特表 2022-523135 改変チフス菌株

(19)【発行国】日本国特許庁(JP)

(12)【公報種別】公表特許公報(A)

(11)【公表番号】

(43)【公表日】2022-04-21

(54)【発明の名称】改変チフス菌株

(51)【国際特許分類】

   C12N 1/21 20060101AFI20220414BHJP

   C12N 15/31 20060101ALI20220414BHJP

   C07K 14/255 20060101ALI20220414BHJP

   A61K 39/112 20060101ALI20220414BHJP

   A61P 1/00 20060101ALI20220414BHJP

   A61P 31/04 20060101ALI20220414BHJP

【ＦＩ】

C12N1/21 ZNA

C12N15/31

C07K14/255

A61K39/112

A61P1/00

A61P31/04

【審査請求】未請求

【予備審査請求】有

(21)【出願番号】P 2021544896

(86)(22)【出願日】2020-01-30

(85)【翻訳文提出日】2021-09-28

(86)【国際出願番号】 EP2020052298

(87)【国際公開番号】W WO2020157203

(87)【国際公開日】2020-08-06

(31)【優先権主張番号】19154550.8

(32)【優先日】2019-01-30

(33)【優先権主張国・地域又は機関】EP

(81)【指定国・地域】

【公序良俗違反の表示】

（特許庁注：以下のものは登録商標）

１．ＴＷＥＥＮ

(71)【出願人】

【識別番号】521339784

【氏名又は名称】プロカリウム リミテッド

(74)【代理人】

【識別番号】110002860

【氏名又は名称】特許業務法人秀和特許事務所

(72)【発明者】

【氏名】クレイネンバーグ， ロッキー マーク

(72)【発明者】

【氏名】ソウリアー， アネライズ ジュリエット

【テーマコード（参考）】

4B065

4C085

4H045

【Ｆターム（参考）】

4B065AA46X

4B065AA46Y

4B065AB01

4B065AC14

4B065AC20

4B065BA01

4B065CA24

4B065CA45

4C085AA03

4C085BA24

4C085CC07

4C085DD62

4C085EE01

4H045AA10

4H045AA30

4H045BA10

4H045CA11

4H045DA86

4H045EA31

4H045FA74

(57)【要約】

本発明は、チフス菌（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｔｙｐｈｉ）の弱毒化生菌株の改変に関し、その天然の表面露出型の多糖およびフラジェリン抗原が、パラチフス菌（Ｓ．ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒｓ Ｐａｒａｔｙｐｈｉ）、ネズミチフス菌（Ｓ．ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒｓ Ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍ）、および腸炎菌（Ｓ．ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒｓ Ｅｎｔｅｒｉｔｉｄｉｓ）を含む他のサルモネラ属（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ）菌株由来のものに変換されていてもよい、またはそれらにより増強されていてもよい、当該菌株の改変に関する。本発明はまた、腸チフスおよびサルモネラ症に対するワクチンの成分としての使用に好適な、改変チフス菌株に関する。

【特許請求の範囲】

【請求項1】

チフス菌（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｔｙｐｈｉ）の弱毒化生菌株であって、パラチフスＡ菌（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｐａｒａｔｙｐｈｉ Ａ）のリポ多糖Ｏ２Ｏ抗原と鞭毛タンパク質とを発現するように改変された、菌株。

【請求項2】

前記菌株の改変がネイティブｒｆｂＥ遺伝子を不活性化させることを含む、請求項１に記載の弱毒化生菌株。

【請求項3】

前記菌株の改変がネイティブｒｆｂＥ遺伝子を欠失させることを含む、請求項１または２に記載の弱毒化生菌株。

【請求項4】

ネイティブｒｆｂＥ遺伝子をＤＮＡスペーサー領域の挿入によって不活性化し、前記ＤＮＡスペーサー領域は大腸菌（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ）のｗｂｄＲ遺伝子のシストロンであることが好ましい、請求項１～３に記載の弱毒化生菌株。

【請求項5】

得られるリポ多糖Ｏ２Ｏ抗原が、チフス菌のリポ多糖Ｏ９Ｏ抗原と少なくとも長さが等しい、請求項１～４に記載の弱毒化生菌株。

【請求項6】

前記菌株のネイティブｆｌｉＣ遺伝子をパラチフスＡ菌のｆｌｉＣ遺伝子で置換し、または、該置換後のｆｌｉＣ遺伝子をトランス型で発現させ、得られる血清型をＨｄ血清型からＨａ血清型に変化させた、請求項１～５に記載の弱毒化生菌株。

【請求項7】

長鎖型Ｏ抗原鎖が生成されるように機能的なｆｅｐＥ遺伝子を含むように改変されており、前記Ｏ抗原鎖は三糖反復単位１００個からなる骨格長を有していることが好ましく、且つ／または、ｇｔｒＣを構成的に発現するようにさらに改変されており、または、前期ｇｔｒＣ遺伝子がトランス型で発現され、且つ／または、ファゴソーム誘導型のプロモーターの制御下でｔｖｉＡ遺伝子コピーを追加で含むようにさらに改変されている、請求項１～６に記載の弱毒化生菌株。

【請求項8】

パラチフスＡ菌に対しての免疫原性増強に使用され、また、腸チフスおよびサルモネラ症の治療または予防に使用される、請求項１～７に記載の弱毒化生菌株を含むワクチン。

【請求項9】

前記菌株がＺＨ９またはＺＨ９ＰＡである、請求項１～８に記載のワクチン。

【請求項10】

ＺＨ９またはＺＨ９ＰＡが前記ワクチンの単一成分である、あるいは、ＺＨ９およびＺＨ９ＰＡが組み合わされて存在する、請求項９に記載のワクチン。

【請求項11】

チフス菌の弱毒化生菌株であって、パラチフスＢ菌（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｐａｒａｔｙｐｈｉ Ｂ）およびネズミチフス菌（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍ）のリポ多糖Ｏ４Ｏ抗原と鞭毛タンパク質とを発現するように改変された、菌株。

【請求項12】

前記菌株の改変が、ネイティブｒｆｂＳ遺伝子を、パラチフスＢ菌および／またはネズミチフス菌のｒｆｂＪ遺伝子と置換されたことを含む、あるいは、前記菌株の改変が、ネイティブｒｆｂＳ遺伝子が不活性化され、同時にパラチフスＢ菌および／またはネズミチフス菌のｒｆｂＪ遺伝子をトランス型発現していることを含む、請求項１１に記載の弱毒化生菌株。

【請求項13】

前記菌株のネイティブｆｌｉＣ遺伝子がパラチフスＢ菌および／またはネズミチフス菌のｆｌｉＣ遺伝子で置換された、あるいは、置換後のｆｌｉＣ遺伝子がトランス型で発現していることで、得られる血清型をＨｄ血清型からＨｂ血清型およびＨｉ血清型にそれぞれ変化させた、請求項１１または請求項１２に記載の弱毒化生菌株。

【請求項14】

パラチフスＢ菌およびネズミチフス菌のｆｌｊＢＡ遺伝子座を、チフス菌の染色体に挿入した、またはトランス型で発現させた、請求項１１～１３に記載の弱毒化生菌株。

【請求項15】

ｆｌｊＢＡオペロンのネイティブプロモーター、またはｈｉｎリコンビナーゼ遺伝子に隣接するｈｉｘ部位が、構成的発現を達成するように改変された、請求項１１～１３に記載の弱毒化生菌株。

【請求項16】

請求項７に記載の改変をさらに含む、請求項１１～１５に記載の弱毒化生菌株。

【請求項17】

パラチフスＢ菌および／またはネズミチフス菌に対しての免疫原性増強に使用され、また、腸チフスおよびサルモネラ症の治療または予防に使用される、請求項１１～１６に記載の弱毒化生菌株を含むワクチン。

【発明の詳細な説明】

【技術分野】

【0001】

本発明は、弱毒化チフス菌（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｔｙｐｈｉ）株の改変に関し、その天然の表面露出型の多糖およびフラジェリン抗原が、パラチフス菌（Ｓ．ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｐａｒａｔｙｐｈｉ）、ネズミチフス菌（Ｓ．ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍ）、および腸炎菌（Ｓ．ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｅｎｔｅｒｉｔｉｄｉｓ）を含む他のサルモネラ属（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ）菌株由来のものに変換されるような、またはそれらにより増強されるような、前記菌株の改変に関する。係る改変は、チフス菌株の、腸チフスワクチンとしてのヒトにおける長く安全な使用歴を利用して、他のサルモネラ属菌由来の同種抗原を腸チフスおよびサルモネラ症に対するワクチン成分として送達するものである。

【背景技術】

【0002】

腸チフスはヒトに限定されており、サルモネラ菌（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｅｎｔｅｒｉｃａ）の２種類の血清型、チフス菌およびパラチフス菌によって引き起こされる。パラチフス菌は血清型Ａ、Ｂ、およびＣから構成される。腸チフスは、２０００年には２１，７００，０００人が罹患し２１７，０００が死亡したと推定され、また、パラチフス症例は毎年５，４００，０００件であるとされる（Ｃｒｕｍｐら、２００４年、Ｂｕｌｌ．Ｗｏｒｌｄ Ｈｅａｌｔｈ Ｏｒｇａｎ．、８２巻：頁３４６～３５３）。腸チフスおよびパラチフスは、急性の発熱性疾患を引き起こす、非常に類似した、細網内皮系、腸管リンパ組織、および胆嚢の感染症である。それらの区別には血液培養や血清学的検査が必要となる。腸チフスの流行はサブサハラアフリカおよびアジアで多く、パラチフスＡ菌（Ｓ．Ｐａｒａｔｙｐｈｉ Ａ）はアジアにおける腸チフス症例の最大５０％の原因となっており、腸チフスはラテンアメリカの風土病でもある（ＣｒｕｍｐおよびＭｉｎｔｚ、２０１０年、Ｃｌｉｎ．Ｉｎｆｅｃｔｉｏｕｓ Ｄｉｓ．、５０巻：頁２４１～２４６）。パラチフスＡ菌は世界中でパラチフスを引き起こしている最も豊富に存在する菌株であり、いくつかの報告では、総腸チフス症例数の増加の原因となっていることが示されている（ＦａｎｇｔｈａｍおよびＷｉｌｄｅ、２００８年、Ｉｎｔ．Ｊ．Ｔｒａｖｅｌ Ｍｅｄ．、１５巻：頁３４４～３５０）。

