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(19)【発行国】日本国特許庁(JP)
(12)【公報種別】公表特許公報(A)
(11)【公表番号】
(43)【公表日】2024-12-10
(54)【発明の名称】被分析物を検出または測定するための組成物
(51)【国際特許分類】
G01N 27/62 20210101AFI20241203BHJP
G01N 33/483 20060101ALI20241203BHJP
C12Q 1/6806 20180101ALI20241203BHJP
C12Q 1/6816 20180101ALI20241203BHJP
【ＦＩ】
G01N27/62 V
G01N33/483 E ZNA
C12Q1/6806 Z
C12Q1/6816 Z
【審査請求】未請求
【予備審査請求】未請求
(21)【出願番号】P 2023521552
(86)(22)【出願日】2022-10-27
(85)【翻訳文提出日】2023-04-06
(86)【国際出願番号】 KR2022016533
(87)【国際公開番号】W WO2023075435
(87)【国際公開日】2023-05-04
(31)【優先権主張番号】10-2021-0144315
(32)【優先日】2021-10-27
(33)【優先権主張国・地域又は機関】KR
(81)【指定国・地域】
【公序良俗違反の表示】
（特許庁注：以下のものは登録商標）
１．ＴＲＩＴＯＮ
２．ＴＷＥＥＮ
(71)【出願人】
【識別番号】523125297
【氏名又は名称】ベルティス インコーポレイテッド
(74)【代理人】
【識別番号】110001519
【氏名又は名称】弁理士法人太陽国際特許事務所
(72)【発明者】
【氏名】キム スン ソ
(72)【発明者】
【氏名】リ チェホン
【テーマコード（参考）】
2G041
2G045
4B063
【Ｆターム（参考）】
2G041CA01
2G041FA12
2G045AA40
2G045BA13
2G045BB11
2G045BB60
2G045DA30
2G045DA35
2G045DA36
2G045GC30
4B063QA01
4B063QQ67
4B063QQ68
4B063QQ79
4B063QR31
4B063QR48
4B063QS28
4B063QX04
(57)【要約】
本発明は、被分析物を検出または測定するための組成物および前記組成物を用いた分析方法に関し、特に、本発明の組成物および分析方法により試料分析の効率および性能が大きく向上できる。
【選択図】なし。
【選択図】なし。
【特許請求の範囲】
【請求項1】
下記式１で表される複合体化合物を含む、質量分析法による被分析物の検出または測定用組成物：【数1】
前記式１中、
ｎは、２～１０００００の整数であり；
Ｍは、アミノ酸、アミノ酸類似体、ペプチド、ペプチド類似体、単糖類、オリゴ糖および多糖類からなる群より選択される繰り返し可能な単位体化合物であり；
Ｌ１は、直接結合またはリンカーであり；
Ｎ１は、被分析物と結合する第１結合部であり、
ＭとＭとの間の結合は、触媒によって切断されて前記被分析物の検出または測定時にＭが検出または測定される。
【請求項2】
前記Ｍの質量対電荷比（ｍ／ｚ）は、３０～３０００である、請求項１に記載の組成物。
【請求項3】
前記Ｍは、式２で表されるものである、請求項１に記載の組成物：【数2】
前記式２中、
ｍは、１～１０００００の整数；および
Ｘ１～Ｘｍは、それぞれ独立してアミノ酸、アミノ酸類似体、ペプチド、ペプチド類似体、単糖類、オリゴ糖および多糖類からなる群より選択される単位体である。
【請求項4】
前記Ｘ１またはＸｍは、イソロイシン、リジン、セリン、アルギニンまたはトレオニンである、請求項３に記載の組成物。
【請求項5】
前記第１結合部は、前記被分析物と結合するプローブ、アンチセンスヌクレオチド、抗体、オリゴペプチド、リガンド、ＰＮＡ（ｐｅｐｔｉｄｅ ｎｕｃｌｅｉｃ ａｃｉｄ）およびアプタマーからなる群より選択された１種以上を含む、請求項１に記載の組成物。
【請求項6】
前記第１結合部は、化学式１～５からなる群より選択された１種以上を含む、請求項１に記載の組成物：【化1】
【化2】
【化3】
【化4】
【化5】
前記化学式１～５において、
ｐは、７～２０の整数；
＊は、前記［Ｍ］ｎまたは前記Ｌ１に連結される部位である。
【請求項7】
前記Ｌ１がリンカーの場合、前記リンカーは、化学式６～８から選択された１種以上を含む、請求項１に記載の組成物：【化6】
【化7】
【化8】
前記化学式６～８において、
ｑは、１以上５以下の整数；
＊は、連結のなされる部分である。
【請求項8】
互いに異なる２種以上の式１で表される複合体化合物を含む、請求項１に記載の組成物。
【請求項9】
請求項１～８のいずれか１項に記載の組成物を含む、被分析物検出用キットであって、前記キットは、質量分析用であるキット。
【請求項10】
前記キットは、前記被分析物に結合する第２結合部、固定体、担体、ビオチン（ｂｉｏｔｉｎ）、洗浄液または反応溶液をさらに含む、請求項９に記載の被分析物検出用キット。
【請求項11】
前記キットは、互いに異なる２種以上の第２結合部を含む、請求項１０に記載の被分析物検出用キット。
【請求項12】
前記第２結合部は、前記被分析物に特異的に結合するプローブ、アンチセンスヌクレオチド、抗体、オリゴペプチド、リガンド、ＰＮＡ（ｐｅｐｔｉｄｅ ｎｕｃｌｅｉｃ ａｃｉｄ）およびアプタマーからなる群より選択された１種以上を含む、請求項１０に記載の被分析物検出用キット。
【請求項13】
前記反応溶液は、ＣｕＣｌ２、Ｃｕ（ＮＯ３）２、ＣｏＣｌ２、Ｃｏ（ＮＯ３）２、Ｚｎ（ＮＯ３）２およびＺｎＣｌ２からなる群より選択された１種以上の金属塩を含むものである、請求項１０に記載の被分析物検出用キット。
【請求項14】
被分析物を、式１で表される複合体化合物を含む被分析物の検出または測定のための組成物と反応させる反応ステップと、前記組成物に含まれる複合体化合物中のＭを検出または測定する検出ステップとを含む、被分析物の分析方法：
【数3】
前記式１中、
ｎは、２～１０００００の整数であり；
Ｍは、アミノ酸、アミノ酸類似体、ペプチド、ペプチド類似体、単糖類、オリゴ糖および多糖類からなる群より選択される繰り返し可能な単位体化合物であり；
Ｌ１は、直接結合またはリンカーであり；
Ｎ１は、被分析物と結合する第１結合部である。
【請求項15】
前記被分析物は、目的とする個体から分離された生物学的試料中に存在するものである、請求項１４に記載の分析方法。
【請求項16】
前記分析方法は、前記被分析物を第２結合部と接触させて固定させる固定ステップをさらに含む、請求項１５に記載の分析方法。
【請求項17】
前記第２結合部は、前記被分析物と特異的に結合するプローブ、アンチセンスヌクレオチド、抗体、オリゴペプチド、リガンド、ＰＮＡ（ｐｅｐｔｉｄｅ ｎｕｃｌｅｉｃ ａｃｉｄ）およびアプタマーからなる群より選択された１種以上を含む、請求項１６に記載の分析方法。
【請求項18】
前記第２結合部は、固定体、担体またはビオチン（ｂｉｏｔｉｎ）に結合して第２結合部－固定体の複合体または第２結合部－担体の複合体を形成するものである、請求項１７に記載の分析方法。
【請求項19】
前記反応ステップの後、前記複合体化合物中のＭ単位体を切断する切断ステップをさらに含む、請求項１４に記載の分析方法。
【請求項20】
前記切断ステップの際、酵素または合成触媒によって前記Ｍ単位体に切断されるものである、請求項１９に記載の分析方法。
【請求項21】
前記切断ステップの際、前記複合体化合物中の［Ｍ］ｎがｎ個のＭ単位体に切断されて前記Ｍの検出または測定感度が増加する、請求項２０に記載の分析方法。
【請求項22】
前記反応ステップの際、金属塩を処理するステップをさらに含む、請求項１４に記載の分析方法。【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【0001】
本発明は、被分析物を検出または測定するための組成物、これを含むキットと、これを用いた被分析物の検出または測定方法に関する。
【背景技術】
【0002】
生体試料中の被分析物を検出または測定する方法には、タンパク質チップ分析、免疫測定法、リガンドバインディングアッセイ、放射線免疫分析、放射免疫拡散法、オクタロニー免疫拡散法、ロケット免疫電気泳動、組織免疫染色、補体固定分析法、２次元電気泳動分析、ウェスタンブロッティングおよびＥＬＩＳＡおよび質量分析法などがあり、遺伝物質を定量する方法には、逆転写重合酵素反応（ＲＴ－ＰＣＲ）、競争的逆転写重合酵素反応（Ｃｏｍｐｅｔｉｔｉｖｅ ＲＴ－ＰＣＲ）、リアルタイム逆転写重合酵素反応（Ｒｅａｌ－ｔｉｍｅ ＲＴ－ＰＣＲ）、ＲＮａｓｅ保護分析法（ＲＰＡ；ＲＮａｓｅ ｐｒｏｔｅｃｔｉｏｎ ａｓｓａｙ）、ノーザンブロッティング（Ｎｏｒｔｈｅｒｎ ｂｌｏｔｔｉｎｇ）、ＤＮＡチップなどがある。
【0003】
そのうち、質量分析法（ｍａｓｓ－ｓｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ；ＭＳ）は、物質が持っている特定の質量対電荷比（ｍ／ｚ）により、生体試料中の特定の被分析物を選択的に分離して検出し定量して、その濃度変化をモニタリングできる分析技術である。このような方式の質量分析法は、目的とする成分の情報のみを検出できる選択性および敏感度が高い分析方法である。
【0004】
しかし、タンパク質のようなアミノ酸からなる物質の検出および定量過程でアミノ酸は増幅メカニズムがないため、いくら高感度の質量分析器であっても検出限界未満の微量の物質を分析することはできず、多量のサンプルを分析する速度も低い方である。
【0005】
これとともに、質量分析法において被分析物がタンパク質のように複雑な３次元立体構造を有する場合、消化反応によって切片化されたペプチド断片にして特定ペプチドの質量対電荷比（ｍ／ｚ）のみ測定するが、この過程で不必要な多数のペプチドも分析物に吸収されながらノイズ（ｎｏｉｓｅ）を発生させて感度を低下させる要因として作用する。
【0006】
したがって、前記過程を省略しながらも生体試料中の被分析物に対する高感度定量が可能でかつ、分析時間を短縮し、分析の便宜性を高める方法に対する必要性が存在する。
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【0007】
本発明の一つの目的は、被分析物を検出または測定するための組成物およびこれを含むキットを提供しようとする。
【0008】
本発明の他の目的は、被分析物を検出または測定するための方法を提供しようとする。
【0009】
しかし、本発明が解決しようとする技術的課題は以上に言及した課題に制限されず、言及されていないさらに他の課題は以下の記載から当業界における通常の知識を有する者に明確に理解されるであろう。
【課題を解決するための手段】
【0010】
以下、本願に記載の多様な実施形態が図面を参照して記載される。下記の説明において、本発明の完全な理解のために、多様な特異的詳細事項、例えば、特異的形態、組成物および工程などが記載されている。しかし、特定の実施形態はこれら特異的詳細事項の１つ以上なしに、または他の公知の方法および形態とともに実行できる。他の例において、公知の工程および製造技術は本発明を不必要にあいまいにさせないために、特定の詳細事項として記載されない。「一つの実施形態」または「実施形態」についての本明細書全体による参照は実施形態と結びつけて記載された特別な特徴、形態、組成または特性が本発明の一つ以上の実施形態に含まれることを意味する。したがって、本明細書全体にわたる多様な位置で表現された「一つの実施形態において」または「実施形態」の状況は、必ずしも本発明の同一の実施形態を示さない。追加的に、特別な特徴、形態、組成、または特性は一つ以上の実施形態において何らかの適した方法で組み合わされる。本発明内に特別な定義がなければ、本明細書に使われたすべての科学的および技術的な用語は本発明の属する技術分野における当業者によって通常理解されるものと同じ意味を有する。
【0011】
本発明の一実施形態によれば、式１で表される複合体化合物を含む、被分析物の検出または測定のための組成物に関する：
前記式１中、
ｎは、２～１０００００の整数であり；
Ｍは、繰り返し可能な単位体化合物であり；
Ｌ１は、ＭとＮ１とが直接結合したものであるか、リンカーであり；
Ｎ１は、被分析物と直接または間接的に結合する第１結合部であってもよい。
【数1】
前記式１中、
ｎは、２～１０００００の整数であり；
Ｍは、繰り返し可能な単位体化合物であり；
Ｌ１は、ＭとＮ１とが直接結合したものであるか、リンカーであり；
Ｎ１は、被分析物と直接または間接的に結合する第１結合部であってもよい。
【0012】
本発明において、前記「被分析物」は、試料または溶液中に存在して分析の対象になる物質であり、特に、本発明では、生体試料中に存在する物質であってもよく、タンパク質、リポタンパク質、糖タンパク質、ＤＮＡ、ＲＮＡからなる群より選択されるいずれか１つ以上が含まれるが、アミノ酸（ａｍｉｎｏ ａｃｉｄ）、ヌクレオチド（ｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ）、単糖類（ｍｏｎｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ）または脂質（ｌｉｐｉｄ）などの有機物が単量体（ｍｏｎｏｍｅｒ）として含まれた生体内の分子であれば制限なく含まれる。
【0013】
本発明において、前記Ｍは、繰り返し可能な単位体化合物で、被分析物の代わりに検出または測定できる化合物であればその種類を特に限定しないが、好ましくは、前記Ｍの質量対電荷比（ｍ／ｚ）は、３０～３０００であってもよい。前記Ｍの質量対電荷比（ｍ／ｚ）が３０～３０００の場合、質量分析器（ｍａｓｓ－ｓｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ）で分析しやすい効果がある。
【0014】
本発明において、前記「単位体（ｍｏｎｏｍｅｒ）」乃至「単量体」は、重合体を合成するための単位になる化合物で、その種類を特に限定しないが、例えば、アミノ酸、アミノ酸類似体、ペプチド、ペプチド類似体、単糖類、オリゴ糖または多糖類であってもよい。
【0015】
本発明において、前記「アミノ酸（ａｍｉｎｏ ａｃｉｄ）」は、中心炭素であるアルファ炭素に、塩基性アミノ基（－ＮＨ２）、酸性カルボキシル基（－ＣＯＯＨ）および側鎖（－Ｒ基）が結合した構造を有し、ペプチド結合可能なものは何でも制限なく含まれる。したがって、前記アミノ酸は、その由来が生物に由来するもの、または人工的に合成されたものをすべて含み、その構成元素も、炭素、水素、酸素、窒素または硫黄などに限定されず、他の元素を追加的に含むことができ、すべての形態の異性体を含むことができる。前記アミノ酸のうち真核生物および原核生物の遺伝子によって暗号化されるものは２０種であるが、自然界で発生するものは５００余以上の種類が知られている。
【0016】
本発明において、前記「アミノ酸類似体（ａｍｉｎｏ ａｃｉｄ ａｎａｌｏｇ）」は、ペプチド結合をして、アミノ酸の代わりにペプチドまたはタンパク質複合体の架橋に使用できるもので、分子内にアミノ基（－ＮＨ２）とカルボキシル基（－ＣＯＯＨ）を有するものは制限なく含まれる。
【0017】
本発明において、前記アミノ酸は、グリシン、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、トレオニン、セリン、システイン、メチオニン、アスパラギン酸、アスパラギン、グルタミン酸、グルタミン、リジン、アルジニン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン、プロリン、ピロリシン、テアニン、ガンマ－グルタミルメチルアミド、ベータ－アミノ酪酸またはガンマ－アミノ酪酸；またはその異性体などであってもよく、好ましくは、グリシン、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、トレオニン、セリン、システイン、アスパラギン酸、アスパラギン、グルタミン酸、グルタミン、リジン、アルギニン、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファンおよびプロリンからなる群より選択されたいずれか１つ以上であってもよいが、これに限定されない。
【0018】
好ましくは、式１中、ｎは、２～５００００の整数であり、より好ましくは２～１００００の整数であり、さらにより好ましくは２～５０００の整数であり、さらにより好ましくは２～１０００の整数であり、最も好ましくは２～１００の整数である。
【0019】
本発明の他の実施形態によれば、式１中、ｎは、１０１～１０００００の整数であり、好ましくは１０１～５００００の整数であり、より好ましくは１０１～１００００の整数であり、さらにより好ましくは１０１～５０００の整数であり、最もより好ましくは１０１～１０００の整数である。
【0020】
また、本発明において、前記アミノ酸類似体は、前記アミノ酸のカルボキシル基（－ＣＯＯＨ）とアミノ基（ＮＨ２－）を除いた官能基に保護基を追加したものであってもよいし、非制限的例としては、（Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ－ＯｔＢｕ）２、（Ｈ－Ｃｙｓ－ＯＨ）２、（Ｈ－Ｃｙｓ－ＯＭｅ）２・２ＨＣｌ、（Ｈ－ＨｏＣｙｓ－ＯＨ）２、（Ｒ）－Ｎ－Ｆｍｏｃ－２－（７－ｏｃｔｅｎｙｌ）Ａｌａｎｉｎｅ、（Ｓ）－Ｎ－Ｆｍｏｃ－α－（４－ｐｅｎｔｅｎｙｌ）Ａｌａｎｉｎｅ、（Ｚ－Ｃｙｓ－ＯＨ）２、３－Ｃｙｃｌｏｐｅｎｔａｎｅ－Ｄ－Ａｌａｎｉｎｅ、３－Ｍｅｔｈｏｘｙ－２－ｎｉｔｒｏｐｙｒｉｄｉｎｅ、５－Ｅｔｈｙｌｔｉｏ－１Ｈ－Ｔｅｔｒａｚｏｌｅ、６－Ｆｍｏｃ－Ａｃｐ－ｏｌ、８－Ａｏｃ－ＯＨ・ＨＣｌ、９－Ｆｌｕｏｒｅｎｙｌｍｅｔｈａｎｏｌ、Ａｃ－２－Ｎａｌ－ＯＨ、Ａｃ－Ａｌａ－ＯＨ、Ａｃ－Ａｌａ－ＯＭｅ、Ａｃ－Ａｒｇ－ＯＨ、Ａｃ－Ａｒｇ－ＯＨ・２Ｈ２Ｏ、Ａｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ａｃ－Ａｓｐ－ＯＨ、Ａｃ－Ａｓｐ－ＯｔＢｕ、Ａｃ－Ｃｙｓ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｃｙｓ－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－２－Ｎａｌ－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ａｌｌｏ－Ｉｌｅ－ＯＨ、Ａｃ－Ｄａｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ａｒｇ－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ａｃ－ＤＬ－Ａｂｕ－ＯＨ、Ａｃ－ＤＬ－Ａｌａ－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（２－Ｂｒ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（３－Ｆ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｂｒ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｔｒｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｔｒｐ－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｄ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ａｃ－Ｇｌｎ－ＯＨ、Ａｃ－Ｇｌｎ－ＯｔＢｕ、Ａｃ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｇｌｙ－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ａｃ－Ｇｌｙ－ＯＥｔ、Ａｃ－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ａｃ－Ｈｉｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｈｉｓ－ＯＨ・Ｈ２Ｏ、Ａｃ－ＨＭＢＡ－ｌｉｎｋｅｒ、Ａｃ－ＨｏＰｈｅ－ＯＨ、Ａｃ－Ｉｌｅ－ＯＨ、Ａｃ－Ｌｅｕ－ＯＨ、Ａｃ－Ｌｙｓ（Ａｃ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ａｃ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｌｙｓ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｌｙｓ（Ｚ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｌｙｓ－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ａｃ－Ｍｅｔ－ＯＨ、Ａｃ－Ｎｌｅ－ＯＨ、Ａｃ－Ｎｖａ－ＯＨ、Ａｃ－Ｏｒｎ－ＯＨ、Ａｃ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ａｃ－Ｐｈｇ（４－ＯＡｃ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｐｈｇ（４－ＯＨ）－ＯＥｔ、Ａｃ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ａｃ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｔｒｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｔｒｐ－ＮＨ２、Ａｃ－Ｔｒｐ－ＯＥｔ、Ａｃ－Ｔｒｐ－ＯＨ、Ａｃ－Ｔｒｐ－ＯＭｅ、Ａｃ－Ｔｙｒ（３，５－ＤｉＮＯ２）－ＯＨ、Ａｃ－Ｔｙｒ（Ａｃ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ａｃ－Ｔｙｒ－ＯＥｔ・Ｈ２Ｏ、Ａｃ－Ｔｙｒ－ＯＨ、Ａｃ－Ｔｙｒ－ＯＭｅ、Ａｃ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ａｃ－β－Ａｌａ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ａｌｌｏｃ－Ｄ－Ｍｅｔ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ａｌｌｏｃ－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ａｌｌｏｃ－Ｇｌｙ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ａｌｌｏｃ－Ｌｅｕ－ＯＨ、Ａｌｌｏｃ－Ｌｅｕ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ａｌｌｏｃ－Ｌｙｓ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ａｌｌｏ－Ｔｈｒ－ＯＨ、Ｂｅｔａ－Ａｌａ－Ｇｌｙ－Ｈｉｍ、Ｂｏｃ－１－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｂｏｃ－２－Ａｂｚ－ＯＨ、Ｂｏｃ－２－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｂｏｃ－２－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｂｏｃ－３－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｂｏｃ－４－Ａｂｚ－ＯＨ、Ｂｏｃ－４－Ａｍｂ－ＯＨ、Ｂｏｃ－４－Ａｍｃ－ＯＨ、Ｂｏｃ－４－ｏｘｏ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ｂｏｃ－４－ｏｘｏ－Ｐｒｏ－ＯＭｅ、Ｂｏｃ－４－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｂｏｃ－５－Ａｖａ－ＯＨ、Ｂｏｃ－８－Ａｏｃ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｂｕ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｂｕ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ａｉｂ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｉｂ－ｏｌ、Ｂｏｃ－Ａｌａ－ＮＨ２、Ｂｏｃ－Ａｌａｎｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｌａ－ＯＮｐ、Ｂｏｃ－Ａｌａ－ＯＳｕ、Ｂｏｃ－Ａｏａ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｒｇ（Ｍｔｓ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｒｇ（Ｍｔｓ）－ＯＨ・ＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ａｒｇ（ＮＯ２）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ・ＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ａｒｇ（Ｔｏｓ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｒｇ（Ｚ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｒｇ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｒｇ－ＯＨ・ＨＣｌ・Ｈ２Ｏ、Ｂｏｃ－Ａｒｇ－ｐＮＡ・ＨＣｌ、Ｂｏｃ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｓｎ（Ｘａｎ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｓｎ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｓｎ－ＯＮｐ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＮｐ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＳｕ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯｃＨｅｘ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯＦｍ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯＭｅ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯＭｅ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＮｐ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＳｕ、Ｂｏｃ－Ａｓｐａｒａｇｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ－ＯＢｚｌ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ－ＯＭｅ、Ｂｏｃ－Ａｓｐ－ＯｔＢｕ、Ｂｏｃ－Ｂｉｐ（４４’）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｈａ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｈｇ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｉｔ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｙｃｌｏｐｒｏｐｙｌｇｌｙｃｉｎｅ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（Ａｃｍ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（Ａｃｍ）－ＯＮｐ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（Ｂｚｌ）－ＯＳｕ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（Ｄｐｍ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（ＭＭｔ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（Ｎｐｙｓ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（ｐＭｅＢｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（ｐＭｅＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＳｕ、Ｂｏｃ－Ｃｙｓｔｅｉｎｏｌ（Ｂｚｌ）、Ｂｏｃ－Ｃｙｓｔｅｉｎｏｌ（ｐＭｅＢｚｌ）、Ｂｏｃ－Ｄ－１－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－２－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－２－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－３－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－４－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄａｂ（Ｂｏｃ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄａｂ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄａｂ（Ｚ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄａｂ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｂｕ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｂｕ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｌａ（３３－ｄｉｐｈｅｎｙｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＮＨ２、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｌａｎｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＯＭｅ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＯＮｐ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＯＳｕ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｌｌｏ－Ｉｌｅ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｌｌｏ－Ｉｌｅ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄａｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄａｐ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄａｐ（Ｚ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄａｐ（Ｚ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄａｐ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｍｔｒ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｍｔｓ）－ＯＨ・ＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｔｏｓ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ－ＯＨ・ＨＣｌ・Ｈ２Ｏ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｎ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯｃＨｅｘ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯＭｅ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＢｚｌ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＭｅ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯｔＢｕ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｃｈａ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｃｈｇ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ａｃｍ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｄｐｍ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（ｐＭｅＢｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（ｐＭｅＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓｔｅｉｎｏｌ（Ｂｚｌ）、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓｔｅｉｎｏｌ（ｐＭｅＢｚｌ）、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｄａｐ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｄａｐ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｎ（Ｘａｎ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯＢｚｌ）－Ｏｓｕ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯｃＨｅｘ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯＭｅ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯＭｅ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＮＨ２、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＢｚｌ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＢｚｌ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｇｌｙ（Ａｌｌｙｌ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（Ｂｏｍ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（ＤＮｐ）－ＯＨ・ＩＰＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（Ｔｏｓ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－ＨｏＰｈｅ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－ＨｏＰｒｏ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｈｙｐ－ＯＭｅ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｉｌｅ－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ａｂｕ－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｅｕｃｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｅｕ－ＯＨ・Ｈ２Ｏ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｌｅｕ－ＯＨ・Ｈ２Ｏ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｍｅｔ－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｐｈｅ（４－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｐｈｅｎｙｌａｌａｎｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｐｈｅｎｙｌｇｌｙｃｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｐｈｇ－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｐｒｏｌｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｓｅｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｔｌｅ－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－Ｔｙｒ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（２－Ｃｌ－Ｚ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＮｐ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＳｕ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｔｆａ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｚ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓｉｎｏｌ（Ｚ）、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ－ＯＨ、Ｂｏｃ－ＤＬ－β－ＨｏＰｈｅ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｍｅｔｈｉｏｎｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｍｅｔ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ｐｈｅ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ｐｈｇ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ｔｙｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｎｖａ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄｏｐａ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｏｒｎ（Ｍｅ２）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｏｒｎ（Ｚ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｏｒｎ（Ｚ）－ＯＳｕ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｏｒｎ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｅｎ（ｐＭｅＢｚｌ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（２－Ｂｒ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（３，４－ＤｉＦ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（３４－Ｃｌ２）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（３－ＣＦ３）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（３－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｂｒ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＣＮ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｆ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｉ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｍｅ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＮＨ２）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅｎｙｌａｌａｎｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅｎｙｌｇｌｙｃｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ－ＯＮｐ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｈｇ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｒａ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｒｏｌｉｎｏｌ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｐｒｏ－ＯＳｕ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ｍｅ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｂｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒｉｎｏｌ（Ｂｚｌ）、
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ｈｙｄｒｏｃｈｌｏｒｉｄｅ、Ｆｍｏｃ－１－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－２－Ａｂｚ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－２－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－２－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－３－（４－ｔｈｉａｚｏｌｙｌ）－Ａｌａｎｉｎｅ、Ｆｍｏｃ－３－Ａｂｚ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－３－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－４－Ａｂｚ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－４－Ａｍｂ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－４－Ａｍｃ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－４－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－５－Ａｖａ－
ＯＨ、Ｆｍｏｃ－７－Ａｈｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－８－Ａｏｃ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｂｕ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｉｂ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－Ｃｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａｎｉｎｏｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－ＯＭｅ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－ＯＳｕ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－Ｓｅｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－Ｔｈｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｌｌｏ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｐｈ（Ｈｏｒ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ａｌｌｏｃ）２－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｂｏｃ）２－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｍｅ）２－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（ＭｅＰｂｆ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｍｔｒ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｍｔｒ）－Ｏｐｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｍｔｓ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＮＨ２、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｔｏｓ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇｉｎｉｎｏｌ（Ｔｏｓ）、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－Ｏｐｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－Ｓｅｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－Ｔｈｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ－Ｏｐｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（Ｅｄａｎｓ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯＡｌｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｃＨｅｘ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯＤＭＡＢ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯＭｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯＭｐｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＮＨ２、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－Ｎ（Ｈｍｂ）－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＳｕ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－Ｓｅｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－Ｔｈｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐａｒａｇｉｎｏｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐａｒａｇｉｎｏｌ（Ｔｒｔ）、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐａｒｔｉｍｏｌ（ＯｔＢｕ）、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯＡｌｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯＢｚｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯＦｍ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯＭｅ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯｔＢｕ、Ｆｍｏｃ－Ｂｉｐ（４４’）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｂｐａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｈａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｈｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｉｔ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｌ、Ｆｍｏｃ－Ｃｐｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｃｌｏｈｅｐｔｙｌ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｃｌｏｐｒｏｐｙｌｇｌｙｃｉｎｅ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ａｃｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ａｃｍ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ＣＡＭ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｄｐｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｅｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ＭＭｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｍｔｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｐａｍ）２－ＯＨ（Ｒ）、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｐａｍ）２－ＯＨ（Ｓ）、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ｐＭｅＢｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ｐＭｅＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ＳＯ３Ｈ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ＳｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ｔｅｒｔ－ｂｕｔｏｘｙｃａｒｎｙｌｐｒｏｐｙｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＮＨ２、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－Ｏｐｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｘａｎ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓｔｅｉｎｏｌ（Ａｃｍ）、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓｔｅｉｎｏｌ（Ｔｒｔ）、Ｆｍｏｃ－Ｄ－１－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－２－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－３－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－４－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ａｌｌｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ｄｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（ｉｖＤｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ｍｔｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ｚ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｂｕ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＮＨ２、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌａｎｉｎｏｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌｌｏ－Ｉｌｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌｌｏ－Ｉｌｅ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌｌｏ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ａｌｌｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ｄｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ｄｎｐ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ｍｔｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ｚ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｐｈ（Ｃｂｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｐｈ（Ｌ－Ｈｏｒ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｐｈ（ｔＢｕＣｂｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｍｅ）２－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｍｔｒ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｔｏｓ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｎ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯＡｌｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－Ｏｐｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐａｒｔｉｍｏｌ（ＯｔＢｕ）、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＡｌｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＢｚｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＭｅ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯｔＢｕ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｂｉｐ（４４’）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｂｐａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｈａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｈｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｉｔ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ａｃｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｄｐｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｍｍｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｂ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｂ（Ｄｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｂ（Ｚ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｂ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄｅｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｎ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｎ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯＭｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＡｌｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯｔＢｕ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ・ＣＨＡ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＡｒｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＡｒｇ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＣｉｔ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＣｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＰｈｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＰｒｏ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｉｌｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ｉｓｏＧｌｎ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｅｕ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）－Ｐｒｏ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｅｕ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｅｕ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ｇｌｙ（ａｌｌｙｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ｐｈｅ（４－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ｐｒａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ｔｙｒ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（２－Ｃｌ－Ｚ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ａｌｌｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｄｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｍｔｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｚ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｍｅｔ（Ｏ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｍｅｔ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｍｅｔ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｎｌｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ｌｅｕ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｎｖａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄｏｐａ（ａｃｅｔｏｎｉｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｏｒｎ（Ａｌｌｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｏｒｎ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｅｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（２－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（３，４－ＤｉＣｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（３－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｂｒ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＣＮ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｉ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｍｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＮＨ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＮＨＢｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（Ｆ５）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｇ（４－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｒａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｒｏ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（ＨＰＯ３Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ－ＯＭｅ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒｅｏｎｉｎｏｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒｅｏｎｉｎｏｌ（ｔＢｕ）、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒ－ＯＨ・Ｈ２Ｏ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｚ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｉｃ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｌｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ｔｒａｎｓ－Ｈｙｐ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｒｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｒｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｒｐ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｒｙｐｔｏｐｈａｎｏｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（３－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（３－Ｉ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（３－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（４－Ｅｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（ＨＰＯ３Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｖａｌ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－Ｓｅｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－Ｔｈｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ－ＯＰｆｐ、Ｆｍ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・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｈｒ－ＯＢｚｌ・ｏｘａｌａｔｅ、Ｈ－Ｔｈｒ－ＯＨ、Ｈ－Ｔｈｒ－ＯＭｅ、Ｈ－Ｔｈｒ－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｈｒ－ＯｔＢｕ、Ｈ－Ｔｈｒ－ＯｔＢｕ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｌｅ－ＯＨ、Ｈ－Ｔｌｅ－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｌｅ－ＯｔＢｕ・ＨＣｌ、
Ｈ－Ｔｒｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｒｐ－ＡＭＣ・２ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｒｐ－ＮＨ２・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｒｐ－ＯＢｚｌ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｒｐ－ＯＥｔ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｒｐ－ＯＨ、Ｈ－Ｔｒｐ－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｙｒ（３，５－ＤｉＩ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（３，５－ＤｉＮＯ２）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（３５－ＤｉＢｒ）－ＯＨ・２Ｈ２Ｏ、Ｈ－Ｔｙｒ（３５－ＤｉＣｌ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（３－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（３－Ｉ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（３－ＮＨ２）－ＯＨ・２ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｙｒ（３－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（３－ＮＯ２４－ＳＯ３Ｈ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（Ｂｚｌ）－ＯＢｚｌ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｙｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（Ｂｚｌ）－ＯＭｅ、Ｈ－Ｔｙｒ（Ｂｚｌ）－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｙｒ（Ｈ２ＰＯ３）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（Ｐｒｏｐａｒｇｙｌ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＮＨ２、Ｈ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯｔＢｕ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｙｒ（Ｔｏｓ）－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ－ＮＨ２、Ｈ－Ｔｙｒ－ＮＨ２・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｙｒ－ＯＢｚｌ、Ｈ－Ｔｙｒ－ＯＢｚｌ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｙｒ－ＯＢｚｌ・ＴｏｓＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ－ＯＥｔ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｙｒ－ＯＨ、Ｈ－Ｔｙｒ－ＯＭｅ、Ｈ－Ｔｙｒ－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｔｙｒ－ＯｔＢｕ、Ｈ－Ｔｙｒ－ｐＮＡ、Ｈ－Ｖａｌ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｈ－Ｖａｌ－Ａｌａ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｖａｌ－ＮＨ２・ＨＣｌ、Ｈ－Ｖａｌ－ＯＢｚｌ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｖａｌ－ＯＢｚｌ・ＴｏｓＯＨ、Ｈ－Ｖａｌ－ＯＥｔ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｈ－Ｖａｌ－Ｏｉｐｒ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｖａｌ－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｖａｌ－ＯｔＢｕ・ＨＣｌ、Ｈ－Ｖａｌ－ｐＮＡ、Ｈ－Ｖａｌ－Ｔｒｐ－ＯＨ、Ｈ－β－Ａｌａ－ＮＨ２・ＨＣｌ、Ｈ－β－Ａｌａ－ＯＢｚｌ・ＴｏｓＯＨ、Ｈ－β－Ａｌａ－ＯＥｔ・ＨＣｌ、Ｈ－β－Ａｌａ－ＯＨ、Ｈ－β－Ａｌａ－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｈ－β－Ａｌａ－ＯｔＢｕ・ＨＣｌ、Ｈ－β－ＨｏＡｌａ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｈ－β－ＨｏＡｓｐ・ＨＣｌ、Ｈ－β－ＨｏＧｌｎ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｈ－β－ＨｏＧｌｕ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｈ－β－ＨｏＩｌｅ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｈ－β－ＨｏＬｅｕ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｈ－β－ＨｏＰｈｅ－ＯＨ、Ｈ－β－ＨｏＶａｌ－ＯＨ、Ｈ－γ－Ａｂｕ－ＯＢｚｌ・ＴｏｓＯＨ、Ｈ－γ－Ａｂｕ－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｈ－γ－Ａｂｕ－ＯｔＢｕ・ＨＣｌ、Ｉｖｄｄｅ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｌ－Ａｌａｎｉｎｏｌ、Ｌ－Ｃｙｓｔｅｉｎｏｌ（Ｂｚｌ）、Ｌ－Ｃｙｓｔｅｉｎｏｌ（ｐＭｅＢｚｌ）、Ｌ－Ｈｏｍｏｓｅｒｉｎｅ ｌａｃｔｏｎｅ、Ｌ－Ｉｓｏｌｅｕｃｉｎｏｌ、Ｌ－Ｌｅｕｃｉｎｏｌ（ｏｉｌ）、Ｌ－Ｍｅｔｈｉｏｎｉｎｏｌ、Ｌ－Ｎｏｒｖａｌｉｎｏｌ、Ｌ－Ｐｈｅｎｙｌａｌａｎｉｎｏｌ、Ｌ－Ｐｈｅｎｙｌｇｌｙｃｉｎｏｌ、Ｌ－Ｐｒｏｌｉｎｏｌ、Ｌ－Ｓｅｒｉｎｏｌ（Ｂｚｌ）、Ｌ－Ｔｈｒｅｏｎｉｎｏｌ、Ｌ－Ｔｈｒｅｏｎｉｎｏｌ（Ｂｚｌ）、Ｌ－Ｔｈｒｅｏｎｉｎｏｌ（Ｂｚｌ）・ＨＣｌ、Ｌ－Ｔｒｙｐｔｏｐｈａｎｏｌ、Ｌ－Ｔｙｒｏｓｉｎｏｌ、Ｌ－Ｔｙｒｏｓｉｎｏｌ・ＨＣｌ、Ｌ－Ｖａｌｉｎｏｌ、Ｍｏｃ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｍｐａ（Ａｃｍ）、Ｍｐａ（Ｂｚｌ）、Ｍｐａ（ＭＭｔ）－ＯＨ、Ｍｐａ（Ｔｒｔ）、Ｍｐａ（Ｔｒｔ）－ＯＳｕ、Ｎ－Ｂｏｃ－ｃｉｓ－４－ｈｙｄｒｏｘｙ－Ｄ－Ｐｒｏｌｉｎｅ、Ｎ－Ｆｏｒｍｙｌ－Ｌｅｕ－ＯＨ、ＮＨ２－ＮＴＡ（Ｍｅ）３・ＨＢｒ、Ｎ－Ｐｈｔｈａｌｏｙｌ－Ｐｈｅｎｙｌａｌａｎｉｎｅ、Ｐａｌ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｐａｌ－Ｇｌｕ－ＯｔＢｕ、Ｐｂｆ－ＮＨ２、ＰｈＣ３Ｈ６－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｐｈｔ－Ｄｏｐａ－ＯＨ、Ｔｆａ－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ｔｈｉｏａｎｉｓｏｌｅ、Ｔｏｓ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｔｏｓ－Ａｒｇ－ＯＨ、Ｔｏｓ－Ａｒｇ－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｔｏｓ－Ｄ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ｔｏｓ－Ｄ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｔｏｓ－Ｇｌｙ－ＯＭｅ、Ｔｏｓ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｔｏｓ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｔｏｓ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ｔｏｓ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｔｒａｎｓ－４－ｈｙｄｒｏｘｙ－Ｌ－ｐｒｏｌｉｎｏｌ・ｈｙｄｒｏｃｈｌｏｒｉｄｅ、Ｔｒｔ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ・ＤＥＡ、Ｔｒｔ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＳｕ、Ｔｒｔ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ・ＤＥＡ、Ｔｒｔ－Ｄ－Ｓｅｒ－ＯＨ、Ｔｒｔ－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ｔｒｔ－Ｓｅｒ－ＯＨ、Ｔｒｔ－Ｓｅｒ－ＯＭｅ、Ｔｒｔ－Ｔｈｒ－ＯＨ・ＤＥＡ、Ｚ（２－Ｂｒ）－ＯＳｕ、Ｚ（４－ＮＯ２）－ＯＳｕ、Ｚ－Ａｂｕ－ＯＨ、Ｚ－Ａｉｂ－ＯＨ、Ｚ－Ａｌａ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｚ－Ａｌａ－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ｚ－Ａｌａ－ＮＨ２、Ｚ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｚ－Ａｌａ－ＯＭｅ、Ｚ－Ａｌａ－ＯＳｕ、Ｚ－Ａｌａ－Ｔｒｐ－ＯＨ、Ｚ－Ａｒｇ（Ｍｂｓ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ａｒｇ（Ｍｔｒ）－ＯＨ・ＣＨＡ、Ｚ－Ａｒｇ（ＮＯ２）－ＯＨ、Ｚ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ・ＣＨＡ、Ｚ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ａｒｇ（Ｚ）２－ＯＨ、Ｚ－Ａｒｇ－ＯＨ、Ｚ－Ａｒｇ－ＯＨ・ＨＢｒ、Ｚ－Ａｒｇ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｚ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｚ－Ａｓｎ－ＯＨ、Ｚ－Ａｓｎ－ＯＮｐ、Ｚ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｚ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＳｕ、Ｚ－Ａｓｐ（ＯＭｅ）－ＯＨ、Ｚ－Ａｓｐ（ＯＭｅ）－ＯｔＢｕ、Ｚ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＢｚｌ、Ｚ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ・Ｈ２Ｏ、Ｚ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＭｅ、Ｚ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＳｕ、Ｚ－Ａｓｐ－ＯＢｚｌ、Ｚ－Ａｓｐ－ＯＨ、Ｚ－Ａｓｐ－ＯＭｅ、Ｚ－Ａｓｐ－ＯＭＰｅ、Ｚ－Ａｓｐ－ＯｔＢｕ、Ｚ－Ａｓｐ－ＯｔＢｕ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｃｈａ－ＯＨ、Ｚ－Ｃｈａ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｃｈｇ－ＯＨ、Ｚ－Ｃｙｓ（ｐＭｅＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｚ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｚ－Ｃｙｓ（Ｚ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－２－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ａｂｕ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ａｌａ－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ａｌａ－ＮＨ２、Ｚ－Ｄ－Ａｌａｎｉｎｏｌ、Ｚ－Ｄ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｚ－Ｄａｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄａｐ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄａｐ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｍｔｒ）－ＯＨ・ＣＨＡ、Ｚ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ・ＣＨＡ、Ｚ－Ｄ－Ａｒｇ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ａｒｇ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｚ－Ｄ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ａｓｎ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ・Ｈ２Ｏ、Ｚ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｄ－Ｃｈａ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｃｈｇ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｄａｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｄａｐ（Ｂｏｃ）－ｏｌ、Ｚ－Ｄ－Ｄａｐ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｇｌｎ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＢｚｌ、Ｚ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＥｔ、Ｚ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｄ－Ｈｉｓ－ＯＨ、Ｚ－ＤＬ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｚ－ＤＬ－Ａｓｎ－ＯＨ、Ｚ－ＤＬ－Ａｓｐ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｌｅｕ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｌｅｕ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－ＤＬ－Ｇｌｕ－ＯｔＢｕ、Ｚ－ＤＬ－Ｈｉｓ－ＯＨ、Ｚ－ＤＬ－Ｍｅｔ－ＯＨ、Ｚ－ＤＬ－Ｎｖａ－ＯＨ、Ｚ－ＤＬ－Ｐｈｅ（４－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｚ－ＤＬ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＳｕ、Ｚ－Ｄ－Ｌｙｓ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｍｅｔ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｎｖａ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｏｒｎ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｆ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｐｈｅｎｙｌａｌａｎｉｎｏｌ、Ｚ－Ｄ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｐｈｇ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｐｙｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＭｅ、Ｚ－Ｄ－Ｓｅｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｓｅｒ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｄ－Ｔｈｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｔｈｒ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｄ－Ｔｒｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｔｒｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｄ－Ｔｒｐ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｔｒｐ－ＯＳｕ、Ｚ－Ｄ－Ｔｙｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｄ－Ｔｙｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｄ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｚ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｚ－Ｇｌｎ－ＯＨ、Ｚ－Ｇｌｎ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｇｌｎ－ＯＮｐ、Ｚ－Ｇｌｕ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｚ－Ｇｌｕ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｇｌｕ（ＯＳｕ）－ＯＢｚｌ、Ｚ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＢｚｌ、Ｚ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｚ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＭｅ、Ｚ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＳｕ、Ｚ－Ｇｌｕ－ＯＢｚｌ、Ｚ－Ｇｌｕ－ＯＢｚｌ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｇｌｕ－ＯＨ、Ｚ－Ｇｌｕ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｇｌｕ－ＯｔＢｕ、Ｚ－Ｇｌｙｃｉｎｏｌ、Ｚ－Ｇｌｙ－ＮＨ２、Ｚ－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ｚ－Ｇｌｙ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｇｌｙ－ＯＳｕ、Ｚ－Ｇｌｙ－Ｐｈｅ－ＮＨ２、Ｚ－Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ｚ－Ｈｉｓ（Ｄｎｐ）－ＯＨ、Ｚ－Ｈｉｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｚ－Ｈｉｓ（Ｚ）－ＯＨ・ＥｔＯＨ、Ｚ－Ｈｉｓ－ＯＨ、Ｚ－Ｈｉｓ－ＯＭｅ、Ｚ－ＨｏＡｒｇ（ＮＯ２）－ＯＨ、Ｚ－ＨｏＡｒｇ－ＯＨ、Ｚ－ＨｏＳｅｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｈｙｐ（ｔＢｕ）－ＯＭｅ、Ｚ－Ｈｙｐ－ＯＨ、Ｚ－Ｈｙｐ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｉｌｅ－ＯＨ、Ｚ－Ｉｌｅ－ＯＳｕ、Ｚ－Ｌ－２－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｚ－Ｌｅｕ－Ｌｅｕ－ＯＨ、Ｚ－Ｌｅｕ－ＯＨ、Ｚ－Ｌｅｕ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）（Ｉｓｏｐｒｏｐｙｌ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｚ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＮｐ、Ｚ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＳｕ、Ｚ－Ｌｙｓ（Ｆｏｒ）－ＯＨ、Ｚ－Ｌｙｓ（Ｔｆａ）－ＯＨ、Ｚ－Ｌｙｓ（Ｚ）－ＯＨ、Ｚ－Ｌｙｓ（Ｚ）－ＯＳｕ、Ｚ－Ｌｙｓ－ＯＨ、Ｚ－Ｌｙｓ－ＯＭｅ・ＨＣｌ、Ｚ－Ｍｅｔ－ＯＨ、Ｚ－Ｍｅｔ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｎ－Ｍｅ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｚ－Ｎ－Ｍｅ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｚ－Ｎ－Ｍｅ－Ｉｌｅ－ＯＨ、Ｚ－Ｎ－Ｍｅ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｚ－Ｎ－Ｍｅ－Ｓｅｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｎ－Ｍｅ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｚ－Ｎｖａ－ＯＨ、Ｚ－Ｏｒｎ（Ａｌｌｏｃ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｏｒｎ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｚ－Ｏｒｎ（Ｚ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｏｒｎ－ＯＨ、Ｚ－Ｏｒｎ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｚ－Ｐｈｅ（４－Ｆ）－ＯＨ、Ｚ－Ｐｈｅ－ＮＨ２、Ｚ－Ｐｈｅｎｙｌａｌａｎｉｎｏｌ、Ｚ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｚ－Ｐｈｅ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｐｈｅ－ＯＳｕ、Ｚ－Ｐｈｇ－ＯＨ、Ｚ－Ｐｒａ－ＯＨ、Ｚ－Ｐｒｏｌｉｎｏｌ、Ｚ－Ｐｒｏ－ＮＨ２、Ｚ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ｚ－Ｐｒｏ－ＯＳｕ、Ｚ－Ｐｙｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｐｙｒ－ＯＳｕ、Ｚ－Ｐｙｒ－ＯｔＢｕ、Ｚ－Ｓａｒ－ＮＨ２、Ｚ－Ｓａｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｓｅｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｚ－Ｓｅｒ（ＴＢＤＭＳ）－ＯＨ、Ｚ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＮＨ２、Ｚ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｚ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＭｅ、Ｚ－Ｓｅｒ（Ｔｏｓ）－ＯＭｅ、Ｚ－Ｓｅｒ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｚ－Ｓｅｒ－ＮＨ２、Ｚ－Ｓｅｒ－ＮＨＮＨ２、Ｚ－Ｓｅｒ－ＯＢｚｌ、Ｚ－Ｓｅｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｓｅｒ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｔｈｒ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｚ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｚ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｔｈｒｅｏｎｉｎｏｌ、Ｚ－Ｔｈｒ－ＮＨ２、Ｚ－Ｔｈｒ－ＯＢｚｌ、Ｚ－Ｔｈｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｔｈｒ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｔｉｃ－ＯＨ、Ｚ－Ｔｌｅ－ＯＨ、Ｚ－Ｔｌｅ－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｔｒｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｚ－Ｔｒｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｔｒｐ－ＯＢｚｌ、Ｚ－Ｔｒｐ－ＯＨ、Ｚ－Ｔｒｐ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｔｙｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｚ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｚ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ・ＤＣＨＡ、Ｚ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＭｅ、Ｚ－Ｔｙｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｔｙｒ－ＯＭｅ、Ｚ－Ｔｙｒ－ＯｔＢｕ・Ｈ２Ｏ、Ｚ－Ｔｙｒ－Ｔｙｒ－ＯＨ、Ｚ－Ｖａｌ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｚ－Ｖａｌ－ＮＨ２、Ｚ－Ｖａｌ－ＯＥｔ、Ｚ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｚ－Ｖａｌ－ＯＳｕ、Ｚ－Ｖａｌ－Ｓｅｒ－ＯＨ、Ｚ－β－Ａｌａ－ＯＨ、Ｚ－β－Ａｌａ－ＯＳｕ、Ｚ－γ－Ａｂｕ－ＯＨまたはＺ－ε－Ａｃｐ－ＯＨなどであってもよい。
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ｈｙｄｒｏｃｈｌｏｒｉｄｅ、Ｆｍｏｃ－１－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－２－Ａｂｚ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－２－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－２－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－３－（４－ｔｈｉａｚｏｌｙｌ）－Ａｌａｎｉｎｅ、Ｆｍｏｃ－３－Ａｂｚ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－３－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－４－Ａｂｚ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－４－Ａｍｂ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－４－Ａｍｃ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－４－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－５－Ａｖａ－
