又は乾燥させることができる。
【0104】
アルギン酸リアーゼ酵素、ヌクレアーゼ酵素、及び任意の追加の酵素は、洗浄液１リットル当たり０．００１～１００ｍｇの活性酵素タンパク質、好ましくは洗浄液１リットル当たり０．００５～５ｍｇの活性酵素タンパク質、より好ましくは洗浄液１リットル当たり０．０１～１ｍｇの酵素タンパク質、特に洗浄液１リットル当たり０．１～１ｍｇの酵素タンパク質に相当する量で洗浄液中に存在し得る。
【0105】
接触工程又はその後の工程では、機械的撹拌を使用して、布地からの分解された汚れ副産物の洗浄及び除去を促進することが好ましい場合がある。洗浄液は、好ましくは、約７又は８～約１０．５のｐＨを有する。典型的には、組成物を溶液中で約５００ｐｐｍ～約１５，０００ｐｐｍの濃度で使用して、洗浄液を形成することができる。洗浄液は、好ましくは約５℃～約４０℃、又は好ましくは１０～３５℃若しくは３０℃若しくは２５℃の温度を有する。水と布地との比は、典型的には、約１：１～約３０：１である。
【0106】
試験
β－Ｄ－マンヌロン酸ブロックに対する酵素活性（ポリＭ活性）及びα－Ｌ－グルロン酸ブロックに対する酵素活性（ポリＧ活性）
Ｅｌｉｃｉｔｙｌ Ｆｒａｎｃｅ製のマンヌロン酸ブロックオリゴ糖ＤＰ２０－ＤＰ３５（商品コード：ＡＬＧ６０１）及びグルロン酸オリゴ糖ＤＰ２－ＤＰ４５（商品コード：ＡＬＧ６１０）を基質として使用してアルギン酸リアーゼ活性を測定する。ポリＭ活性の測定にはマンヌロン酸ブロックオリゴ糖ＤＰ２０－ＤＰ３５を用い、ポリＧ活性の測定にはグルロン酸オリゴ糖ＤＰ２－ＤＰ４５を用いた。
β－Ｄ－マンヌロン酸ブロックに対する酵素活性（ポリＭ活性）及びα－Ｌ－グルロン酸ブロックに対する酵素活性（ポリＧ活性）
Ｅｌｉｃｉｔｙｌ Ｆｒａｎｃｅ製のマンヌロン酸ブロックオリゴ糖ＤＰ２０－ＤＰ３５（商品コード：ＡＬＧ６０１）及びグルロン酸オリゴ糖ＤＰ２－ＤＰ４５（商品コード：ＡＬＧ６１０）を基質として使用してアルギン酸リアーゼ活性を測定する。ポリＭ活性の測定にはマンヌロン酸ブロックオリゴ糖ＤＰ２０－ＤＰ３５を用い、ポリＧ活性の測定にはグルロン酸オリゴ糖ＤＰ２－ＤＰ４５を用いた。
【0107】
各基質の２．５％溶液をｐＨ８．３のＴｒｉｓ緩衝液に懸濁し、９６ウェルプレート中で対象の各アルギン酸リアーゼ３ｐｐｍと共に２５℃で６０分間インキュベートした。
【0108】
酵素が各基質と接触したとき、各基質に対する活性を、分光光度計における２３５ｎｍでの無酵素サンプルに対するデルタ吸光度として与える。次に、これらの値を使用して、それぞれの酵素のβ－Ｄ－マンヌロン酸ブロック（ポリＭ）及び／又はα－Ｌ－グルロン酸ブロック（ポリＧ）に対する活性を評価する。ポリ（ベータ－Ｄ－マンヌロン酸）に対する活性（ポリＭ活性）を有する酵素は、好ましくは、無酵素に対して少なくとも０．１吸光度単位、より好ましくは少なくとも０．１５吸光度単位、より好ましくは少なくとも０．２吸光度単位のデルタ吸光度を提供する。ポリ（アルファ－Ｌ－グルロン酸）に対する活性（ポリＧ活性）を有する酵素は、好ましくは、無酵素に対して少なくとも０．３吸光度単位、好ましくは少なくとも０．４又は０．５又は０．６吸光度単位のデルタ吸光度を提供する。
【実施例】
【0109】
以下の試験を完了し、ホスホジエステラーゼ（ＤＮａｓｅ酵素）及びアニオン性界面活性剤と共にアルギン酸リアーゼを含む洗剤組成物で洗浄した後の布地からの黒ずんだ汚れの除去を、アニオン性界面活性剤及びアルギン酸リアーゼ又はホスホジエステラーゼ酵素のみの対照を含む組成物で洗浄した場合と比較した。
【0110】
方法：
Ｓｔｕａｒｔ Ｆｌａｓｋ Ｓｈａｋｅｒを使用して汚れ除去試験を行った。黒ずんだ布地の２ｃｍ２の正方形セグメントを５０ｍＬの遠心管に加えた。
Ｓｔｕａｒｔ Ｆｌａｓｋ Ｓｈａｋｅｒを使用して汚れ除去試験を行った。黒ずんだ布地の２ｃｍ２の正方形セグメントを５０ｍＬの遠心管に加えた。
【0111】
アルギン酸リアーゼを０．５ｐｐｍ活性酵素の濃度で使用した。ＰＤＥを０．５ｐｐｍ活性酵素の濃度で使用した。
【0112】