【0003】

承認済みの注射型腸チフスワクチンは全て、チフス菌から精製されたＶｉ莢膜多糖抗原を使用しており、単回投与用であり、２～３年毎の追加接種が推奨されている（Ｍａｒｔｉｎ、２０１２年、Ｃｕｒｒ．Ｏｐｉｎ．Ｉｎｆｅｃｔ．Ｄｉｓ．、２５巻：頁４８９～４９９）。主な有害事象は注射部位における疼痛である。唯一の腸チフス弱毒生ワクチンであるチフス菌Ｔｙ２１ａ（Ｖｉｖｏｔｉｆ（登録商標））は、チフス菌Ｔｙ２の化学的突然変異誘発によって開発されたものであり、３～４回の投与回数で経口投与され、５～７年後に追加接種を必要とする（Ｍａｒｔｉｎ、２０１２年、Ｃｕｒｒ．Ｏｐｉｎ．Ｉｎｆｅｃｔ．Ｄｉｓ．、２５巻：頁４８９～４９９）。Ｔｙ２１ａは非常に安全であり、良好な忍容性を示す。注射型ワクチンＴｙｐｈｅｒｉｘ（登録商標）とＶｉｖｏｔｉｆ（登録商標）とを比較した臨床試験では、Ｖｉｖｏｔｉｆ（登録商標）のみが、天然感染を模倣した免疫応答を生じることが分かった（Ｋａｎｔｅｌｅら、２０１３年、Ｐｌｏｓ Ｏｎｅ、８巻：ｅ６０５８３）。

【0004】

Ｖｉ抗原はパラチフスＡ菌にもパラチフスＢ菌（Ｓ．Ｐａｒａｔｙｐｈｉ Ｂ）にも存在しておらず（ただし、パラチフスＣ菌（Ｓ．Ｐａｒａｔｙｐｈｉ Ｃ）によっては発現される）、そのため、注射型Ｖｉワクチンはこれら２種の最も多く見られるパラチフス菌株に対しては効果がない。Ｔｙ２１ａは、実地調査において、パラチフスＢ菌に対する交
差防御（ｃｒｏｓｓ－ｐｒｏｔｅｃｔｉｏｎ）を与えることが証明された（Ｌｅｖｉｎｅら、２００７年、Ｃｌｉｎ．Ｉｎｆｅｃｔｉｏｕｓ Ｄｉｓ．、４５巻：頁Ｓ２４～Ｓ２８）。しかし、Ｔｙ２１ａを用いた実地調査では、パラチフスＡ菌に対しては、交差反応性の抗体応答が得られたのにもかかわらず、交差防御がほとんどまたは全く示されなかった（Ｗａｈｉｄら、２０１２年、Ｃｌｉｎ．＆ Ｖａｃｃｉｎｅ Ｉｍｍｕｎｏｌ．、１９巻：頁８２５～８３４）。

【0005】

Ｖｉワクチンの保護の期間が短く、メモリー応答が生じないという問題に対処する試みとして、Ｖｉ多糖体が担体タンパク質に複合化され、新世代のＶｉ複合糖質ワクチンとされた。担体タンパク質としては、緑膿菌（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ）外毒素、破傷風トキソイド、およびジフテリアトキソイドが含まれる（Ｍａｒｔｉｎ、２０１２年、Ｃｕｒｒ．Ｏｐｉｎ．Ｉｎｆｅｃｔ．Ｄｉｓ．、２５巻：頁４８９～４９９）。パラチフスＡ菌から精製されたＯ抗原の注射型複合体も開発され、主には、破傷風トキソイドと複合化したＯ２（Ｏ２－ＴＴ）、ジフテリアトキソイドと複合化したＯ２（Ｏ２－ＤＴ）、ジフテリア毒素の毒性中和型（ｄｅｔｏｘｉｆｉｅｄ）変異体と複合化したＯ２（Ｏ２－ＣＲＭ_１９７）を、同一の担体タンパク質に複合化されたＶｉと同時に、チフス菌およびパラチフスＡ菌を標的とする腸チフスワクチンとして投与するものである（Ｍａｒｔｉｎら、２０１６年、Ｖａｃｃｉｎｅ、３４巻：頁２９００～２９０２）。

【0006】

腸チフスワクチン開発のための弱毒化生菌アプローチには、保護期間がより長く、免疫記憶が生じ、天然感染と免疫学的特性がより近く、針が必要ないという、注射型Ｖｉワクチンに優る大きな利点がある。承認された化学変異誘発腸チフスワクチン株Ｔｙ２１ａに加え、他の特異的変異を受けたチフス菌生ワクチン株が、臨床試験で評価を受けた：ＣＶＤ９０６およびＣＶＤ９０８（ΔａｒｏＣ、ΔａｒｏＤ）；ＣＶＤ９０６－ｈｔｒＡおよびＣＶＤ９０８－ｈｔｒＡ（ΔａｒｏＣ、ΔａｒｏＤ、ΔｈｔｒＡ）；ＣＶＤ９０９（ΔａｒｏＣ、ΔａｒｏＤ、ΔｈｔｒＡ、およびＶｉの構成的発現）；Ｍ０１ＺＨ０９（ΔａｒｏＣ、ΔｓｓａＶ）；Ｔｙ８００（ΔｐｈｏＰ、ΔｐｈｏＱ）；χ３９２７（Δｃｙａ、Δｃｒｐ）（ＴｅｎｎａｎｔおよびＬｅｖｉｎｅ、２０１５年、Ｖａｃｃｉｎｅ、３３巻：頁Ｃ３６～Ｃ４１）、並びに、χ４０７３（Δｃｙａ、Δｃｒｐ、Δｃｄｔ）（ＰａｔｅｒｓｏｎおよびＭａｓｋｅｌｌ、２０１０年、Ｈｕｍ．Ｖａｃｃｉｎｅｓ、６巻：頁３７９～３８４）。Ｔｙ２１ａの場合のように、これらの特異的変異を受けたチフス菌株からパラチフスＢ菌までのある程度の交差防御を期待することは、理にかなっている。

【0007】

パラチフスＡ菌の弱毒化株も作製され、前臨床試験が行われたΔｐｈｏＰＱ変異体（Ｒｏｌａｎｄら、２０１０年、Ｖａｃｃｉｎｅ、２８巻：頁３６７９～３６８７）、および臨床試験で評価されたＣＶＤ１９０２（ΔｇｕａＢＡ、ΔｃｌｐＸ）（ＴｅｎｎａｎｔおよびＬｅｖｉｎｅ、２０１５年、Ｖａｃｃｉｎｅ、３３巻：頁Ｃ３６～Ｃ４１）が含まれる。ＣＶＤ９０９とＣＶＤ１９０２とを組み合わせたものが、チフス菌およびパラチフスＡ菌を標的とするワクチンとして臨床開発中である（Ｍａｒｔｉｎら、２０１６年、Ｖａｃｃｉｎｅ、３４巻：頁２９００～２９０２）。しかし、この戦略はパラチフスＡ菌の臨床評価を必要とするが、これにはチフス菌のような長い安全使用の歴史がない。

【0008】

非チフス性サルモネラ（ＮＴＳ）は胃腸炎を引き起こし、症状としては下痢および発熱が含まれる。浸潤型非チフス性サルモネラ（ｉＮＴＳ）症例の増加が、主にアフリカで起こっており、重大な公衆衛生問題となっている。大部分のｉＮＴＳ症例の原因となっている株はネズミチフス菌と腸炎菌であり、多剤耐性分離株が特に懸念されている（ＭａｃＬｅｎｎａｎおよびＬｅｖｉｎｅ、２０１３年、Ｅｘｐｅｒｔ Ｒｅｖ．Ａｎｔｉ Ｉｎｆｅｃｔ．Ｔｈｅｒ．、１１巻：頁４４３～４４６）。ｉＮＴＳ株は重症度がよりかなり高い病態を引き起こし、症状が長期化し、細菌の排出が数週間継続することとなる。現在のところ、ヒトでの使用が承認されているＮＴＳに対するワクチンは存在しない。

【0009】

弱毒生ワクチンの利点には、全身性抗体応答に加えて、粘膜免疫応答および細胞性免疫応答が誘導され、これらの応答の持続期間が、腸チフスに関し上述したような注射型サブユニットワクチンから得られるものよりも長くなり得ることが含まれる。実験段階のワクチンおよび承認されたワクチンとして数百万人に弱毒化チフス菌株が投与されており、安全性および免疫原性の記録は優れたものであった。また、この血清型は、ヒトに対してのその限定性により、環境的リザーバー（ｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌ ｒｅｓｅｒｖｏｉｒ）に存続することができないため、バイオセーフティの向上が得られる。このように、弱毒化変異の影響を予測できない恐れがある野生型菌株を弱毒化するのではなく、弱毒化生チフス菌を、サルモネラ菌の他の血清型由来の同種抗原を送達するための媒介物として用いることが有利であることには、いくつかの理由がある。例えば、ａｒｏＣ遺伝子およびｓｓａＶ遺伝子に変異を保因するチフス菌ワクチン候補ＺＨ９は、複数の臨床試験において、安全且つ忍容性良好であることが示されたが（Ｌｙｏｎら、２０１０年、Ｖａｃｃｉｎｅ、２８巻：頁３６０２～３６０８）、一方で、同じ変異をネズミチフス菌に導入したところ、便中の排出が長期化する結果となった（Ｈｉｎｄｌｅら、２００２年、Ｉｎｆｅｃｔ．Ｉｍｍｕｎ．、７０巻：頁３４５７～３４６７）。

【0010】

防御免疫を誘導するための、サルモネラ菌の各血清型における、３つの最も重要な表面抗原は、リポ多糖Ｏ抗原、鞭毛（Ｈ抗原）、およびＶｉである。下記の表は、カウフマン－ホワイト－ルミノア（Ｋａｕｆｆｍａｎｎ－Ｗｈｉｔｅ－Ｌｅ Ｍｉｎｏｒ）方式の分類スキームに従って、主要な（ｐｒｉｎｃｉｐｌｅ）腸チフス菌株およびｉＮＴＳ菌株の抗原組成をまとめたものである（ＧｒｉｍｏｎｔおよびＷｅｉｌｌ、２００７年、Ａｎｔｉｇｅｎｉｃ ｆｏｒｍｕｌａｅ ｏｆ ｔｈｅ Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｓｅｒｏｖａｒｓ、第９版）。

【0011】

【表1】

［］は、野生型菌株に特別に見られる抗原を表す

【0012】

サルモネラ属のリポ多糖は、リピドＡが、保存されたコア領域であるＫＤＯ（３－デオキシ－Ｄ－マンノ－オクツロソン酸）の末端に連結し、それが、三糖であるＯ抗原の可変的な繰り返しに連結したものからなる。チフス菌、パラチフスＡ菌、パラチフスＢ菌、ネズミチフス菌、および腸炎菌において、このＯ抗原の繰り返しはＯ１２であり、これはマンノース（Ｍａｎ）とラムノース（Ｒｈａ）とガラクトース（Ｇａｌ）とからなるトリグリセリドである。パラチフスＡ菌では、ＭａｎのＣ－３からのパラトース（Ｐａｒ；３，６－ジデオキシ－Ｄ－リボ－ヘキソース）分岐が、Ｏ２の血清型特異性を与えている（図１）。パラチフスＢ菌およびネズミチフス菌では、ＭａｎのＣ－３が、アベクオース（Ａｂｅ；３，６－ジデオキシ－Ｄ－キシロ－ヘキソース）のジグリセリドを有し、これがＯ
４の特異性を与えている。チフス菌および腸炎菌では、ＭａｎのＣ－３にチベロース（Ｔｙｖ；３，６－ジデオキシ－Ｄ－アラビノ－ヘキソース）があり、これがＯ９の特異性を与えている。図２は、Ａｂｅ、Ｐａｒ、またはＴｙｖのいずれかが得られる生合成経路を示しており、血清型間のＯ抗原の違いが表されている。チフス菌およびパラチフスＣ菌は莢膜多糖抗原Ｖｉをさらに発現している。