ＯＨ、Ｆｍｏｃ－７－Ａｈｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－８－Ａｏｃ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｂｕ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｉｂ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－Ｃｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａｎｉｎｏｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－ＯＭｅ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－ＯＳｕ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－Ｓｅｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｌａ－Ｔｈｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｌｌｏ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｐｈ（Ｈｏｒ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ａｌｌｏｃ）２－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｂｏｃ）２－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｍｅ）２－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（ＭｅＰｂｆ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｍｔｒ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｍｔｒ）－Ｏｐｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｍｔｓ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＮＨ２、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ（Ｔｏｓ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇｉｎｉｎｏｌ（Ｔｏｓ）、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｒｇ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－Ｏｐｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－Ｓｅｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－Ｔｈｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｎ－Ｏｐｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（Ｅｄａｎｓ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯＡｌｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｃＨｅｘ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯＤＭＡＢ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯＭｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯＭｐｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＮＨ２、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－Ｎ（Ｈｍｂ）－Ｇｌｙ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＳｕ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－Ｓｅｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－Ｔｈｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐａｒａｇｉｎｏｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐａｒａｇｉｎｏｌ（Ｔｒｔ）、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐａｒｔｉｍｏｌ（ＯｔＢｕ）、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯＡｌｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯＢｚｌ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯＦｍ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯＭｅ、Ｆｍｏｃ－Ａｓｐ－ＯｔＢｕ、Ｆｍｏｃ－Ｂｉｐ（４４’）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｂｐａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｈａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｈｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｉｔ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｌ、Ｆｍｏｃ－Ｃｐｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｃｌｏｈｅｐｔｙｌ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｃｌｏｐｒｏｐｙｌｇｌｙｃｉｎｅ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ａｃｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ａｃｍ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ＣＡＭ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｄｐｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｅｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ＭＭｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｍｔｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｐａｍ）２－ＯＨ（Ｒ）、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｐａｍ）２－ＯＨ（Ｓ）、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ｐＭｅＢｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ｐＭｅＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ＳＯ３Ｈ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ＳｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（ｔｅｒｔ－ｂｕｔｏｘｙｃａｒｎｙｌｐｒｏｐｙｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＮＨ２、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－Ｏｐｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓ（Ｘａｎ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓｔｅｉｎｏｌ（Ａｃｍ）、Ｆｍｏｃ－Ｃｙｓｔｅｉｎｏｌ（Ｔｒｔ）、Ｆｍｏｃ－Ｄ－１－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－２－Ｎａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－３－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－４－Ｐａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ａｌｌｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ｄｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（ｉｖＤｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ｍｔｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ（Ｚ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｂ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｂｕ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＮＨ２、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌａｎｉｎｏｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌａ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌｌｏ－Ｉｌｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌｌｏ－Ｉｌｅ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｌｌｏ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ａｌｌｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ｄｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ｄｎｐ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ｍｔｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ（Ｚ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｐｈ（Ｃｂｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｐｈ（Ｌ－Ｈｏｒ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｐｈ（ｔＢｕＣｂｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄａｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｍｅ）２－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｍｔｒ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｐｂｆ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ（Ｔｏｓ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｒｇ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｎ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯＡｌｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－Ｏｐｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐａｒｔｉｍｏｌ（ＯｔＢｕ）、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＡｌｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＢｚｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯＭｅ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ａｓｐ－ＯｔＢｕ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｂｉｐ（４４’）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｂｐａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｈａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｈｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｉｔ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ａｃｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｄｐｍ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｍｍｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｃｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｂ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｂ（Ｄｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｂ（Ｚ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｂ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｄａｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄｅｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｎ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｎ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯＢｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯＭｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ（ＯｔＢｕ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＡｌｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｇｌｕ－ＯｔＢｕ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ・ＣＨＡ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｈｉｓ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＡｒｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＡｒｇ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＣｉｔ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＣｙｓ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＰｈｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ＨｏＰｒｏ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｉｌｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ｉｓｏＧｌｎ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ａｌａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ａｓｐ（ＯｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｅｕ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）－Ｐｒｏ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｅｕ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｅｕ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ｇｌｙ（ａｌｌｙｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ｐｈｅ（４－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ｐｒａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－ＤＬ－Ｔｙｒ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（２－Ｃｌ－Ｚ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ａｌｌｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｂｏｃ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｄｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｆｍｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｍｔｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ（Ｚ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｌｙｓ－ＯＨ・ＨＣｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｍｅｔ（Ｏ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｍｅｔ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｍｅｔ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｎｌｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ｌｅｕ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｎ－Ｍｅ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｎｖａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄｏｐａ（ａｃｅｔｏｎｉｄｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｏｒｎ（Ａｌｌｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｏｒｎ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｅｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（２－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（３，４－ＤｉＣｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（３－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｂｒ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＣＮ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｉ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－Ｍｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＮＨ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＮＨＢｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（４－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ（Ｆ５）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｅ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｇ（４－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｈｇ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｒａ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｒｏ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｐｒｏ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（ＨＰＯ３Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（ｔＢｕ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｓｅｒ－ＯＭｅ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒ（ｔＢｕ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒｅｏｎｉｎｏｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒｅｏｎｉｎｏｌ（ｔＢｕ）、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｒ－ＯＨ・Ｈ２Ｏ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｈｚ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｉｃ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｌｅ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－ｔｒａｎｓ－Ｈｙｐ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｒｐ（Ｂｏｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｒｐ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｒｐ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｒｙｐｔｏｐｈａｎｏｌ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（３－Ｃｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（３－Ｉ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（３－ＮＯ２）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（４－Ｅｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（Ａｃ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（ＨＰＯ３Ｂｚｌ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（Ｍｅ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ（ｔＢｕ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｔｙｒ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｖａｌ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｄ－Ｖａｌ－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－ＯＰｆｐ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－Ｓｅｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ（Ｔｒｔ）－Ｔｈｒ［Ｐｓｉ（ＭｅＭｅ）Ｐｒｏ］－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ－ＯＨ、Ｆｍｏｃ－Ｇｌｎ－ＯＰｆｐ、Ｆｍ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【0021】