各容器に、１．５ｇ／ＬのＡｒｉｅｌ液（無酵素、アニオン性界面活性剤２０～２５重量％）を含有する溶液２０ｍＬを添加した。汚れた布地見本を加え、アルギン酸リアーゼ及びＡｒｉｅｌ溶液と共に２５℃で毎分８００回の振動で３０分間インキュベートした。同じ濃度のＡｒｉｅｌを用いて、但し酵素なしでブランクを得た。各酵素処理について、４つの複製物を収集した。インキュベーション時間の終わりに、洗浄水を排出し、洗浄された汚れ見本をラックに平らに置き、ペーパータオルで乾燥させて余分な洗浄液を除去し、次に４０℃のオーブンに１時間入れた。
【0113】
このプロセスを更に３回繰り返し、処理ごとに合計４つの洗浄された汚れた布地見本、すなわち各々１つの汚れを含む４つの外部複製物を得た。
【0114】
乾燥後、事前に較正されたＣｏｌｏｕｒＥｙｅ ７０００Ａ固相分光光度計（Ｘ－Ｒｉｔｅ Ｅｕｒｏｐｅ ＧｍｂＨ）を使用してＣＩＥ－ＡＳＴＭ白色度測定を行った。
【0115】
平均試験結果を以下の表に示す。これらは、アルギン酸リアーゼをＰＤＥと共に洗浄に添加すると、無酵素単位用量溶液で洗浄した場合の６３．８８白色度単位と比較して、白色度測定値が７１．０８白色度単位に改善されることを示す。この差は統計的に有意であり、すなわち、スチューデントのＴ検定によると９５％信頼水準を超える（Ｐ＜０．０５）。アルギン酸リアーゼ及びＰＤＥ酵素のみを添加すると、それぞれ６４．８９及び６６．２９白色度単位の白色度値が得られた。これらの値はいずれも、無酵素対照に対して統計的に有意ではなく、すなわち、スチューデントのＴ検定によると、いずれも９０％信頼水準よりも低かった（Ｐ＞０．１）。
【0116】
【表1】
【0117】
洗剤実施例
実施例１～６．手洗い用又はトップローディング式洗濯機用に設計されている顆粒状洗濯洗剤組成物。
実施例１～６．手洗い用又はトップローディング式洗濯機用に設計されている顆粒状洗濯洗剤組成物。
【0118】
【表2】
【0119】
実施例７～１３。フロントローディング式自動洗濯機用に設計されている顆粒状洗濯洗剤組成物。
【0120】
【表3】
【0121】
実施例１４～２１。強力液体洗濯洗剤組成物
【0122】
【表4-1】
【0123】
【表4-2】
【0124】
実施例２２～２８。単位用量洗濯洗剤組成物。このような単位用量の製剤は、１つ又は複数の区画を含んでもよい。
【0125】
【表5】
【0126】
実施例２９。多区画単位用量組成物
本発明の多区画単位用量洗濯洗剤製剤を以下に提供する。これらの実施例では、単位用量は３つの区画を有するが、同様の組成物を２、４、又は５つの区画で作製することもできる。区画を封入するために使用されるフィルムは、ポリビニルアルコールである。
本発明の多区画単位用量洗濯洗剤製剤を以下に提供する。これらの実施例では、単位用量は３つの区画を有するが、同様の組成物を２、４、又は５つの区画で作製することもできる。区画を封入するために使用されるフィルムは、ポリビニルアルコールである。
【0127】
【表6】
【0128】
組成物実施例１～２９の原材料及び注記
Ｃ１１～Ｃ１８の平均脂肪族炭素鎖長を有する直鎖アルキルベンゼンスルホネート
Ｃ１２～１８ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリド
ＡＥ３Ｓは、Ｃ１２～１５アルキルエトキシ（３）サルフェートである。
ＡＥ７は、平均エトキシル化度７のＣ１２～１５アルコールエトキシレートである。
ＡＥ９は、平均エトキシル化度９のＣ１２～１６アルコールエトキシレートである。
ＨＳＡＳは、米国特許第６，０２０，３０３号及び同第６，０６０，４４３号に開示されているとおり、約１６～１７の炭素鎖長を有する中鎖分岐状一級アルキルサルフェートである。
ポリアクリレートＭＷ４５００は、ＢＡＳＦによって供給されている。
カルボキシメチルセルロースは、ＣＰ Ｋｅｌｃｏ（Ａｒｎｈｅｍ，Ｎｅｔｈｅｒｌａｎｄｓ）により供給されているＦｉｎｎｆｉｘ（登録商標）Ｖである。
ＣＨＥＣは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロースポリマーである。
ホスホネートキレート剤は、例えば、ジエチレンテトラアミン五酢酸（ＤＴＰＡ）ヒドロキシエタンジホスホネート（ＨＥＤＰ）である。
Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｎａｔａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（商標）、Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）、及びＷｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）はいずれも、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）の製品である。
Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）は、Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ，ＵＳＡ）の製品である。
蛍光増白剤１は、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＡＭＳであり、蛍光増白剤２は、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＣＢＳ－Ｘであり、ダイレクトバイオレット９は、Ｐｅｒｇａｓｏｌ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＢＮ－Ｚであり、ＮＯＢＳは、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウムである。
ＴＡＥＤはテトラアセチルエチレンジアミンである。
Ｓ－ＡＣＭＣは、Ｃ．Ｉ．Ｒｅａｃｔｉｖｅ Ｂｌｕｅ １９と共役しているカルボキシメチルセルロース、商品名ＡＺＯ－ＣＭ－ＣＥＬＬＵＬＯＳＥである。
汚れ放出剤は、Ｒｅｐｅｌ－ｏ－ｔｅｘ（登録商標）ＰＦである。
アクリル酸／マレイン酸コポリマーは、分子量７０，０００であり、アクリル酸：マレイン酸比は、７０：３０であり、
ＥＤＤＳは、エチレンジアミン－Ｎ，Ｎ’－二コハク酸、（Ｓ，Ｓ）異性体のナトリウム塩であり、泡抑制剤凝集体は、Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇ（Ｍｉｄｌａｎｄ，Ｍｉｃｈｉｇａｎ，ＵＳＡ）によって供給されている。
ＨＳＡＳは、中鎖分岐状アルキルサルフェートである。
Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＣＴは、Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ）によって供給されているポリマー色相顔料である。
ポリエトキシル化アゾチオフェン染料は、Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ）によって供給されているＶｉｏｌｅｔ ＤＤ（商標）ポリマー色相染料である。
１ランダムグラフトコポリマーは、ポリエチレンオキシド主鎖と複数のポリ酢酸ビニル側鎖とを有する、ポリ酢酸ビニルグラフト化ポリエチレンオキシドコポリマーである。ポリエチレンオキシド骨格鎖の分子量は、約６０００であり、ポリエチレンオキシドのポリ酢酸ビニルに対する重量比は、約４０～６０であり、５０のエチレンオキシド単位当たり１個以下のグラフト点である。
２－ＮＨ１個当たり２０個のエトキシレート基を有するポリエチレンイミン（ＭＷ＝６００）。
３両親媒性アルコキシル化ポリマーは、－ＮＨ１個当たり２４個のエトキシレート基及び－ＮＨ１個当たり１６個のプロポキシレート基を含有するように誘導体化されたポリマーから調製されるポリエチレンイミン（ＭＷ６００）である。
４アミラーゼは、洗剤１００ｇ当たりのｍｇ活性酵素として示される。
５本明細書に記載のＤＮａｓｅ（これらの実施例の全てにおいて、洗剤１００ｇ当たりのｍｇ活性酵素として示されている）。ＤＮａｓｅは、微量のスーパーオキシドジスムターゼ不純物を含んでいる場合がある。
６本明細書に記載のアルギン酸リアーゼ（全ての実施例において、洗剤１００ｇ当たりのｍｇ活性酵素として示されている）
ａＰｒｏｘｅｌ ＧＸＬ、Ｌｏｎｚａによって供給されている１，２－ベンズイソチアゾリン－３－オンの２０％水性ジプロピレングリコール溶液。