【0013】

チフス菌Ｔｙ２１ａによって産生される鞭毛以外では、フラジェリンは、サルモネラ菌感染に対し現在承認されているいずれのワクチンにおいても、その構成成分となっていない。フラジェリンは、Ｔｏｌｌ様受容体５（ＴＬＲ５）によって認識され、免疫原性が高い、重要な病原体関連分子パターン（ＰＡＭＰ）であり、サルモネラ菌に対する生ワクチンの重要な構成成分となっている。サルモネラ菌の鞭毛フィラメントは、およそ２０，０００個のフラジェリン（ＦｌｉＣまたはＦｌｊＢ）タンパク質から構成され、末端のキャップはｆｌｉＤにコードされる（ＨａｉｋｏおよびＷｅｓｔｅｒｌｕｎｄ－Ｗｉｋｓｔｒｏｍ、２０１３年、Ｂｉｏｌｏｇｙ、２巻：頁１２４２～１２６７）。チフス菌およびパラチフスＡ菌のフラジェリンは通常単型であり、ＦｌｉＣのみを発現する。

【0014】

パラチフスＡ菌、パラチフスＢ菌、パラチフスＣ菌、ネズミチフス菌、および腸炎菌を対象としたワクチンの改善が、当該技術分野において特に求められている。

【発明の概要】

【0015】

第１の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、パラチフスＡ菌のリポ多糖Ｏ２Ｏ抗原と鞭毛タンパク質とを発現するように改変された、菌株を提供する。

【0016】

第２の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、パラチフスＢ菌およびネズミチフス菌のリポ多糖Ｏ４Ｏ抗原と鞭毛タンパク質とを発現するように改変された、菌株を提供する。

【0017】

第３の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、長鎖Ｏ抗原鎖が生成されるように機能的なｆｅｐＥ遺伝子を含むようにさらに改変され、前記Ｏ抗原鎖は三糖反復単位１００個からなる骨格長を有することが好ましい、菌株を提供する。

【0018】

第４の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、ｇｔｒＣ遺伝子（ラムノースアセチルトランスフェラーゼをコードする）を構成的に発現するように改変された、あるいは、ｇｔｒＣ遺伝子をトランス型で発現するように改変された、菌株を提供する。

【0019】

第５の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、その天然ｆｌｉＣ遺伝子（配列番号１）が、パラチフスＡ菌のｆｌｉＣ遺伝子（配列番号２）、パラチフスＢ菌のｆｌｉＣ遺伝子（配列番号３）、パラチフスＣ菌のｆｌｉＣ遺伝子（配列番号５）、ネズミチフス菌のｆｌｉＣ遺伝子（配列番号７）、腸炎菌のｆｌｉＣ遺伝子（配列番号９）と置換されることで、得られる血清型が、Ｈｄ血清型から、Ｈａ血清型、Ｈｂ血清型、Ｈｃ血清型、Ｈｉ血清型、Ｈｇ，ｍ血清型にそれぞれ変化した、菌株を提供する。

【0020】

第６の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、パラチフスＢ菌のｆｌｊＢ遺伝子（配列番号４）、パラチフスＣ菌のｆｌｊＢ遺伝子（配列番号６）、およびネズミチフス菌のｆｌｊＢ遺伝子（配列番号８）の発現を制御するｆｌｊＢＡ遺伝子座を、チフス菌の染色体に挿入した、またはトランス型で発現させた、菌株を提供する。

【0021】

第７の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、パラチフスＡ菌、パラチフスＢ菌、パラチフスＣ菌、ネズミチフス菌、および腸炎菌のフラジェリンの非定
型バリアントを発現する、菌株を提供する。

【0022】

第８の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、第二のｔｖｉＡ遺伝子（配列番号１０）コピーが挿入された、菌株を提供する。

【0023】

本発明は、パラチフスＡ菌、パラチフスＢ菌、パラチフスＣ菌、ネズミチフス菌、および腸炎菌に対する免疫原性の増強に使用される、１または複数の前記改変菌株を含むワクチンをさらに含む。

【図面の簡単な説明】

【0024】

【図1】図１は、パラチフス菌のＯ抗原鎖がコア領域に連結している構造を図示している（Ｍｉｃｏｌｉら、２０１２年、Ｐｌｏｓ Ｏｎｅ、７巻：ｅ４７０３９）。Ｐａｒ（α－Ｄ－Ｐａｒ）が、チフス菌および腸炎菌ではＴｙｖに置き換えられており、パラチフスＢ菌およびネズミチフス菌ではＡｂｅに置き換えられている。

【図2】図２は、各サルモネラ菌血清型におけるＯ抗原関連のＣＤＰ結合型糖類の生合成経路を示している：チフス菌および腸炎菌（ＣＤＰ－チベロースで終了）；パラチフスＡ菌（ＣＤＰ－パラトースで終了）；パラチフスＢ菌およびネズミチフス菌（ＣＤＰ－アベクオースで終了）。各段階に関与する酵素が示されている。出典Ｒｅｅｖｅｓら、２０１３年、Ｐｌｏｓ Ｏｎｅ、８巻：ｅ６９３０６。

【図3】図３は、チフス菌ＺＨ９由来の野生型Ｏ抗原遺伝子座の一部を、野生型ｒｆｂＥシストロン（配列番号１２）の変異により改変したものを示しており、ｒｆｂＥシストロンの大部分の欠失によってチフス菌ＺＨ９ＰＬ２が作製され、あるいは、チフス菌ＺＨ９Ｗでは、元の読み取り枠を維持して、ｒｆｂＥシストロンがｗｂｄＲシストロン（配列番号１３）を含むスペーサーＤＮＡと置換されている。

【図4】図４は、Ａ．抗チフス菌ＬＰＳ ｍＡｂ、およびＢ．抗パラチフスＡ菌ＬＰＳ ｍＡｂでプローブされた、チフス菌ＺＨ９と、誘導株ＺＨ９ＰＬ２およびＺＨ９Ｗの顕微鏡像を示しており；左側のカラムの画像は位相差顕微鏡像であり、右側のカラムの画像は免疫蛍光顕微鏡像である。

【図5】図５は、チフス菌ＺＨ９と、誘導株ＺＨ９ＰＬ２およびＺＨ９Ｗから得られたＬＰＳ調製物の、銀染色したポリアクリルアミドゲルであり、短鎖型のＯ抗原鎖と長鎖型のＯ抗原鎖が示されている。

【図6】図６は、チフス菌ＺＨ９由来の野生型Ｏ抗原の遺伝子座の一部が、ｒｆｂＳシストロン（配列番号１４）およびｒｆｂＥシストロンのｒｆｂＪ（配列番号１５）との置換により改変されたものを示している。

【図7】図７は、ｐＢＡＤ２ｆｅｐＥプラスミドを示しており、ｆｅｐＥシストロン発現用にＰ_{ａｒａＢＡＤ}プロモーター（配列番号１７）が用いられている。

【図8】図８は、チフス菌ＺＨ９と、アラビノース添加により誘導されたＺＨ９（ｐＢＡＤ２ｆｅｐＥ）から得られたＬＰＳ調製物の、銀染色したポリアクリルアミドゲルであり、短鎖型、長鎖型、超長鎖型のＯ抗原鎖が示されている。

【図9】図９は、Ａ．抗チフス菌フラジェリン抗血清、およびＢ．抗パラチフスＡ菌ＬＰＳフラジェリン抗血清でプローブされた、チフス菌ＺＨ９と、誘導株ＺＨ９ＰＦの顕微鏡像を示しており；左側のカラムの画像は位相差顕微鏡像であり、右側のカラムの画像は免疫蛍光顕微鏡像である。

【図10】図１０は、サルモネラ菌における鞭毛の相変異を示している（ＢｏｎｉｆｉｅｌｄおよびＨｕｇｈｅｓ、２００３年、Ｊ．Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ．、１８５巻：頁５６７～３５７４）。

【図11】図１１は、ｐＢＲＴ４ｔｖｉＡプラスミドを示しており、ｔｖｉＡシストロン発現用にＰ_ｓｓａＧプロモーター（配列番号１６）が用いられている。

【図12】図１２は、Ａ．抗チフス菌ＬＰＳ ｍＡｂおよび抗パラチフスＡ菌ＬＰＳ ｍＡｂ、並びにＢ．抗チフス菌フラジェリン抗血清および抗パラチフスＡ菌フラジェリン抗血清でプローブされた、チフス菌ＺＨ９誘導株ＺＨ９ＰＡの顕微鏡像を示しており；各ペアの左側の画像は位相差顕微鏡像であり、右側の画像は免疫蛍光顕微鏡像である。

【図13】図１３は、マウスに、ＺＨ９単独（１×１０^８ｃｆｕ／マウス）、ＺＨ９ＰＡ単独（１×１０^８ｃｆｕ／マウス）、またはＺＨ９およびＺＨ９ＰＡの組み合わせ（０．５×１０^８ｃｆｕ＋０．５×１０^８ｃｆｕ ＺＨ９ＰＡ／マウス）の単回皮下接種を行った後の、マウス血清中の、チフス菌ＬＰＳ（Ｏ：９）特異的抗体、パラチフス菌ＬＰＳ（Ｏ：２）特異的抗体、チフス菌フラジェリン（Ｈ：ｄ）特異的抗体、およびパラチフス菌フラジェリン（Ｈ：ａ）特異的抗体の、エンドポイント抗体価を示している。

【発明を実施するための形態】

【0025】

以下、あらゆる当業者が本発明を製造および使用できるように、説明を行う。開示された実施形態に対する種々の変更が当業者には容易に明らかとなる。

【0026】

第１の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、パラチフスＡ菌のリポ多糖（Ｏ２群）Ｏ抗原と鞭毛タンパク質とを発現するように改変されていてもよい、菌株を提供する。

【0027】

本発明において、「弱毒化生菌株」という用語は、その生存率は維持しながら、その病原性を低減し宿主に対して無害なものにするような、前記菌株の変化を指す。この方法は、許容可能な安全性プロファイルを維持しながら、非常に特異的な免疫応答を誘導できるため、ワクチン開発で広く利用されている。弱毒化生細菌ワクチンの開発は、いくつかの方法を用いている場合があり、例えば、病原性が失われるまでインビトロ条件下で病原体を継代すること、化学的突然変異誘発、および遺伝子工学技術が挙げられるが、これらに限定はされない。

【0028】

チフス菌のリポ多糖Ｏ９Ｏ抗原を、パラチフスＡ菌のＯ２Ｏ抗原と置換してもよいことが想定される。

【0029】

パラチフスＡ菌のＯ抗原生合成経路は、前駆物質ＣＤＰ－４－ケト－３，６－ジデオキシ－Ｄ－グルコースの、ＣＤＰ－パラトースシンターゼＲｆｂＳによる、ＣＤＰ－パラトースへの変換を含む。ｒｆｂＳ（旧ｐｒｔ）に加えて、チフス菌はＣＤＰ－パラトース２－エピメラーゼをコードする機能的なｒｆｂＥ遺伝子（旧ｔｙｖ）を有し、これによりＣＤＰ－パラトースがＣＤＰ－チベロースに変換される（図２）。

【0030】

本発明は、チフス菌における染色体上のｒｆｂＥの不活性化を含む（図３）。驚くべきことに、ｒｆｂＥを不活性化させた結果、臨床研究により免疫原性が高いことが知られていたチフス菌の標準的な長鎖ＬＰＳが、代わりに、パラチフスＡ菌のＬＰＳ化学組成を有するよう変化したことが分かった。このような生化学的な改変の結果、パラチフス菌型の長鎖ＬＰＳを産生する能力を有する微生物が得られることは、驚くべき発見である。１つの実施形態では、前記不活性化はｒｆｂＥの欠失によるものであってもよい。この欠失は部分欠失であっても完全欠失であってもよい。

【0031】

ｒｆｂＥ不活性化によってチベロースの合成が妨げられると、パラトースがマントース（Ｍａｎ）に結合する結果となる。この生化学的経路の変化によって、パラチフスＡ菌Ｏ２Ｏ抗原が誘導される（図１および図４）。

【0032】

好ましい実施形態では、ｒｆｂＥ遺伝子を不活性化するための改変は、非コードＤＮＡを保持し、下流（非ｒｆｂＥ）コード配列の発現を破壊しない。

【0033】

好ましい実施形態では、ｒｆｂＥシストロンの欠失は、正しい読み取り枠を維持するこ
とを目的とした、非コードスペーサー領域の挿入を伴う。

【0034】

スペーサー領域は、挿入された場合に正しい読み取り枠を保持するものであれば、いかなる好適な非コードＤＮＡ配列であってもよい。好ましくは、ＤＮＡスペーサー領域は、大腸菌（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ）のｗｂｄＲ遺伝子のシストロンであって、長鎖ＬＰＳの産生をもたらすものである。

【0035】

本明細書で開示される改変が、パラチフスＡ菌Ｏ２Ｏ抗原特性を有する長鎖ＬＰＳをもたらすことは、驚くべき発見である。これはワクチン作製において有益であり、チフス菌の弱毒化生菌株および／またはその誘導体の生産が可能となり、パラチフスＡ菌に対する追加の保護が得られる。すなわち、このワクチンには、チフス菌のみを防ぐ従来のワクチンに優る利点がある。

【0036】

「ＤＮＡスペーサー領域」という用語は、本発明において、遺伝子間に位置する非コードＤＮＡ領域を指す。「シストロン」という用語は、タンパク質合成において、特定のポリペプチドをコードするＤＮＡセクションを指す。ＤＮＡスペーサー領域の挿入は、置換カセットを含むエレクトロポレーション用プラスミドの、形質転換を含んでもよい。さらなる詳細については実施例１を参照されたい。

【0037】

本明細書に記載の方法がプラスミドの使用を含む場合、当該プラスミドは、ｐＭＢ１、ＣｏｌＥＩ、ｐ１５Ａ、ｐＳＣ１０１、およびＲＫ２から選択される複製開始点を有するものが理想となる。プラスミドは、β－ラクタマーゼ（ｂｌａ）、カナマイシンホスホトランスフェラーゼ（ｋａｎ）、テトラサイクリン排出タンパク質（ｔｅｔＡ）、またはクロラムフェニコールアセチルトランスフェラーゼ（ｃａｔ）から選択される抗生物質耐性遺伝子を含んでもよい。理想として、抗生物質耐性遺伝子は、例えば「Ｘ－ｍａｒｋ」（ＣｒａｎｅｎｂｕｒｇｈおよびＬｅｃｋｅｎｂｙ、２０１２年、国際公開第２０１２／００１３５２号）などの機構により、媒介生菌株への形質転換の前または直後に切除されることとなる。プラスミドのロスを防ぐために、プラスミド保持システムが必要となる場合がある。これらは、ネイティブ染色体遺伝子を異種プロモーター下に置くための機構を含んでもよく、例えば、「Ｏｐｅｒａｔｏｒ－Ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ Ｔｉｔｒａｔｉｏｎ ｆｏｒ Ｖａｃｃｉｎｅｓ」システム（ＯＲＴ－ＶＡＣ；Ｇａｒｍｏｒｙら、２００５年、Ｉｎｆｅｃｔ．Ｉｍｍｕｎ．、７３巻：頁２００５～２０１１）または「ｏｒｉＳＥＬＥＣＴ」システム（Ｃｒａｎｅｎｂｕｒｇｈ、２００５年、国際公開第２００５／０５２１６７号）などがあり、これらは共に、追加の選択マーカー遺伝子をプラスミド上に存在させる必要がない。あるいは、抗生物質耐性遺伝子ではない選択マーカー遺伝子が使用されることとなり、例えば、宿主細胞変異を補完するための遺伝子（Ｄｅｇｒｙｓｅ、１９９１年、Ｍｏｌ．Ｇｅｎ．Ｇｅｎｅｔ．、２２７巻：頁４９～５１）などである。

【0038】

ＤＮＡスペーサー領域は、大腸菌のｗｂｄＲ遺伝子のシストロンであることが好ましい。このために、ｒｆｂＥシストロンとおよそ同じ長さの、チフス菌の他の非機能的遺伝子を用いてもよい。このために用いられる、選択されたスペーサーＤＮＡは、およそ５０～２０００塩基対の長さであり、且つ転写終結配列を含まないことが好ましい。このスペーサー領域を用いることで、下流効果を生じずにｒｆｂＥが不活性化され（配列番号２０）、効率的にチフス菌ＬＰＳがパラチフスＡ菌ＬＰＳに変化する。

【0039】

本発明者らにより、元の読み取り枠を（ＤＮＡスペーサー領域の使用を介して）維持しながらのｒｆｂＥの欠失が、上記プロセスの決定的な要件であることが示されていた。

【0040】

得られるパラチフスＡ菌のリポ多糖Ｏ２Ｏ抗原は、チフス菌のリポ多糖Ｏ９Ｏ抗原と、少なくとも長さが等しいことが好ましい。得られるリポ多糖は、１６～３５個のＯ抗原反
復単位の長さとなることが好ましく、この範囲は「長鎖」リポ多糖種を構成するものである。当業者には理解されることであるが、免疫原性反応をトリガーする際、Ｏ抗原反復単位が存在していることが望ましい。

【0041】

本発明は、上記の弱毒化生菌株であって、そのネイティブｆｌｉＣ遺伝子をパラチフスＡ菌のｆｌｉＣ遺伝子と置換することで、得られる血清型をＨｄ血清型からＨａ血清型に変化させ、ここで「血清型」は細菌種内の別個のバリエーションを指す、菌株も包含し得ると想定される。

【0042】

チフス菌の第１相鞭毛は、運動性と侵入性に必須であり、血清型Ｈｄを与える。フィラメントは、鞭毛タンパク質ＦｌｉＣと、ＦｌｉＤキャップとからなる。本発明者らは、チフス菌染色体上のｆｌｉＣをパラチフスＡ菌のｆｌｉＣと置換することで、機能的鞭毛の血清型がＨｄからＨａに変換されることを発見していた。

【0043】

上記の置換を達成するために染色体置換を用いてもよい。この置換は完全置換であっても部分置換であってもよい。部分置換においては、１７６～４１４位のアミノ酸置換が行われることが好ましい。部分置換は、置換カセットを含むエレクトロポレーション用プラスミドの、形質転換を含んでもよい。さらなる詳細については実施例２を参照されたい。あるいは、置換されたｆｌｉＣ遺伝子は、プラスミドまたは追加の染色体位置からトランス型で発現されてもよい。

【0044】

本発明のさらなる実施形態は、上記の弱毒化生菌株であって、長鎖Ｏ抗原鎖が生成されるように機能的なｆｅｐＥ遺伝子を含むようにさらに改変されていてもよく、前記Ｏ抗原鎖は三糖反復単位１００個からなる骨格長を有することが好ましい、菌株である。

【0045】

ｆｅｐＥ遺伝子は、超長鎖Ｏ抗原鎖の長さを制御する因子をコードしており、「超長鎖」とは、１００個より多い三糖反復単位からなる骨格長を意味するものと見なす。チフス菌は、上記遺伝子に終止コドンを導入する変異により（配列番号２１）、これらの長鎖Ｏ抗原鎖を有していない。いくつかの方法により、チフス菌にこれらの長鎖Ｏ抗原鎖を発現させるよう操作することができる。ｆｅｐＥの天然プロモーターを、Ｐ_{ａｒａＢＡＤ}などの別のプロモーターと置換してもよいし、チフス菌におけるｆｅｐＥの染色体変異を修復してもよいし、あるいは、機能的なｆｅｐＥコピー（配列番号１１）をチフス菌染色体のどこかに挿入してもよい。ワクチンに応用される場合、インビボ誘導性プロモーターまたは構成的プロモーターを利用することができ、このようなプロモーターの例としては、Ｐ_ｐａｇＣ、Ｐ_ｎｉｒＢ、Ｐ_ｓｓａＧ、Ｐ_ｓｉｆＡ、Ｐ_ｓｉｆＢ、Ｐ_ｓｓｅＡ、Ｐ_ｓｓｅＧ、Ｐ_{ｓｓｅＪ、}Ｐ_ｌａｃ、Ｐ_ｔａｃ、Ｐ_ｔｒｃ、およびλＰ_Ｌ／Ｐ_Ｒが挙げられる。

【0046】

「プロモーター」とは、ＲＮＡポリメラーゼと結合し、下流（３’方向）のコード配列や非コード配列の転写を開始することができる、ＤＮＡ調節領域を指す。プロモーターは、ＲＮＡポリメラーゼの転写開始点における結合性に影響を与える調節ＤＮＡ配列である場合もある。本発明を定義付ける目的で、プロモーター配列は、その３’末端に転写開始点が繋がっており、上流（５’方向）に伸びて、バックグラウンドを超えて検出可能なレベルの転写を開始するのに必要な最低数の塩基またはエレメントを含む。プロモーター配列内に、転写開始点が存在している場合があり、さらに、ＲＮＡポリメラーゼの結合に関与するタンパク質結合ドメインが存在している場合がある。

【0047】

プロモーターは、構成的活性型（ここで「活性型」とは転写が「オン」であることを意味する）プロモーター、空間的に制限されたプロモーター、または誘導性プロモーターとすることができる。本明細書で使用される場合、「空間的に制限された」とは、プロモーターが、多細胞生物の特定の細胞サブセットまたは細胞区画でのみ活性型であることを言
う。そのため、空間的に制限されたプロモーターは、多細胞生物の特定の組織種または細胞種において核酸の発現を活性化するために用いることができる。