本発明において、前記「ピロリジン（Ｐｙｒｒｏｌｙｓｉｎｅ、Ｐｙｌ；Ｏ）」は、化学式Ｃ１２Ｈ２１Ｎ３Ｏ３で表すことができ、一部のメタン生成高細菌で用いられるアミノ酸である。
【0022】
本発明において、前記「テアニン（Ｔｈｅａｎｉｎｅ、ｇａｍｍａ－ｇｌｕｔａｍｙｌｅｔｈｙｌａｍｉｄｅ）」は、化学式Ｃ７Ｈ１４Ｎ２Ｏ３で表すことができ、Ｌ－テアニンとＤ－テアニンの異性体として存在し、Ｌ－テアニンは、玉露葉から発見されたアミノ酸である。
【0023】
本発明において、前記「ガンマ－グルタミルメチルアミド（ｇａｍｍａ－ｇｌｕｔａｍｙｌｍｅｔｈｙｌａｍｉｄｅ；ＧＭＡ）」は、化学式Ｃ６Ｈ１２Ｎ２Ｏ３で表すことができるアミノ酸である。
【0024】
本発明において、前記「ベータ－アミノ酪酸（ｂｅｔａ－aminobutyric acid）」および「ガンマ－アミノ酪酸（ｇａｍｍａ－aminobutyric acid；ＧＡＢＡ）」は、化学式Ｃ４Ｈ９ＮＯ２で表すことができるアミノ酸類似体で、両者は異性体の関係である。
【0025】
本発明において、前記「単糖類（ｍｏｎｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ）」は、加水分解によってより簡単な化合物に分解されない最も基本的な炭水化物の単位体で、ブドウ糖、果糖または乳糖などであるか、その異性体などであってもよいが、酸素－グリコシド結合（Ｏ－ｇｌｙｃｏｓｉｄｉｃ ｂｏｎｄ）で多糖類を形成できるものであれば制限なく含まれる。
【0026】
本発明において、前記「二糖類（ｄｉｓａｃｃｈａｒｉｄｅ）」は、スクロース（ｓｕｃｒｏｓｅ）、ラクトース（ｌａｃｔｏｓｅ）、マルトース（ｍａｌｔｏｓｅ）のように２個の単糖類が結合したものであり、前記「オリゴ糖（ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ）」は、２～１０個の単糖類が結合したものであり、前記「多糖類（ｐｏｌｙｓａｃｃｈａｒｉｄｅ）」は、多くの単糖類が結合したものであって、前記用語は混用されてもよく、単糖類が酸素－グリコシド結合（Ｏ－ｇｌｙｃｏｓｉｄｉｃ ｂｏｎｄ）で連結された重合体であれば制限なく含まれる。
【0027】
本発明において、前記複数のＭのうち、隣り合うＭとＭは、ｐＨ特異的または触媒特異的に切断可能な結合で連結されて、例として「ＭＭ…Ｍ」のように表現される重合体を形成することができる。前記連結は、二硫化結合、エステル化反応、ペプチド結合反応、クライゼン縮合反応、アルドール縮合またはグリコシド結合反応で連結されるものであってもよいが、これに限定されない。本発明において、前記連結のために、各Ｍ単位体化合物は、その内部に２個以上の官能基を有するものであってもよい。
【0028】
本発明において、前記「二硫化結合（ｄｉｓｕｌｆｉｄｅ ｂｏｎｄ）」は、チオール基（－ＳＨ）の間で形成された共有結合で、Ｒ－Ｓ－Ｓ－Ｒの一般式で表現され、二硫化架橋とも呼ぶものである。例えば、前記二硫化結合は、システイン単位体によるものであってもよいが、チオール基を有する単位体によるものであれば制限なく含まれる。
【0029】
本発明において、前記「エステル反応（ｅｓｔｅｒ ｒｅａｃｔｉｏｎ）」は、アルコールまたはフェノールが有機酸または無機酸と反応し、水を失って縮合する反応の総称である。
【0030】
本発明において、前記「ペプチド結合（ｐｅｐｔｉｄｅ ｂｏｎｄ）」乃至「アミド連結（ａｍｉｄｅ ｌｉｎｋａｇｅ）」は、カルボキシル基（－ＣＯＯＨ）とアミノ基（ＮＨ２－）との間にアミド結合（－ＣＯ－ＮＨ－）の共有結合が形成される化学結合で、反応中に水分子が形成される脱水反応が起こる。この過程により、ペプチドは、アミノ基があるＮ－末端（ａｍｉｎｏ－ｔｅｒｍｉｎａｌ）と、カルボキシル基があるＣ－末端（ｃａｒｂｏｘｙｌ－ｔｅｒｍｉｎａｌ）とを有し、ペプチドの方向性を示すことができる。
【0031】
本発明において、前記Ｍは、下記式２で表されるものであってもよいが、これに限定されるものではない。
前記式２中、
ｍは、１～１０００００の整数であり、好ましくは２～５００００の整数であり、より好ましくは２～１００００の整数であり、さらにより好ましくは２～５０００の整数であり、さらにより好ましくは２～１０００の整数であり、さらにより好ましくは２～１００の整数であり；
Ｘ１～Ｘｍは、それぞれ独立した単位体で、非制限的例としては、アミノ酸、アミノ酸類似体、ペプチド、ペプチド類似体、単糖類またはオリゴ糖であってもよい。
【数2】
前記式２中、
ｍは、１～１０００００の整数であり、好ましくは２～５００００の整数であり、より好ましくは２～１００００の整数であり、さらにより好ましくは２～５０００の整数であり、さらにより好ましくは２～１０００の整数であり、さらにより好ましくは２～１００の整数であり；
Ｘ１～Ｘｍは、それぞれ独立した単位体で、非制限的例としては、アミノ酸、アミノ酸類似体、ペプチド、ペプチド類似体、単糖類またはオリゴ糖であってもよい。
【0032】
本発明において、前記式２中、Ｘ１～Ｘｍがそれぞれ独立してアミノ酸、アミノ酸類似体、ペプチドまたはペプチド類似体の場合、前記Ｘ１がＮ－末端、ＸｍがＣ－末端であるか、前記ＸｍがＮ－末端、Ｘ１がＣ－末端であってもよい。
【0033】
本発明において、前記式２中、ｍは、１～１００の整数であってもよく、好ましくは２～１００の整数、より好ましくは２～５０の整数、さらに好ましくは３～１５の整数であることが、検出分析時にクロマトグラフィーで処理した時の滞留時間が過度に短くなったり、過度に長くなるのを防止して迅速な検出を可能にし、質量分析法などの方法でも容易かつ正確に検出または測定することができる。一方、ｍが１００を超える場合、クロマトグラフィーで検出分析時の滞留時間が過度に長くなって検出に過度の時間がかかる。
【0034】
本発明において、前記「滞留時間（ｒｅｔｅｎｔｉｏｎ ｔｉｍｅ；ＲＴ）」は、クロマトグラフィーで試料を入れる時から当該成分の峰が現れるまでの時間を意味する。
【0035】
本発明の一例において、前記Ｘ１または前記Ｘｍは、イソロイシン、リジン、セリン、アルギニンまたはトレオニンであってもよく、好ましくは、リジンまたはアルギニンであってもよいが、重合体を形成する複数のＭとＭとの間の結合を切断する触媒に特異的に反応するアミノ酸またはアミノ酸類似体であれば制限なく含まれる。
【0036】
また、本発明の他の例において、前記Ｘ２～Ｘｍ－１は、それぞれ独立してグリシン、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、トレオニン、セリン、システイン、アスパラギン酸、アスパラギン、グルタミン酸、グルタミン、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファンおよびプロリンからなる群より選択されたいずれか１つであってもよいが、重合体を形成する複数のＭとＭとの間の結合を切断する触媒に反応しないアミノ酸またはアミノ酸類似体であれば制限なく含まれる。
【0037】
本発明において、重合体を形成する複数のＭのうち、隣り合って連結されたＭとＭとの間は触媒によって切断され、この時、前記触媒は、酵素または合成触媒であってもよい。
【0038】
本発明において、前記酵素としては、ペプチド加水分解酵素、好ましくは、ペプチド内部加水分解酵素、または乳糖分解酵素であってもよいが、これに限定されるものではない。
【0039】
本発明において、前記「ペプチド加水分解酵素（ｐｅｐｔｉｄａｓｅ、ｐｒｏｔｅａｓｅ、ｐｒｏｔｅｉｎａｓｅ）」は、ペプチド結合の加水分解を触媒する酵素で、ペプチド鎖のＮ－末端またはＣ－末端に作用して結合順にアミノ酸を遊離する酵素をペプチド末端加水分解酵素（ｅｘｏｐｅｐｔｉｄａｓｅ）といい、ペプチド鎖内部のペプチド結合に作用するものをペプチド内部加水分解酵素（ｅｎｄｏｐｅｐｔｉｄａｓｅ）という。前記ペプチド加水分解酵素を用いて特定アミノ酸のペプチド結合のみを特異的に加水分解させることができる。
【0040】
本発明において、前記ペプチド加水分解酵素は、トリプシン、キモトリプシン、トロンビン、プラスミン、サブチリシン、テルモリシン、ペプシンおよびグルタミルエンドペプチダーゼからなる群より選択された１種以上であってもよく、好ましくは、トリプシン、キモトリプシン、サブチリシン、テルモリシンおよびグルタミルエンドペプチダーゼからなる群より選択された１種以上であってもよいが、これに限定されるものではない。
【0041】
本発明において、前記合成触媒を用いてｐＨや温度などの条件に制約されずに効率的な切断反応が可能である。
【0042】
本発明において、前記合成触媒は、人工金属酵素、有機人工酵素または二硫化結合を切断する還元剤であってもよいが、これに限定されるものではない。
【0043】
本発明において、前記人工金属酵素（ａｒｔｉｆｉｃｉａｌ ｍｅｔａｌｌｏｐｒｏｔｅａｓｅｓ）は、銅（ＩＩ）、コバルト（ＩＩＩ）、鉄（ＩＩＩ）、パラジウム（ＩＩ）、セリウム（ＩＶ）などを触媒の中心として用いた水溶性触媒または銅（ＩＩ）錯化合物を支持体に付着させたものがあるが、これに限定されるものではない。
【0044】
本発明において、前記有機人工酵素（ｏｒｇａｎｉｃ ａｒｔｉｆｉｃｉａｌ ｐｒｏｔｅａｓｅｓ）は、シリカ支持体またはポリスチレン支持体などに官能基を付着させるものであってもよいが、これに限定されるものではない。
【0045】
本発明において、前記二硫化結合を切断する還元剤は、グルタチオン、チオグリコール酸またはシステアミンであってもよいが、前記ＭとＭとの間の二硫化結合をチオール基に還元できるいかなるものでも制限なく含まれる。
【0046】
本発明において、前記第１結合部は、前記被分析物と直接的にまたは間接的に結合して前記被分析物を検出乃至定量できるもので、前記被分析物と特異的、非特異的に結合できるものであれば制限なく含まれる。
【0047】
本発明において、前記第１結合部は、前記被分析物と特異的に結合する化合物、プローブ、アンチセンスヌクレオチド、抗体、オリゴペプチド、リガンド、ＰＮＡ（ｐｅｐｔｉｄｅ ｎｕｃｌｅｉｃ ａｃｉｄ）およびアプタマーからなる群より選択された１種以上を含むことができるが、これに限定されるものではない。
【0048】
本発明において、前記「プローブ」とは、試料中の検出しようとする被分析物と特異的に結合できる物質を意味し、前記結合により特異的に試料中の被分析物の存在を確認できる物質を意味する。プローブの種類は、当業界にて通常使用される物質として制限はないが、好ましくは、ＰＮＡ（ｐｅｐｔｉｄｅ ｎｕｃｌｅｉｃ ａｃｉｄ）、ＬＮＡ（ｌｏｃｋｅｄ ｎｕｃｌｅｉｃ ａｃｉｄ）、ペプチド、ポリペプチド、タンパク質、ＲＮＡまたはＤＮＡであってもよいし、最も好ましくは、ＰＮＡである。より具体的には、前記プローブは、バイオ物質として生物由来またはこれと類似のものまたは生体外で製造されたものを含むもので、例えば、酵素、タンパク質、抗体、微生物、動植物細胞および器官、神経細胞、ＤＮＡ、およびＲＮＡであってもよいし、ＤＮＡは、ｃＤＮＡ、ゲノムＤＮＡ、オリゴヌクレオチドを含み、ＲＮＡは、ゲノムＲＮＡ、ｍＲＮＡ、オリゴヌクレオチドを含み、タンパク質の例としては、抗体、抗原、酵素、ペプチドなどを含むことができる。
【0049】
本発明において、前記「ＬＮＡ（Ｌｏｃｋｅｄ ｎｕｃｌｅｉｃ ａｃｉｄｓ）」とは、２’－Ｏ、４’－Ｃメチレンブリッジを含む核酸アナログを意味する［Ｊ Ｗｅｉｌｅｒ，Ｊ Ｈｕｎｚｉｋｅｒ ａｎｄ Ｊ Ｈａｌｌ Ｇｅｎｅ Ｔｈｅｒａｐｙ（２００６）１３，４９６．５０２］。ＬＮＡヌクレオチドは、ＤＮＡとＲＮＡの一般的核酸塩基を含み、Ｗａｔｓｏｎ－Ｃｒｉｃｋ塩基対の規則によって塩基対を形成することができる。しかし、メチレンブリッジによる分子の「ｌｏｃｋｉｎｇ」によって、ＬＮＡはＷａｔｓｏｎ－Ｃｒｉｃｋ結合において理想的形状を形成できなくなる。ＬＮＡがＤＮＡまたはＲＮＡオリゴヌクレオチドに含まれると、ＬＮＡはより迅速に相補的ヌクレオチド鎖と対をなして二重螺旋の安定性を高めることができる。
【0050】
本発明において、前記「アンチセンス」は、アンチセンスオリゴマーがワトソン－クリック塩基対の形成によってＲＮＡ内の標的配列と混成化されて、標的配列内で典型的にｍＲＮＡとＲＮＡ：オリゴマーヘテロ二重体の形成を許容する、ヌクレオチド塩基の配列およびサブユニット間のバックボーンを有するオリゴマーを意味する。オリゴマーは、標的配列に対する正確な配列相補性または近似相補性を有することができる。
【0051】
本発明において、当業者であれば前記被分析物の遺伝子配列情報が知られている場合、これに基づいて前記遺伝子に特異的に結合する前記プライマー、前記プローブまたは前記アンチセンスヌクレオチドを容易にデザインすることができる。
【0052】
本発明において、前記「抗体（ａｎｔｉｂｏｄｙ；Ａｂ）」は、抗原と特異的に結合して抗原－抗体反応を起こす物質を指す。本発明の目的上、抗体は、前記被分析物に特異的に結合する抗体を意味する。
【0053】
本発明において、前記抗体は、多クローン抗体、単クローン抗体および組換え抗体をすべて含む。前記抗体は、当業界にて広く公知の技術を利用して容易に製造できる。例えば、多クローン抗体は、前記タンパク質の抗原を動物に注射し、動物から採血して抗体を含む血清を得る過程を含む、当業界にて広く公知の方法によって生産できる。このような多クローン抗体は、ヤギ、ウサギ、ヒツジ、サル、ウマ、ブタ、ウシ、イヌなどの任意の動物から製造できる。また、単クローン抗体は、当業界にて広く公知のハイブリドーマ方法［ｈｙｂｒｉｄｏｍａ ｍｅｔｈｏｄ；ＫｏｈｌｅｒおよびＭｉｌｓｔｅｉｎ（１９７６）Ｅｕｒｏｐｅａｎ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ６：５１１－５１９参照］、またはファージ抗体ライブラリー技術［Ｃｌａｃｋｓｏｎ ｅｔ ａｌ，Ｎａｔｕｒｅ，３５２：６２４－６２８，１９９１；Ｍａｒｋｓ ｅｔ ａｌ，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，２２２：５８，１－５９７，１９９１参照］を用いて製造できる。前記方法で製造された抗体は、ゲル電気泳動、透析、塩沈殿、イオン交換クロマトグラフィー、親和性クロマトグラフィーなどの方法を用いて分離、精製できる。また、本発明の抗体は、２個の全長の軽鎖および２個の全長の重鎖を有する完全な形態だけでなく、抗体分子の機能的な断片を含む。抗体分子の機能的な断片とは、少なくとも抗原結合機能を保有している断片を意味し、Ｆａｂ、Ｆ（ａｂ’）、Ｆ（ａｂ’）２およびＦｖなどがある。
【0054】
本発明において、前記「ＰＮＡ（Ｐｅｐｔｉｄｅ Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃｉｄ）」は、人工的に合成された、ＤＮＡまたはＲＮＡに類似の重合体を指し、１９９１年、デンマークコペンハーゲン大学のＮｉｅｌｓｅｎ、Ｅｇｈｏｌｍ、ＢｅｒｇとＢｕｃｈａｒｄｔ教授によって初めて紹介された。ＤＮＡは、リン酸－リボース糖骨格を有するのに対し、ＰＮＡは、ペプチド結合によって連結された繰り返しのＮ－（２－アミノエチル）－グリシン骨格を有し、これによってＤＮＡまたはＲＮＡに対する結合力と安定性が大きく増加して、分子生物学、診断分析およびアンチセンス治療法に使用されている。ＰＮＡは、文献［Ｎｉｅｌｓｅｎ ＰＥ，Ｅｇｈｏｌｍ Ｍ，Ｂｅｒｇ ＲＨ，Ｂｕｃｈａｒｄｔ Ｏ（Ｄｅｃｅｍｂｅｒ１９９１）．「Ｓｅｑｕｅｎｃｅ－ｓｅｌｅｃｔｉｖｅ ｒｅｃｏｇｎｉｔｉｏｎ ｏｆ ＤＮＡ ｂｙ ｓｔｒａｎｄ ｄｉｓｐｌａｃｅｍｅｎｔ ｗｉｔｈ ａ ｔｈｙｍｉｎｅ－ｓｕｂｓｔｉｔｕｔｅｄ ｐｏｌｙａｍｉｄｅ」．Ｓｃｉｅｎｃｅ２５４（５０３７）：１４９７－１５００］に詳しく開示されている。
【0055】
本発明において、前記「アプタマー（ａｐｔａｍｅｒ）」は、オリゴ核酸またはペプチド分子であり、アプタマーの一般的な内容は、文献［Ｂｏｃｋ ＬＣ ｅｔ ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ３５５（６３６０）：５６４６（１９９２）；Ｈｏｐｐｅ－Ｓｅｙｌｅｒ Ｆ，Ｂｕｔｚ Ｋ「Ｐｅｐｔｉｄｅ ａｐｔａｍｅｒｓ：ｐｏｗｅｒｆｕｌ ｎｅｗ ｔｏｏｌｓ ｆｏｒ ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ｍｅｄｉｃｉｎｅ」．Ｊ Ｍｏｌ Ｍｅｄ．７８（８）：４２６３０（２０００）；Ｃｏｈｅｎ ＢＡ，Ｃｏｌａｓ Ｐ，Ｂｒｅｎｔ Ｒ．「Ａｎ ａｒｔｉｆｉｃｉａｌ ｃｅｌｌ－ｃｙｃｌｅ ｉｎｈｉｂｉｔｏｒ ｉｓｏｌａｔｅｄ ｆｒｏｍ ａ ｃｏｍｂｉｎａｔｏｒｉａｌ ｌｉｂｒａｒｙ」．Ｐｒｏｃ Ｎａｔｌ Ａｃａｄ Ｓｃｉ ＵＳＡ．９５（２４）：１４２７２７（１９９８）］に詳しく開示されている。
【0056】
本発明において、前記第１結合部は、前記被分析物と非特異的に結合できる、下記化学式１～５からなる群より選択された１種以上の化合物を含むことができるが、これに限定されるものではない。
【0057】
【化1】
【0058】
【化2】
【0059】
【化3】
【0060】
【化4】
【0061】
【化5】
【0062】
前記化学式１～５において、
ｐは、７～２０の整数である。
＊は、前記［Ｍ］ｎまたは前記Ｌ１に連結される部位である。
ｐは、７～２０の整数である。
＊は、前記［Ｍ］ｎまたは前記Ｌ１に連結される部位である。
【0063】
本発明の第１結合部において、前記化学式１、２または４で表される化合物は、前記被分析物と銅イオン（Ｃｕ２＋）、亜鉛イオン（Ｚｎ２＋）またはコバルトイオン（Ｃｏ２＋）を介して間接的に結合できる。
【0064】
本発明において、前記式２で表される重合体をなすＭのいずれか１つの残基は、前記第１結合部と直接連結されるか、リンカーを介して連結される。
【0065】
本発明において、前記「リンカー（ｌｉｎｋｅｒ）」は、１つの化合物と他の１つの化合物と交差連結（ｃｒｏｓｓ ｌｉｎｋｉｎｇ）させるもので、共有結合のような化学結合によるか、イオン結合のような物理的結合によることができる。前記交差連結過程で保護基を導入することができる。
【0066】
本発明において、前記リンカーは、下記化学式６～８から選択されたいずれか１つ以上を含むものであってもよいが、抗体－薬物接合体（Ａｎｔｉｂｏｄｙ－Ｄｒｕｇ Ｃｏｎｊｕｇａｔｅｓ；ＡＤＣ）またはリガンド－薬物接合体（Ｌｉｇａｎｄ－Ｄｒｕｇ Ｃｏｎｊｕｇａｔｅｓ；ＬＤＣ）のような小分子薬物コンジュゲート（Ｓｍａｌｌ ｍｏｌｅｃｕｌｅ ｄｒｕｇ ｃｏｎｊｕｇａｔｅｓ；ＳＭＤＣ）技術に使用されるものであれば制限なく含まれる。
【0067】
【化6】
【0068】
【化7】
【0069】
【化8】
【0070】
前記化学式６～８において、
ｑは、１～５の整数であり；
＊は、前記［Ｍ］ｎまたは前記Ｌ１と連結のなされる部分を意味する。
ｑは、１～５の整数であり；
＊は、前記［Ｍ］ｎまたは前記Ｌ１と連結のなされる部分を意味する。
【0071】
本発明において、「小分子薬物コンジュゲート（Ｓｍａｌｌ ｍｏｌｅｃｕｌｅ ｄｒｕｇ ｃｏｎｊｕｇａｔｅｓ；ＳＭＤＣ）」は、リガンドまたは抗体のような標的ターゲッティング手段、リンカーおよび薬物搭載の３つのモジュールで構成されて薬物伝達に活用される技術である。
【0072】
本発明において、前記式１で表される複合体化合物において、前記［Ｍ］ｎと前記Ｌ１のリンカーとの間、または前記Ｌ１のリンカーと前記Ｎ１の第１結合部との間にスペーサをさらに含むことができる。
【0073】
本発明において、前記「スペーサ（ｓｐａｃｅｒ）」は、ストレッチャーともいい、前記第１結合部、前記リンカーまたは前記重合体を連結させ、前記第１結合部と前記重合体との間に空間を確保し、触媒によって切断されるものでもよく、アミノ酸やオリゴペプチドになったものでもよいが、これに限定されない。
【0074】
本発明において、前記式１で表される複合体化合物は、下記化学式９～１３のいずれか１つで表されるものであってもよいが、これに限定されるものではない。
【0075】
【化9】
【化10】
【0076】
【化11】
【0077】
【化12】
【0078】
【化13】
【0079】
前記化学式９～１３において、
ｎおよびＭに関する定義は、前記式１で定義された通りである。
ｎおよびＭに関する定義は、前記式１で定義された通りである。
【0080】
本発明において、前記被分析物の検出または測定のための組成物は、１種の式１で表される複合体化合物を含むことができるが、互いに異なる２種以上の式１で表される複合体化合物を含むことができ、この時、互いに異なる複合体化合物は、その内部重合体、リンカーおよび第１結合部の少なくとも１つが異なるものであってもよく、特に、前記式２で表される前記「（Ｘ１Ｘ２…Ｘｍ）」で表される配列が互いに異なっていてもよく、あるいは前記Ｍの重合数、すなわち前記式１中のｎが異なっていてもよい。
【0081】
また、本発明において、前記被分析物の検出または測定のための組成物は、互いに異なる式１で表される複合体化合物を含む２種以上の組成物からなる。その場合、複数の被分析物に対してそれぞれ異なる複合体化合物を使用するか、複数の個体から得られた各試料に対してそれぞれ異なる複合体化合物を含む組成物を使用するか、１つの個体から得られた複数の試料に対してそれぞれ異なる複合体化合物を含む組成物を使用することにより、１回の分析だけで複数の被分析物、複数の個体または複数の試料に対する分析が可能というメリットがある。
【0082】
本発明の他の実施形態によれば、本発明による被分析物の検出または測定のための組成物を含む被分析物の検出または測定用キットに関する。
【0083】
本発明において、前記キットは、タンパク質チップキット、ラピッド（ｒａｐｉｄ）キットまたはＭＲＭ（Ｍｕｌｔｉｐｌｅ ｒｅａｃｔｉｏｎ ｍｏｎｉｔｏｒｉｎｇ）キットであってもよいが、これに限定されるものではない。
【0084】
本発明において、前記キットは、第２結合部、固定体、担体、ビオチン（ｂｉｏｔｉｎ）、洗浄液または反応溶液のような、分析方法に適した１種類またはそれ以上の他の構成成分、溶液または装置をさらに含むことができる。
【0085】
本発明において、前記キットは、前記被分析物に特異的に結合し、被分析物に親和性が高く、他のバイオマーカーに対する交差反応性がほとんどない第２結合部をさらに含むことができる。
【0086】