ｂＮ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウムクロリド脂肪酸エステル。この材料の親脂肪酸のヨウ素価は、１８～２２である。Ｅｖｏｎｉｋから入手した材料は、遊離脂肪酸の形態の不純物、Ｎ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウムクロリド脂肪酸エステルのモノエステル形態、及びＮ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ－メチルアミンの脂肪酸エステルを含む。
ｃＭＰ１０（登録商標）、Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇによって供給、８％活性
ｄ米国特許第８，７６５，６５９号に記載のとおり、１００％カプセル化香油として表される
ｅＲｈｅｏｖｉｓ（登録商標）ＣＤＥ、ＢＡＳＦによって供給されているカチオン性高分子増粘剤
ｆ約５５：４５の重量比のＮ，Ｎ－ジメチルオクタンアミド及びＮ，Ｎ－ジメチルデカンアミド、Ｓｔｅｐａｎ Ｃｏｍｐａｎｙの商品名Ｓｔｅｐｏｓｏｌ（登録商標）Ｍ－８－１０
Ｃ１１～Ｃ１８の平均脂肪族炭素鎖長を有する直鎖アルキルベンゼンスルホネート
Ｃ１２～１８ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリド
ＡＥ３Ｓは、Ｃ１２～１５アルキルエトキシ（３）サルフェートである。
ＡＥ７は、平均エトキシル化度７のＣ１２～１５アルコールエトキシレートである。
ＡＥ９は、平均エトキシル化度９のＣ１２～１６アルコールエトキシレートである。
ＨＳＡＳは、米国特許第６，０２０，３０３号及び同第６，０６０，４４３号に開示されているとおり、約１６～１７の炭素鎖長を有する中鎖分岐状一級アルキルサルフェートである。
ポリアクリレートＭＷ４５００は、ＢＡＳＦによって供給されている。
カルボキシメチルセルロースは、ＣＰ Ｋｅｌｃｏ（Ａｒｎｈｅｍ，Ｎｅｔｈｅｒｌａｎｄｓ）により供給されているＦｉｎｎｆｉｘ（登録商標）Ｖである。
ＣＨＥＣは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロースポリマーである。
ホスホネートキレート剤は、例えば、ジエチレンテトラアミン五酢酸（ＤＴＰＡ）ヒドロキシエタンジホスホネート（ＨＥＤＰ）である。
Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｎａｔａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（商標）、Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）、及びＷｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）はいずれも、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）の製品である。
Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）は、Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ，ＵＳＡ）の製品である。
蛍光増白剤１は、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＡＭＳであり、蛍光増白剤２は、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＣＢＳ－Ｘであり、ダイレクトバイオレット９は、Ｐｅｒｇａｓｏｌ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＢＮ－Ｚであり、ＮＯＢＳは、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウムである。
ＴＡＥＤはテトラアセチルエチレンジアミンである。