【0048】

本明細書で使用される場合、「誘導性プロモーター」とは、外からの物理刺激または環境刺激に応答した、時間的および／または空間的な転写の活性化を可能にするプロモーターを指す。誘導性プロモーターには、転写抑制を軽減する特定の小分子の存在により活性化されるものが包含される。例えば、このような誘導性プロモーターから転写は、「抑制タンパク質」による制御を受けている場合がある。本明細書で使用される場合、「抑制タンパク質」とは、誘導性プロモーターに結合しそれを占有することで転写開始を妨げる、ポリペプチドを指す。プロモーターに結合すると、上記抑制タンパク質は、ＲＮＡポリメラーゼまたは関連補助因子の転写開始点への結合またはリクルートを妨げることにより、転写の活性化を妨げ得る。しかし、適切な小分子と結合すると、あるいは適切な物理刺激や環境刺激に遭遇すると、抑制タンパク質はプロモーター配列に結合できなくなり、これにより転写抑制が軽減される。上記の例が、Ｏ抗原生合成に関与する酵素をコードするシストロンの発現、または別のｆｌｉＣシストロンもしくはＴｖｉＡの発現のために、インビボ誘導性プロモーターを含む場合、係るプロモーターとしては、Ｐ_ｐａｇＣ、Ｐ_ｎｉｒＢ、Ｐ_ｓｓａＧ、Ｐ_ｓｉｆＡ、Ｐ_ｓｉｆＢ、Ｐ_ｓｓｅＡ、Ｐ_ｓｓｅＧ、およびＰ_ｓｓｅＪが挙げられるが、これらに限定はされない（Ｄｕｎｓｔａｎら、１９９９年、Ｉｎｆｅｃｔ．Ｉｍｍｕｎ．、６７巻：頁５１３３～５１４１；Ｘｕら、２０１０年、Ｉｎｆｅｃｔ．Ｉｍｍｕｎ．、７８巻：頁４８２８～４８３８；Ｋｒｏｇｅｒら、２０１３年、Ｃｅｌｌ Ｈｏｓｔ＆Ｍｉｃｒｏｂｅ、１４巻：頁６８３～６９５）。他の有用なプロモーターとしては、熱不安定性の変異型リプレッサーｃＩ８５７を含む、温度誘導性のλリプレッサーｃＩである、λＰ_ＬおよびＰ_Ｒ（Ｌｏｖｅら、１９９６年、Ｇｅｎｅ、１７６巻：頁４９～５３；配列番号２４および２５）、並びに、Ｐ_ｌａｃ、Ｐ_ｔａｃ、およびＰ_ｔｒｃなどの、ＬａｃＩリプレッサー非存在下でサルモネラ属において構成的なプロモーター（Ｔｅｒｐｅ、２００６年、Ａｐｐｌ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．、７２巻：頁２１１～２２２）が挙げられる。いくつかの実施形態における、機能的なバリアントとしては、Ｐ_ｐａｇＣ、Ｐ_ｎｉｒＢ、Ｐ_ｓｓａＧ、Ｐ_ｓｉｆＡ、Ｐ_ｓｉｆＢ、Ｐ_ｓｓｅＡ、Ｐ_ｓｓｅＧ、Ｐ_ｓｓｅＪ、およびλＰ_Ｌ／Ｐ_Ｒの類似配列または改変配列を有し、且つ、当該バリアントの派生元の野生型プロモーターと、特にインビボにおいて発現を誘導する能力に関して、類似または実質的に同一なプロモーター活性を有するものが挙げられる、類似の改変配列としては、Ｐ_ｐａｇＣ、Ｐ_ｎｉｒＢ、Ｐ_ｓｓａＧ、Ｐ_ｓｉｆＡ、Ｐ_ｓｉｆＢ、Ｐ_ｓｓｅＡ、Ｐ_ｓｓｅＧ、Ｐ_ｓｓｅＪ、およびλＰ_Ｌ／Ｐ_Ｒのいずれかの野生型配列に対し、約７０％、約８０％、約８５％、約９０％、約９５％、約９６％、約９７％、約９８％、または約９９％の同一性を少なくとも有するものを挙げることができる。

【0049】

これらの長鎖Ｏ抗原鎖の導入は、ＬＰＳ特異的な免疫応答を誘導する際に有益であり得るため、好ましい。ＬＰＳがｆｅｐＥの発現などから天然で超長鎖型である場合には、さらなる利点が存在し得る。

【0050】

上記の弱毒化生菌株は、ｇｔｒＣを構成的に発現するように改変されてもよいし、あるいはｇｔｒＣをトランス型で発現するように改変されてもよいことが、さらに想定される。

【0051】

特定のサルモネラ菌血清型は、Ｏ抗原のラムノースにアセチル化を受けており、この特徴は、パラチフスＡ菌におけるＯ２Ｏ抗原特異性に重要であることが分かっている。ファミリー２ｇｔｒオペロン（配列番号２２）は、チフス菌およびパラチフスＡ菌において、ラムノースアセチルトランスフェラーゼＧｔｒＣをコードしている。ラムノースのアセチル化レベルをより大きくより一定のもとにするため、ｇｔｒＣを、プラスミド上で、または追加の染色体座からなど、構成的に発現させることが望ましい場合がある。あるいは、
相変異に関与するネイティブのファミリー２ｇｔｒオペロンプロモーターを、構成的プロモーター、またはインビボで条件的に発現されるものと置換することができる。

【0052】

上記の弱毒化生菌株は、ファゴソーム誘導型のプロモーターの制御下に追加のｔｖｉＡ遺伝子コピーを含むようにさらに改変されてもよいことが、さらに想定される。

【0053】

Ｖｉ莢膜多糖抗原は、チフス菌の病原性に寄与しているが、肝臓および脾臓浸潤後は自然にダウンレギュレートされる（Ｊａｎｉｓら、２０１１年、Ｉｎｆｅｃｔ．Ｉｍｍｕｎ．、７９巻：頁２４８１～２４８８）。Ｖｉ発現の制御は、正の転写制御因子であるＴｖｉＡによって行われる。

【0054】

チフス菌に第２のｔｖｉＡ遺伝子コピーを挿入することで、Ｖｉに対する免疫応答が誘導され、抗フラジェリン応答が増強される場合がある。この第２コピーは、ファゴソーム誘導型のプロモーターの制御下となるように、プラスミド（図１１）上で、またはチフス菌染色体内に組み込んで、トランス型で、チフス菌に挿入されてもよい。適切なファゴソーム誘導型のプロモーターの例としては、Ｐ_ｐａｇＣ、Ｐ_ｎｉｒＢ、Ｐ_{ｓｓａＧ、}Ｐ_ｓｉｆＡ、Ｐ_ｓｉｆＢ、Ｐ_ｓｓｅＡ、Ｐ_ｓｓｅＧ、Ｐ_ｓｓｅＪが挙げられる。

【0055】

本発明のさらなる実施形態は、パラチフスＡ菌に対しての免疫原性増強に使用され、また、腸チフスおよびサルモネラ症の治療または予防に使用される、本明細書において開示される弱毒化生菌株を含むワクチンとすることができる。上記ワクチンは、単一の弱毒化生菌株を含んでいてもよいし、あるいは、２種以上の弱毒化生菌株を組み合わせていてもよく、例えば、上記ワクチンは、ＺＨ９、および／またはその誘導株であるＺＨ９ＰＡ、ＺＨ９ＰＬ２、ＺＨ９Ｗ、またはＺＨ９ＰＦのうちの１つを含んでいてもよい。例えば、組み合わせとして、ＺＨ９＋ＺＨ９ＰＬ２、ＺＨ９＋ＺＨ９Ｗ、ＺＨ９＋ＺＨ９ＰＦを挙げることができ、好ましくは、組み合わせはＺＨ９＋ＺＨ９ＰＡである。

【0056】

「免疫原性」という用語は、特定の物質の免疫応答を誘発する能力を指す。

【0057】

用語「ワクチン」は、本開示の弱毒化生菌株に加えて、いくつかの追加の要素を含むと見なしてもよい。上記弱毒化生菌株は、任意の他の好適なアジュバント、希釈剤、または医薬品添加物と一緒に、組成物中に存在させてもよい。好適なアジュバント、希釈剤、または医薬品添加物の例としては、リン酸水素二ナトリウム、大豆ペプトン（ｓｏｙａ ｐｅｐｔｏｎｅ）、リン酸二水素カリウム、塩化アンモニウム、塩化ナトリウム、硫酸マグネシウム、塩化カルシウム、スクロース、滅菌生理食塩水、および滅菌水が挙げられるが、これらに限定はされない。

【0058】

上記ワクチンは任意の適切な経路で投与することができ、経口経路または鼻腔内経路で投与されることが好ましいが、経口経路がより好ましい投与経路である。１または複数の上記ワクチン株が、優先的に、フリーズドライなどのプロセスにより凍結乾燥され、サシェ剤の形態で保管され、後に水で戻され、低年齢の子供に経口投与される。あるいは、高年齢の子供および大人への経口投与用に、腸溶コーティングカプセル剤に分注されてもよい。カプセル剤においては、カプセルから小腸に放出された際の生存率を増強するために、凍結乾燥サルモネラは、コレスチラミンなどの胆汁吸着樹脂と混合されることが理想的である（ＥｄｗａｒｄｓおよびＳｌａｔｅｒ、２００９年、Ｖａｃｃｉｎｅ、２７巻：頁３８９７～３９０３）。

【0059】

上記ワクチンが、上記のチフス菌（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｅｎｔｅｒｔｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｔｙｐｈｉ）弱毒化生菌株（例えばＺＨ９およびＺＨ９ＰＡ）を、１０^８、１０^９、１０^１０、１０^１１、または１０^１２コロニー形成単位／投与の密度で含んでも
よいことは、当業者には理解される。投与計画（ｄｏｓｉｎｇ ｒｅｇｉｍｅ）では、単回投与が行なわれてもよく、あるいは複数回投与が行なわれてもよく、理想的には、上記ワクチンは１～３回の投与回数で投与されることとなる。

【0060】

第２の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、パラチフスＢ菌およびネズミチフス菌のリポ多糖Ｏ４Ｏ抗原と鞭毛タンパク質とを発現するように改変された、菌株を提供する。

【0061】

ＲｆｂＪは、チフス菌／パラチフスＡ菌における生合成経路の対応するステップにおいてはＣＤＰ－パラトースシンターゼとして存在し、ＣＤＰ－４－ケト－３，６－ジデオキシ－Ｄ－グルコースのＣＤＰ－アベクオースへの変換を可能にするものであることから（図２）、上記の改変を達成するために、パラチフスＢ菌またはネズミチフス菌由来のＣＤＰ－アベクオースシンターゼをコードするｒｆｂＪ遺伝子（旧ａｂｅ）を、挿入することで、ｒｆｂＥを同時に置換しながら、または置換せずに、ｒｆｂＳを置換することができる（図６）。この結果、Ｏ抗原リピートにはチベロースの代わりにＡｂｅが含まれることとなり、パラチフスＢ菌およびネズミチフス菌のＯ４特異性が得られる。例えば、λ－Ｒｅｄを介した組み換えアプローチを用いてｒｆｂＳシストロンを不活性化するＸｅｒ－ｃｉｓｅを利用して、シストロンを部分的または完全に欠失させる変異により、ｒｆｂＳを不活性化した後、Ｘｅｒの組み換えによって選択マーカー遺伝子を除去することが好ましい。