本発明において、前記第２結合部は、前記被分析物に特異的に結合するプローブ、アンチセンスヌクレオチド、抗体、オリゴペプチド、リガンド、ＰＮＡ（ｐｅｐｔｉｄｅ ｎｕｃｌｅｉｃ ａｃｉｄ）およびアプタマーからなる群より選択された１種以上を含むことができるが、これに限定されない。
【0087】
また、本発明において、前記第２結合部は、互いに異なる２種以上を含むことができ、特に、前記被分析物の検出または測定のための組成物において互いに異なる２種以上の式１で表される複合体化合物を含む場合、各複合体化合物ごとに異なる第２結合部が対応するように互いに異なる２種以上の第２結合部を含むことができる。
【0088】
さらに、本発明において、前記第２結合部は、固定体、担体（ｃａｒｒｉｅｒ）またはビオチン（ｂｉｏｔｉｎ）に結合できる。
【0089】
本発明において、前記固定体の素材は、ニトロセルロース、ＰＶＤＦ、ポリビニル（ｐｏｌｙｖｉｎｙｌ）樹脂、ポリスチレン（ｐｏｌｙｓｔｙｒｅｎｅ）樹脂、ガラス、シリコーンおよび金属から選択されたいずれか１つ以上であってもよく、形状は、メンブレン、基板、プレート、ウェルプレート（ｗｅｌｌ ｐｌａｔｅ）、マルチウェルプレート（ｍｕｌｔｉ ｗｅｌｌ ｐｌａｔｅ）、フィルタ、カートリッジ、カラムまたは多孔質体の形態であってもよいが、前記第２結合部を２次元的に固定させるものであれば制限なく含まれる。
【0090】
本発明において、前記担体（ｃａｒｒｉｅｒ）は、立体的構造を有し、前記第２結合部を３次元的に固定させるものであればいかなる物質でも可能であり、好ましくは、重量、電荷または磁気によって容易に分離または回収できる物質で、例えば、磁性粒子であってもよいが、これに限定されるものではない。本発明において、前記磁性粒子の種類は特に限定しないが、鉄、コバルト、ニッケルおよびその酸化物または合金などからなる群より選択された１つ以上の物質で製造可能であり、例えば、酸化鉄（Ｆｅ２Ｏ３、Ｆｅ３Ｏ４）、フェライト（Ｆｅ３Ｏ４においてＦｅの１つが他の磁性関連原子に変化した形態、ｅｘ：ＣｏＦｅ２Ｏ４、ＭｎＦｅ２Ｏ４）および／または合金（磁性原子によって現れる酸化問題、伝導性および安定性を高めるために貴金属と合金させたもの、ｅｘ：ＦｅＰｔ、ＣｏＰｔなど）などを含むことができ、具体例としては、マグヘマイト（γ－Ｆｅ２Ｏ３）、マグネタイト（Ｆｅ３Ｏ４）、コバルトフェライト（ＣｏＦｅ２Ｏ４）、マンガンフェライト（ＭｎＦｅ２Ｏ４）、鉄白金合金（ＦｅＰｔ ａｌｌｏｙ）、鉄コバルト合金（ＦｅＣｏ ａｌｌｏｙ）、コバルトニッケル合金（ＣｏＮｉ ａｌｌｏｙ）またはコバルト白金合金（ＣｏＰｔ ａｌｌｏｙ）であってもよいが、これに限定されるものではない。
【0091】
本発明において、前記ビオチンは、固定体または担体に結合したストレプトアビジン（ｓｔｒｅｐｔａｖｉｄｉｎ）またはアビジン（ａｖｉｄｉｎ）タンパク質に結合できる。
【0092】
本発明において、前記洗浄液は、リン酸塩緩衝溶液、ＮａＣｌまたは非イオン性界面活性剤を含むものであってもよく、好ましくは、０．０２Ｍリン酸塩緩衝溶液、０．１３Ｍ ＮａＣｌおよび０．０５％ツイーン２０からなる緩衝溶液（ＰＢＳＴ）であってもよいが、これに限定されるものではない。前記非イオン性界面活性剤は、デジトニン（Ｄｉｇｉｔｏｎｉｎｕｍ）、トリトンＸ－１００（Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ－１００）、トリトンＸ－１１４（Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ－１１４）、ツイーン２０（Ｔｗｅｅｎ－２０）およびツイーン８０（Ｔｗｅｅｎ－８０）からなる群より選択できるが、これに限定されるものではない。
【0093】
本発明において、前記反応溶液は、被分析物と反応するＣｕＣｌ２、Ｃｕ（ＮＯ３）２、ＣｏＣｌ２、Ｃｏ（ＮＯ３）２、Ｚｎ（ＮＯ３）２およびＺｎＣｌ２からなる群より選択された１種以上の金属塩が含まれたものであってもよいが、これに限定されるものではない。
【0094】
本発明の一実施例において、前記第２結合部が捕捉抗体の場合、前記第２結合部と前記被分析物との間の抗原－抗体結合反応後、固定体に前記洗浄液を添加して３～６回洗浄することができる。ここで、反応停止溶液は、硫酸溶液（Ｈ２ＳＯ４）が好ましく使用可能であり、前記洗浄液としては、デジトニン（Ｄｉｇｉｔｏｎｉｎｕｍ）、トリトンＸ－１００（Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ－１００）、トリトンＸ－１１４（Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ－１１４）、ツイーン２０（Ｔｗｅｅｎ－２０）およびツイーン８０（Ｔｗｅｅｎ－８０）から選択されたいずれか１つ以上の非イオン性界面活性剤が使用可能であるが、これに限定されるものではない。
【0095】
本発明のさらに他の実施形態によれば、被分析物を本発明の前記被分析物の検出または測定のための組成物と反応させる反応ステップと、前記組成物の複合体化合物中のＭを検出または測定する検出ステップとを含む、被分析物の分析方法に関する。
【0096】
本発明において、前記被分析物は、目的とする個体から分離された生物学的試料中に存在するもので、例えば、タンパク質、リポタンパク質、糖タンパク質、ＤＮＡ、ＲＮＡからなる群より選択されるいずれか１つ以上が含まれるが、アミノ酸（ａｍｉｎｏ ａｃｉｄ）、ヌクレオチド（ｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ）、単糖類（ｍｏｎｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅ）または脂質（ｌｉｐｉｄ）などの有機物が単量体（ｍｏｎｏｍｅｒ）として含まれた生体内の分子であれば制限なく含まれる。
【0097】
本発明において、前記「個体」とは、前記生物学的試料に前記被分析物を含んでいるか、含んでいると期待されるものであってもよい。前記生物学的試料中に微量で存在する前記被分析物を分析できれば、多様な疾病の早期診断、予後予測および薬物に対する反応性などに応用可能である。
【0098】
本発明において、前記「生物学的試料」は、個体から得られるか、個体に由来する任意の物質、生物学的体液、組織または細胞を意味するもので、例えば、全血（ｗｈｏｌｅ ｂｌｏｏｄ）、白血球（ｌｅｕｋｏｃｙｔｅｓ）、末梢血液単核細胞（ｐｅｒｉｐｈｅｒａｌ ｂｌｏｏｄ ｍｏｎｏｎｕｃｌｅａｒ ｃｅｌｌｓ）、白血球軟膜（ｂｕｆｆｙ ｃｏａｔ）、血漿（ｐｌａｓｍａ）、血清（ｓｅｒｕｍ）、喀痰（ｓｐｕｔｕｍ）、涙（ｔｅａｒｓ）、粘液（ｍｕｃｕｓ）、洗鼻液（ｎａｓａｌ ｗａｓｈｅｓ）、鼻腔吸引物（ｎａｓａｌ ａｓｐｉｒａｔｅ）、呼吸（ｂｒｅａｔｈ）、尿（ｕｒｉｎｅ）、精液（ｓｅｍｅｎ）、唾（ｓａｌｉｖａ）、腹腔洗浄液（ｐｅｒｉｔｏｎｅａｌ ｗａｓｈｉｎｇｓ）、腹水（ａｓｃｉｔｅｓ）、嚢胞液（ｃｙｓｔｉｃ ｆｌｕｉｄ）、脳髄膜液（ｍｅｎｉｎｇｅａｌ ｆｌｕｉｄ）、羊水（ａｍｎｉｏｔｉｃ ｆｌｕｉｄ）、腺液（ｇｌａｎｄｕｌａｒ ｆｌｕｉｄ）、膵臓液（ｐａｎｃｒｅａｔｉｃ ｆｌｕｉｄ）、リンパ液（ｌｙｍｐｈ ｆｌｕｉｄ）、胸水（ｐｌｅｕｒａｌ ｆｌｕｉｄ）、乳頭吸引物（ｎｉｐｐｌｅ ａｓｐｉｒａｔｅ）、気管支吸引物（ｂｒｏｎｃｈｉａｌ ａｓｐｉｒａｔｅ）、滑液（ｓｙｎｏｖｉａｌ ｆｌｕｉｄ）、関節吸引物（ｊｏｉｎｔ ａｓｐｉｒａｔｅ）、器官分泌物（ｏｒｇａｎ ｓｅｃｒｅｔｉｏｎｓ）、細胞（ｃｅｌｌ）、細胞抽出物（ｃｅｌｌ ｅｘｔｒａｃｔ）または脳脊髄液（ｃｅｒｅｂｒｏｓｐｉｎａｌ ｆｌｕｉｄ）を含むことができるが、好ましくは、全血（ｗｈｏｌｅ ｂｌｏｏｄ）、血漿（ｐｌａｓｍａ）または血清（ｓｅｒｕｍ）であってもよい。
【0099】
本発明において、前記反応ステップを行う前に、前記被分析物を第２結合部と接触させて前記被分析物を固定させる固定ステップを先に行うことができる。
【0100】
本発明において、前記第２結合部は、前記被分析物と特異的に結合するプローブ、アンチセンスヌクレオチド、抗体、オリゴペプチド、リガンド、ＰＮＡ（ｐｅｐｔｉｄｅ ｎｕｃｌｅｉｃ ａｃｉｄ）およびアプタマーからなる群より選択された１種以上を含むことができるが、これに限定されるものではない。
【0101】
本発明において、前記第２結合部は、固定体、担体またはビオチン（ｂｉｏｔｉｎ）に結合して第２結合部－固定体の複合体または第２結合部－担体の複合体を形成するものであってもよい。
【0102】
本発明において、前記固定体の素材は、ニトロセルロース、ＰＶＤＦ、ポリビニル（ｐｏｌｙｖｉｎｙｌ）樹脂、ポリスチレン（ｐｏｌｙｓｔｙｒｅｎｅ）樹脂、ガラス、シリコーンおよび金属から選択されたいずれか１つ以上であってもよく、形状は、メンブレン、基板、プレート、ウェルプレート（ｗｅｌｌ ｐｌａｔｅ）、マルチウェルプレート（ｍｕｌｔｉ ｗｅｌｌ ｐｌａｔｅ）、フィルタ、カートリッジ、カラムまたは多孔質体の形態であってもよいが、前記第２結合部を２次元的に固定させるものであれば制限なく含まれる。
【0103】
本発明において、前記担体（ｃａｒｒｉｅｒ）は、立体的構造を有し、前記第２結合部を３次元的に固定させるものであればいかなる物質でも可能であり、好ましくは、重量、電荷または磁気によって容易に分離または回収できる物質で、例えば、磁性粒子であってもよいが、これに限定されるものではない。本発明において、前記磁性粒子の種類は特に限定しないが、鉄、コバルト、ニッケルおよびその酸化物または合金などからなる群より選択された１つ以上の物質で製造可能であり、例えば、酸化鉄（Ｆｅ２Ｏ３、Ｆｅ３Ｏ４）、フェライト（Ｆｅ３Ｏ４においてＦｅの１つが他の磁性関連原子に変化した形態、ｅｘ：ＣｏＦｅ２Ｏ４、ＭｎＦｅ２Ｏ４）および／または合金（磁性原子によって現れる酸化問題、伝導性および安定性を高めるために貴金属と合金させたもの、ｅｘ：ＦｅＰｔ、ＣｏＰｔなど）などを含むことができ、具体例としては、マグヘマイト（γ－Ｆｅ２Ｏ３）、マグネタイト（Ｆｅ３Ｏ４）、コバルトフェライト（ＣｏＦｅ２Ｏ４）、マンガンフェライト（ＭｎＦｅ２Ｏ４）、鉄白金合金（ＦｅＰｔ ａｌｌｏｙ）、鉄コバルト合金（ＦｅＣｏ ａｌｌｏｙ）、コバルトニッケル合金（ＣｏＮｉ ａｌｌｏｙ）またはコバルト白金合金（ＣｏＰｔ ａｌｌｏｙ）であってもよいが、これに限定されるものではない。
【0104】
本発明において、前記ビオチンは、固定体または担体に結合したストレプトアビジン（ｓｔｒｅｐｔａｖｉｄｉｎ）またはアビジン（ａｖｉｄｉｎ）タンパク質に結合して第２結合部－固定体の複合体または第２結合部－担体の複合体が形成される。
【0105】
本発明において、必要によっては、前記固定ステップに後続して、前記被分析物が固定されて形成された被分析物－第２結合部の複合体、被分析物－第２結合部－固定体の複合体または被分析物－第２結合部－担体の複合体を分離する第１分離ステップをさらに含むことができる。
【0106】
本発明において、前記第１分離ステップの際、第２結合部の属性や、第２結合部が結合する固定体、担体またはビオチンなどによって、前記被分析物－第２結合部の複合体、被分析物－第２結合部－固定体の複合体または被分析物－第２結合部－担体の複合体を重量、電荷または磁気によって分離することができる。
【0107】
本発明において、必要によっては、前記第１分離ステップに後続して、前記被分析物－第２結合部の複合体、被分析物－第２結合部－固定体の複合体または被分析物－第２結合部－担体の複合体を洗浄液で洗浄する第１洗浄ステップをさらに含むことができる。
【0108】
本発明において、前記第１洗浄ステップにより、前記生物学的試料中に複合体を形成せずに固定されていないものが除去できる。
【0109】
本発明において、前記第１洗浄ステップの際、使用される洗浄液は、リン酸塩緩衝溶液、ＮａＣｌまたは非イオン性界面活性剤を含むことができ、好ましくは、０．０２Ｍリン酸塩緩衝溶液、０．１３Ｍ ＮａＣｌおよび０．０５％ツイーン２０からなる緩衝溶液（ＰＢＳＴ）であってもよいが、これに限定されるものではない。前記非イオン性界面活性剤は、デジトニン（Ｄｉｇｉｔｏｎｉｎｕｍ）、トリトンＸ－１００（Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ－１００）、トリトンＸ－１１４（Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ－１１４）、ツイーン２０（Ｔｗｅｅｎ－２０）およびツイーン８０（Ｔｗｅｅｎ－８０）からなる群より選択できるが、これに限定されるものではない。
【0110】
本発明において、前記第１洗浄ステップの後、前記被分析物を本発明の前記被分析物の検出または測定のための組成物と反応させる反応ステップを行うことができる。
【0111】
本発明において、前記反応ステップの際、使用される本発明の前記被分析物の検出または測定のための組成物には、１種の式１で表される複合体化合物が含まれてもよく、あるいは互いに異なる２種以上の式１で表される複合体化合物が含まれてもよい。この場合、各複合体化合物中のＭ、リンカーおよび第１結合部の少なくとも１つが異なっていてもよく、特に、Ｍの「（Ｘ１Ｘ２…Ｘｍ）」で表される単位体の配列が互いに異なるか、Ｍの重合数、すなわち、前記式１中のｎの数を異ならせることができる。その場合、複数の被分析物に対してそれぞれ異なる複合体化合物を使用するか、複数の個体から得られた各試料に対してそれぞれ異なる複合体化合物を使用するか、１つの個体から得られた複数の試料に対してそれぞれ異なる複合体化合物を使用することにより、１回の分析だけで複数の被分析物、複数の個体または複数の試料に対する分析が可能というメリットがある。
【0112】
本発明において、前記反応ステップの際、金属塩を追加的に添加して、前記第１結合部が前記金属塩の金属イオンを介して被分析物と間接的に結合することができ、好ましくは、本発明の組成物を処理する前に、前記被分析物に金属塩を先に処理することができる。
【0113】
本発明において、前記金属塩は、ＣｕＣｌ２、Ｃｕ（ＮＯ３）２、ＣｏＣｌ２、Ｃｏ（ＮＯ３）２、Ｚｎ（ＮＯ３）２およびＺｎＣｌ２からなる群より選択された１種以上であってもよいが、これに限定されるものではない。
【0114】
本発明において、前記反応ステップの反応結果、形成された［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物の複合体、［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部の複合体、［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－固定体の複合体または［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－担体の複合体を分離する第２分離ステップをさらに含むことができる。
【0115】
本発明において、前記第２分離ステップの際、第２結合部の属性や、第２結合部が結合する固定体、担体またはビオチンなどによって、前記［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－固定体の複合体または［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－担体の複合体を重量、電荷または磁気によって分離することができる。
【0116】
本発明において、必要によっては、前記第２分離ステップに後続して、［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部の複合体、［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－固定体の複合体または［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－担体の複合体を洗浄液で洗浄する第２洗浄ステップをさらに含むことができる。
【0117】
本発明において、前記第２洗浄ステップにより、前記反応組成物中に複合体を形成せずに固定されていないものが除去できる。
【0118】
本発明において、前記第２洗浄ステップの際、使用される洗浄液は、リン酸塩緩衝溶液、ＮａＣｌまたは非イオン性界面活性剤を含むことができ、好ましくは、０．０２Ｍリン酸塩緩衝溶液、０．１３Ｍ ＮａＣｌおよび０．０５％ツイーン２０からなる緩衝溶液（ＰＢＳＴ）であってもよいが、これに限定されるものではない。前記非イオン性界面活性剤は、デジトニン（Ｄｉｇｉｔｏｎｉｎｕｍ）、トリトンＸ－１００（Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ－１００）、トリトンＸ－１１４（Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ－１１４）、ツイーン２０（Ｔｗｅｅｎ－２０）およびツイーン８０（Ｔｗｅｅｎ－８０）からなる群より選択できるが、これに限定されるものではない。
【0119】
本発明において、前記［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物の複合体、［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部の複合体、［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－固定体の複合体または［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－担体の複合体からＭ単位体を切断する切断ステップをさらに含むことができる。
【0120】
本発明の前記切断ステップは、前記隣接して連結されたＭとＭとの間の結合を特異的に切断する触媒によって行われ、この時、前記触媒は、酵素または合成触媒であってもよい。
【0121】
本発明において、前記酵素としては、ペプチド加水分解酵素、好ましくは、ペプチド内部加水分解酵素、または乳糖分解酵素であってもよいが、これに限定されるものではない。
【0122】
本発明において、前記ペプチド加水分解酵素を用いて特定のアミノ酸間のペプチド結合のみを特異的に加水分解させることができる。
【0123】
本発明において、前記ペプチド加水分解酵素は、トリプシン、キモトリプシン、トロンビン、プラスミン、サブチリシン、テルモリシン、ペプシンおよびグルタミルエンドペプチダーゼからなる群より選択された１種以上であってもよく、好ましくは、トリプシン、キモトリプシン、サブチリシン、テルモリシンおよびグルタミルエンドペプチダーゼからなる群より選択された１種以上であってもよいが、これに限定されるものではない。
【0124】
本発明において、前記合成触媒を用いてｐＨや温度などの条件に制約されずに効率的な切断反応が可能である。
【0125】
本発明において、前記合成触媒は、人工金属酵素、有機人工酵素または二硫化結合を切断する還元剤であってもよいが、これに限定されるものではない。
【0126】
本発明において、前記人工金属酵素（ａｒｔｉｆｉｃｉａｌ ｍｅｔａｌｌｏｐｒｏｔｅａｓｅｓ）は、銅（ＩＩ）、コバルト（ＩＩＩ）、鉄（ＩＩＩ）、パラジウム（ＩＩ）、セリウム（ＩＶ）などを触媒の中心として用いた水溶性触媒または銅（ＩＩ）錯化合物を支持体に付着させたものがあるが、これに限定されるものではない。
【0127】
本発明において、前記有機人工酵素（ｏｒｇａｎｉｃ ａｒｔｉｆｉｃｉａｌ ｐｒｏｔｅａｓｅｓ）は、シリカ支持体またはポリスチレン支持体などに官能基を付着させるものであってもよいが、これに限定されるものではない。
【0128】
本発明において、前記二硫化結合を切断する還元剤は、グルタチオン、チオグリコール酸またはシステアミンであってもよいが、前記ＭとＭとの間の二硫化結合をチオール基に還元できるいかなるものでも制限なく含まれる。
【0129】
本発明において、前記切断ステップの後、切断されたＭを検出または測定する検出ステップを行うことができる。
【0130】
本発明において、前記Ｍがペプチドの場合、前記検出ステップの際、必要によっては、「［Ｍ］ｎ」で表されるペプチド重合体を切断および断片化過程を経て、単位体Ｍであるペプチド断片ｎ個を定量することができ、その場合、前記ペプチド重合体を定量することに比べて、定量感度をｎ倍向上させることができる。
【0131】
本発明において、前記Ｍが単糖類、オリゴ糖または多糖類の場合、前記検出ステップの際、必要によっては、「［Ｍ］ｎ」で表されるオリゴ糖乃至多糖類重合体をラクターゼ（ｌａｃｔａｓｅ）または酸性条件で切断および断片化して、単位体Ｍである単糖類、オリゴ糖または多糖類ｎ個を定量することができ、その場合、前記重合体を定量することに比べて、定量感度をｎ倍向上させることができる。
【0132】
本発明において、前記検出ステップにおいて、前記Ｍを検出、定量または比較分析方法としては、タンパク質チップ分析、免疫測定法、リガンドバインディングアッセイ、ＭＡＬＤＩ－ＴＯＦ（Ｍａｔｒｉｘ Ａｓｓｉｓｔｅｄ Ｌａｓｅｒ Ｄｅｓｏｒｐｔｉｏｎ／Ｉｏｎｉｚａｔｉｏｎ Ｔｉｍｅ ｏｆ Ｆｌｉｇｈｔ Ｍａｓｓ Ｓｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ）分析、ＳＥＬＤＩ－ＴＯＦ（Ｓｕｌｆａｃｅ Ｅｎｈａｎｃｅｄ Ｌａｓｅｒ Ｄｅｓｏｒｐｔｉｏｎ／Ｉｏｎｉｚａｔｉｏｎ Ｔｉｍｅ ｏｆ Ｆｌｉｇｈｔ Ｍａｓｓ Ｓｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ）分析、放射線免疫分析、放射免疫拡散法、オクタロニー免疫拡散法、ロケット免疫電気泳動、組織免疫染色、補体固定分析法、２次元電気泳動分析、液相クロマトグラフィー－質量分析（ｌｉｑｕｉｄ ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ－Ｍａｓｓ Ｓｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ、ＬＣ－ＭＳ）、ＬＣ－ＭＳ／ＭＳ（ｌｉｑｕｉｄ ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ－ｔａｎｄｅｍ Ｍａｓｓ Ｓｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ）、ウェスタンブロッティングおよび多重反応モニタリング（ｍｕｌｔｉｐｌｅ ｒｅａｃｔｉｏｎ ｍｏｎｉｔｏｒｉｎｇ；ＭＲＭ）からなる群より選択された１種以上を含むことができるが、これに限定されるものではない。
【0133】
本発明において、前記多重反応モニタリング方法は、質量分析器（ｍａｓｓ－ｓｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ）、好ましくは、三連四重極型質量分析器（ｔｒｉｐｌｅ ｑｕａｄｒｕｐｏｌｅ ｍａｓｓ－ｓｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ）を用いて行われる。
【0134】
本発明において、前記質量分析器（ｍａｓｓ－ｓｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ）を用いた多重反応モニタリング（ｍｕｌｔｉｐｌｅ ｒｅａｃｔｉｏｎ ｍｏｎｉｔｏｒｉｎｇ；ＭＲＭ）方法は、特定の被分析物を選択的に分離して検出し定量して、その濃度変化をモニタリングできる分析技術である。ＭＲＭは、生体試料中に存在する微量のバイオマーカーのような物質を定量的に正確に多重測定できる方法で、第１質量フィルタ（Ｑ１）を用いてイオン化源から生成されたイオン断片のうち親イオンを選択的に衝突管に伝達する。続いて、衝突管に到達した親イオンは内部の衝突気体と衝突して、割れて子イオンを生成して第２質量フィルタ（Ｑ２）に送られ、ここで、特徴的なイオンだけが検出部に伝達される。この方式で目的とする成分の情報のみを検出できる選択性および敏感度が高い分析方法である。ＭＲＭ方法は、多数の小さい分子を同時に測定しやすく、抗体が不必要で正常人と患者との間でタンパク質診断マーカー候補の相対的濃度差を確認できるというメリットがある。また、敏感度と選択性に優れて、特に、質量分析器を用いたプロテオーム分析において血液中にある複雑なタンパク質とペプチドの分析のためにＭＲＭ分析方法が導入されている（Ａｎｄｅｒｓｏｎ Ｌ．ｅｔ ａｌ．，Ｍｏｌ ＣｅｌｌＰｒｏｔｅｏｍｉｃｓ，５：３７５－８８，２００６；ＤｅＳｏｕｚａ，Ｌ．Ｖ．ｅｔ ａｌ．，Ａｎａｌ．Ｃｈｅｍ．，８１：３４６２－７０，２００９）。
【0135】
本発明の方法による場合、被分析物である血液中の複雑なタンパク質の代わりに、前記「［Ｍ］ｎ」で表される重合体またはこれから切断されたｎ個のＭ単位体をＭＲＭ方法を用いて分析して、分析の速度、容易性および正確性に対して著しい効果を有するだけでなく、多数の生物学的試料または多数の被分析物に対する分析を同時に進行させることができる。
【0136】
図１は、本発明の一例による被分析物の分析方法を概略的に示す模式図であって、１）第２結合部と被分析物とを接触させた後、逆相カラム／イオン交換カラムなどのカラムを用いて被分析物を固定させた後、２）洗浄により不純物を除去し、３）増幅型タグである繰り返し可能なペプチド断片と前記被分析物と非特異的に結合できる第１結合部の複合体を前記固定された被分析物と反応させた後、４）酵素により複合体に含まれたペプチド繰り返し体を単位体断片に切断させて、質量分析により同一の質量／電荷比の物質の繰り返しによる増幅効果により高い感度で被分析物を定量分析することができる。