Ｓ－ＡＣＭＣは、Ｃ．Ｉ．Ｒｅａｃｔｉｖｅ Ｂｌｕｅ １９と共役しているカルボキシメチルセルロース、商品名ＡＺＯ－ＣＭ－ＣＥＬＬＵＬＯＳＥである。
汚れ放出剤は、Ｒｅｐｅｌ－ｏ－ｔｅｘ（登録商標）ＰＦである。
アクリル酸／マレイン酸コポリマーは、分子量７０，０００であり、アクリル酸：マレイン酸比は、７０：３０であり、
ＥＤＤＳは、エチレンジアミン－Ｎ，Ｎ’－二コハク酸、（Ｓ，Ｓ）異性体のナトリウム塩であり、泡抑制剤凝集体は、Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇ（Ｍｉｄｌａｎｄ，Ｍｉｃｈｉｇａｎ，ＵＳＡ）によって供給されている。
ＨＳＡＳは、中鎖分岐状アルキルサルフェートである。
Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＣＴは、Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ）によって供給されているポリマー色相顔料である。
ポリエトキシル化アゾチオフェン染料は、Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ）によって供給されているＶｉｏｌｅｔ ＤＤ（商標）ポリマー色相染料である。
１ランダムグラフトコポリマーは、ポリエチレンオキシド主鎖と複数のポリ酢酸ビニル側鎖とを有する、ポリ酢酸ビニルグラフト化ポリエチレンオキシドコポリマーである。ポリエチレンオキシド骨格鎖の分子量は、約６０００であり、ポリエチレンオキシドのポリ酢酸ビニルに対する重量比は、約４０～６０であり、５０のエチレンオキシド単位当たり１個以下のグラフト点である。
２－ＮＨ１個当たり２０個のエトキシレート基を有するポリエチレンイミン（ＭＷ＝６００）。
３両親媒性アルコキシル化ポリマーは、－ＮＨ１個当たり２４個のエトキシレート基及び－ＮＨ１個当たり１６個のプロポキシレート基を含有するように誘導体化されたポリマーから調製されるポリエチレンイミン（ＭＷ６００）である。
４アミラーゼは、洗剤１００ｇ当たりのｍｇ活性酵素として示される。
５本明細書に記載のＤＮａｓｅ（これらの実施例の全てにおいて、洗剤１００ｇ当たりのｍｇ活性酵素として示されている）。ＤＮａｓｅは、微量のスーパーオキシドジスムターゼ不純物を含んでいる場合がある。
６本明細書に記載のアルギン酸リアーゼ（全ての実施例において、洗剤１００ｇ当たりのｍｇ活性酵素として示されている）
ａＰｒｏｘｅｌ ＧＸＬ、Ｌｏｎｚａによって供給されている１，２－ベンズイソチアゾリン－３－オンの２０％水性ジプロピレングリコール溶液。
ｂＮ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウムクロリド脂肪酸エステル。この材料の親脂肪酸のヨウ素価は、１８～２２である。Ｅｖｏｎｉｋから入手した材料は、遊離脂肪酸の形態の不純物、Ｎ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウムクロリド脂肪酸エステルのモノエステル形態、及びＮ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ－メチルアミンの脂肪酸エステルを含む。
ｃＭＰ１０（登録商標）、Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇによって供給、８％活性
ｄ米国特許第８，７６５，６５９号に記載のとおり、１００％カプセル化香油として表される
ｅＲｈｅｏｖｉｓ（登録商標）ＣＤＥ、ＢＡＳＦによって供給されているカチオン性高分子増粘剤
ｆ約５５：４５の重量比のＮ，Ｎ－ジメチルオクタンアミド及びＮ，Ｎ－ジメチルデカンアミド、Ｓｔｅｐａｎ Ｃｏｍｐａｎｙの商品名Ｓｔｅｐｏｓｏｌ（登録商標）Ｍ－８－１０
【0129】
本明細書に開示される寸法及び値は、列挙された正確な数値に厳密に限定されるものとして理解されるべきではない。その代わりに、特に指示がない限り、そのような寸法は各々、列挙された値とその値を囲む機能的に同等な範囲の両方を意味することが意図される。例えば、「４０ｍｍ」として開示される寸法は、「約４０ｍｍ」を意味することが意図される。
【配列表】