【0062】

上記の置換法の変法として、ｒｆｂＪをプラスミドまたは別の染色体座からトランス型で発現させることで、チフス菌、パラチフスＢ菌、およびネズミチフス菌に対する抗体応答を誘導するように設計された、Ｏ４Ｏ抗原とＯ９Ｏ抗原とを混合してものを得てもよい。

【0063】

本発明のさらなる意図として、本発明の第二の態様による弱毒化生菌株は、そのネイティブｆｌｉＣ遺伝子を、パラチフスＢ菌および／またはネズミチフス菌（Ｓａｌｍｏｎａｌｌａ ｅｎｔｅｒｉｃａ ｓｅｒｏｖａｒ Ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍ）のｆｌｉＣ遺伝子と置換することで、得られる血清型をＨｄ血清型からＨｂ血清型およびＨｉ血清型にそれぞれ変化させたものであってもよい。

【0064】

さらに、本発明の第二の態様による弱毒化生菌株は、パラチフスＢ菌およびネズミチフス菌のｆｌｊＢＡ遺伝子座を、チフス菌の染色体に挿入した、またはトランス型で発現させたものであってもよいことが想定される。

【0065】

サルモネラ菌のいくつかの血清型（パラチフスＢ菌、パラチフスＣ菌、およびネズミチフス菌を含む）は、抗原性の異なるフラジェリン遺伝子ｆｌｊＢを追加で有しており、相変異を受けることで、ＦｌｉＣまたはＦｌｊＢのいずれかから構成された鞭毛が生み出される（図１０）。ｆｌｊＢと同時に、ｆｌｉＣ遺伝子を抑制する鞭毛特異的なシグマ因子であるｆｌｊＡが、転写される（ＢｏｎｉｆｉｅｌｄおよびＨｕｇｈｅｓ、２００３年、Ｊ．Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ．、１８５巻：頁５６７～３５７４）。ｆｌｊＢＡプロモーターは、Ｈｉｎリコンビナーゼ認識部位であるｈｉｘＬおよびｈｉｘＲに挟まれている。エンハンサータンパク質のＦｉｓおよびＨＵと一緒に、Ｈｉｎは、ｈｉｘ部位間の可逆的なＤＮＡ逆位を媒介しており、これにより、一方の配向では、ｆｌｊＢＡプロモーターがｆｌｊＢＡオペロン（配列番号２３）を転写し、ＦｌｊＢフラジェリンが産生され、ＦｌｊＡを介してｆｌｉＣ発現が抑制されることで、ＦｌｊＢから構成される鞭毛フィラメントが生じる。反対の配向では、ｆｌｊＢＡオペロンの発現が起こらず、ｆｌｉＣからなるフラジェリンの生成が可能となる。チフス菌はｆｌｊＢおよびｈｉｎが欠失しているため、第２相鞭毛を発現せず、ＦｌｉＣから構成される鞭毛のみを有する（ＭｃＣｌｅｌｌａｎｄ
ら、２００４年、Ｎａｔｕｒｅ Ｇｅｎｅｔｉｃｓ、３６巻：頁１２６８～１２７４）。

【0066】

パラチフスＢ菌、パラチフスＣ菌、またはネズミチフス菌のｆｌｊＢＡ遺伝子座を、チフス菌の染色体に挿入する、あるいはプラスミドからトランス型で発現させることで、所望の血清型の相可変性の鞭毛表現型を誘導してもよいことが想定される。あるいは、ｆｌｊＢＡオペロンのネイティブプロモーターに隣接しているｈｉｘ部位の一方もしくは両方、またはｈｉｎリコンビナーゼ遺伝子を、ＤＮＡ逆位を妨げるように変異させて、鞭毛フィラメントがＦｌｊＢのみから構成されるような構成的発現を得てもよい。後者のアプローチは、前述のチフス菌ｆｌｉＣの改変と組み合わせてもよい。

【0067】

さらに、本発明の第二の態様による弱毒化生菌株は、ｆｅｐＥ、ｇｔｒＣ、およびｔｖｉＡの発現に関する上述の改変を追加で含むようにさらなる改変を受けてもよいことが想定される。

【0068】

本発明のさらに意図される適用として、パラチフスＢ菌および／またはネズミチフス菌に対しての免疫原性増強に使用される、本発明の第二の態様による弱毒化生菌株を含むワクチンがある。

【0069】

第３の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、長鎖Ｏ抗原鎖が生成されるように機能的なｆｅｐＥ遺伝子を含むようにさらに改変され、前記Ｏ抗原鎖は三糖反復単位１００個からなる骨格長を有することが好ましい、菌株を提供する。この効果を達成できる方法と、本発明のこの態様に関するさらなる詳細は、本願の１２頁と１３頁に記載されている。

【0070】

第４の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、ｇｔｒＣ遺伝子を構成的に発現するように改変された、あるいは、ｇｔｒＣ遺伝子をトランス型で発現するように改変された、菌株を提供する。この効果を達成できる方法と、本発明のこの態様に関するさらなる詳細は、本願の１４頁および１５頁に記載されている。

【0071】

第５の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、その天然ｆｌｉＣ遺伝子が、パラチフスＡ菌のｆｌｉＣ遺伝子、パラチフスＢ菌のｆｌｉＣ遺伝子、パラチフスＣ菌のｆｌｉＣ遺伝子、ネズミチフス菌のｆｌｉＣ遺伝子、腸炎菌のｆｌｉＣ遺伝子と置換されることで、得られる血清型が、Ｈｄ血清型から、Ｈａ血清型、Ｈｂ血清型、Ｈｃ血清型、Ｈｉ血清型、Ｈｇ，ｍ血清型にそれぞれ変化した、菌株を提供する。この効果を達成できる方法と、本発明のこの態様に関するさらなる詳細は、本願の１２頁および１７頁に記載されている。

【0072】

第６の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、パラチフスＢ菌、パラチフスＣ菌、およびネズミチフス菌のｆｌｊＢ遺伝子を、チフス菌の染色体に挿入した、またはトランス型で発現させた、菌株を提供する。この効果を達成できる方法と、本発明のこの態様に関するさらなる詳細は、本願の１７頁および１８頁に記載されている。

【0073】

第７の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、パラチフスＡ菌、パラチフスＢ菌、パラチフスＣ菌、ネズミチフス菌、および腸炎菌のフラジェリンバリアントを発現する、菌株を提供する。

【0074】

チフス菌の単離株には相変異がある。そのような単離株の一つは、ｐＢＳＳＢ１と称される線状プラスミド（Ｂａｋｅｒら、２００７、Ｐｌｏｓ Ｐａｔｈｏｇｅｎｓ、３巻：ｅ５９）からＨｚ６６と称されるＦｌｊＢのバリアントを発現し、別の鞭毛バリアントとしてはＨｊがあり、これはＨｄ ｆｌｉＣ遺伝子の中心領域に２６１ｂｐのインフレーム
欠失を有する（Ｆｒａｎｋｅｌら、１９８９年、ＥＭＢＯ Ｊ．、８巻：頁３１４９～３１５２）。

【0075】

Ｈｚ６６について、これは、ｐＢＳＳＢ１プラスミドをチフス菌由来ワクチン株に含ませることで達成できる。あるいは、ＦｌｊＢ^ｚ６６またはＨｊは、欠失したｆｌｊＢ遺伝子の位置であり得る染色体上の位置や、ｆｌｉＣの本来の染色体上の位置（これによりバリアントと置換される）から発現させてもよいし、あるいは、プラスミド上でその本来のプロモーターやＰ_ｓｓａＧなどのファゴソーム誘導型のプロモーターから発現させてもよい。Ｈｚ６６およびＨｊのアミノ酸配列は、Ｓｃｈｒｅｉｂｅｒら、２０１５年、Ｎａｔｕｒｅ、５巻：７９４７頁に記載されている。

【0076】

第８の態様において、本発明は、チフス菌の弱毒化生菌株であって、第二のｔｖｉＡ遺伝子コピーが挿入された、菌株を提供する。この効果を達成できる方法と、本発明のこの態様に関するさらなる詳細は、本願の１５頁に記載されている。

【0077】

本開示の弱毒化生菌株を、単独または組み合わせて（例えば、ＺＨ９およびＺＨ９ＰＡ）、ワクチン形態で、投与することにより、対象に、種々のサルモネラ菌血清型、特に、パラチフスＡ菌、パラチフスＢ菌、およびネズミチフス菌、に対する広範囲の保護を与え得ることが想定される。

【0078】

表は、チフス菌ＺＨ９と、ＬＰＳおよびフラジェリンが改変されたその誘導株の一覧である。

【0079】

【表2】

【0080】

本発明を以下の実施例で添付の図面を参照しながら説明する。

【0081】

実施例１
パラチフスＡ菌ＬＰＳを発現するチフス菌ＺＨ９を作製するため、ｒｆｂＥ遺伝子を２つの異なる方法で欠失させた。１つの欠失法では、ｒｆｂＥの上流遺伝子ｒｆｂＳおよび下流遺伝子ｒｆｂＸに相同な約７００ｂｐのＤＮＡで挟んだ、スペーサーシストロンｗｂｄＲを合成し、欠失カセットを作製した。ＮｏｔＩ制限酵素認識部位を用いて設計された
プライマーを用いて増幅されたｄｉｆ隣接抗生物質耐性マーカー遺伝子ｃａｔ遺伝子をクローニングするために、このスペーサーシストロンの３’末端にＮｏｔＩ制限酵素認識部位を含ませた。ｃａｔ遺伝子は、ｄｉｆ配列を用いて設計された５ＮｏｔＩｄｉｆｃａｔプライマーおよび３ＮｏｔＩｄｉｆｃａｔプライマーを用いて合成により作製されたｐＢＲＴ１Ｎプラスミドから増幅させた。大腸菌ＴＯＰ１０細胞をクローニング操作に用いて、ｐＵＣｐＷ＿ｄｉｆＣＡＴプラスミドを作製した。ｒｆｂＥ遺伝子のスペーサー遺伝子との染色体置換は、ＢｌｏｏｒおよびＣｒａｎｅｎｂｕｒｇｈ、２００６年（Ａｐｐｌ．Ｅｎｖｉｒｏｎ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．、７２巻：頁２５２０～２５２５）に記載の通りに行った。簡潔には、まず、チフス菌ＺＨ９を、直鎖ＤＮＡ組み込み用のλＲｅｄ遺伝子機能をコードするｐＬＧＢＥＫプラスミドで形質転換させた。次に、エレクトロポレーション用のＺＨ９（ｐＬＧＢＥＫ）を、制限酵素ＳａｌＩおよびＳａｃＩを用いて線状化された上記欠失カセット（配列番号２６）で形質転換させ、形質転換体のセレクションを、２０μｇ／ｍｌクロラムフェニコールを添加したＬＢ－ａｒｏ（芳香族アミノ酸および芳香族アミノ酸生合成の前駆物質を含有するＬＢ培地）寒天板上で行った。単一コロニーを単離し、抗生物質を含まないＬＢ－ａｒｏブロス中で一晩培養した。Ｘｅｒ組み換えによりｃａｔ遺伝子を欠失させ、クロラムフェニコール感受性のＺＨ９Ｗのコロニーを作製した。