【0137】
図２は、本発明の一例による被分析物の分析方法を概略的に示す模式図であって、１）磁性粒子に連結された第２結合部と被分析物とを接触させた後、磁力を調節して被分析物を固定させ、２）洗浄により不純物を除去した後、３）増幅型タグである繰り返し可能なペプチド断片と前記被分析物と非特異的に結合できる第１結合部の複合体を前記固定された被分析物と反応させた後、４）酵素により複合体に含まれたペプチド繰り返し体を単位体断片に切断させて、質量分析により同一の質量／電荷比の物質の繰り返しによる増幅効果により高い感度で被分析物を定量分析することができる。
【0138】
図３は、本発明の一例による被分析物の分析方法を概略的に示す模式図であって、１）ビオチンに連結された第２結合部と被分析物とを接触させた後、ストレプトアビジンが固定された固定体（容器）を反応させて被分析物を固定させる。２）以後、洗浄により不純物を除去し、３）増幅型タグである繰り返し可能なペプチド断片と前記被分析物と非特異的に結合できる第１結合部の複合体を前記固定された被分析物と反応させた後、４）酵素により複合体に含まれたペプチド繰り返し体を単位体断片に切断させて、質量分析により同一の質量／電荷比の物質の繰り返しによる増幅効果により高い感度で被分析物を定量分析することができる。
【0139】
本発明のさらに他の態様によれば、本発明は、本発明の質量分析法による被分析物の検出または測定用組成物；または本発明の検出または測定用組成物を含む検出用キット；を用いて、診断対象における疾患の発病の有無の診断方法を提供する。
【0140】
本発明の具体的な実施形態によれば、本発明の診断方法は、次のステップを含む：
被分析物を、本発明の式１で表される複合体化合物を含む被分析物の検出または測定用組成物または本発明の検出または測定用組成物を含む検出用キットと反応させる反応ステップと、
前記組成物またはキットに含まれる複合体化合物中に存在する本発明の繰り返し可能な単位体化合物（Ｍ）を検出または測定する検出ステップ。
被分析物を、本発明の式１で表される複合体化合物を含む被分析物の検出または測定用組成物または本発明の検出または測定用組成物を含む検出用キットと反応させる反応ステップと、
前記組成物またはキットに含まれる複合体化合物中に存在する本発明の繰り返し可能な単位体化合物（Ｍ）を検出または測定する検出ステップ。
【0141】
本発明の具体的な実施形態によれば、前記被分析物は、診断対象の血液である。より具体的には、前記被分析物は、診断対象の血液中に存在するペプチドである。
【0142】
本発明の具体的な実施形態によれば、本発明の診断方法で診断できる疾患は、癌である。
【0143】
本発明の検出または測定用組成物、検出用キットおよび検出ステップについてはすでに上述したので、過度の重複を避けるためにこれを省略する。
【発明の効果】
【0144】
本発明によれば、被分析物に対して優れた選択度および敏感度で定量することができ、増幅の効果を奏することができる。さらに、多様な被分析物を同時に処理したり、多量の試料も処理可能で、分析効率および性能が非常に優れている。
【0145】
また、本発明によれば、試料から様々な被分析物を検出する時、滞留時間を統制可能で、分析の時間を調節したり、試料間の滞留時間を適宜配分して分析の容易性を高めることができる。
【図面の簡単な説明】
【0146】
【図1】本発明の一例による被分析物の分析方法を概略的に示す模式図である。
【図2】本発明の一例による被分析物の分析方法を概略的に示す模式図である。
【図3】本発明の一例による被分析物の分析方法を概略的に示す模式図である。
【図4】準備例１において本発明の実施例による検出センサを製造するための過程を示す図である。
【図5】準備例１において本発明の実施例によるカイザーテストをしてカップリングを確認した図である。
【図6】準備例２において本発明の実施例による検出センサを製造するための過程を示す図である。
【図7】準備例３において本発明の実施例による検出センサを製造するための過程を示す図である。
【図8】準備例４において本発明の実施例によるアプタマー－ＭＮＰの複合体を示す図である。
【図9】準備例４において本発明の実施例によるアプタマー－ＭＮＰの複合体を製造するための過程を示す図である。
【図10】準備例６において本発明の実施例によるペプチド単位体を作製して質量分析した結果を示す図である。
【図11】準備例６において本発明の実施例によるペプチド単位体を作製して質量分析した結果を示す図である。
【図12】準備例７において本発明の実施例による単位体を示す図である。
【図13】準備例７において本発明の実施例によるＭを示す図である。
【図14】準備例８において本発明の実施例によるＭおよびこれを切断した単位体を示す図である。
【図15】実験例１において本発明の実施例によるペプチドを作製して質量分析した結果を示す図である。
【図16】実験例２において本発明の実施例によるペプチドの増幅効果を確認した図である。
【図17】実験例２において本発明の実施例によるペプチドの増幅効果を確認した図である。
【図18】実験例２において本発明の実施例によるペプチドの増幅による質量分析時の検出の感度向上効果を確認した図である。
【図19A】実験例３において本発明の実施例によるペプチドの増幅による質量分析時の検出の感度向上効果を低回繰り返した場合に確認した結果を示す。
【図19B】実験例３において本発明の実施例によるペプチドの増幅による質量分析時の検出の感度向上効果を高回繰り返し（例えば、１００回以上）た場合に確認した結果を示す。
【図20】実験例４において本発明の実施例による定量方法を示す図である。
【図21】実験例４において本発明の実施例による磁場処理方法を示す図である。
【図22】実験例４において本発明の実施例による［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－担体の複合体を示す図である。
【図23】実験例５において本発明の実施例によりタンパク質１～４の発現量を定量した結果を示す図である。
【図24】実験例６において本発明の実施例による複合体化合物の構造を示す図である。
【図25】実験例６において本発明の実施例による複合体化合物中のＳＬＶＰＲ断片の切断化後に質量分析する方法を示す図である。
【図26】実験例６において本発明の実施例による複合体化合物を用いて蛍光分析する方法を示す図である。
【図27】実験例６において本発明の実施例による複合体化合物を用いて質量分析して被分析物の濃度による感度変化をグラフに示す図である。
【図28】実験例７において本発明の実施例による複合体化合物を用いた蛍光分析時の被分析物の濃度による感度変化をグラフに示す図である。
【発明を実施するための形態】
【0147】
以下、本発明を下記の実施例により詳細に説明する。ただし、下記の実施例は本発明を例示するものに過ぎず、本発明の内容が下記の実施例により限定されるものではない。
【0148】
実施例
本発明の以下の実施例で使われた略語の意味は、下記表１に示した。
本発明の以下の実施例で使われた略語の意味は、下記表１に示した。
【0149】
【表1】
【0150】
［準備例１］化学式９の検出センサの作製
本発明の下記化学式９で表される複合体化合物を合成するために、使用される重合体（代用ペプチド）の合成過程とこれを第１結合部に連結する過程を図４に示した。
本発明の下記化学式９で表される複合体化合物を合成するために、使用される重合体（代用ペプチド）の合成過程とこれを第１結合部に連結する過程を図４に示した。
【0151】
【化14】
【0152】
図４のように、固相ペプチド合成のために、Ｗａｎｇ樹脂を用いたＥＤＣＩ合成を用いてＦｍｏｃ－Ａ．Ａ－ＯＨおよびＨＯＢｔ、ＤＩＣをＤＭＦに溶解させ、反応容器に添加して撹拌した。樹脂の未反応部位のキャッピングはＡＣ２Ｏを用いて行われた。Ｆｍｏｃの脱保護化はピペリジンで行われた。同様に、Ｆｍｏｃ－Ａ．Ａ－ＯＨおよびＨＯＢｔ、ＤＩＣをＤＭＦに溶解させ、反応容器に添加後に撹拌した。以後、図５のようにカイザーテストによりカップリングの完了をモニタリングした。配列内のアミノ酸カップリングの残りはＤＩＣ／ＨＯＢｔを用いて行われた。ペプチジル樹脂は全体切断のために乾燥して取られた。ペプチジル樹脂は室温でＴＦＡで処理された。濾過した後、濾過液をＭＴＢＥを用いて固体分離した。
【0153】
［準備例２］化学式１０の検出センサの作製
本発明の下記化学式１０で表される検出センサ複合体化合物を合成するための過程を図６に示した。
本発明の下記化学式１０で表される検出センサ複合体化合物を合成するための過程を図６に示した。
【0154】
【化15】
【0155】
【化16】
【0156】
図６のように、化学式２の＊部位にクロロ酢酸（ｃｈｌｏｒｏａｃｅｔｉｃ ａｃｉｄ）を添加した後、前記化学式１０のようにペプチド重合体を連結させた。
【0157】
［準備例３］化学式１１の検出センサの作製
本発明の下記化学式１１で表される検出センサ複合体化合物を合成するための過程を図７に示した。
本発明の下記化学式１１で表される検出センサ複合体化合物を合成するための過程を図７に示した。
【0158】
【化17】
【0159】
図７のように、固相ペプチド合成のために、Ｗａｎｇ樹脂を固相ペプチド合成容器に入れた。ＨＮＡをＤＭＦに溶解させ、ＥＤＣＩ合成を用いてＨＯＢｔ、ＤＩＣをＤＭＦに溶解させ、反応容器に添加して撹拌した。樹脂の未反応部位のキャッピングはＡＣ２Ｏを用いて行われた。Ｆｍｏｃの脱保護化はピペリジンで行われた。同様に、Ｆｍｏｃ－Ａ．Ａ－ＯＨおよびＨＯＢｔ、ＤＩＣをＤＭＦに溶解させ、反応容器に添加後に撹拌した。配列内のアミノ酸カップリングの残りはＤＩＣ／ＨＯＢｔを用いて行われた。ペプチジル樹脂は全体切断のために乾燥して取られた。ペプチジル樹脂は室温でＴＦＡで処理された。濾過した後、濾過液をＭＴＢＥを用いて固体分離した。
【0160】
【0161】
図９のように、ＦｅＣｌ２．４Ｈ２ＯとＦｅＣｌ３．６Ｈ２Ｏを水に加熱と冷却を繰り返して洗浄し乾燥させた。ＭＮＰを超音波破砕機を用いて分散させた。ＡＰＴＥＳをゆっくりＭＮＰに添加した後に反応させ、真空オーブンで乾燥させた。カイザーテストによりカップリングの完了をモニタリングした。前記化合物にクロロ酢酸（ｃｈｌｏｒｏａｃｅｔｉｃ ａｃｉｄ）を入れて反応させ、真空オーブンで乾燥させた。以後、アプタマーを連結した。
【0162】
［準備例５］Ｍで表されるペプチドの作製および滞留時間の確認（１）
本発明の検出センサに対する同時検出能力を確認するために、Ｍで表されるペプチドの配列による滞留時間（ＲＴ）を測定して、その結果を表２～２０に示した。
本発明の検出センサに対する同時検出能力を確認するために、Ｍで表されるペプチドの配列による滞留時間（ＲＴ）を測定して、その結果を表２～２０に示した。
【0163】
【表2】
【0164】
【表3】
【0165】
【表4】
【0166】
【表5】
【0167】
【表6】
【0168】
【表7】
【0169】
【表8】
【0170】
【表9】
【0171】
【表10】
【0172】
【表11-1】
【0173】
【表11-2】
【0174】
【表12-1】
【0175】
【表12-2】
【0176】
【表13-1】
【0177】
【表13-2】
【0178】
【表14-1】
【0179】
【表14-2】
【0180】
【表15-1】
【0181】
【表15-2】
【0182】
【表16】
【0183】
【表17】
【0184】
【表18-1】
【0185】
【表18-2】
【0186】
【表19】
【0187】
前記表２～１９のように、Ｍで表されるペプチドを作製した後、その配列による滞留時間（ＲＴ）を測定した結果、滞留時間（ＲＴ）ごとに多様な配列を作製することができた。
【0188】
【表20】
【0189】
また、前記表２０のように、Ｍで表されるペプチドを追加的に作製した後、配列による疎水性（Ｈｙｄｒｏｐｈｏｂｉｃｉｔｙ）および滞留時間（ＲＴ）を測定した結果、滞留時間（ＲＴ）が３０秒～２０分で多様な配列を作製することができた。これを用いて、多数のサンプルで同一のバイオマーカーを定量しようとする時、サンプルごとに異なる配列で構成した検出部のような被分析物を認識する結合部で構成して、多数のサンプルが１つにプーリングされて同時定量することができる。
【0190】
［準備例６］Ｍで表されるペプチドの作製および滞留時間の確認（２）
前記準備例５のように、本発明の検出センサに対する同時検出能力を確認するために、配列番号６８８で表されるペプチド（ＴＬＶＰＲ）と配列番号６8９で表されるペプチド（ＳＬＶＰＲ）を合成した後、このようなペプチドの配列による滞留時間（ＲＴ）を測定して、その結果を表２１に示した。また、これらの化合物を１．５ｕｇ／ｍｌの濃度で用意した後、質量分析器で各ペプチド断片ごとの質量／電荷比により、ペプチド断片のピーク強度を確認して、その結果を図１０および１１に示した。
前記準備例５のように、本発明の検出センサに対する同時検出能力を確認するために、配列番号６８８で表されるペプチド（ＴＬＶＰＲ）と配列番号６8９で表されるペプチド（ＳＬＶＰＲ）を合成した後、このようなペプチドの配列による滞留時間（ＲＴ）を測定して、その結果を表２１に示した。また、これらの化合物を１．５ｕｇ／ｍｌの濃度で用意した後、質量分析器で各ペプチド断片ごとの質量／電荷比により、ペプチド断片のピーク強度を確認して、その結果を図１０および１１に示した。
【0191】
【表21】
【0192】
［準備例７］単位体およびＭの合成（１）
本発明の式２中、各Ｘ１～Ｘｍに相当できる例示的なアミノ酸またはアミノ酸類似体の種類を図１２に示した。また、これらアミノ酸またはアミノ酸類似体を重合して得られる、Ｍの例を図１３に示した。
本発明の式２中、各Ｘ１～Ｘｍに相当できる例示的なアミノ酸またはアミノ酸類似体の種類を図１２に示した。また、これらアミノ酸またはアミノ酸類似体を重合して得られる、Ｍの例を図１３に示した。
【0193】
［準備例８］単位体およびＭの合成（２）
図１４のように、本発明のＭとなり得る二糖類を用意した。前記Ｍは、酸性条件またはラクターゼによって相互異性体の関係である単糖類２個に分解されて、質量分析をした結果の場合、感度が２倍増加した。
図１４のように、本発明のＭとなり得る二糖類を用意した。前記Ｍは、酸性条件またはラクターゼによって相互異性体の関係である単糖類２個に分解されて、質量分析をした結果の場合、感度が２倍増加した。
【0194】
［実験例１］Ｍで表されるペプチド４種に対する同時検出実験
本発明のＭで表されるペプチドの同時検出能力を確認するために、下記表２２の配列を有するペプチドを質量分析ＭＲＭで検出した結果を図１５に示した。
本発明のＭで表されるペプチドの同時検出能力を確認するために、下記表２２の配列を有するペプチドを質量分析ＭＲＭで検出した結果を図１５に示した。
【0195】
【表22】
【0196】
図１５のように、前記表２２に示された４種の配列を有するペプチドに対して同時検出可能であることを確認した。
【0197】
［実験例２］Ｍで表されるペプチドに対する感度の確認（１）
本発明のペプチド配列の繰り返しによる増幅効果を確認するために、前記表２０の配列番号６５２のペプチド（ＬＴＬＫ）と前記ペプチドが２回繰り返される重合体（ＬＴＬＫＬＴＬＫ）に対してそれぞれトリプシン処理後、質量分析器を用いてピークの大きさを測定して、その結果を図１６および図１７に示し、重合数（ｎ数）による質量分析器の感度（ＣＰＳ）を計算して、その結果を図１８に示した。
本発明のペプチド配列の繰り返しによる増幅効果を確認するために、前記表２０の配列番号６５２のペプチド（ＬＴＬＫ）と前記ペプチドが２回繰り返される重合体（ＬＴＬＫＬＴＬＫ）に対してそれぞれトリプシン処理後、質量分析器を用いてピークの大きさを測定して、その結果を図１６および図１７に示し、重合数（ｎ数）による質量分析器の感度（ＣＰＳ）を計算して、その結果を図１８に示した。
【0198】
図１６および図１７に示されるように、配列番号６５２のペプチド（ＬＴＬＫ）のピークに比べて、前記ペプチドが２回繰り返される重合体（ＬＴＬＫＬＴＬＫ）のピークの大きさが２倍に増加した。また、図１８のように、ペプチドが２回繰り返された時、その感度が正確に２倍の差が生じることが分かることから、ペプチドが重合される場合の重合数だけ感度が増加することを確認することができた。
【0199】
［実験例３］Ｍで表されるペプチドに対する感度の確認（２）
本発明のペプチド配列の繰り返しによる増幅効果を確認するために、配列番号６９０のペプチド断片（ＦＬＫ）、またはこのような断片が２回、４回または６回繰り返されるペプチドを作製した後、このような化合物を１ｐＭの濃度で用意し、トリプシンを前記化合物に対して１：２０～１００（ｗ／ｗ）の量で入れた後、３７℃でＦＬＫ断片に切片化させた。完全に乾燥させ再浮遊させて、質量分析器を用いてＦＬＫペプチド断片の質量／電荷比を入力し（ＭＲＭモード）、クロマトグラムの面積を計算して、前記ペプチド断片の重合数によるピークの強度の変化を測定して、その結果を図１９Ａに示した。
本発明のペプチド配列の繰り返しによる増幅効果を確認するために、配列番号６９０のペプチド断片（ＦＬＫ）、またはこのような断片が２回、４回または６回繰り返されるペプチドを作製した後、このような化合物を１ｐＭの濃度で用意し、トリプシンを前記化合物に対して１：２０～１００（ｗ／ｗ）の量で入れた後、３７℃でＦＬＫ断片に切片化させた。完全に乾燥させ再浮遊させて、質量分析器を用いてＦＬＫペプチド断片の質量／電荷比を入力し（ＭＲＭモード）、クロマトグラムの面積を計算して、前記ペプチド断片の重合数によるピークの強度の変化を測定して、その結果を図１９Ａに示した。
【0200】
図１９Ａのように、配列番号６９０のＦＬＫで表されるペプチド断片が重合されて繰り返される場合、重合数だけ検出感度が比例して増加することを確認することができた。
【0201】
これとともに、本発明のペプチド配列が１００回以上繰り返される場合の検出感度の増加程度を測定するために、ＦＴＰＶＲ配列からなる断片が１２０回繰り返されるペプチドを作製した後、上述した方法と同一の過程によりピークの強度変化を測定した。その結果、図１９Ｂに示されるように、ＦＴＰＶＲ単量体に比べてそれの１２０回の繰り返し重合体は約１３６倍の増幅倍数を示すことにより、本発明の検出対象ペプチドはその重合数にほぼ線状に比例し、あるいはそれ以上に増加する検出感度を示すことが分かった。
【0202】
［実験例４］検出センサを活用した診断能力の確認（１）
本発明の検出センサの診断能力を確認するために、図２０のように、タンパク質検出実験を行った。まず、癌診断のための標的タンパク質を選定した後、標的タンパク質に特異的なアプタマーを用意して、準備例４と同様の方法でアプタマー－ＭＮＰの複合体を作製した。以後、作製されたアプタマー－ＭＮＰの複合体をそれぞれ別のウェルにそれぞれ処理し、診断が必要なヒトの血液を各ウェルに処理して反応させた。反応が終わった後、各ウェルごとに磁場を処理し、処理後の血液の写真を図２１に示した。
本発明の検出センサの診断能力を確認するために、図２０のように、タンパク質検出実験を行った。まず、癌診断のための標的タンパク質を選定した後、標的タンパク質に特異的なアプタマーを用意して、準備例４と同様の方法でアプタマー－ＭＮＰの複合体を作製した。以後、作製されたアプタマー－ＭＮＰの複合体をそれぞれ別のウェルにそれぞれ処理し、診断が必要なヒトの血液を各ウェルに処理して反応させた。反応が終わった後、各ウェルごとに磁場を処理し、処理後の血液の写真を図２１に示した。
【0203】
図２１に示すように、各ウェルでそれぞれのアプタマーと特異的に結合する標的タンパク質を除いた不純物を除去することができた。以後、ＣｕＣｌ２処理による各タンパク質１～４と反応および残留ＣｕＣｌ２の除去、各ウェルごとに化学式１０で表される複合体化合物の処理および残っている前記複合体化合物の除去を順に進行させて、図２２のような［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－担体の複合体のみウェルに残した。以後、ウェルにトリプシンを処理しフィルタリングして、ペプチドを得た。
【0204】
［実験例５］検出センサを活用した診断能力の確認（２）－複数のサンプル同時測定
本発明の検出センサの診断能力を確認するために、実験例５と同様の方法で複数のサンプルに対する同時定量を行って、図２３に示した。
本発明の検出センサの診断能力を確認するために、実験例５と同様の方法で複数のサンプルに対する同時定量を行って、図２３に示した。
【0205】
人体試料に存在するタンパク質（アルブミン）を選定した。これによって、前記タンパク質に特異的なアプタマーを用意して、準備例４と同様の方法でアプタマー－ＭＮＰの複合体を作製した。次に、実験例５のように、作製されたアプタマー－ＭＮＰの複合体をそれぞれ別のウェル１～４に処理した後、診断が必要なヒトの血液を各ウェルに処理して反応させた。反応が終わった後、各ウェルごとに、図２３のように磁場処理した。その結果、各ウェルでアプタマー特異的に結合するタンパク質を除いた不純物を除去することができた。以後、ＣｕＣｌ２処理による各タンパク質１～４と反応および残留ＣｕＣｌ２の除去、各ウェルごとに化学式１０で表される複合体化合物の処理および残っている前記複合体化合物の除去を順に進行させて、図２３のような［Ｍ］ｎ－Ｌ１－Ｎ１－被分析物－第２結合部－担体の複合体のみウェルに残し、Ｍはサンプルごとに異なるシーケンスを適用した。以後、各ウェルにトリプシンを処理しフィルタリングして、ペプチドを得た。得られたペプチドを質量分析器で分析した結果、ウェル１に処理された検出センサの重合体は滞留時間（ＲＴ）が１４分であるペプチドから構成されており、ウェル２に処理された検出センサの重合体は滞留時間（ＲＴ）が１７．５分であるペプチドから構成されており、ウェル３に処理された検出センサの重合体は滞留時間（ＲＴ）が２１．５分であるペプチドから構成されており、ウェル４に処理された検出センサの重合体は滞留時間（ＲＴ）が２４．５分であるペプチドから構成されていた。サンプル１、２および４に対してはその発現量が正常基準値を超えたが、サンプル３に対してはその発現量が正常であることが分かったことから、前記検出センサの多重サンプルの同時測定にも生体試料中の被分析物の高感度同時検出能力に優れていることが分かった。
【0206】
［実験例６］検出センサを活用した診断能力の確認（３）
本発明の検出センサの診断能力を確認するために、被分析物としてアルブミンを用意した後、０、０．３３ｕｇ／ｕｌ、０．６５ｕｇ／ｕｌ、１．３ｕｇ／ｕｌの濃度で用意した。以後、アルブミンの検出のために、図２４に示した構造の、アルブミンに特異的なペプチド（ＣＢ３ＧＡ）－ローダミン－（ＳＬＶＰＲ（配列番号６８９））５の複合体化合物を作製した。以後、複合体化合物をアルブミンと３～６当量の比率となるように反応させた後、未反応の化合物は除去した。その後、図２５に示すように、トリプシンを処理して（ＳＬＶＰＲ）５ペプチド化合物をＳＬＶＰＲに切片化させ、質量分析器を用いて前記被分析物の濃度による感度の変化を測定して、その結果を図２７に示した。ただし、この時、本発明の検出センサの診断能力比較のために、トリプシン処理前、図２６に示すように、ローダミンの蛍光強度を測定して、その結果を図２８に示した。
本発明の検出センサの診断能力を確認するために、被分析物としてアルブミンを用意した後、０、０．３３ｕｇ／ｕｌ、０．６５ｕｇ／ｕｌ、１．３ｕｇ／ｕｌの濃度で用意した。以後、アルブミンの検出のために、図２４に示した構造の、アルブミンに特異的なペプチド（ＣＢ３ＧＡ）－ローダミン－（ＳＬＶＰＲ（配列番号６８９））５の複合体化合物を作製した。以後、複合体化合物をアルブミンと３～６当量の比率となるように反応させた後、未反応の化合物は除去した。その後、図２５に示すように、トリプシンを処理して（ＳＬＶＰＲ）５ペプチド化合物をＳＬＶＰＲに切片化させ、質量分析器を用いて前記被分析物の濃度による感度の変化を測定して、その結果を図２７に示した。ただし、この時、本発明の検出センサの診断能力比較のために、トリプシン処理前、図２６に示すように、ローダミンの蛍光強度を測定して、その結果を図２８に示した。
【0207】
図２７および２８に示すように、アルブミン検出のために、ＳＬＶＰＲペプチド断片が５回繰り返されるペプチド重合体（（ＳＬＶＰＲ）５）を用いた場合、トリプシン処理によって前記ペプチド重合体が５個のＳＬＶＰＲペプチド断片に切断されることにより増幅効果を奏することができ、特に、蛍光測定法と比較する時、感度が６．５倍以上増加したことを確認することができた。
【0208】
このように、本発明の実施例を通じて、本発明の検出センサは、増幅により高い感度で被分析物を検出することができ、多様な配列を有するペプチドの作製により同時検出も可能であることを確認した。
【図1】
【図2】
【図3】
【図4】
【図5】
【図6】
【図7】
【図8】
【図9】
【図10】
【図11】
【図12】
【図13】
【図14】
【図15】
【図16】
【図17】
【図18】
【図19A】
【図19B】
【図20】
【図21】
【図22】
【図23】
【図24】
【図25】
【図26】
【図27】
【図28】
【配列表】
【国際調査報告】