【0082】

もう一方の欠失法では、ｄｉｆ隣接抗生物質耐性遺伝子ｃａｔを、ｒｆｂＳ遺伝子およびｒｆｂＸ遺伝子の各相同配列をそれぞれ用いて設計されたｒｆｂＥｄｅｌＦプライマーおよびｒｆｂＥｄｅｌＲプライマーを用いて増幅した。このｄｉｆＣＡＴカセットを、合成ｐＭＫｔｅｔＯＲＴＤＡＰプラスミドから増幅させて、ＰＬ欠失カセット（配列番号２７）を作製した。次に、エレクトロポレーション用のＺＨ９（ｐＬＧＢＥＫ）を上記の増幅されたＤＮＡ配列で形質転換させ、形質転換体のセレクションを、２０μｇ／ｍｌクロラムフェニコールを添加したＬＢ－ａｒｏ寒天板上で行った。単一コロニーを単離し、抗生物質を含まないＬＢ－ａｒｏブロス中で一晩培養した。Ｘｅｒ組み換えによりｃａｔ遺伝子を欠失させ、クロラムフェニコール感受性のＺＨ９ＰＬ２のコロニーを作製した。

【0083】

実施例２
パラチフスＡ菌のフラジェリンを発現するチフス菌ＺＨ９を作製するため、ネイティブｆｌｉＣ遺伝子を、パラチフスＡ菌のｆｌｉＣと置換した。パラチフスＡ菌のｆｌｉＣを、ｆｌｉＣの上流のｆｌｉＤ遺伝子に相同な約７００ｂｐのＤＮＡと、ｆｌｉＣの下流の偽遺伝子とで挟んで、置換カセットを合成した。ＮｏｔＩ制限酵素認識部位を用いて設計されたプライマーを用いて増幅されたｄｉｆ隣接抗生物質耐性マーカー遺伝子ｃａｔ遺伝子をクローニングするために、パラチフスＡ菌のｆｌｉＣの３’末端にＮｏｔＩ制限酵素認識部位を含ませた。ｃａｔ遺伝子は、ｄｉｆ配列を用いて設計された５ＮｏｔＩｄｉｆｃａｔプライマーおよび３ＮｏｔＩｄｉｆｃａｔプライマーを用いて合成により作製されたｐＢＲＴ１Ｎプラスミドから増幅させた。ＴＯＰ１０大腸菌細胞をクローニング操作に用いて、ｐＵＣｐＦ＿ｄｉｆＣＡＴプラスミドを作製した。チフス菌ＦｌｉＣ遺伝子のパラチフスＡ菌ＦｌｉＣとの染色体置換を実施例１に記載野通りに行った。エレクトロポレーション用のＺＨ９（ｐＬＧＢＥＫ）を、制限酵素ＳａｌＩおよびＳａｃＩを用いて切り取られたｐＵＣｐＦ＿ｄｉｆＣＡＴ置換カセット（配列番号２８）で形質転換させ、２０μｇ／ｍｌクロラムフェニコールを添加したＬＢ－ａｒｏ寒天板上で形質転換体のセレクションを行った。単一コロニーを単離し、抗生物質を含まないＬＢ－ａｒｏミックスブロス中で一晩培養した。Ｘｅｒ組み換えによりｃａｔ遺伝子を欠失させ、クロラムフェニコール感受性のＺＨ９ＰＦのコロニーを作製した。

【0084】

パラチフスＡ菌のＬＰＳおよびフラジェリンの両方を発現するチフス菌ＺＨ９を作製するため、次に、エレクトロポレーション用のＺＨ９ＰＦ（ｐＬＧＢＥＫ）を、制限酵素ＳａｌＩおよびＳａｃＩを用いて切り出したｐＵＣｐＷ＿ｄｉｆＣＡＴカセットから作製さ
れた置換カセットで形質転換させ、形質転換体のセレクションを、２０μｇ／ｍｌクロラムフェニコールを添加したＬＢ－ａｒｏ寒天板上で行った。単一コロニーを単離し、抗生物質を含まないＬＢ－ａｒｏブロス中で一晩培養した。Ｘｅｒ組み換えによりｃａｔ遺伝子を欠失させ、クロラムフェニコール感受性のＺＨ９ＰＡのコロニーを作製した。

【0085】

実施例３
中コピー数発現プラスミドｐＢＲＴ４ｔｖｉＡ（図１１；配列番号２９）を構築するため、５ｔｖｉＡＮｄｅＩプライマーおよび３ｔｖｉＡＳａｌＩプライマーを用いて、チフス菌ＺＨ９のｔｖｉＡ遺伝子を染色体ＤＮＡから増幅した。ＰＣＲ産物および発現プラスミドｐＢＲＴ４ｃを、ＮｄｅＩおよびＳａｌＩを用いて消化し、ライゲーションすることで、前駆プラスミドｐＢＲＴ４ｔｖｉＡｃを作製した。クローニング操作には大腸菌ｐｅｐＡ変異株を用いた。ｐＢＲＴ４ｔｖｉＡｃプラスミドでチフス菌ＺＨ９を形質転換させ、形質転換体のセレクションを、２０μｇ／ｍｌクロラムフェニコールを添加したＬＢ－ａｒｏ寒天板上で行った。単一コロニーを単離し、抗生物質を含まないＬＢ－ａｒｏミックスブロス中で一晩培養した。Ｘｅｒ組み換えによりｃａｔ遺伝子を欠失させ、クロラムフェニコール感受性のＺＨ９（ｐＢＲＴ４ｔｖｉＡ）のコロニーを作製した。ｐＢＲＴ４ｔｖｉＡは、ファゴソーム誘導型のＳＰＩ－２プロモーターＰ_ｓｓａＧの制御下にｔｖｉＡを有しており、このプロモーターはＬＢまたはＴＢなどのニュートリエントブロス中で活性を示さない。低濃度の無機リン酸を含むＰＣＮ（リン酸炭素窒素最少培地）を用いてＰ_ｓｓａＧを誘導した。

【0086】

実施例４
中コピー数発現プラスミドｐＢＡＤ２ｆｅｐＥ（配列番号３０）を構築するため、ｆｅｐＥ５＿ｐＢＡＤプライマーおよびｆｅｐＥ３＿ｐＢＡＤ＿ｐＳＣプライマーを用いて、ネズミチフス菌ＷＴ０５のｆｅｐＥ遺伝子（ａｒｏＣ、ｓｓａＶ）を染色体ＤＮＡから増幅した。ＰＣＲ産物および発現プラスミドｐＢＡＤ２を、ＮｄｅＩおよびＳａｌＩを用いて消化し、ライゲーションすることで、プラスミドｐＢＡＤ２ｆｅｐＥを作製した。ｐＢＡＤ２ｆｅｐＥは、アラビノースプロモーターの制御下にｆｅｐＥを有しており、このプロモーターはＬＢまたはＴＢなどのニュートリエントブロス中で活性を示さず、超長鎖（ＶＬ）Ｏ抗原鎖の長さ制御因子の発現を誘導するのに０．０２％アラビノースの添加を必要とする。クローニング操作には大腸菌ＮＥＢ５－αを用いた。ｐＢＡＤ２ｆｅｐＥプラスミドでチフス菌ＺＨ９を形質転換させ、形質転換体のセレクションを、５０μｇ／ｍｌカナマイシンを添加したＬＢ－ａｒｏ寒天板上で行った。ＺＨ９（ｐＢＡＤ２ｆｅｐＥ）の単一コロニーを単離し、５０μｇ／ｍｌカナマイシンおよび１：１０００の２０％アラビノースを添加したＬＢ－ａｒｏブロス中で一晩培養することで、超長鎖（ＶＬ）Ｏ抗原鎖を有するＬＰＳの発現を誘導した。

【0087】

実施例５
免疫蛍光顕微鏡法において、チフス菌ＺＨ９と、その誘導株ＺＨ９Ｗ、ＺＨ９ＰＬ、ＺＨ９ＰＦ、およびＺＨ９ＰＡを、ＬＢ－ａｒｏブロス中、３７℃、２００ｒ．ｐ．ｍで１８時間培養した。Ａ６００＝１の光学濃度に相当する量の各培養物を収集し、ＰＢＳで洗浄した。ペレットを１μｌの一次抗体を含む１０μｌのＰＢＳに再懸濁し、周囲温度で１０分間インキュベートした。ＺＨ９、ＺＨ９Ｗ、ＺＨ９ＰＬ、およびＺＨ９ＰＡを、以下の一次抗体、抗チフス菌ＬＰＳモノクローナル抗体Ｂ３４８Ｍ（ジーンテックス社（Ｇｅｎｅｔｅｘ））、抗パラチフスＡ菌ＬＰＳモノクローナル抗体（バイオラド社（Ｂｉｏ－ｒａｄ））、０：９抗血清（ＳＳＩ）、およびＯ：２抗血清（ＳＳＩ）、のうちの１つを用いて染色することにより、ＬＰＳ解析を行った。ＺＨ９、ＺＨ９ＰＦ、およびＺＨ９ＰＡを、以下の一次抗体、Ｈ：ｄ抗血清（ＳＳＩ）およびＨ：ａ抗血清（ＳＳＩ）、を用いて染色することにより、フラジェリン解析を行った。次に、一次染色後の細菌細胞をＰＢＳで洗浄し、ペレットを、Ｄｙｌｉｇｈｔ４８８蛍光色素結合型の二次抗体を１μｌ含む
１０μｌのＰＢＳに再懸濁した。室温で１０分間インキュベートした後、細胞をＰＢＳで洗浄し、少量を顕微鏡用スライド上にアプライし、ツァイス社製Ａｘｉｏｃａｍカメラを取り付けた蛍光顕微鏡（ツァイス社（Ｚｅｉｓｓ）製Ａｘｉｏｐｈｏｔ）を用いて可視化した。蛍光イメージングにより、ＺＨ９ＷおよびＺＨ９ＰＬにおいてＬＰＳ血清型がＯ９からＯ２に変換され（図４）、ＺＨ９ＰＦにおいてフラジェリン血清型がＨｄからＨａに変換され（図９）、両方の改変がＺＨ９ＰＡに導入された（図１２）ことが示された。

【0088】

ＬＰＳのＯ抗原の長さを解析するため、ＺＨ９およびＺＨ９（ｐＢＡＤ２ｆｅｐＥ）前培養物を用いて、ＬＢ－ａｒｏブロスに播種し、３７℃、２００ｒ．ｐ．ｍ．で増殖させ、ＺＨ９（ｐＢＡＤ２ｆｅｐＥ）には、５０μｇ／ｍｌカナマイシンを添加し、０．０２％アラビノース添加で誘導を行った。対数期に達したら、ＬＰＳ抽出キット（イントロン・バイオテクノロジー社（Ｉｎｔｒｏｎ Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ））を用いて、４ｍＬの各培養物を溶解させてＬＰＳを調製した。ＬＰＳ試料をＳＤＳ－ＰＡＧＥゲル上で泳動させ、銀染色した。図５は、ｒｆｂＥ遺伝子のスペーサー遺伝子ｗｂｄＲによる置換が、長鎖Ｏ抗原鎖を有するＬＰＳを発現するのに必要であることを示している。ＺＨ９（ｐＢＡＤ２ｆｅｐＥ）は、ＺＨ９には見られない、超長鎖Ｏ抗原鎖を有するＬＰＳを発現した（図８）。

【0089】

実施例６
ＺＨ９ＰＡ株の免疫原性を評価するため、また、同時投与された場合にＺＨ９株およびＺＨ９ＰＡ株の両方の免疫原性が保持されるかを確かめるため、マウスにて免疫原性試験を行った。Ｂａｌｂ／ｃ動物に、ＺＨ９単独（１×１０^８ｃｆｕ／マウス）、ＺＨ９ＰＡ単独（１×１０^８ｃｆｕ／マウス）、またはこれら２つの組み合わせＺＨ９＋ＺＨ９ＰＡ（０．５×１０^８ｃｆｕＺＨ９＋０．５×１０^８ｃｆｕＺＨ９ＰＡ／マウス）を、単回皮下接種で免疫した。免疫前血清試料は免疫前に採取し、末期血清試料は免疫の３５日後に採取した。試料は全て、遠心により血清分離を行い、血清を－８０^ｏＣで保存した。

【0090】

これらの血清を用いて、チフス菌のＬＰＳ（Ｏ：９）およびフラジェリン（Ｈ：ｄ）、パラチフスＡ菌のＬＰＳ（Ｏ：２）およびフラジェリン（Ｈ：ａ）に対して特異的な抗体価の評価を目的とした、社内標準化ＥＬＩＳＡアッセイを実行した。簡潔には、ＥＬＩＳＡプレート（コーニング社（Ｃｏｒｎｉｎｇ））の半分の領域を、５０ｍＭ炭酸／炭酸水素緩衝液（ｐＨ９．６）で希釈した以下の特異的抗原（全てザ・ネイティブ・アンティゲン・カンパニー社（Ｔｈｅ Ｎａｔｉｖｅ Ａｎｔｉｇｅｎ Ｃｏｍｐａｎｙ）製）でコーティングした。

【0091】

【表3】

【0092】

プレートを４℃で一晩（約１６時間）インキュベートした。翌日、プレートをＰＢＳ＋０．０５％Ｔｗｅｅｎ－２０で洗浄した後、ピアス社（商標）製Ｐｒｏｔｅｉｎ－Ｆｒｅｅ（ＰＢＳ）Ｂｌｏｃｋｉｎｇ Ｂｕｆｆｅｒで、３７℃で１時間ブロッキングした。プレートを上記の通りに洗浄した後、経口免疫原性試験で得られたマウス血清を添加し３７
℃でさらに１時間置いた。また、以下の血清型特異的試薬を用いることにより、各抗原について検量線を作成した。

【0093】

【表4】

【0094】

チフス菌ＬＰＳおよびパラチフスＡ菌ＬＰＳに対する反応性血清および検量線は、西洋わさびペルオキシダーゼ（ＨＲＰ）直接結合型ヤギ抗マウス二次抗体を用いて検出を行い、チフス菌フラジェリンおよびパラチフスＡ菌フラジェリンの検量線にはＨＲＰ結合型ヤギ抗ウサギ抗体を用いた。上記の通りにプレートを洗浄した後、二次抗体をピアス社（商標）製Ｐｒｏｔｅｉｎ－Ｆｒｅｅ（ＰＢＳ）Ｂｌｏｃｋｉｎｇ Ｂｕｆｆｅｒ中１：２０００希釈で添加し、室温で１時間インキュベートした。３，３’，５，５’－テトラメチルベンジジン（ＴＭＢ）基質を用いて陽性の血清を明らかにし、分光光度計を用いて４５０ｎＭで測定した。陽性対照の４パラメータロジスティック曲線を用いて吸光度（ＯＤ）をプロットした後；各マウス血清の連続希釈曲線がＯＤ＝１を満たした希釈値の対数としてエンドポイント力価を求めた。

【0095】

図１３は、チフス菌ＬＰＳ（Ｏ：９）、パラチフス菌ＬＰＳ（Ｏ：２）、チフス菌フラジェリン（Ｈ：ｄ）、およびパラチフスＡ菌フラジェリン（Ｈ：ａ）に対し特異的な抗体のエンドポイント力価が、ＺＨ９／ＺＨ９ＰＡ単独による免疫後とこれら２つの組み合わせによる免疫後とで、有意差がないことを示している。すなわち、これは、菌株を同時投与した場合、その免疫原性は保持されることを示している。

【0096】

明細書の全体を通じて使用され、説明の一部を形成している配列：
配列番号１（チフス菌ｆｌｉＣシストロン）
ａｔｇｇｃａｃａａｇｔｃａｔｔａａｔａｃａａａｃａｇｃｃｔｇｔｃｇｃｔｇｔｔｇａｃｃｃａｇａａｔａａｃｃｔｇａａｃａａａｔｃｃｃａｇｔｃｃｇｃａｃｔｇｇｇｃａｃｔｇｃｔａｔｃｇａｇｃｇｔｔｔｇｔｃｔｔｃｃｇｇｔｃｔｇｃｇｔａｔｃａａｃａｇｃｇｃｇａａａｇａｃｇａｔｇｃｇｇｃａｇｇａｃａｇｇｃｇａｔｔｇｃｔａａｃｃｇｔｔｔｔａｃｃｇｃｇａａｃａｔｃａａａｇｇｔｃｔｇａｃｔｃａｇｇｃｔｔｃｃｃｇｔａａｃｇｃｔａａｃｇａｃｇｇｔａｔｃｔｃｃａｔｔｇｃｇｃａｇａｃｃａｃｔｇａａｇｇｃｇｃｇｃｔｇａａｃｇａａａｔｃａａｃａａｃａａｃｃｔｇｃａｇｃｇｔｇｔｇｃｇｔｇａａｃｔｇｇｃｇｇｔｔｃａｇｔｃｔｇｃｇａａｔｇｇｔａｃｔａａｃｔｃｃｃａｇｔｃｔｇａｃｃｔｃｇａｃｔｃｃａｔｃｃａｇｇｃｔｇａａａｔｃａｃｃｃａｇｃｇｃｃｔｇａａｃｇａａａｔｃｇａｃｃｇｔｇｔａｔｃｃｇｇｃｃａｇａｃｔｃａｇｔｔｃａａｃｇｇｃｇｔｇａａａｇｔｃｃｔｇｇｃｇｃａｇｇａｃａａｃａｃｃｃｔｇａｃｃａｔｃｃａｇｇｔｔｇｇｔｇｃｃａａｃｇａｃｇｇｔｇａａａｃｔａｔｃｇａｔａｔｔｇａｔｔｔａａａａｇａａａｔｃａｇｃｔｃｔａａａａｃａｃｔｇｇｇａｃｔｔｇａｔａａｇｃｔｔａａｔｇｔｃｃａａｇａｔｇｃｃｔａｃａｃｃｃｃｇａａａｇａａａｃｔｇｃｔｇｔａａｃｃｇｔｔｇａｔａａａａｃｔａｃｃｔａｔａａａａａｔｇｇｔａｃａｇａｔｃｃｔａｔｔａｃａｇｃｃｃａｇａｇｃａａｔａｃｔｇａｔａｔｃｃａａａｃｔｇｃａａｔｔｇｇｃｇｇｔｇｇｔｇｃａａｃｇｇｇｇｇｔｔａｃｔｇｇｇｇｃｔｇａｔａｔｃａａａｔｔｔａａ
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配列番号２（パラチフスＡ菌ｆｌｉＣシストロン）
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配列番号３（パラチフスＢ菌ｆｌｉＣシストロン）
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配列番号４（パラチフスＢ菌ｆｌｊＢシストロン）
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配列番号６（パラチフスＣ菌ｆｌｊＢシストロン）
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配列番号７（ネズミチフス菌ｆｌｉＣシストロン）
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配列番号８（ネズミチフス菌ｆｌｊＢシストロン）
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配列番号９（腸炎菌ｆｌｉＣシストロン）
ａｔｇｇｃａｃａａｇｔｃａｔｔａａｔａｃａａａｃａｇｃｃｔｇｔｃｇｃｔｇｔｔｇａ
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配列番号１０（チフス菌ｔｖｉＡシストロン）
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配列番号１１（ネズミチフス菌ｆｅｐＥ）
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配列番号１２（チフス菌ｒｆｂＥシストロン）
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配列番号１３（大腸菌Ｏ１５７：Ｈ７ｗｂｄＲシストロン）
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配列番号１４（チフス菌ｒｆｂＳシストロン）
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配列番号１６（ネズミチフス菌Ｐ_ｓｓａＧプロモーター領域）
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配列番号１７（大腸菌ａｒａＣリプレッサーおよびＰ_{ａｒａＢＡＤ}プロモーター）
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配列番号１８（パラチフスＡ菌ｒｆｂＥ偽遺伝子）
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配列番号１９（ｒｆｂＥの一部が欠失したチフス菌ｒｆｂＥ遺伝子座）
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配列番号２０（ｗｂｄＲによりｒｆｂＥが破壊されたチフス菌ｒｆｂＥ遺伝子座）
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配列番号２１（チフス菌ｆｅｐＥ偽遺伝子）
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配列番号２２（チフス菌ファミリー２ｇｔｒオペロン）
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配列番号２３（ネズミチフス菌ｈｉｎ－ｆｌｊＢＡ遺伝子座）
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配列番号２４（バクテリオファージλタンデムＰ_Ｒ・Ｐ_Ｌプロモーター）
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配列番号２５（バクテリオファージλ熱不安定性リプレッサーｃＩ８５７シストロン）
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配列番号２６（ｐＵＣｐＷ＿ｄｉｆＣＡＴ ｒｆｂＥ欠失カセット）
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配列番号２８（ｐＵＣｐＦ＿ｄｉｆＣＡＴ ｆｌｉＣ置換カセット）
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配列番号２９（ｔｖｉＡ発現プラスミドｐＢＲＴ４ｔｖｉＡ）
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配列番号３０（ｆｅｐＥ発現プラスミドｐＢＡＤ２ｆｅｐＥ）
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【図1】

【図2】

【図3】

【図4】

【図5】

【図6】

【図7】

【図8】

【図9】

【図10】

【図11】

【図12】

【図13】

【配列表】

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【国際調査報告】